Biologie - I - Mots-clefs Flashcards Preview

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Flashcards in Biologie - I - Mots-clefs Deck (47):
1

Molécule

groupe d’atomes reliés par des liaisons covalentes, c’est-à-dire des liaisons dans lesquelles chacun des atomes met en commun un ou plusieurs électrons, formant ainsi un ou plusieurs doublets d’électrons liant les deux atomes.

2

Biomolécule

molécule qui n’est présente sur Terre que du fait des êtres vivants ; on distingue les petites molécules, dont la masse atomique est inférieure à 1 kDa (ou 5 kDa selon les auteurs), et les macromolécules (masse atomique supérieure à 1 ou 5 kDa

3

Liaison hydrogène

liaison électrostatique de faible énergie s’établissant entre un atome d’hydrogène engagé dans une liaison covalente polarisée d’une part, et d’autre part un atome électronégatif (O, N, S, F) lui aussi engagé dans une liaison covalente polarisée.

4

Eau

double dipôle
– liaison hydrogène
– eau solvant, hydrophilie, hydrophobie, amphiphilie, hydrosolubilité
– eau réactif chimique, acido-basicité, ionisation, hydrolyse, oxydoréduction.

L'eau et les protéines

5

Fonctions chimiques portées par des atomes de carbone

alkyl (groupement) – alcool – thiol – carbonyle : aldéhyde, cétone – acide carboxylique – acide phosphorique – amine

déterminent les caractéristiques des biomolécules (nature, taille), leurs propriétés physico-chimiques (solubilité, polarité, ionisation hydrophilie), leur réactivité (acides, bases, esters et thio-esters, phosphorylations, équilibre céto-énolique) et in fine leur stabilité, leurs fonctions.

6

Réactions chimiques des voies métaboliques

hydrolyse – condensation – (thio-)estérification – phosphorylation – oxydoréduction – réaction acido-basique – hydratation – aldolisation

7

Métabolisme

ensemble des voies de biosynthèses (anabolisme) et de dégradations (catabolisme) dans une cellule.

8

oses et diosides

polyalcool aliphatique portant une fonction carbonyle
– oses chiraux réducteurs
– filiation à partir du glycéraldéhyde ou du dihydroxyacétone, série D
– cyclisation, anomérie ; hémiacétalisation => perte de pouvoir réducteur
– conformation chaise, conformation bateau
– liaison O-osidique, liaison N-osidique
– trioses, pentoses, glucose, fructose
– voie des pentoses phosphates, glycogénolyse, néoglucogenèse
— maltose, cellobiose, lactose, saccharose
— relation structure-fonction : grandes solubilité et réactivité en lien avec rôle dans métabolisme à des fins énergétiques, plastiques, informationnelles.

9

Acides alpha aminés

NH2-CHR-COOH
– homochiralité série L
– groupes d’acides aminés : non polaires, polaires non chargés, chargés positifs, chargés négatifs, aromatiques
– réactivité : ponts disulfures, ionisation, ampholytes, hydrosolubilité, groupes hydrophobes
– liaison peptidique, mésomérie, configuration trans, plan amide, chaînes polypeptidiques orientées et séquencées

10

Molécules de réserve

molécule stockée à un moment donné en vue d’une utilisation ultérieure par l’organisme lui-même.

11

Lipides

lipides vrais (condensation d’acides gras avec des alcools par liaison ester ou amide : homolipides, hétérolipides),
lipoïdes (isoprénoïdes, eicosanoïdes, stéroïdes),
associations de lipides
– acides gras R-COOH saturés, insaturés
– micelles.

12

Lipides hydrophobes

protection, réserve

- triglycérides
– inertie chimique
– gouttelette lipidique, tissu adipeux
– réserve plastique et énergétique, protection mécanique et thermique
— lipides de revêtement, cérides
– appositions pariétales chez les végétaux : cuticule (cutine + cires), pectine, subérine, sporopollénine, lignine
– revêtements protecteurs chez les animaux : cuticule, lanoline, surfactant pulmonaire.

13

Lipides amphiphiles

rôle de structure (constituants membranaires) ou d’information (IP3) : phosphoglycérides (ou glycérophospholipides)
– sphingolipides
– bicouche lipidique, liposome

14

Lipoïdes

cholestérol, stéroïdes
lipoprotéines.

15

Nucléotides

-bases azotées puriques et pyrimidiques
-caractère aromatique
-tautomérie céto-énolique et amino-imine
-nucléoside = 1 base + 1 pentose, liaison N-osidique
-nucléotide = ester phosphate de nucléoside = 1 nucléoside + groupement(s) phosphoryle, liaison phosphoester
-rôles : monomères d’acides nucléiques, monnaies énergétiques, précurseurs de coenzymes, messagers cellulaires, effecteurs enzymatiques.

16

Macromolécule

polymère de grande masse moléculaire (supérieure à 1 ou 5 kDa selon les auteurs), formé par condensation de monomères via des liaisons covalentes

17

Liaisons faibles

liaison hydrogène (liaison électrostatique de faible énergie s’établissant entre un atome d’hydrogène engagé dans une liaison covalente polarisée d’une part, et d’autre part un atome électronégatif (O, N, S) lui aussi engagé dans une liaison covalente polarisée)
– liaison ionique (liaison s’effectuant par transfert d’électrons d’un atome moins électronégatif vers un atome plus électronégatif)
– liaison de Van der Waals.
liaison hydrophobe

18

Macromolécules glucidiques

polymères souvent monotones d’oses, non réducteurs, inertie chimique.

19

Polyosides de réserve

amidon (amylose + amylopectine), grains d’amidon, amyloplastes
– glycogène, glycogénogenèse, glycogénolyse, granules de glycogène, glycémie
– relations structure-fonction : molécules hélicoïdales compactées, hauts polymères insolubles, molécules ramifiées.

20

Polyosides de structure

- molécules fibreuses, compactes, résistantes : cellulose, hémi-cellulose, chitine
– molécules gélifiantes : pectines, paroi primaire pecto-cellulosique végétale, glycannes de la matrice extra-cellulaire animale, glycosaminoglycannes, protéoglycannes
– relations structure-fonction : dualité réserve-structure, résistance, plasticité, maintien de l’environnement hydrique

21

Polyosides informationnels

glycocalyx et marqueurs antigéniques, reconnaissances cellulaires, opposition à l’adhérence cellulaire, oligosides informatifs des végétaux.

22

Acides nucléiques

hétéropolymères séquencés de nucléotides monophosphates
– liaison phosphodiester
– polymérisation orientée 5'-3', catalysée par des ADN ou ARN polymérases
– ADN, ARN
– squelette ose-phosphate monotone, polyanionique, interactions non séquence-spécifique avec des protéines
– bases azotées empilées par effet hydrophobe, interactions séquence-spécifiques avec des protéines, complémentarité des bases, appariements Watson-Crick
– structures secondaire (épingle à cheveux, tige-boucle), tertiaire (pseudo-nœud), quaternaire (superenroulement)
– dogme central de la biologie moléculaire.

23

ADN

support universel et permanent de l’information génétique : molécule bicaténaire, 2 brins antiparallèles, structure en double hélice droite
– relations structure-fonction : stabilité mécanique et chimique (stabilité des bases, stabilisation du squelette ose-phosphate par des protéines histones), stabilité informative (appariements Watson-Crick, information portée en double), mais déstabilisation locale possible via l’apport d’énergie par des protéines
– réplication semi-conservative (watson-crick)

24

ARN

molécules-clefs de l’expression de l’information génétique : diversité de taille, de localisation, de stabilité, de structure
– ARN-outils : ARNt, ARNr, ARNsn
– ARN informationnels : ARNm, ARNsi, ARNmi
– coopération fonctionnelle lors de la traduction
– réplication
-Monde ancestral à ARN

25

protéines

polymère d’acides aminés, orienté et séquencé

26

Structure secondaire

interaction entre plans amides
– structure globalement stéréotypée
– hélice α, état condensé
– feuillet β, état étiré
– coude (ou tour) β, pelote statistique

27

Niveaux de structure intermédiaires (secondaire-tertiaire)

structure super-secondaire, motifs stéréotypés corrélables à des fonctions biologiques, hélice-tour-hélice, hélice-boucle-hélice, épingle à cheveux, à doigt de zinc
– domaines, fonction protéique dépendante des propriétés chimiques et mécaniques des domaines fonctionnels.

28

Structure tertiaire

interaction entre les radicaux des acides aminés des protéines globulaires
– répulsion hydrophobe
– stabilité de la protéine dans son environnement
– création de sites.

29

Structure quaternaire

association non covalente de plusieurs chaînes polypeptidiques
– propriété biologique de la protéine
– propriétés émergentes
– coopérativité homotrope

30

Structure 3D

(= structures II, intermédiaires, III et IV) :
dogme d’Anfinsen
– structure dynamique
– liaisons de faible énergie
– stabilisation des radicaux, agitation thermique des radicaux contenue
– effet cohésif, structure définie, stable
– plasticité conformationnelle
– conformation liée à l’environnement aqueux ou lipidique, paradoxe de Levinthal, modèle du paysage énergétique et entonnoir de repliement, chaperons moléculaires, minimisation des possibilités d’agrégation.

31

Sites d'interaction (protéines)

sites actifs enzymatiques
– nano-environnements
– plasticité conformationnelle par ajustement induit (ou transition allostérique)
– interactions protéine-ligand spécifiques
– sites saturables
– affinité du ligand (méthode de Scatchard)
-contrôle de l'activité

32

Membrane

(...)

33

radeau lipidique

(...)

34

diffusion

(...)

35

transport

actif passif
primaire secondaire

36

endocytose

(...)

37

exocytose

(...)

38

réseau endomembranaire

(...)

39

différence de potentiel

(...)

40

potentiel de repos

(...)

41

potentiel d'action

(...)

42

thermodynamique

science qui traite des échanges de chaleur et de travail associés à des processus physiques et chimiques.

43

couplage énergétique chimio-chimique

couplage entre deux réactions chimiques, permettant le déroulement des processus endergoniques grâce à l’énergie libérée par des processus exergoniques.

44

Catalyseur

substance qui augmente la vitesse d’une réaction chimique et qui est régénérée au cours de la réaction.

45

ajustement induit

changement dans la structure d’une enzyme, provoqué par la liaison du substrat, qui déplace les groupements catalytiques de sorte qu'ils sont agencés différemment les uns par rapport aux autres.

46

effecteur

ligand (càd toute molécule se liant de façon réversible, par des liaisons faibles, à des sites d’une enzyme) qui contrôle l’activité enzymatique.

47

carrefour métabolique

intermédiaire métabolique qui constitue point de départ et d’arrivée de nombreuses voies métaboliques différentes ; substrat de plusieurs enzymes appartenant à des voies métaboliques différentes.