biomoléculas y proteínas

Question 1

los aminoácidos

Answer 1

grupo amino + carbo + radical q da las caracterícas
- zonas hidrofóbica hacia dentro
- carbono alfa al centro
- hay básicos y ácidos q depende del grupo R

Question 2

enlace peptídico

Answer 2

covalente
une el H del amino con el OH del carbo
por condensación, forma un dipeptido
- tiene carácter de doble enlace x resonancia de las amidas

Question 3

funciones de las prote

Answer 3

• estructurales
• transporte
• hormonal
• enzimática

Question 4

monomeros de carbo

Answer 4

MONOSACÁRIDOs
- hexosas (6): glucosa fructosa y galactosa
- pentosa (5): desoxirriboss y ribosa

Question 5

enlace glucosidico

Answer 5

une monosacaridos por condensación

Question 6

funciones carbo

Answer 6

• fuente de energía: respiración celular
• metabolismo enérgico
• reconocimiento celular
• estructural de membrana

Question 7

glicosilacion

Answer 7

formación de glicolipidos y glicoproteínas

Question 8

lípidos

Answer 8

en gral varios acidos grasos
- saturados: simple
- insaturados: dobles (quiebres)

Question 9

enlace ester

Answer 9

une lípidos
es covalente
une el glicerol (su OH) con ácidos grasos (su carboxilo)

Question 10

lípidos

Answer 10

• triglicéridos: glicerol + 3 ac grasos
• fosfolipidos
• esteroles: colesterol, testosterona, estradiol

Question 11

nucleotidos

Answer 11

BN+ azúcar + fosfato

Question 12

enlace fosfodiester

Answer 12

enlaza los nucleotidos, entre fosfato e hidroxilo del azúcar

Question 13

DNA

Answer 13

En nucleo, mitocondrias y cloroplastos

Question 14

RNA

Answer 14

en nucleolo y citoplasma

Question 15

la glicina

Answer 15

es el único aminoácido con eje de simetría

Question 16

forma zwitter ion

Answer 16

forma q generalmente toman los aminoácidos en el citosol: con ambas cargas, ph cercano a 7

carga +: NH3+, amino protonado
carga -: COO-, carboxilo desprotonado

Question 17

las proteínas

Answer 17

siempre tienen polaridad
+ en la celula: grupo amino libre
- en la celula: grupo carboxilo libre

Question 18

estructura 1

Answer 18

• solo enlace peptidico expcepto insulina q presenta puentes S
• da la secuencia

Question 19

estructura 2

Answer 19

• enlace pepti y puentes H

2 tipos
alfa helice: helicoidal, 3.6 aminos por vuelta, giro a la derecha es más estable, por arriba se ven los radicales hacia fuera
-puente H entre H amino y O carbonilo

beta plegada: cadena en zigzag
-paralela: misma polaridad en cada cadena, puentes disgonales
-antiparalela: polaridad invertida, puentes de H de frente, MÁS ESTABLE

Question 20

estructura 3

Answer 20

da la función
3d
- enlace pepti, puentes S y H y atracción electrostática, interacciones hidrofóbicas entre radicales

Question 21

motivos de la proteína

Answer 21

unión entre dos estructuras 2

Question 22

dominio de la proteína

Answer 22

segmento q puede independizarse y mantiene sus funciones
- sitio particular de reconocimiento

Question 23

estructura 4

Answer 23

unión de varias proteínas, complejos macromoleculares, 2 o más peptidos terciarios

Question 24

puentes disulfuro

Answer 24

ocurre solo cuando hay histeina

Question 25

modificaciones postraduccionales

Answer 25

cambian la conformación de la prote: son reversibles y pueden activarlas o desactivarlas
- fosforilación: se añade un pi q tiene carga - (lo hacen las kinasas)
*desfosforilar: fosfatasa

-proteolisis: corta la prote
- glicosilacion: añade azucar

Question 26

factores de desnaturalizacion

Answer 26

• altas T
• agentes qcos
• ph
• acidos y bases
• alcohol etilico
• metales pesados
• agentes reductores

Question 27

proteinas auxiliares

Answer 27

ayudan o no al plegamiento de otras prote

Question 28

recambio proteico

Answer 28

las prote se degradan con el tiempo naturalmente, limita su vida util y es un sistema de degradación