Segundo Parcial Flashcards

1
Q

Catalizan reacciones redox en las cuales cambia el estado de oxidación de uno o más átomos en una molécula, implica reacciones de transferencia de uno o dos electrones acompañados del cambio compensatorio en la cantidad de hidrógeno y de oxígeno en la molécula

A

Oxidorreductasas (deshidrogenasas y reductasas)

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2
Q

Se encuentran entre las enzimas que utilizan O2 como aceptor de electrones

A

Oxigenasas, oxidasas y peroxidasas

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3
Q

Transfieren grupos moleculares de una molécula donadora a una aceptora, entre tales grupos están el amino, el carboxilo, el carbonilo, el metilo, el fosforilo y el acilo

A

Transferasas (transcarboxilasas, transmetilasas y transaminasas)

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4
Q

Catalizan reacciones en las que se logra la rotura de enlaces como C-O, C-N, y O-P por la adición de agua

A

Hidrolasas (esterasas, fosfatasas y proteasas)

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5
Q

Catalizan reacciones en las que ciertos grupos (ej. H2O, CO2 y NH3) se eliminan para formar un doble enlace, o se añaden a una doble enlace

A

Liasas (descarboxilasas, hidratasas, deshidratasas, desaminasas y sintasas)

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6
Q

Grupo heterogéneo de enzimas, catalizan varios tipos de reordenamientos intramoleculares

A

Isomerasas

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7
Q

Catalizan la inversión de átomos de carbono asimétricos

A

Epimerasas

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8
Q

Catalizan la transferencia intramolecular de grupos funcionales

A

Mutasas

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9
Q

Catalizan la formación de enlaces entres dos moléculas de sustrato, muchas incluyen el término sintetasa, varias otras se denominan carboxilasas

A

Ligasas

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10
Q

Una reacción sigue una cinética _______________ si la velocidad depende la primera potencia de la concentración de un solo reactivo y sugiere que el paso limitante de la velocidad es una reacción unimolecular

A

De primer orden

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11
Q

En las reacciones de primer orden la concentración del reactivo es un función del ________, de modo que k se expresa en unidades _______

A

Tiempo, s-1

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12
Q

Si el orden de A y B es uno en cada caso, se dice que la reacción es de ____________ y A y B bebe colisionar para que se forme el producto (una reacción bimolecular)

A

De segundo orden

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13
Q

Las constantes de velocidad de segundo orden se miden en

A

Unidades M-1s-1

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14
Q

Cuando la adición de un reactivo no altera la velocidad de una reacción se dice que ésta es de orden _______ para dicho reactivo

A

Cero

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15
Q

Esta reacción no puede proceder sino hasta que todos los sustratos se han unido al sitio activo de la enzima, en un mecanismo ordenado o aleatorio

A

Reacciones secuenciales

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16
Q

En un mecanismo de _______________ o de ____________, el primer producto se libera antes de que el segundo sustrato se una

A

Doble desplazamiento o “Ping-pong”

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17
Q

La inhibición reversible es __________ si el inhibidor y el sustrato se unen al mismo sitio (aumenta km)

A

Competitiva

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18
Q

La inhibición reversible es ____________ si el sitio de union al inhibidor se crea después de que el sustrato se une a la enzima (no cambia km)

A

Acompetitiva

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19
Q

Los inhibidores _____________ se unen de forma reversible s la enzima libre, y no al complejo ES para formar un complejo enzima-inhibidor

A

Competitivo

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20
Q

En presencia de un inhibidor competitivo, la actividad de la enzima disminuye al ________ km, sin que cambie Vmax, porque el complejo EI no participa en el proceso catalitico

A

Aumentar

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21
Q

Como Vmax no cambia, el efecto de un inhibidor competitivo sobre la actividad se revierte al

A

Aumentar la concentración de sustrato

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22
Q

En algunas reacciones catalizadas por enzimas el inhibidor puede unirse a la enzima libre como al complejo enzima-sustrato

A

Inhibidor no competitivo

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23
Q

La inhibición no competitivo pura

A

El inhibidor se unas lejos del sitio activo, ambos valores de k1 son equivalentes

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24
Q

La inhibición no competitiva mixta

A

El inhibidor se une cerca del sitio activo, los valores de k1 son diferentes

25
Q

En la inhibición no competitiva pura los valores de Vmax _________, pero la km permanece igual

A

Cambian

26
Q

En la inhibición no competitiva mixta

A

Se alteran los valores de ambos, km y Vmax

27
Q

Este inhibidor solo se une al complejo enzima-sustrato, y no a la enzima libre, en consecuencia, el inhibidor es ineficaz a bajas concentraciones de sustrato porque hay muy poco complejo ES presente

A

Inhibidor acompetitivo

28
Q

La inhibición acompetitiva se observa más fácilmente a una _______. Cuando I se une al ES, el sustrato no queda libre para disociarse de la enzima y la Km ___________

A

[S] alta, disminuye

29
Q

En la inhibición no competitiva pura Vmax __________, en este caso poro frecuente la Km no cambia porque los valores de l para la union de la E y el complejo ES son los mismos

A

Disminuye

30
Q

En la inhibición no competitiva mixta, estos valores de k difieren porque el sitio de union del inhibidor esta muy cerca del sitio activo y sus actividades de union se interfieren mutuamente, en consecuencia _________ cambian

A

Vmax y Km

31
Q

En la inhibición acompetitiva ____________, aunque si cociente permanece igual

A

Cambian tanto km como Vmax

32
Q

En la inhibicion reversible el inhibidor puede disociarse de la enzima debido a que se une mediante

A

Enlaces no covalentes

33
Q

Los inhibidores ____________ usualmente se unen de forma covalente a la enzima

A

Irreversibles

34
Q

La gliceraldehido 3 fosfato deshidrogenasa se inactiva mediante alquilacion con

A

Yodoacetato

35
Q

Se forman enlaces químicos cuando un __________ dona un par de electrones a un ____________

A

Nucleofilo, electrofilo

36
Q

Factores que influyen a la catalisis enzimatica

A

Efectos de proximidad y de tensión, efectos electrostaticos, catalisis acidobasica, catalisis covalente

37
Q

La diada _________ es una unidad catalitica en la cinasa de adenilato

A

Arginina-arginina

38
Q

Se encuentras diadas _____________ en los sitios activos de las proteasas asparticas

A

Carboxilato-carboxilato

39
Q

Las proteasas de serina son inhibidas de forma irreversible por _______________, el inhibidor se une de forma covalente a la ___________ y nunca a alguna de las otras 29 serinas

A

Diisopropilfluorofosfato (DFP), Ser 195

40
Q

La regulación enzimatica es ensencial por varias razones

A

Mantenimiento de un estado ordenado, conservación de energía y capacidad de respuesta a cambios ambientales

41
Q

El control enzimatico se realiza mediante

A

Control genético, modificación covalente, regulación alostérica y compartimentacion

42
Q

Tipos de modificación covalente

A

Fosforilación, metilacion, acetilacion, y nucleotidilacion

43
Q

Si el ligando es el mismo que el sustrato (si la unión de un sustrato favorece la union de mas sustrato), se dice que los efectos alostericos son

A

Homotropicos

44
Q

En los efectos _______________ intervienen ligandos modulares, que son diferentes del sustrato

A

Heterotropicos

45
Q

Modelo que supone que la enzima solo existe en dos estados: T (tenso) y R (relajado)

A

Modelo concertado (o simétrico)

46
Q

El primer ligando incrementa la union de ligandos subsiguientes

A

Cooperatividad positiva

47
Q

Fenómeno observado en enzimas en las que la union de un primer sustrato ligando reduce la afinidad de la enzima pie ligandos semejantes

A

Cooperatividad negativa

48
Q

La union de un ligando a una subunidad flexible de una proteína multisubunitaria induce un cambio de conformación que se transmite de manera sucesiva a las subunidades adyacentes

A

Modelo secuencial

49
Q

Recibe unidades de un carbono de donantes como la serina, la glicina y la histidina, y los transfiere a productos intermedios en la síntesis de aminoácidos, purinas y monofosfato de timidina (TMP)

A

Tetrahidrofolato

50
Q

Anemia causada por falta de hierro

A

Macrocitica (VCM por debajo de lo normal)

51
Q

Anemia nutricional (VCM por encima de lo normal) es consecuencia de una carencia de ácido fólico o de vitamina B12

A

Macrocitica (megaloblastica)

52
Q

Necesaria para la remetilacion de homocisteina a metionina y la isomerización de la metilmalonil-CoA producida durante la degradación de algunos aminoácidos (isoleucina, valina, treonina y metionina) y de los ácidos grasos con números impares de átomos de carbono

A

Cobalamina

53
Q

La cobalamina contiene un sistema de anillos de __________ parecido al anillo de porfirina del grupo hemo

A

Corrina

54
Q

Actúa como coenzima en la formación o la degradación de a-cetoles por acción de la transcetolasa

A

Pirofosfato de tiamina (TPP)

55
Q

Coenzima de las reacciones de carboxilacion, en las cuales actúa como portador de dióxido de carbono activado

A

Biotina

56
Q

Componente de la CoA que actúa en la transferencia de grupos acilo

A

Acido pantoténico

57
Q

7 deshidrocolesterol producto intermedio en la síntesis de colesterol, se convierte en la dermis en

A

Colecalciferol

58
Q

Tiene un papel principal en la modificación postraduccional de numerosas proteínas (la mayor parte de las cuales intervienen en la coagulación sanguínea), en la cual actúa como coenzima de la carboxilacion de ciertos residuos de ácido glutamico presentes en estas proteínas

A

Vitamina K

59
Q

La forma y distribución de la carga del sitio activo de una enzima o limitan

A

Los movimientos y conformaciones permitidas del sustrato