Bioquímica: Enzimas Flashcards

(46 cards)

1
Q

¿Qué es una enzima?

A

Proteínas catalizadoras que aumentan la velocidad en reacciones químicas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Enzimas oxidorreductasas

A

Transfieren electrones en forma de hidrogeno

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Enzimas transferasas

A

Transferencia de grupos funcionales

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Enzimas hidrolasas

A

Rompen enlaces con agua
Consume o produce agua

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Enzimas liasas

A

Rompen enlaces sin agua
Aumenta dobles enlaces

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Clase de enzimas que aumenta dobles enlaces por la ruptura de enlaces

A

Liasas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Enzimas isomerasas

A

Cambios geométricos o estructurales

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

¿Qué tipo de enzima es la mutasa?

A

Isomerasa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Enzimas ligasas

A

Forma enlaces

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

¿Qué tipo de enzima es la carboxilasa?

A

Ligasas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

¿Qué tipo de enzima es la sintetasa?

A

Ligasa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Enzimas translocasas

A

Mueven sustancias a través de membranas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Sitio activo de enzimas

A

Sitio de unión con el sustrato

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Tipos de aminoácidos en sitio activo

A

De unión
Cataliticos

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Características en los aminoácidos de unión en sitio activo de enzimamas

A

Superficiales
Unión al sustrato

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Características en los aminoácidos catalíticos en sitio activo de enzimamas

A

Más profundos
Sitio de acción catalítica

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Modelos de formación de complejo ES

A

Fischer
De transición

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Carcaterísticas del modelo de formación de complejo ES Fischer

A

Llave y cerradura

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Carcaterísticas del modelo de formación de complejo ES de transición

A

Sitio activo no definido

20
Q

Holoenzimas

A

Apoenzima + mitad no proteica

21
Q

Apoenzima

A

Enzimas sin mitad no proteica

22
Q

Tipos de mitad no proteíca

A

Cofactor
Coenzima

23
Q

Cofactor

A

Mitad no proteica es ión metálico (inorgánico)

24
Q

Coenzima

A

Mitad no proteica es molécula orgánica

25
Grupo prostético
Mitad no proteica enlazada covalentemente
26
¿Cuales son los mecanismos de acción de las enzimas?
Proporciona energía libre de activación más baja Proporciona mecanismos químicos
27
Factores que afectan la velocidad de la reacción
Concentración del sustrato Temperatura pH
28
¿Qué aspectos mide la cinética michaelis--menten?
Km Velocidad máxima Kcat
29
Km
Afinida de enzima por sustrato
30
¿Qué significa una km pequeña?
Afinidad elevada
31
¿Qué significa una km grande?
Afinidad baja
32
Kcat
Cantidad de moléculas transformadas en unidad de tiempo
33
Inhibidores
Dismunuyen velocidad de reacciones catalizadas Controlan actividad
34
Tipos de inhibidores
Irreversibles Reversibles
35
Característica de inhibidores irreversibles
Unión covalente
36
Característica de inhibidores reversibles
Unión por enlaces no covalentes
37
Tipos de inhibidores reversibles
Competitivo No competitivo Acompetitivo
38
Inhibidor reversible competitivo
Compite con sustrato por el sitio activo Aumenta Km
39
Inhibidor reversible no competitivo
Inhibidor y sustrato se unen por sitios distintos Disminuye la Vmax
40
Inhibidor reversible acompetitivo
Unión después de que se forma complejo ES Afecta Km y Vmax
41
¿Cómo se regula la actividad enzimática?
Expresión génica Modificaciones postraduccionales Tiempo de vida Modificación covalente
42
Regulación de enzimas alostéricas
Efectores positivos Efectores negativos Efectores homotropos Efectores heterotropos
43
Efectores postivos de enzimas alostéricas
Aumentan actividad
44
Efectores negativos de enzimas alostéricas
Disminuyen actividad
45
Efectorers homotropos de enzmas alostéricas
Sustrato actúa como efector
46
Efectores heterotropos de enzimas alostéricas
Efector es diferente al sustrato