Biologie - I - Mots-clefs Flashcards

1
Q

Molécule

A

groupe d’atomes reliés par des liaisons covalentes, c’est-à-dire des liaisons dans lesquelles chacun des atomes met en commun un ou plusieurs électrons, formant ainsi un ou plusieurs doublets d’électrons liant les deux atomes.

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2
Q

Biomolécule

A

molécule qui n’est présente sur Terre que du fait des êtres vivants ; on distingue les petites molécules, dont la masse atomique est inférieure à 1 kDa (ou 5 kDa selon les auteurs), et les macromolécules (masse atomique supérieure à 1 ou 5 kDa

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3
Q

Liaison hydrogène

A

liaison électrostatique de faible énergie s’établissant entre un atome d’hydrogène engagé dans une liaison covalente polarisée d’une part, et d’autre part un atome électronégatif (O, N, S, F) lui aussi engagé dans une liaison covalente polarisée.

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4
Q

Eau

A

double dipôle
– liaison hydrogène
– eau solvant, hydrophilie, hydrophobie, amphiphilie, hydrosolubilité
– eau réactif chimique, acido-basicité, ionisation, hydrolyse, oxydoréduction.

L’eau et les protéines

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5
Q

Fonctions chimiques portées par des atomes de carbone

A

alkyl (groupement) – alcool – thiol – carbonyle : aldéhyde, cétone – acide carboxylique – acide phosphorique – amine

déterminent les caractéristiques des biomolécules (nature, taille), leurs propriétés physico-chimiques (solubilité, polarité, ionisation hydrophilie), leur réactivité (acides, bases, esters et thio-esters, phosphorylations, équilibre céto-énolique) et in fine leur stabilité, leurs fonctions.

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6
Q

Réactions chimiques des voies métaboliques

A

hydrolyse – condensation – (thio-)estérification – phosphorylation – oxydoréduction – réaction acido-basique – hydratation – aldolisation

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7
Q

Métabolisme

A

ensemble des voies de biosynthèses (anabolisme) et de dégradations (catabolisme) dans une cellule.

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8
Q

oses et diosides

A

polyalcool aliphatique portant une fonction carbonyle
– oses chiraux réducteurs
– filiation à partir du glycéraldéhyde ou du dihydroxyacétone, série D
– cyclisation, anomérie ; hémiacétalisation => perte de pouvoir réducteur
– conformation chaise, conformation bateau
– liaison O-osidique, liaison N-osidique
– trioses, pentoses, glucose, fructose
– voie des pentoses phosphates, glycogénolyse, néoglucogenèse
— maltose, cellobiose, lactose, saccharose
— relation structure-fonction : grandes solubilité et réactivité en lien avec rôle dans métabolisme à des fins énergétiques, plastiques, informationnelles.

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9
Q

Acides alpha aminés

A

NH2-CHR-COOH
– homochiralité série L
– groupes d’acides aminés : non polaires, polaires non chargés, chargés positifs, chargés négatifs, aromatiques
– réactivité : ponts disulfures, ionisation, ampholytes, hydrosolubilité, groupes hydrophobes
– liaison peptidique, mésomérie, configuration trans, plan amide, chaînes polypeptidiques orientées et séquencées

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10
Q

Molécules de réserve

A

molécule stockée à un moment donné en vue d’une utilisation ultérieure par l’organisme lui-même.

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11
Q

Lipides

A

lipides vrais (condensation d’acides gras avec des alcools par liaison ester ou amide : homolipides, hétérolipides),
lipoïdes (isoprénoïdes, eicosanoïdes, stéroïdes),
associations de lipides
– acides gras R-COOH saturés, insaturés
– micelles.

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12
Q

Lipides hydrophobes

A

protection, réserve

  • triglycérides
    – inertie chimique
    – gouttelette lipidique, tissu adipeux
    – réserve plastique et énergétique, protection mécanique et thermique
    — lipides de revêtement, cérides
    – appositions pariétales chez les végétaux : cuticule (cutine + cires), pectine, subérine, sporopollénine, lignine
    – revêtements protecteurs chez les animaux : cuticule, lanoline, surfactant pulmonaire.
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13
Q

Lipides amphiphiles

A

rôle de structure (constituants membranaires) ou d’information (IP3) : phosphoglycérides (ou glycérophospholipides)
– sphingolipides
– bicouche lipidique, liposome

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14
Q

Lipoïdes

A

cholestérol, stéroïdes

lipoprotéines.

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15
Q

Nucléotides

A
  • bases azotées puriques et pyrimidiques
  • caractère aromatique
  • tautomérie céto-énolique et amino-imine
  • nucléoside = 1 base + 1 pentose, liaison N-osidique
  • nucléotide = ester phosphate de nucléoside = 1 nucléoside + groupement(s) phosphoryle, liaison phosphoester
  • rôles : monomères d’acides nucléiques, monnaies énergétiques, précurseurs de coenzymes, messagers cellulaires, effecteurs enzymatiques.
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16
Q

Macromolécule

A

polymère de grande masse moléculaire (supérieure à 1 ou 5 kDa selon les auteurs), formé par condensation de monomères via des liaisons covalentes

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17
Q

Liaisons faibles

A

liaison hydrogène (liaison électrostatique de faible énergie s’établissant entre un atome d’hydrogène engagé dans une liaison covalente polarisée d’une part, et d’autre part un atome électronégatif (O, N, S) lui aussi engagé dans une liaison covalente polarisée)
– liaison ionique (liaison s’effectuant par transfert d’électrons d’un atome moins électronégatif vers un atome plus électronégatif)
– liaison de Van der Waals.
liaison hydrophobe

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18
Q

Macromolécules glucidiques

A

polymères souvent monotones d’oses, non réducteurs, inertie chimique.

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19
Q

Polyosides de réserve

A

amidon (amylose + amylopectine), grains d’amidon, amyloplastes
– glycogène, glycogénogenèse, glycogénolyse, granules de glycogène, glycémie
– relations structure-fonction : molécules hélicoïdales compactées, hauts polymères insolubles, molécules ramifiées.

20
Q

Polyosides de structure

A
  • molécules fibreuses, compactes, résistantes : cellulose, hémi-cellulose, chitine
    – molécules gélifiantes : pectines, paroi primaire pecto-cellulosique végétale, glycannes de la matrice extra-cellulaire animale, glycosaminoglycannes, protéoglycannes
    – relations structure-fonction : dualité réserve-structure, résistance, plasticité, maintien de l’environnement hydrique
21
Q

Polyosides informationnels

A

glycocalyx et marqueurs antigéniques, reconnaissances cellulaires, opposition à l’adhérence cellulaire, oligosides informatifs des végétaux.

22
Q

Acides nucléiques

A

hétéropolymères séquencés de nucléotides monophosphates
– liaison phosphodiester
– polymérisation orientée 5’-3’, catalysée par des ADN ou ARN polymérases
– ADN, ARN
– squelette ose-phosphate monotone, polyanionique, interactions non séquence-spécifique avec des protéines
– bases azotées empilées par effet hydrophobe, interactions séquence-spécifiques avec des protéines, complémentarité des bases, appariements Watson-Crick
– structures secondaire (épingle à cheveux, tige-boucle), tertiaire (pseudo-nœud), quaternaire (superenroulement)
– dogme central de la biologie moléculaire.

23
Q

ADN

A

support universel et permanent de l’information génétique : molécule bicaténaire, 2 brins antiparallèles, structure en double hélice droite
– relations structure-fonction : stabilité mécanique et chimique (stabilité des bases, stabilisation du squelette ose-phosphate par des protéines histones), stabilité informative (appariements Watson-Crick, information portée en double), mais déstabilisation locale possible via l’apport d’énergie par des protéines
– réplication semi-conservative (watson-crick)

24
Q

ARN

A

molécules-clefs de l’expression de l’information génétique : diversité de taille, de localisation, de stabilité, de structure
– ARN-outils : ARNt, ARNr, ARNsn
– ARN informationnels : ARNm, ARNsi, ARNmi
– coopération fonctionnelle lors de la traduction
– réplication
-Monde ancestral à ARN

25
Q

protéines

A

polymère d’acides aminés, orienté et séquencé

26
Q

Structure secondaire

A
interaction entre plans amides 
– structure globalement stéréotypée 
– hélice α, état condensé 
– feuillet β, état étiré 
– coude (ou tour) β, pelote statistique
27
Q

Niveaux de structure intermédiaires (secondaire-tertiaire)

A

structure super-secondaire, motifs stéréotypés corrélables à des fonctions biologiques, hélice-tour-hélice, hélice-boucle-hélice, épingle à cheveux, à doigt de zinc
– domaines, fonction protéique dépendante des propriétés chimiques et mécaniques des domaines fonctionnels.

28
Q

Structure tertiaire

A

interaction entre les radicaux des acides aminés des protéines globulaires
– répulsion hydrophobe
– stabilité de la protéine dans son environnement
– création de sites.

29
Q

Structure quaternaire

A

association non covalente de plusieurs chaînes polypeptidiques
– propriété biologique de la protéine
– propriétés émergentes
– coopérativité homotrope

30
Q

Structure 3D

A

(= structures II, intermédiaires, III et IV) :
dogme d’Anfinsen
– structure dynamique
– liaisons de faible énergie
– stabilisation des radicaux, agitation thermique des radicaux contenue
– effet cohésif, structure définie, stable
– plasticité conformationnelle
– conformation liée à l’environnement aqueux ou lipidique, paradoxe de Levinthal, modèle du paysage énergétique et entonnoir de repliement, chaperons moléculaires, minimisation des possibilités d’agrégation.

31
Q

Sites d’interaction (protéines)

A

sites actifs enzymatiques
– nano-environnements
– plasticité conformationnelle par ajustement induit (ou transition allostérique)
– interactions protéine-ligand spécifiques
– sites saturables
– affinité du ligand (méthode de Scatchard)
-contrôle de l’activité

32
Q

Membrane

A

(…)

33
Q

radeau lipidique

A

(…)

34
Q

diffusion

A

(…)

35
Q

transport

A

actif passif

primaire secondaire

36
Q

endocytose

A

(…)

37
Q

exocytose

A

(…)

38
Q

réseau endomembranaire

A

(…)

39
Q

différence de potentiel

A

(…)

40
Q

potentiel de repos

A

(…)

41
Q

potentiel d’action

A

(…)

42
Q

thermodynamique

A

science qui traite des échanges de chaleur et de travail associés à des processus physiques et chimiques.

43
Q

couplage énergétique chimio-chimique

A

couplage entre deux réactions chimiques, permettant le déroulement des processus endergoniques grâce à l’énergie libérée par des processus exergoniques.

44
Q

Catalyseur

A

substance qui augmente la vitesse d’une réaction chimique et qui est régénérée au cours de la réaction.

45
Q

ajustement induit

A

changement dans la structure d’une enzyme, provoqué par la liaison du substrat, qui déplace les groupements catalytiques de sorte qu’ils sont agencés différemment les uns par rapport aux autres.

46
Q

effecteur

A

ligand (càd toute molécule se liant de façon réversible, par des liaisons faibles, à des sites d’une enzyme) qui contrôle l’activité enzymatique.

47
Q

carrefour métabolique

A

intermédiaire métabolique qui constitue point de départ et d’arrivée de nombreuses voies métaboliques différentes ; substrat de plusieurs enzymes appartenant à des voies métaboliques différentes.