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Bioquímica > Primer Parcial > Flashcards

Primer Parcial Flashcards

1
Q

Interacciones que implican la distribución compartida de electrones con superposición o mezcla de orbitales

A

Covalentes

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Q

La capacidad de estos enlaces para formarse y romperse con rapidez dota a las biomoleculas de la flexibilidad requerida para que se produzca el flujo rápido de información que tiene lugar en los dinámicos procesos vitales

A

Enlaces no covalentes

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3
Q

La atracción de las cadenas laterales de los aminoácidos cargados de forma positiva y negativa forma

A

Puentes salinos

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4
Q

Son inteacciones electroestáticas relativamente débiles que se originan cuando las biomoleculas que contienen dipolos permanentes neutros se aproximan entre sí o a un dipolo inducible

A

Fuerzas de Van de Waals

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5
Q

Estas fuerzas se producen entre moléculas que contienen átomos electroegativos, hacen que las moléculas se orienten a si mismas de tal forma que el extremo positivo de un grupo polar se dirija hacia el extremo negativo de otro

A

Interacciones dipolo-dipolo

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6
Q

Un dipolo permanente induce un dipolo transitorio en una molécula cercana al modificar su distribución electrónica. Son más débiles que las interacciones dipolo-dipolo

A

Interacciones dipolo-dipolo inducido

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7
Q

Un dipolo transitorio en una molécula polariza los electrones de una molécula vacía

A

Fuerza de dispersión de London (interacciones dipolo inducido-dipolo inducido)

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8
Q

Determina la capacidad de un disolvente para reducir la atracción electrostática entre las cargas

A

Constante dielectrica

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9
Q

Es una mezcla coloidal, en el caso de las células, consiste en biopolímeros con superficies polares vinculadas con agua absorbida

A

Gel

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10
Q

Estructura tipo jaula del agua

A

Caltrato

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11
Q

Interacciones que ocurren entre cuales quiera de dos cargas positivas

A

Electrostaticas

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12
Q

Los eritrocitos se hinchan y rompen en un proceso denominado

A

Hemolisis

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13
Q

El encogimiento de los eritrocitos en una disolución hipertonica se denomina

A

Crenacion

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14
Q

Se dice que un grupo lateral de una molécula es ___________ si actúa como donante de protones, y ____________ si lo hace como aceptor

A

Acido, básico

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15
Q

Principio que obedecen los amortiguadores, que establece que si una reacción en equilibrio es sometida a una fuerza, que equilibrio se desplazará en la dirección que contrarreste la fuerza

A

Principio de Le Chatelier

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16
Q

La mayor efectividad de un amortiguador se consigue

A

En su valor de pKa o cerca de el

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17
Q

A pH bajo, la mayoría de las moléculas se encuentra _______________. Al añadir NaOH se liberan protones en orden decreciente de acidez, ionizandose en último término el protón menos acido (aquel con mayor pKa)

A

Totalmente protonada

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18
Q

Uno de los sistemas amortiguadores mas importantes de la sangre, posee tres componente

A

Tampon bicarbonato

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19
Q

El dióxido de carbono reacciona con el agua para formar

A

Acido carbónico

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20
Q

El acido carbonico se disocia muy rápido para formar

A

Iones H+ y HCO3-

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21
Q

En la sangre, la reacción de CO2 a HCO3- y H+ se encuentra catalizada por

A

Anhidrasa carbonica

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22
Q

Consta de un par débil acido débil-base conjugada H2PO4-/HPO4-2, amortiguador importante en los líquidos intracelulares

A

Amortiguador de fosfato

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23
Q

Fuente significativa de capacidad amortiguadora, contienen varias clases de grupos ionizables en las cadenas laterales, que pueden ceder o aceptar protones

A

Proteínas

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24
Q

Proteína que desempeña una función esencial en el mantenimiento del pH sanguíneo

A

Hemoglobina

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25
Q

Mecanismos de generación de energía que utilizan los seres vivos

A

Fotosíntesis, quimioorganotrofia y quimiolitotrofia

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26
Q

La investigación de las transformaciones energéticas que acompañan a los cambios físicos y químicos de la materia se denominan

A

Termodinámica

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27
Q

Rama de la termodinámica que estudia las transformaciones de la energía en los seres vivos

A

Bioenergetica

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28
Q

La ______________ que es el contenido total de calor y la ______________ que es el desorden, están relacionados con la primera y la segunda ley de la termodinámica, respectivamente

A

Entalpia, entropia

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29
Q

Es la energia disponible para realizar un trabajo químico y una medida de la espontaneidad de las reacciones químicas, se explica a través de una relación matemática entre la entalpia y la entropia

A

Energía libre

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30
Q

“La cantidad total de energía del universo es constante. La energía no se crea ni se destruye, sólo puede transformarse de una forma a otra”

A

Primera ley de la termodinámica

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31
Q

“El desorden del universo aumenta siempre” en otras palabras, los procesos físico y químicos se producen de manera espontánea solo cuando incrementan el desorden del universo

A

Segunda ley de la termodinámica

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32
Q

Al acercarse a la temperatura de un cristal sólido perfecto al cero absoluto (0 K), el desorden se aproxima a cero

A

Tercera ley de la termodinámica

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33
Q

Cuando ^H es negativa (^H

A

Exotérmico

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34
Q

Cuando ^H es positiva (^H> 0) se absorbe calor del entorno y el proceso se llama

A

Endotermico

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35
Q

En estos procesos (^H= 0) no se intercambia calor con el entorno

A

Isotérmicos

36
Q

Energía que se desprende o que se absorbe cuando se forma 1 mol de una sustancia, bajo condiciones estándar, a partir de sus elementos más estables

A

Entalpia estándar de formación por mol (25*C, 1 atm)

37
Q

Cuando se producen cambios físicos o químicos con liberación de energía se dice que son

A

Espontáneos

38
Q

Los procesos _________________ son los que ocurren cuando se requiere un aporte constante de energía para mantener un cambio

A

No espontáneos

39
Q

El cambio de entropia del universo es ____________ para todo proceso espontáneo

A

Positivo

40
Q

Se dice que algunas reacciones son impulsada por la entropia porque el aumento de entropia del sistema _________ la ganancia de entalpia, lo cual produce una reacción espontánea

A

Supera

41
Q

A temperatura y presión constantemente el cambio en la energía libre es negativo cuando ^Suniv es positivo, lo cual refleja una reacción

A

Espontánea, exergonica

42
Q

Si ^G es positivo, se dice que el proceso es

A

Endergonico (no espontáneo)

43
Q

Cuando ^G es cero, el proceso

A

Se encuentra en equilibrio

44
Q

Energía definida para reacciones a 25*C (298 K) y a 1.0 atm de presión con todos los solutos a una concentración de 1.0 M

A

Energía libre estándar, ^G*

45
Q

La tendencia del ATP a hidrolizarse se denomina

A

Potencial de transferencia de grupos fosforilo

46
Q

Cuando una molécula tiene dos mas estructuras alternativas que solo se diferencian en la posición de los electrones, el resultado se denomina

A

Híbrido de resonancia

47
Q

Compuestos que pueden comportarse como un ácido y una base

A

Anfotero

48
Q

Contienen principalmente grupos R hidrocarbonados sin cargas positivas o negativas, interactúan poco con el agua, tienen un cometido importante en el mantenimiento de la estructura tridimensional de las proteínas

A

Aminoácidos apolares

49
Q

Aminoácidos apolares aromáticos

A

Fenilalanina y triptofano

50
Q

Aminoácidos apolares alifaticos

A

Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina y prolina

51
Q

Poseen grupos funcionales capaces de formar enlaces (por puentes) de hidrógeno, interactúan de forma más sencilla con el agua

A

Aminoácidos polares

52
Q

Aminoácidos polares

A

Serina, treonina, tirosina, asparagina, glutamina y cisteina

53
Q

Aminoácidos ácidos estándar poseen cadenas laterales con grupos carboxilo

A

Aspartato (acido aspartico) y glutamato (acido glutamico)

54
Q

Aminoácidos básicos, que poseen carga positiva a pH fisiológico, por lo tanto pueden formar enlaces ionicos con los aminoácidos ácidos

A

Lisina, arginina e histidina

55
Q

Moléculas que solo se diferencian en la disposición espacial de sus átomos

A

Esteroisomeros

56
Q

Dos isomeros con imágenes especulares

A

Enantiomeros

57
Q

Son enlaces amida que se forman cuando el par de electrones sin compartir del átomo de nitrógeno a-amino de un aminoacido ataca al carbono a-carboxilo de otro en una reacción de sustitución de ácido nucleofila

A

Enlaces peptidicos

58
Q

Moléculas como los aminoácidos que poseen grupos amino primarios pueden reaccionar de forma reversible con grupos carbonilo. Las moléculas de imina producidas por esta reacción a menudo reciben el nombre de

A

Bases de Schiff (aldiminas)

59
Q

Se encuentra en casi todos los organismos y participa en la síntesis de proteínas y de DNA, en el metabolismo de fármacos y de toxinas ambientales, en el transporte de aminoácidos y en otros procesos biológicos importantes. Protege a las células de los efectos destructores de la oxidación al reaccionar con sustancias como peroxidos

A

Glutation

60
Q

Moléculas largas con forma de varilla que son insolubles en agua y físicamente resistentes (queratinas de la piel, del pelo y de las uñas), tienen funciones estructurales y protectoras

A

Proteínas fibrosas

61
Q

Son moléculas esféricas y compactas y en general son hidrosolubles, tienen funciones dinámicas

A

Proteínas globulares

62
Q

Estructura rígida en forma de varilla que se origina cuando una cadena polipéptidica se enrolla en una conformación helicoidal dextrogira

A

Hélice alfa

63
Q

Se forman enlaces por puente de hidrógeno entre el grupo ________ de cada aminoacido y el grupo _________ del aminoacido que se encuentra ____ residuos mas adelante

A

N-H, carbonilo, 4

64
Q

Se forman cuando se alinean dos o más segmentos de la cadena polipéptidica uno al lado del otro

A

Laminas plegadas beta

65
Q

Aminoacido que impiden la formación de alfa hélices

A

Lisina, triptofano, arginina, prolina y glicina

66
Q

Estructuras supersecundarias o motivos estructurales hélice alfa y lamina beta

A

Unidad BaB, meandro B, unidad aa, barril B y llave griega

67
Q

La estructura terciaria se estabiliza por

A

Interacciones hidrofobas, interacciones electrostaticas, enlaces por puente de hidrógeno, enlaces covalentes e hidratación

68
Q

Es una fuerza impulsora fundamental en el plegamiento de las proteínas

A

Entropia favorable

69
Q

La union de un ligando a un lugar específico en una proteína desencadena un cambio conformacional que altera su afinidad por otros ligando

A

Alosterismo

70
Q

Proteínas no estructuras de conocen como

A

IUP

71
Q

Son condiciones desnaturalizantes de proteínas

A

Ácidos y bases fuertes, solventes orgánicos, detergentes, agentes reductores, concentración salina, iones metálicos pesados, cambios de temperatura y agresión mecánica

72
Q

Familia de chaperonas moleculares que se unen a las proteínas y las estabilizan durante las primeras fases del plegamiento. Se unen a segmentos hidrofobos cortos de los polipéptidos desplegados, impidiendo de esta manera la formación de los glóbulos fundidos

A

Proteínas hsp 70

73
Q

Familia de chaperonas que intermedia el plegamiento proteinico, forman una gran estructura compuesta por dos anillos de siete subunidades apilados

A

Hsp60, también llamados chaperoninas o Cpn60

74
Q

Cadena polipéptidica única que contiene ocho segmentos de hélice a, componente proteinico de la mioglobina

A

Globina

75
Q

Hemoglobina formada por dos cadenas a y dos cadenas b

A

HbA

76
Q

La conformación desoxigenada de la hemoglobina (desoxiHb) suele denominarse ____________________, forma de baja afinidad por el oxigeno, y la hemoglobina oxigenada (oxiHb) se dice que esta en ________________, forma con afinidad elevada por el oxigeno

A

Estado T (tenso), estado R (relajado)

77
Q

La disociación del oxígeno de la hemoglobina se potencia al _________ el pH o aumenta la ______, este mecanismo se denomina _______________

A

Disminuir, pCO2, efecto Bohr

78
Q

Cualquier aumento de ____________ estabiliza la conformación desoxi de la Hb, y por lo tanto, desplaza la distribución de equilibrio entre los estados T y R

A

Concentración de H+

79
Q

Proteína motora mejor caracterizada

A

Miosina

80
Q

Es una forma de cromatografia de tamaños en la cual una columna empaquetada con un polimero gelatinoso separa a las moléculas según su tamaño y su forma

A

Cromatografia de filtración en geles

81
Q

Tipo de cromatografia que separa las proteínas según su carga

A

Cromatografia de intercambio ionico

82
Q

Cromatografia que utiliza las singulares propiedad de bilogicas de cada proteína, es decir, utiliza la afinidad de union no covalente especial entre la proteína y una molécula especial, el ligando

A

Cromatografia por afinidad

83
Q

Proceso donde las proteínas se mueven en un campo eléctrico consecuencia de su carga eléctrica

A

Electroforesis

84
Q

Resulta una variación ampliamente usada de la electroforesis, que puede emplearse para determinar el peso molecular. El SDS, un detergente con carga negativa, se une a las regiones hidrofobas de las moléculas de proteína, lo cual hace que las proteínas se desnaturalicen y asuman forma de varillas

A

Electroforesis en gel de poliacrilamida con SDS

85
Q

Técnica poderosa y sensible para separar e identificar moléculas y determinar su masa aprovechando diferencias en sus relaciones entre masa y carga (m/z)

A

Espectrometria de masas

86
Q

La curva de disociación para la Hb tiene forma __________, al contrario que para la mioglobina, que es _____________, lo que indica que las subunidades cooperan en la unión del O2

A

Sigmoidea, hiperbólica

87
Q

El monóxido de carbono se une estrechamente (pero de forma reversible) al hierro de la Hb, formando

A

Carboxihemoglobina

Bioquímica (10 decks)

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