Globules rouges Flashcards

1
Q

quelles son les conséquences du caractère anuclée des GR

A

ne peut ni produire ni se renouveler

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2
Q

À quoi est due la mort des hématies

A

la vieillesse des enzymes

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3
Q

Quels sont les trois éléements principaux des GR

A

MP, Enzymes, Hb

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4
Q

Quels sont les trois éléments principaux des GR, leurs rôles ?

A

MP, Enzymes ( prévient l’ox de Hb ), Hb

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5
Q

quel est le principal substrat énergétique du GR, à quoi sert l’énergie produite

A

90% : glycolyse anaérobie ( avec pyruvate kinase qui produit secondairement NADH cofacteur de MethHb reductase )
sert à maintenir l’intégrité de la membrane et l’Hb sous forme active

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6
Q

Composition, charge de MP, quel rôle a cette charge

A

50% prot
42% lipides : majorité de cholestérol, ext : phsphatidylcholine, sphingomyésine ; int : phosphatidyl(sérine-éthanolamine)
8% glucides

chargée - : empêche agglutination

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7
Q

quelles sont les principales protéines transmembranaires

A

bande 3 : transporteur d’anions, stabilité MP en se fixant au cytosquelette
Glycophorine ( charge - ) : support antigénique des groupes sanguins

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8
Q

quelle est la principale enzyme non transmembranaire

A

spectrine : lié à bande 3 et ankyrine via 4.1

composée de deux feuillets 𝝰/𝝱

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9
Q

quels sont les deux shunts de la voie aérobie ?

A

shunt des pentoses, 10% : glycolyse aérobie, utilise G6PD, produit NADPH cofacteur de glutathion réductase

shunt de rappoport : permet de synt 2.3 DPG : régule affinit éde Hb pour O2, branchée sur voie principale

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10
Q

dans Hb fonctionnelle le fer doit être ferreux (3+) ou ferrique (2+) ?

A

ferrique 2+

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11
Q

Quels est le rôles des trois voies métaboliques du GR ? ( 2 shunt + anaérobie )

A

maintine du fer ferrique, lutte contre l’hyperhydratation et maintin intégrité des prot

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12
Q

l’entrée de glucose est elle pasive ou active

A

passive

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13
Q

Quelle est la structure de l’hème ?

A

c’est une protoporphyrine de type 4 : on a 4 noyaux pyrols avec un atome ferrique au centre

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14
Q

Structure de la globine

A

protéine de 140-145 AA enroulée sûr elle même : à l’intérieur se fix l’hème

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15
Q

Structure de l’hémoglobine

A

hétérotétramère : 4 hèmes + 4 globines ( 2𝜶 2 non 𝜶 )

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16
Q

donnez l’évolution des type d’Hb

A

foetus : Hb F : 2𝜶 + 2𝛄
1ère année : Hb A : 2𝜶 + 2𝝱 apparait progressivement
adulte : 97% Hb A, Hb A2 ( 2𝜶 + 2𝝳 ), Hb F ( traces )

17
Q

quelle est l’étiologie de la drépanocytose

A

mution globine 𝝱

18
Q

production journalière de GR

A

250.10^9

19
Q

avant la naissance, avant d’être médullaire, l’érythropoïèse est

A

hépato-splénique

20
Q

durée de l’érythropoïèse

A

6j

21
Q

au cours de l’érythropoïèse le cytoplasme devient

A

acidophile

22
Q

structure et synthèse EPO

A

glycoprot de syhnthèse hépato-rénale ( 90% rein )

23
Q

2 étiologies d’une polyglobulie ?

A

tumeur rénale : surprod° EPO

Érythropoïèse indéendante EPO : polyglobulie de Vaquez

24
Q

Rôle de la ferritine ?

A

transport et stockage : élément diagnostic de l’anémie

25
Q

Rôles B12 et folates ?

A

sert dans toutes les lignées participe indirctement à synthèse d’ADN

26
Q

besoin journaliers en B12, Fer

lieu d’absorbtion ?

A

B12 : 2-5𝝻g/j ; iléon ;la carnce peut prendre des années à arriver
fer : 1-4 mg/j ( selon sexe ) ; estomac duodénum
Folates : 50-100𝝻g/j ; carence prend qq mois à arriver : peu de réserve ( hépatique ) : 10-15mg

27
Q

caractéristique ds folates

A

renouvellement assuré par cofacteur B12, carence prend qq mois à arriver : peu de réserve ( hépatique ) : 10-15mg

28
Q

quels sont les facteurs importants de l’érythropoïèse ?

A

folates, B12, fer, EPO

29
Q

ou a lieu l’hémolyse en contexte physiologique, mécanisme ?

A

rate ( 90% ) par des macrophages qui gardent 1/3 du fer ( ferritine )
tissulaire ( 10% ) Hb va se lier avec haptoglobine hépatique puis éliminée dans les urines