Brainscape's Knowledge GenomeTM


Top Flashcards (Certified)
All Flashcards

B3 > Aminosyre, protein og enzymer (F3-F6) > Flashcards

Aminosyre, protein og enzymer (F3-F6) Flashcards

(66 cards)

Start Studying
1
Q

Hvad er en peptidbinding?

A

Bindingen mellem 2 aminosyrer ved fraspaltning ad vand.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Hvilke typer sidekæder på aminosyrene findes der?

A
  • basiske sidekæde
  • sure sidekæde
  • polære sidekæder uden ladning
  • apolære sidekæder
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Hvad består en aminosyre af?

A
  • aminogruppe
  • syregruppe (carboxyl)
  • sidekæde (R-gruppe)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Hvilken betydning har sidekæderne?

A

De afgører hvilken type aminosyre.

Sammensætningen af aminosyre i en polypeptid afgører funktionen.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Hvad betyder det at aminosyrene er en zwitterion?

A

ved pH 7 vil
- aminogruppen: protoneret
- syregruppen: deprotoneret

lavere pH –> tage sygefom = begge protoneres

højere pH –> tage baseform = begge deprotoneres

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Hvad har pKa-værdien betydning for?

sidekæder

A

det har betydning for hvornår sidekæderne (de sure og basiske) er på syre og baseform.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Hvad er specielt ved peptidbindingens bevægelsesmulighed?

A

Kan ikke rotere pga.
- dobbeltbinding til O
- delvis dobbeltbinding til N (lone-pair på N trækkes mod C)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Hvad er specielt ved prolin?

A

Prolins sidekæde og aminogruppe er forbundet i en ring. Derfor findes peptidbindingen i både trans- og ciskonfiguration (ellers er det KUN trans)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Hvad er specielt ved glycine?

A

Eneste aminosyre, der ikke er chiral.
alpha-C’et er forbundet med 2 H’er

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Hvilke funktioner har proteiner?

A
  • enzymer (fabrikker)
  • transport (biler)
  • receptorer (postkasser)
  • strukturelt (byggere)
  • motore
  • lager
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Hvordan er et protein strukturelt opbygget?

A
  • primær struktur (sekvens)
  • sekundær struktur (lokal foldning)
  • tertiær struktur (3D-foldning)
  • kvartinær struktur (flere subunit)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Hvad er primær struktur?

A

rækkefølgen/sekvensen af de forskellige aminosyre, der udgør peptidkæden

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Hvad er sekundær struktur?

A

aminosyrenes sidekæder danner intermolekylære non-kovalente bindinger med hinanden og folder sig typisk i

  • a-helix
  • b-sheet
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Hvad er a-helix?

A
  • mest simple med maksimale hydrogenbindinger, som stabilisere
  • cylinderformet spiral (3,6 aminosyre pr. omdrejning)
  • peptidkæder og alpha-C inderst (back-bone) og sidekæder yderst
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Hvad er b-sheet?

A
  • næsthyppigst
  • polypeptidkæden danner en zig-zag plade
  • holdes sammen af h-bindinger

streng mellem hver aminosyre kan være lang eller kort så retningen af kæden kan være:
- parrallel (loop)
- anti-parrallel (sno)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Hvad er protein subunits?

A

1 subunit = 1 polypeptidkæde

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Hvad består hæmoglobin af?

A

Hæmoglobin er
- en tetramer = 4 subunits.
- 2 identiske alpha og 2 identiske beta
- a-kæden og b-kæden er fra samme proteinfamilie (41% homologe)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Hvad er dimer og multimer?

A

en dimer består af 2 subunits

en multimer består af mange subunits

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Hvad er et domæne?

A

Samme, lange polypeptidkæder har 1 eller flere domæner, der
- folder uafhængigt af hinanden
- udgør egen funktionel enhed

kæden krydser kun fra et domære til et anden 1 gang

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Hvad er en proteinfamilie?

A
  • en gruppe af aminosyrer, som har ligheder i deres sekvens
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

hvad er proteiners homologi?

A

I hvor høj grad er der sekvenslighed mellem aminosyrene i peptidkæden

+ 30% for at de er homologe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Hvad er protein isofomer?
+ eksempel

A

flere forskellige typer af samme protein

eksempel
enzymet creatine kinase = CK
består af 2 subunits (M og B)

isoformer
CK-MM
CK-BB
CK-MB

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Hvad er funktionen af hæmoglobin? hvorfor er der brug for det?

A

funktion
- binde og tranportere ilt rundt i blodet

Oxygens opløselighed er for lille i vand/plasma. Med hæmoglobin kan ilt spaltes fra blodet nemmere

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Hvordan bindes ilt til hæmoglobin?

A

bindes ved en
Hæmgruppe = prostetisk gruppe

består af protophorpyrin med et centralt Fe2+

Fe2+ er bundet til 4 N og har 2 ekstra:
- et til proximal histidine
- et til oxygen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Hvad er forskellen på myoglobin og hæmeglobin?
nærmest ens proteiner hæmo (blod) - findes i blodbanen - transportere ilt myo (muskel) - findes i musklerne - modtager ilt (bedre til at binde) - stejlere iltbindingsskurve
26
Hvad er iltmætningsgrad?
Hvor meget hæmoglobin, der har bundet ilt ud af den samlede mængde
27
Hvilken konformationsændring kan ske i hæmeglobin?
sker mellem oxy hæmoglobin og deoxy hæmoglobin når ilt binder til jern - translokation af helix F - skift fra T --> R konformation - brydning af saltbroer der stabilisere T-konformationen
28
Hvad er hæmoglobins kooperative iltbinding et udtryk for?
Det udtrykker hæmoglobins affinitet (hvor let binder ilt) - uden ilt = T-konformation - 2-3 ilt = løs T-konformation - 4 ilt = R-konformation fra T --> R S formet kurve
29
Hvad er kulilte forgiftning?
Indånding af CO2, som binder til hæmoglobin samme steder som Oxygen --> forhindrer ilt transport/binding i blodet
30
Hvad er globulære proteiner? eksempel?
proteiner, hvis 3D-struktur er kuglerunde eks. hæmoglobin
31
Hvad kendetegner disulfidbindinger?
- svovlbroer mellem cystine-rester ved oxidation - stabilisere 3D-struktur (forhindrer udfoldning) - dannes i ER og findes derfor i ekstracellulære proteiner - findes ikke i cytosol
32
Hvad er kinaser?
enzymer, der fosfylere andre proteiner
33
Hvordan er insulin bygget op?
to peptidkæder (A- og B-kæde), der er forbundet med kovalente disulfidbindinger
34
Hvad er insulins funktion?
- insulin binder til receptor (ekstracellulært ved alpha subunit) - receptorens kinase-domæne aktiveres (intracellulært ved beta subunit) - flere glut4 transportere = glukoseinflux - glykogen syntese, glykolyse og dannelse af triglycerider
35
Hvad er insulin asparat?
- hurtig reagerende type af insulin - dannet ved at skifte en aminosyre i sekvensen i human insulin - bruges til diabetes
36
Hvad betyder phosphorylering?
- en kinase (enzym) binder phosphor-gruppe til en aminosyre - ændrer strukturen og regulere funktion
37
Hvilke aminosyre kan psophoryleres?
- Serine - Tryptphan - Tyrosine
38
Hvad er seglcelleanæmi?
- plads 6 skiftes: Glu --> Val - hydrofil til hydrofob - ny mulighed for hydrofob interaktion. bindingen er vinklet en smule = seglcelle dannes
39
Hvad er prion proteinet?
PrPc Naturligt forekommende protein, der sidder på ydersiden af neuroner
40
Hvad er en prion? evne?
PrPs - sammenklumbning af misfoldende prion-proteiner - kædereaktion, der vil opsamle alle de raske og gøre dem syge - Klumben vokser = sygdom
41
Hvad er amyolide fibriller?
Eksempel på en sammenklumbning (prion), som er lange og stabile.
42
Hvad er immunsystemets funktion og kendetegn?
funktion - beskyttelse mod mikroorganismer - kan skelne mellem selv og ikke-selv kendetegn - hukommelse - specificitet
43
Hvad er antistoffer?
immunoglobiner, som produceres af plasma B-celler og bekæmper: - bakterielle infektioner - ekstracellulære vira
44
Hvordan er immunoglobiner bygget op?
- globulært og y-formet protein - 2 lette og 2 tunge kæder - 2 disulfidbindinger mellem de tunge kæder - 1 disulfidbinding mellem tung og let kæde i hver side af Y'et - bindingssite for enden af Y'et
45
Hvad er en immunrespons?
- et antigen er til stedet og møder B-celler, som præsentere antistoffer (opsamler prøve) - dette antigen-antistof kompleks nedbrydes (analyse) - antigen-fragmenter præsenteres på B-cellens overflade (viser resultat) - T-cellerne får B-cellerne til at profilliere og producere store mængder antigen-specifikke stoffer | specielle proteiner kan nedbryde antistofbeklæde baktierer direkte
46
Hvad består kæderne i immunoglobiner af?
lette kæder (identiske) - 2 homologe betasheets - sekvens i betasheets varierer fra person til person tunge kæder (identiske) - 4 homologe betasheets - sekvens i betasheets er konstante for alle
47
Hvad er immunoglobins bindingssite? hvor?
bindingssite sidder for enden af Y og er et variabelt domæne - det er ens i begge sider - genkender de samme antigener
48
Hvad er kollagen? struktur og funktion?
en tripel helix af 3 polypeptidkæder - H-bind. - kovalente bind. mellem lysin - repetitiv sekvens (hver 3 er glycin) funktion - mekanisk styrke
49
Hvad menes med proteinfoldning af "nyfødt" protein?
- protiner kan foldes forkert - men det kan genfoldes af andre protiner
50
Hvordan er enzymer struktureret?
Enzymer har et aktivt site, hvor alle bindinger til substrat eller reaktanter sker.
51
Hvad er funktionen af enzymer?
katalysere reaktioner: E + S --> ES --> E + P øge hastigheden ved at sænke aktiveringsenergien (mindre energi for at reaktionen sker)
52
Hvordan bindes substrat til enzymet?
enzymet er selektivt og bindingssite passer specifikt enten ved - lock and key = passer inden binding - induced fit = site tilpasses under binding
53
Hvad er co-factors?
en hjælpende hånd til nogle enzymer, så de kan binde substrat. hvis enzymet er - med cofactor = halo-enzym (aktivt) - uden cofactor = apo-enzym (inaktivt)
54
Hvad har betydningen for en reaktion med enzymer?
- temperatur (fleste humane enzymer er optimal 37 grader) - pH - mængden af enzym - mængden af substrat - Hæmmere
55
Hvilke enzym-hæmmere er der?
- kompetitive inhibitor - non-kompetitive inhibior - Un-kompetitive inhibitor
56
Hvad er allosteri? og allosteriske enzymer?
- det er større enzymer med flere subunit og bindingssites - regulering af enzymets aktivitet med inhibitor eller aktivator - ikke inaktivering - følger ikke Michaelis menten kinetik
57
Hvad er Km?
Michaeliskonstanten = enzymets affinitet - hvor nemt binder enzymet til substrat - substratkoncentration, der skal til ved halv maxhastighed (1/2 Vmax) - Lav Km = høj affinitet
58
Hvad er michaelis menten?
mætningskurve for enzymreaktion, der viser sammenhængen mellem substratkoncentration: [S] og hastighed: v - v = Vmax [S] / Km + [S] - Vmax: fuld mættet, alle enzymer er bundet (E total = ES)
59
Hvad er steady state?
det er når hastigheden (V) indfinder sig og bliver kontant [E], [ES] er også konstante. E + S -- ES --> E + P - stort overskud af S, lige så snart S --> P, så vil mere E + S bindes til ES
60
Hvad er en kompetitiv inhibitor? + betydning for MM ligning
- snupper substratets plads ved bindingssite - Km øges (lavere affinitet) - Vmax uændret
61
Hvad er en non-kompetitiv inhibitor? + betydning for MM ligning
- bindes et andet sted, men forhindrer ES. - Km er uændret - Vmax sænkes (færre effektive enzymer = lavere max hastighed)
62
Hvad er en Un-kompetitive inhibitor? + betydning for MM-ligning
- binder kun når ES-bindingen er lavet og fastholder substratet i ESI - Km sænkes (affinetet øges fordi substrat fastholdes) - Vmax sænkes (færre effektive enzymer, de fuldføre ikke)
63
Hvad er Lineweaver-Burk-plottet?
linenær funktion af MM-ligningen - hældningen er Km / Vmax - skæring med y-aksen er 1/Vmax - skæring med x-aksen er -1/Km
64
Hvad bruges Lineweaver-Burk-plottet til?
Analysere hvilken type inhibitor der påvirker enxymreaktionen, fordi Km og Vmax er så tydelige
65
Hvad er Gibbs frie energi?
G-ændring = Gprodukt - Gsubstrat - beskriver om der er forbrug eller udbytte af energi ved en reaktion - G = energi
66
Hvad er G-ændring?
viser ændringen i energi og dermed hvor langt reaktionen er fra ligevægt - ingen ændring (G =0): ligevægt - negativ (G < 0): forløber spontant og energi frigives - positiv (G > 0): forløber ikke spontant, der skal energi til for at det sker

B3 (14 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions