Biochemie PR 2

Question 1

Aus wie vielen As besteht ein Peptid?

Answer 1

2-50 As

Question 2

Aus wie vielen As bestehen Proteine?

Answer 2

Mehr als 100

Question 3

Aus wie vielen As bestehen Oligopeptide?

Answer 3

50-100 As

Question 4

Was ist ein natives Protein?

Answer 4

Funktionsfähiges Protein

Nicht nativ = funktionslos, denaturiert

Question 5

Wie viel kDa hat Albumin?

Answer 5

66 kDa

Question 6

Welche As bildet Disulfidbrücken?

Answer 6

Cystein + Cystein mit Schwefel

Question 7

Was ist eine Primärstruktur?

Answer 7

Abfolge einzelner As in einer Kette

Question 8

Was ist alpha Helix?

Answer 8

Schraubenförmige As-Kette +

Intramolekulare H-Brücken Bindung zwischen NH und CO Gruppe

Question 9

Was ist beta Faltblatt?

Answer 9

Sekundärstruktur

H-Bindung zw. NH und CO Gruppe von zwei Strängen

Question 10

Welche Bindungen weisen Tertiärstruktur auf?

Answer 10

Disulfid (zw. Cystein)
Ionenbindung (zw. Basisch/sauer)
Dipol-dipol
VdW- Kräfte
Hydrophobe WW

Question 11

Quartärstruktur?

Answer 11

Mehrere Tertiärstrukturen

Question 12

Welche Probequellen für Proteine gibt es?

Answer 12

Gewebeproben, Blut, Speichel, Spinalflüssigkeit

Question 13

Was sind die Bestandteile von Blut?

Answer 13

Blutplasma + Blutzellen + Wasser, Fett, Ionen, Proteine, Zucker

Question 14

% Flüssige Bestandteile Blut?

Answer 14

55% = Blutplasma

-> Blutserum + Gerinnungsfaktoren

Question 15

% feste Bestandteile Blut?

Answer 15

45% = Blutzellen

-> Erythrozyten, Leukozyten, Thrombozyten

Question 16

Unterschied Plasma + Serum?

Answer 16

Plasma = mit Gerinnungsfaktoren (Bestimmung Ger. Faktoren + Zellzahl)

Serum = Ohne (für AK Bestimmung)

Question 17

Wie wird Gesamtkonzentration Proteine bzw. Einzelne Proteine analysiert?

Answer 17

Gesamt = Photometrie

Anteil = Elektrophorese (SDS-PAGE)

Question 18

Woraus werden Erythrozyten gebildet?

Answer 18

Aus hänatopoethischen Stammzellen bei Erythropoese

Question 19

Welche Proteine enthalten Erythrozyten?

Answer 19

Hämoglobin (Hb 88% des Volumens)
Carboanhydrase
Bande-3-Protein
Glycophorin (Membranprotein)

+ 1000 weitere

Question 20

Wo werden Erythrozyten abgebaut?

Answer 20

Nach 120 Tagen in Milz, Leber, Knochenmark

Question 21

Was macht Erythropoetin?

Answer 21

Stimuliert Erythropoese

Question 22

Wie viel kDa hat Hämoglobin?

Answer 22

64 kDa = globuläres Protein

Question 23

Wie ist Hämoglobin zusammengesetzt?

Answer 23

HbA1 = alpha 2 beta 2 97,5%

HbA2 = alpha 2 gamma 2
2,5%

HbF = alpha 2 delta 2
100% Fetus

Question 24

Welche prostethische (funktionelle) Gruppe trägt Hämoglobin?

Answer 24

Jede Untereinheit trägt ein Häm und kann ein Sauerstoffmolekül binden

-> hier findet Oxygenierung/Desoxygenierung statt

Question 25

Was sind allosterische Effektoren bei Hämoglobin?

Answer 25

H+, Co2, 2,3-Bisphosphoglyerat -> verminderte O2 Bindung O2 -> erhöhte Affinität

Question 26

Was ist der Bohr Effekt?

Answer 26

H+ und Co2 fördern Freisetzung Sauerstoff Hämoglobin verliert Sauerstoff beim einwirken von Säure

Question 27

Was ist Haldane Effekt?

Answer 27

Co2 Transport nimmt mit steigendem O2 Partialdruck ab

Question 28

Wieso ist O2 Bindung pH abhängig?

Answer 28

Niedriger pH = Abgabe 02 erleichtert Hoher pH = Aufnahme o2 erleichtert -> Bohr Effekt

Question 29

Welche Pufferfunktion hat Hb?

Answer 29

40 Hb-Histidine können protoniert werden, Pufferkapazität 20%

Question 30

Wie kann Erythrozyt Co2 transportieren?

Answer 30

Reversible Bindung an Aminoterminus der beta-Globinkette + Ausbildung Carbamats

Question 31

Welche Hämoglobin Pathologien gibt es?

Answer 31

Sichelzellkrankheit : Mutation beta-Kette Hämoglobin Thalassämie: Verlust hbA1, Kompensation durch HbF und HbA2 Kohlenmonoxidintoxikation: Co2 verdrängt O2

Question 32

Wie bindet CO an Häm?

Answer 32

Myoglobin-gebunden = 200x höhere Affinität O2 (Schutz vor CO Vergiftung) Freies = 20.000x höher

Question 33

Was sind Lipoproteine?

Answer 33

Nicht kovalente Komplexe aus Proteinen und Lipiden

Question 34

Welche Molmasse hat Albumin?

Answer 34

65 kDa

Question 35

Welche Molmasse haben gamma-Globuline?

Answer 35

Ca 150-180 kDa Außer lgM = 900 kDa

Question 36

Funktion Albumin?

Answer 36

Regulierung kolloidosm. durch Bindung H20 Transport wasserunlösliche Substanzen (Medikamente, Cholesterin) Puffer

Question 37

Wie werden B-Zellen aktiviert?

Answer 37

Aktivierung B-Lymphozyt Bindung + Aufnahme AG Präsentierung auf Zelle T-Helferzelle wandeln B-Zelle zu Plasmazelle um + Freisetzung AK

Question 38

Woraus bestehen Immunglobuline?

Answer 38

Aus 2 leichten + 2 schweren Ketten + Disulfidbrücken N-Terminale Ende = Variabel C-Terminale Ende = konstant (schwere Kette) -> bestimmt AK Klasse lgA usw.

Question 39

Welche AK Klassen gibt es?

Answer 39

lgM -> Erster lg lgA -> Mund + Muttermilch lgG -> 75% Blut + Plazentagängig lgE -> sehr geringe Menge, bei Allergien lgD -> geringe Menge

Question 40

Wie können AK wirken?

Answer 40

Immunschwäche -> Störung B-Zellentwicklung zb HIV Verstärkt -> Autoimmun KH, Transplantationsabstoß

Question 41

Was ist Agammaglobulinämie?

Answer 41

Niedrigen Immunglobulin Spiegel durch Störung B-Lymphozyten

Question 42

Wie ist Lsyozym aufgebaut?

Answer 42

129 AS, 14 kDa (110 As = 10 kDa) 4 Disulfidbrücken - > spaltet Polysaccharid-Ketten - > Mund, Tränen

Question 43

Was ist alpha-Amylase?

Answer 43

``` Spaltet Amylose (Stärke) 58 kDa ``` - > Ph Optimum Organ abh. - > Kann auf KH hinweisen z.B. Nierenversagen

Question 44

Was färbt die Biuret-Methode?

Answer 44

Verbindung mit mind. 2 Peptidbindungen die in basischer Lösung Komplex mit Cu bilden

Question 45

Was führt zur violetten Farbe von Biuret?

Answer 45

Beeinflussung d-Elektronen

Question 46

Worauf beruht Elektrophorese?

Answer 46

Unterschiedliche Wanderungs-Geschwindigkeit von Teilen im elekt. Feld Verhältniss -> Masse:Ladung

Question 47

Wie sind Nukleinsäuren bzw Proteine geladen?

Answer 47

Negativ Unterschiedliche Nettoladungen

Question 48

Was ist relative Mobilität?

Answer 48

Das Molekulargewicht steht in linearem Zsm-Hang mit der Mobilität

Question 49

Wie berechnet man die relative mobilität?

Answer 49

Migration der Bande/Migration der Farbstoff Front

Question 50

Was ist ein reduzierender Agentien?

Answer 50

Können Disulfidbrücken spalten z.B. zwischen Cystein = proteinogene Aminosäure = Disulfidbrücken

Question 51

Was passiert mit Proteinen bei SDS?

Answer 51

Werden denaturiert + negativ geladen

Question 52

Welche Stoffe haben Transportfunktion?

Answer 52

Hämoglobin + Albumin

Question 53

Eigenschaften Albumin?

Answer 53

Transport + Puffer

Question 54

Wo werden Plasmaproteine gebildet?

Answer 54

Leber

Question 55

Als was dient DDT?

Answer 55

Reduktionsmittel

Question 56

Grundstruktur des Häm?

Answer 56

Fe 2+ und Porphyrinring bzw Tetrapyrrol

Question 57

Wie werden Proteine verbunden?

Answer 57

Peptidbindungen

Question 58

Worauf beruht Toxizität CO?

Answer 58

Affinität Hb größer für CO als für O2

Question 59

Wie liegt lgG im Blut vor?

Answer 59

Monomer

Question 60

Was beeinflusst 2,3-Biphosphoglycerat?

Answer 60

Die O2 Bindung

Question 61

Was begünstigt die O2 Bindung?

Answer 61

Weitere O2 Bindung

Question 62

Womit wird der Biuret Komplex gebildet?

Answer 62

Cu 2+

Question 63

Was sind Proteine mit Transportfunktion?

Answer 63

Albumin + Hämoglobin

Question 64

Arten von Hämoglobin?

Answer 64

HbA1 HbA2 HbF

Question 65

Welche Struktur bildet Antigenbindungsstelle?

Answer 65

Variable Region aus 2 leichten + 2 schweren Ketten

Question 66

Grundstruktur des Häm?

Answer 66

Fe 2+ und Porphyrinring b.z.w. Tetrapyrrol

Question 67

Woraus besteht lgG?

Answer 67

2x leichte Ketten | 2x schwere Ketten

Question 68

Wie liegt lgG im Blut vor?

Answer 68

Monomer

Question 69

Aufbau Immunglobuline?

Answer 69

2x leichte | 2x schwere Ketten