Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

SF1-Examen 2 > Biochimie-Les enzymes > Flashcards

Biochimie-Les enzymes Flashcards

1
Q

Quels sont les 3 structures que possèdent toujours une protéine?

A

primaire, secondaire et tertiaire

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Structure primaire?

A

Ordre des AA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Structure secondaire?

A

Organisation dans l’espace des AA qui sont les uns près des autres

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Structure tertiaire?

A

Repliement complet de la protéine dans l’espace (AA éloignées se rapprochent)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

structure quaternaire?

A

Seulement les protéines ayant plus d’une chaine polypeptidiques, qui elles s’associent ensemble

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

De quoi dépend la fonctionnalité d’une protéine?

A

De sa structure tertiaire (arrangement dans l’espace)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Qu’est ce qui peut modifier la structure tertiaire d’une protéine?

A

changement d’un AA, changement de pH, élévation de T°?

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Comment agit un catalyseur?

A

Il abaisse l’énergie d’activation nécessaire à transformer le substrat en produits=accélère vitesse de la réaction

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Quels types de liaisons forment les chaines d’AA du site catalytique de l’enzyme avec les molécules de substrat?

A

liaisons électrostatiques, hydrophobes, pont H

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

quelle est le rôle de ces liaisons (enzymes substrats)?

A

orientation productive des molécules de substrats les unes par rapport aux autres et favorisent leur transformation en produits

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Une enzyme est …. et catalyse …. de réaction

A

spécifique, un type

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Enzyme simple?

A

AA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Holoenzyme?

A

nécessite cofacteur pour catalyser (sinon inactive)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

apoenzyme?

A

partie protéique de l’holoenzyme (inactive)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

type de cofacteur possible

A

ions métalliques ou coenzyme simple

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

À faible concentration de substrat, qu’arrive-t-il à la vitesse initiale de la réaction et pourquoi?

A

Vi directement proportionnellle à la concentration de substrat, car bcp de molécules d’enzymes innocupées

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

À forte concentration de substrat, v initiale?

A

V ini maximale car toutes les enzymes sont occupées

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

qu’est ce que le Km?

A

la concentration de substrat requise pour que la vitesse initiale soit égale à la moitié de la vitesse maximale

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

si une enzyme A à un Km de 10 et une enzyme B, un Km de 0,1, laquelle des deux a le plus d’affinité pour le substrat?

A

l’enzyme B (Km inversement proportionnel à l’affinité)
c’est -à-dire qu’il faut donc moins de substrat pour arriver à une vitesse initiale de la moitié de la Vmax car l’affinité est très forte.

20
Q

Qu’est ce que le V max?

A

La vitesse initiale quand toutes les molécules enzymes sont saturées par des molécules de substrats

21
Q

Qu’arrive-t-il à la Vmax si on augmente la quantité de substrat?

A

Ne change pas (toutes les molécules de substrats sont déja saturées)

22
Q

effet du pH et de la température sur la réaction?

A

l’activité enzymatique diminue si les conditions sont en deca ou au dela des valeurs maximales

23
Q

Nommer les deux mécanismes de controles qui affectent la quantité d’enzyme

A

induction et répression

24
Q

quelles est le nom des enzymes qui ne sont pas sujettes à des mécanismes de contrôle?

A

constitutives (synthèse constante)

25
Q

Mécansime de contrôle qui affecte l’éefficacité des enzymes?

A

Allostérie et modification covalente

26
Q

comment se passe le contrôle allostérique?

A

les molécules modulatrices allostériques se lient au site allostérique de l’enzyme et et modifient la structure de l’enzyme pour la rendre plus ou moins réceptive au substrat (positif ou négatif). c’est réversible

27
Q

comment se passe la modification covalente

A

modification du site catalytique de type on/off. la liaison d’un groupement à la chaine latérale de l’enzyme (acide, phosphate négatif) modifie la structure de la protéine et l’empêche ou lui permet d’agir

28
Q

Pourquoi certaines enzymes sont contrôlées?

A

Les enzymes contrôlées sont souvent au début d,Une chaine de réaction et catalyse des réactions limitantes. Le fait d’être controlé permet la modulation de l’activité des différentes voies

29
Q

Quel est le mécanisme de contrôle le plus rapide?

A

L’allostérie

30
Q

comment l’inhibiteur compétitif affecte l’enzyme?

A

l’inhibiteur fait compétition au substrat, la Km augmente pcq c’est comme si le substrat avait moins d’affinité pour l’enzyme (prend plus de temps avant d’atteindre vmax/2, plus de molécules de substrat pour que 50% des sites soient occupés) mais la vmax ne change pas car au final toutes les molécules d’enzymes seront saturées par le substrat (plus long)

31
Q

comment l’inhibiteur non compétitif agit il?

A

il se lie de facon covalente et irréversible à l’enzyme et modifie sa structure ou emp^che le substrat de se rendre au site catalytique (enzyme devient inactive). le km n’est pas affecté car les enzymes restantes sont pareils (même concentration de substrat pour que la moitié de ces enzymes soient saturées) mais vmax diminue car moins d’enzyme pour la meme quantité de substrat

32
Q

Que contient le suc pancréatique?

A

Enzymes digestives du pancréas et bicarbonate et potassium qui neutralisent l’acide

33
Q

Nommer des enzymes qui hydrolysent les protéines dans l’intestin?

A

trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A et B, (prot–>peptides–>AA_

34
Q

Nommer l’enzyme qui hydroyse les TG

A

lipase (AG et monoacylglycérol)

35
Q

Nommer l’enzyme qui hydrolyse les liaisons alpha 1-4 et ses produits

A

amylase–>dextrine, maltotriose et maltose

36
Q

Forme sous laquelle les enzymes protéolytiques sont sécrétées?

A

proenzymes (inactives)

37
Q

Enzyme qui active le trypsinogène?

A

entéropeptidase, la trypsine active alors les autres proenzymes

38
Q

Quelles sont les enzymes intestinales qui s’occupent de la digestion des glucides?

A

saccharase et lactase

39
Q

La saccharase…

A
  1. saccharsique: saccharose–>glucose/fructose
  2. isomaltique: liaisons alpah1-6 provenant des dextrines de l’amylase–> maltose, maltotriose (a 1-4 seulement)
  3. maltasique: maltose–>glucose
40
Q

le lactase…

A

dégrade le lactose en glucose et galactose

41
Q

Différencier plasma et sérum

A

plasma: contient les protéines coagulantes

sérum: plasma dont on a retiré le caillot, pas de protéines coagulantes

42
Q

Que représente U/L

A

la concentration d’enzyme capable de transformer une quantité de substrat par unité de temps

43
Q

Quelles enzymes sont spécifiques au pancréas?

A

amylase et lipase (donc si élévation–>atteinte)

44
Q

Quelles enzymes sont spécifiques au foie?

A

AST et ALT (hépatite)

45
Q

Quelles enzymes du foie signifient que le flot bilière est obstrué?et quest ce qui les différencient?

A 
phosphatase alcaline (+ aussi lorsque atteinte osseuse)
GGT( + aussi lorsque conso alcool)

SF1-Examen 2 (6 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions