BIOQUÍMICA - Proteínas Flashcards
como se chama e como occore
LIGAÇÃO ENTRE AMINOÁCIDOS
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
é uma ligação covalente
hidroxila (OH) da carboxila + hidrogênio (H) do grupo amina
formando C - NH
formando oligopeptídeos, polipeptídeos e proteínas.
FÓRMULA GERAL DOS AMINOÁCIDOS
e como eles se diferenciam
a diferença entre os aminoácidos é feita pela cadeia lateral (radical)
CARBONO CENTRAL + GRUPO AMINA + HIDROGENIO + CARBOXILA + RADICAL
diferença entre
aminoácidos essenciais e naturais
- NATURAIS: (12) aminoácidos produzidos pelo organismo naturalmente a partir de outros aminoácidos.
- ESSENCIAIS: (8) aminoácidos que precisam ser ingeridos. sao essenciais na alimentação.
essa classificação varia entre espécies.
Os seres autótrofos produzem todos os aminoácidos necessários.
pressão 12/8
em um peptídeo com 100 aminoácidos, quantas moléculas de água se formaram?
determine a fórmula
99 molécula de água.
nº de águas = nº de ligações
nº de aminoácidos - 1 = nº de águas
o que é a fenilcetonúria
(consequências, tratamento e como identificar)
doença congênita
a pessoa nasce sem a enzima que converte fenilalanina em tirosina (a fenilalanina hidroxilase),
causando o acúmulo de fenilalanina no organismo,
que é tóxica em altas quantidades e pode causar danos no SNC.
é identificada no teste do pezinho
tratamento: dieta com restrição de proteína
o que é a transaminação e onde ocorre
transferência do grupo amina de um aminoácido para um cetoácido
para formar um NOVO AMINOÁCIDO
ocorre no fígado.
quantos aminoácidos formam as proteínas?
20
diferença entre
proteínas simples e complexas/conjugadas
- proteínas simples:
compostas apenas por aminoácidos. não tem grupo prostético.
(ex: queratina) - proteínas complexas ou conjugadas:
possuem um parte só de aminoácidos chamada APOPROTEÍNA e um grupo prostético: outra substância que se associa aos aminoácidos, podendo ser um carboidrato, lipídeo,ácido nucleico, mineral etc, formando diferentes tipos de proteína.
(ex: hemoglobina - grupo protético: íons de ferro heme)
o que é, o que a determina, forma, tipo de ligaçã e o que determina
ESTRUTURA PRIMÁRIA DAS PROTEÍNAS
- Sequência LINEAR de aminoácidos ligados COVALENTEMENTE (muito forte) por ligação peptídica
- Essa sequência é determinada GENETICAMENTE PELO GENES
- A ORDEM dos aminoácidos determina os DOBRAMENTOS e portanto a ESTRUTURA/FORMA da proteína e a FUNÇÃO que ela vai ter.
- Duas proteínas são iguais se tem a estrutura primária idêntica.
o que é, como é formada, tipo de ligação
ESTRUTURA SECUNDÁRIA DAS PROTEÍNAS
- Pode ser o formato de hélice (alfa hélice) ou folhas (beta pregueada)
- é mantida por ligações de ponte de hidrogênio entre os aminoácidos.
o que é, como é formada, tipo de ligação e importância.
ESTRUTURA TERCIÁRIA DAS PROTEÍNAS
- Forma TRIDIMENSIONAL da proteína.
- Ocorre por interações de diferentes tipos (mais fracas que nas outras estruturas ex: pontes dissulfeto,) entre radicais distantes na estrutura secundária.
- muitas proteínas só chegam até essa forma -> proteína está formada.
- Determina a função biológica da proteína. essa estrutura é essencial para que a proteína desenvolva sua função biológica.
o que é, como é formada, tipo de ligação
ESTRUTURA QUATERNÁRIA DAS PROTEÍNAS
- Algumas proteínas precisam se associar á outras para funcionar.
- Essa estrutura é a união de duas ou mais cadeiras polipeptídicas.
- Quando a proteína tem estrutura quaternária, é ela que determina sua função biológica.
ex: hemoglobina
Diferença entre
proteínas globulares e fibrosas
globulares:
soluveis em água, função reguladora
fibrosas:
geralmente insolúveis em água, função estrutural
quais fatores podem desnaturar uma proteína?
(4)
alteração na
- TEMPERATURA
- PH
- SALINIDADE
-
SUBSTÂNCIAS QUÍMICAS
(ex uréia)
como ocorre o processo de desnaturação?
- alteração nas condições ambientais
- a proteina perde a sua configuração e perde a capacidade de exercer sua função biológica.
- alguma proteínas podem voltar ao normal quando devolvidas pro seu meio original (RENATURAÇÃO)
- mas geralmente o processo é irreversível
(principalmente por alterações na temperatura e PH pois perde a estrutura 2ª -> mais difícil de ligar corretamente) - A desnaturação nao altera o valor nutricional da proteína.
A SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS SE MANTÉM
A PROTEÍNA NÃO PERDE SUA ESTRUTURA PRIMÁRIA !
Qual estrutura da proteína se mantém na desnaturação?
ESTRUTURA PRIMÁRIA
(sequência de aminoácidos)
PRINCIPAIS PROTEÍNAS ESTRUTURAIS
(4)
- COLÁGENO QUERATINA: (ou ceratina) resitência e impermeabilização
- ACTINA E MIOSINA: contração muscular
- ALBUMINA: plama sanguíneo
- PROTEÍNAS DA MEMBRANA PLAMÁTICA
PRINCIPAIS PROTEÍNAS HORMONAIS
(3)
- GH: crescimento
- INSULINA E GLUCAGON: controle de glicose no sangue
PRINCIPAIS PROTEÍNAS DE DEFESA
(1)
IMUNOGLOBINAS ou ANTICORPOS
o que causa a
INTOLERÂNCIA AO GLUTÉM
é uma doença autoimone genética (doença celíaca)
na qual o corpo reage com anticorpos á ingestão de gluten, que é um tipo de proteína.
FUNÇÃO DA HEMOGLOBINA
Proteína
que é um pigmento respiratório
Responsável pelo transporte de OXIGÊNO e CO2 nas hemácias (glóbulos vermelhos) do sangue.
o que é o KWASHIORKOR
é uma doença causada por desnutrição proteica.
o nome significa doença do segundo filho, pois ocorre quando a mãe tem um segundo filho e para de amamentar o primeiro ( mais frequente em países pobres)
sintomas:
* deficiência no crescimento
* deficiência intelectual
* despigmentação de pele e cabelos por falta de melanina
* edemas (inchaços) pois consome albumina do sangue, causando desequilíbrio osmótico e retenção de água (desnutrição molhada)
o que é a desaminação
uma maneira de preparar os aminoácidos para que sejam
usados como FONTE DE ENERGIA no ciclo de krebs.
- é REMOVIDA A AMINA, que é transformada em amônia e depois em uréia e excretada pelo xixi.
- ficam os ÁCIDOS ORGÂNICOS, que serão usados como FONTE DE ENERGIA.
Explique o
METABOLISMO DAS PROTEÍNAS
