Biochemie PR 2 Flashcards Preview

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Flashcards in Biochemie PR 2 Deck (69):
1

Aus wie vielen As besteht ein Peptid?

2-50 As

2

Aus wie vielen As bestehen Proteine?

Mehr als 100

3

Aus wie vielen As bestehen Oligopeptide?

50-100 As

4

Was ist ein natives Protein?

Funktionsfähiges Protein

Nicht nativ = funktionslos, denaturiert

5

Wie viel kDa hat Albumin?

66 kDa

6

Welche As bildet Disulfidbrücken?

Cystein + Cystein mit Schwefel

7

Was ist eine Primärstruktur?

Abfolge einzelner As in einer Kette

8

Was ist alpha Helix?

Schraubenförmige As-Kette +
Intramolekulare H-Brücken Bindung zwischen NH und CO Gruppe

9

Was ist beta Faltblatt?

Sekundärstruktur

H-Bindung zw. NH und CO Gruppe von zwei Strängen

10

Welche Bindungen weisen Tertiärstruktur auf?

Disulfid (zw. Cystein)
Ionenbindung (zw. Basisch/sauer)
Dipol-dipol
VdW- Kräfte
Hydrophobe WW

11

Quartärstruktur?

Mehrere Tertiärstrukturen

12

Welche Probequellen für Proteine gibt es?

Gewebeproben, Blut, Speichel, Spinalflüssigkeit

13

Was sind die Bestandteile von Blut?

Blutplasma + Blutzellen + Wasser, Fett, Ionen, Proteine, Zucker

14

% Flüssige Bestandteile Blut?

55% = Blutplasma
-> Blutserum + Gerinnungsfaktoren

15

% feste Bestandteile Blut?

45% = Blutzellen

-> Erythrozyten, Leukozyten, Thrombozyten

16

Unterschied Plasma + Serum?

Plasma = mit Gerinnungsfaktoren (Bestimmung Ger. Faktoren + Zellzahl)

Serum = Ohne (für AK Bestimmung)

17

Wie wird Gesamtkonzentration Proteine bzw. Einzelne Proteine analysiert?

Gesamt = Photometrie

Anteil = Elektrophorese (SDS-PAGE)

18

Woraus werden Erythrozyten gebildet?

Aus hänatopoethischen Stammzellen bei Erythropoese

19

Welche Proteine enthalten Erythrozyten?

Hämoglobin (Hb 88% des Volumens)
Carboanhydrase
Bande-3-Protein
Glycophorin (Membranprotein)

+ 1000 weitere

20

Wo werden Erythrozyten abgebaut?

Nach 120 Tagen in Milz, Leber, Knochenmark

21

Was macht Erythropoetin?

Stimuliert Erythropoese

22

Wie viel kDa hat Hämoglobin?

64 kDa = globuläres Protein

23

Wie ist Hämoglobin zusammengesetzt?

HbA1 = alpha 2 beta 2 97,5%

HbA2 = alpha 2 gamma 2
2,5%

HbF = alpha 2 delta 2
100% Fetus

24

Welche prostethische (funktionelle) Gruppe trägt Hämoglobin?

Jede Untereinheit trägt ein Häm und kann ein Sauerstoffmolekül binden

-> hier findet Oxygenierung/Desoxygenierung statt

25

Was sind allosterische Effektoren bei Hämoglobin?

H+, Co2,
2,3-Bisphosphoglyerat -> verminderte O2 Bindung

O2 -> erhöhte Affinität



26

Was ist der Bohr Effekt?

H+ und Co2 fördern Freisetzung Sauerstoff

Hämoglobin verliert Sauerstoff beim einwirken von Säure

27

Was ist Haldane Effekt?

Co2 Transport nimmt mit steigendem O2 Partialdruck ab

28

Wieso ist O2 Bindung pH abhängig?

Niedriger pH = Abgabe 02 erleichtert

Hoher pH = Aufnahme o2 erleichtert

-> Bohr Effekt

29

Welche Pufferfunktion hat Hb?

40 Hb-Histidine können protoniert werden, Pufferkapazität 20%

30

Wie kann Erythrozyt Co2 transportieren?

Reversible Bindung an Aminoterminus der beta-Globinkette + Ausbildung Carbamats

31

Welche Hämoglobin Pathologien gibt es?

Sichelzellkrankheit : Mutation beta-Kette Hämoglobin

Thalassämie: Verlust hbA1, Kompensation durch HbF und HbA2

Kohlenmonoxidintoxikation: Co2 verdrängt O2

32

Wie bindet CO an Häm?

Myoglobin-gebunden = 200x höhere Affinität O2
(Schutz vor CO Vergiftung)


Freies = 20.000x höher

33

Was sind Lipoproteine?

Nicht kovalente Komplexe aus Proteinen und Lipiden

34

Welche Molmasse hat Albumin?

65 kDa

35

Welche Molmasse haben gamma-Globuline?

Ca 150-180 kDa

Außer lgM = 900 kDa

36

Funktion Albumin?

Regulierung kolloidosm. durch Bindung H20

Transport wasserunlösliche Substanzen (Medikamente, Cholesterin)

Puffer

37

Wie werden B-Zellen aktiviert?

Aktivierung B-Lymphozyt
Bindung + Aufnahme AG
Präsentierung auf Zelle
T-Helferzelle wandeln B-Zelle zu Plasmazelle um + Freisetzung AK

38

Woraus bestehen Immunglobuline?

Aus 2 leichten + 2 schweren Ketten + Disulfidbrücken

N-Terminale Ende = Variabel

C-Terminale Ende = konstant (schwere Kette) -> bestimmt AK Klasse lgA usw.

39

Welche AK Klassen gibt es?

lgM -> Erster lg

lgA -> Mund + Muttermilch

lgG -> 75% Blut + Plazentagängig

lgE -> sehr geringe Menge, bei Allergien

lgD -> geringe Menge

40

Wie können AK wirken?

Immunschwäche -> Störung B-Zellentwicklung zb HIV

Verstärkt -> Autoimmun KH, Transplantationsabstoß

41

Was ist Agammaglobulinämie?

Niedrigen Immunglobulin Spiegel durch Störung B-Lymphozyten

42

Wie ist Lsyozym aufgebaut?

129 AS, 14 kDa
(110 As = 10 kDa)

4 Disulfidbrücken

-> spaltet Polysaccharid-Ketten
-> Mund, Tränen

43

Was ist alpha-Amylase?

Spaltet Amylose (Stärke)
58 kDa

-> Ph Optimum Organ abh.

-> Kann auf KH hinweisen z.B. Nierenversagen

44

Was färbt die Biuret-Methode?

Verbindung mit mind. 2 Peptidbindungen die in basischer Lösung Komplex mit Cu bilden

45

Was führt zur violetten Farbe von Biuret?

Beeinflussung d-Elektronen

46

Worauf beruht Elektrophorese?

Unterschiedliche Wanderungs-Geschwindigkeit von Teilen im elekt. Feld
Verhältniss -> Masse:Ladung

47

Wie sind Nukleinsäuren bzw Proteine geladen?

Negativ

Unterschiedliche Nettoladungen

48

Was ist relative Mobilität?

Das Molekulargewicht steht in linearem Zsm-Hang mit der Mobilität

49

Wie berechnet man die relative mobilität?

Migration der Bande/Migration der Farbstoff Front

50

Was ist ein reduzierender Agentien?

Können Disulfidbrücken spalten

z.B. zwischen Cystein = proteinogene Aminosäure = Disulfidbrücken

51

Was passiert mit Proteinen bei SDS?

Werden denaturiert + negativ geladen

52

Welche Stoffe haben Transportfunktion?

Hämoglobin + Albumin

53

Eigenschaften Albumin?

Transport + Puffer

54

Wo werden Plasmaproteine gebildet?

Leber

55

Als was dient DDT?

Reduktionsmittel

56

Grundstruktur des Häm?

Fe 2+ und Porphyrinring bzw Tetrapyrrol

57

Wie werden Proteine verbunden?

Peptidbindungen

58

Worauf beruht Toxizität CO?

Affinität Hb größer für CO als für O2

59

Wie liegt lgG im Blut vor?

Monomer

60

Was beeinflusst 2,3-Biphosphoglycerat?

Die O2 Bindung

61

Was begünstigt die O2 Bindung?

Weitere O2 Bindung

62

Womit wird der Biuret Komplex gebildet?

Cu 2+

63

Was sind Proteine mit Transportfunktion?

Albumin + Hämoglobin

64

Arten von Hämoglobin?

HbA1
HbA2
HbF

65

Welche Struktur bildet Antigenbindungsstelle?

Variable Region aus 2 leichten + 2 schweren Ketten

66

Grundstruktur des Häm?

Fe 2+ und Porphyrinring b.z.w. Tetrapyrrol

67

Woraus besteht lgG?

2x leichte Ketten
2x schwere Ketten

68

Wie liegt lgG im Blut vor?

Monomer

69

Aufbau Immunglobuline?

2x leichte
2x schwere Ketten