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Biologie générale I. > 2. macromolécules > Flashcards

2. macromolécules Flashcards

1
Q

qu’est-ce qui compose une cellule animale en pourcentage ?

A

30% de substances chimiques : 18% de Protéines- 5% de Lipides- 2% de Polysaccharides - 1.3% d’acides nucléiques- 4% de ions et petits métabolites

70% d’eau

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2
Q

la chimie constitutive des cellules, comment ça fonctionne?

A

monomères se lient par liaisons covalentes=> ce qui donne des macromolécules => puis par liaisons non covalentes, les liaisons forment des compositions macromoléculaires

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3
Q

quels sont les matériaux principaux de construction des cellules?

A

les macromolécules

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4
Q

C’est quoi des macromolécules?

A

ce sont des polymères qui sont formés par la liaison covalente entre des petites molécules organiques pour former de longues chaînes de molécules

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5
Q

Comment appelle-t-on les polymères des sucres ?

A

Polysaccharide

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6
Q

Comment appelle-t-on les polymères des nucléotides ?

A

acides nucléiques

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7
Q

Comment appelle-t-on les polymères des acides aminés ?

A

protéines

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8
Q

Quel est le monomère des polysaccharides?

A

Sucre

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9
Q

Quel est le monomère des acides nucléiques?

A

nucléotide

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10
Q

Quel est le monomère des protéines?

A

acide aminé

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11
Q

comment est-ce que la liaison d’un monomère à un autre monomère ou à une chaîne se fait-elle?

A

il y a une réaction de condensation, ce qui va produire de H2O

-OH du monomère va créer une molécule d’eau avec le H de l’autre monomère : -OH + H -> H2O

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12
Q

Comment appelle-t-on la réaction inverse réaction de condensation ?

A

l’hydrolyse

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13
Q

Comment s’effectue la dégradation d’un polymère ?

A

elle s’effectue par l’absorption de l’eau (Hydrolyse)

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14
Q

Quels sont les trois monosaccharides (Hexoses: C6H12O6) ?

A
  • Glucose
  • Fructose
  • Mannose
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15
Q

Par quoi se diffèrent les différents monosaccharides ?

A

ils se diffèrent par l’agencement spatial des atomes

  • Glucose: 2e C lié à H(en haut), et en bas OH
  • Mannose: 2e C lié à un OH en haut et un H en bas
  • Fructose: le 2e C est lié à rien d’autre à part le O du cycle et au premier C
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16
Q

isomère, c’est quoi ?

A

Se dit de composés ayant la même formule d’ensemble, mais des propriétés différentes dues à un agencement différent des atomes dans la molécule.

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17
Q

qu’est-ce que les différences d’agencement des différents atomes ont comme effets?

A

les cellules les reconnaissent et ces différences ont des effets biologiques importants

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18
Q

quels sont les sucres qui peuvent être utilisés comme source d’énergie ?

A

le Glucose et Fructose

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19
Q

Comment est formé un disaccharide?

A

par la liaison de deux monosaccharides=> la CONDENSATION de l’eau, ce qui forme une Liaison O-glycosidique

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20
Q

Par quel procédé la liaison O-glycosidique peut-elle être rompue ?

A

par l’Hydrolyse= par l’absorption d’eau

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21
Q

qu’est-ce que le sucre pour les cellules?

A

une source centrale d’énergie

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22
Q

quelle est la fonction des polysaccharides?

A

stockage de l’énergie

par ex: glycogène /chez les animaux) et amidon( chez les plantes)

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23
Q

Où sont placés les oligosaccharides complexes ?

A

sont situés sur la surface de la cellule

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24
Q

A quoi sont souvent associés les oligosaccharides?

A

à des protéines ou des lipides à la surface de la cellule

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25
quelles sont les fonctions des sucres?
**- stockage de l'énergie - reconnaissance cellule-cellule - sert de support mécanique dans la cellule**(solide)
26
cellulose, c'est quoi? Où ça se situe dans une cellule végétale ?
c'est un **polysaccharide** c'est dans la **paroi cellulaire**
27
chitine, c'est quoi? Où ça se situe dans les insectes?
c'est un **polysaccharide** présente dans l'exosquelette des insectes
28
Pentoses, c'est quoi? lesquels?
sucres avec 5 atomes de Carbone **Ribose** et **Deoxyribose**
29
les nucléotides sont les sous-unités de quoi?
de l'**ADN** et de l'**ARN**
30
nucléoside, c'est quoi?
base + sucre
31
nucléotide, c'est quoi?
un **composé d'une base contenant de l'azote**, d'un **sucre à 5 carbones**, et d'**un ou plusieurs groupes phosphate**
32
les bases, c'est quoi?
sont des **composés circulaires contenant de l’azote** => **purine/ pyrimidine**
33
les nucléotides sont liés par quoi ? et où?
**liaison phosphodiester** entre **l'extrémité 5' et 3' des carbones du sucre à des acides nucléiques**
34
liaison phosphodiester entre nucléotides, comment cela arrive?
un **phosphate lie les deux nucléotides**
35
la synthèse de chaque type de bipolymère comprend une perte de quoi par une réaction de condensation ?
une perte d'eau
36
Qu'est-ce qui permet une conformation énergétiquement plus favorable?
**l'appariement complémentaire des bases** - formation efficace des liaisons hydrogène entre seulement : AT ou GC - la position des groupes de bases sont à la bonne distance l'un de l'autre pour permettre la formation des liaisons hydrogènes
37
une molécule d’ADN est constituée de combien de chaînes nucléotidiques ?
**2** et elles sont complémentaires
38
Comment ce fait-il que la molécule d'ADN soit solide, si les liaisons sont des liaisons hydrogènes ?
Bien que les liaisons hydrogènes sont pas autant fortes que les liaisons co., **le fait qu'il y ait un grand nombre de liaisons hydrogènes permet que la molécule soit solide**
39
quelles sont les fonctions des nucléotides?
- **la formation de l'ADN** - **une fonction dans le transfert d'énergie dans la cellule**
40
Comment est-ce que les nucléotides transfèrent de l'énergie dans la cellule?
l'**ATP est la molécule dans les cellules en tant que vecteur d'énergie** (c'est un nucléotide) lorsque les liaisons énergétiques phosphoanhydrides se rompe/rompent, cela libère de l'énergie: Adenosin**tri**phosphate -> Adenosin**di**phosphate
41
Quels sont les éléments constitutifs des protéines ?
les **acides animés**
42
comment est constitué un squelette polypeptidique ? (fin de la chaîne, début et centre )
Extrémité aminoterminale **N-Terminal** **chaîne d'acides aminés** liée avec des **liaisons peptidiques** Extrémité carboxyterminale**C-Terminal**
43
Comment l'eau réagit, lorsqu'elle a une interaction avec une protéine ?
- parties hydrophiles=> l'eau **forme des liaisons hydrogènes** avec celle-ci - parties hydrophobes=> dérangent l'eau, alors l'eau va **essayer d'avoir le moins de contact avec ces parties**. Les parties hydrophobes se retrouvent donc être **au centre de la protéine** (**protéine pliée/ conformation pliante**)
44
Comment une protéine se replie-t-elle dans une conformation fixe?
polypeptide déplié => se retrouve dans milieu aqueux, alors va se plier => **conformation pliante**= **les chaînes latérales non polaires forment un noyau hydrophobe serré** et les **chaînes latérales polaires à l'extérieur de la molécule peuvent former des liaisons hydrogènes avec l'eau** (les deux conformations sont identiques au nv. chimique, mais elles sont très différentes au nv. biologique)
45
Quels sont les trois types de liaisons non covalentes pour stabiliser les protéines dans le pliage?
- **les liaisons ioniques - les liaisons hydrogènes - les liaisons de Van der Waals**
46
Comment est-ce que les protéines se trouvent dans une conformation stable?
les **protéines chaperons** les aident à se retrouver dans cette conformation => la conformation stable = **nombre maximal de différentes liaisons pour la conformation**
47
Enzyme, fonction?
**catalyser la rupture ou formation d'une liaison covalente** ex. ADN Polymérase
48
Protéines de structure, fonction?
**donner un support mécanique aux cellules et aux tissus** ex. filaments d'actine dans muscle squelettique
49
Protéines de transport, fonction?
**transporter de petites molécules ou des ions** ex. pompes Ca2+ dans cellules musculaires
50
Protéines motrices, fonction?
**produire un mouvement dans les cellules** ex. myosine dans cellules des muscles squelettiques
51
Protéines de réserve, fonction?
**stocker des petites molécules ou des ions** ex. ferritine qui lie le fer dans le foie
52
Protéines de signalisation, fonction?
**Transmettre des signaux d’une cellule à une autre** ex. insuline contrôle le taux de glucose dans le sang
53
Protéines réceptrices, fonction?
**reconnaître les signaux et les transmettre à l'appareil de réponse de la cellule** ex. rhodopsine dans rétine perçoit la lumière
54
Protéines Gène-régulateur, fonction ?
**se lier à l'ADN pour activer ou non les gènes** ex. facteurs de transcription
55
Protéines avec tâches spéciales, fonction?
avec des propriétés hautement spécialisées ex. protéine antigel qui protège des poissons de l'Artique
56
Quels sont les différente niveaux d'organisation des protéines?
- **structure primaire**: séquence d'ac.am. - **structure secondaire**: portions de la chaîne polypeptide forment les hélices-α et les feuilles-β - **structure tertiaire**: organisation complète en 3D d'une chaîne polypeptidique (forme deux domaines fonctionnels) - **structure quaternaire**: complexe de plusieurs chaînes polypeptidiques
57
Structure primaire d'une chaîne peptidique, c'est quoi?
**séquence des ac.am ** qui est commandée par l'ARNm séquence des nucléotides dans molécule d'ARNm dirige l'incorporation d'ac.am dans la prot.
58
structure secondaire d'une chaîne peptidique, c'est quoi?
les structures sont formées par des **liaisons hydrogènes** - conformation de l'**hélice-α**: constituée lorsqu'un seul polypeptide se tord en lui-même et s'enroule en un cylindre spiralé - conformation des **feuillets-β**: formée de brins reliés latéralement par chaînes polypeptidiques adjacentes ou par chaîne qui se replie sur elle-même
59
structure tertiaire de la chaîne peptidique, c'est quoi?
**l'organisation complète en 3D d'une chaîne polypeptidique** (bcp de prot. sont constituées de domaines fonctionnels distincts) - prot. composée presque entièrement d'hélices-α - prot. composée presque entièrement des feuillets-β - une protéine mélangée des hélices-α et des feuillets-β
60
structure quaternaire d'une chaîne peptidique, c'est quoi?
un complexe de plusieurs chaînes polypeptidiques, les molécules de protéines identiques peuvent s'auto-assembler en structure complexe
61
Comment les prot. extracellulaires se retrouvent à être stabiliser?
Elles sont souvent **stabilisées par des liaisons transversales covalentes** **l'oxydation des groupements SH appariées des chaînes latérales de l'ac.am Cystéine** à la proximité de la prot. repliée => **liaisons covalentes Soufre-Soufre/liaison pont disulfure**
62
Qu'est-ce que cela fait si des petites molécules se trouvent être liées à des protéines ?
Cela confère des **fonctions supplémentaires**
63
Est-ce que dans nombreux cas les ac.am sont les seuls suffisants?
NON, **dans nombreux cas une/des petite(s) molécule(s) doivent être liées à l'ac.am** pour que finalement cela suffise ex. Opsine (ac.am) a besoin de la rétinal (petite molécule) pour recevoir la lumière
64
Dans quel conformation les protéines se plient?
dans la **conformation qui a le plus bas niveau d'énergie**
65
C'est quoi les **domaines**?
petite région avec des structures 3D compactes (petites divisions de la structure d'une prot.)
66
quels interactions sont les plus fortes entre celle de AT et celle de CG??
CG puisqu'il y a 1 liaison hydrogène en plus.

Biologie générale I. (17 decks)

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