Catalyse enzymatique Flashcards
(21 cards)
Donnez une propriété importante des enzymes
Elle n’est pas consommée par la réaction, elle peut être réutilisée pour une autre réaction.
Donnez 3 rôles des enzymes
1- accélérer réactions chimiques
2- contrôler la spécificité des réactions (ex: conformation L seulement pour les acides aminés)
3- spécifier les voies réactionnelles du substrat
quels sont les 2 complexes formés lors de la catalyse enzymatique
complexe enzyme-substrat et complexe enzyme-produit
donnez autre nom de la constante K2 et que représente-t-elle?
Kcat (constante catalytique)
elle représente la constante de vitesse qui est égale au nombre de molécules de substrat transformées par chaque molécule d’enzyme par seconde (turnover number)
vrai ou faux: il est possible de connaître avec certitude la concentration, à un temps donné, du complexe ES (enzyme-substrat)
faux
complète l’équation suivante:
la concentration d’enzyme totale = concentration d’enzyme libre + ????
???? = concentration du complexe enzyme-substrat
vrai ou faux : dans une réaction enzymatique, avec une concentration de substrat saturante, la concentration de [ES] ne variera pas au cours du temps
vrai
en partant du fait que la concentration de substrat est saturante, que peut-on déduire au sujet de la concentration du complexe ES?
Que la concentration du complexe ES est environ égale à la concentration d’enzyme libre totale
vers quelle valeur tend le graphique de la vitesse de réaction en fonction de la concentration de substrat?
forme une asymptote qui tend vers Vmax
vrai ou faux: le Km correspond à la concentration de substrat à laquelle la vitesse V est à la moitié de la vitesse maximale
vrai
le graphique de la vitesse de réaction en fonction de la concentration de substrat donne 2 paramètres importants. lesquels?
1- Vmax
2- le Km de l’enzyme
Qu’est-ce que représente le Kcat?
constante catalytique, efficacité de l’enzyme à transformer son substrat
vrai ou faux: La valeur du Km est une valeur approximative de l’affinité du substrat pour l’enzyme.
vrai. Plus la valeur du Km est faible, plus l’affinité du substrat pour l’enzyme est élevée.
vrai ou faux: À des concentrations très faibles en substrat (quand [S] «_space;Km ) la plupart de l’enzyme est sous forme libre. À ce moment, on peut dire que [E] = [E0]
vrai. Dans ces conditions le rapport kcat/Km s’interprète comme étant la constante de vitesse pour la réaction entre le substrat et l’enzyme libre.
les enzymes les plus efficaces dans nos cellules ont quoi comme étape limitante?
enzymes les plus efficaces dans nos cellules sont les enzymes dont l’étape limitante est la diffusion du substrat dans l’eau
la valeur du rapport Kcat/Km, qui correspond à une mesure de l’efficacité catalytique d’une enzyme, ne doit pas dépasser quelle valeur?
limite de diffusion des molécules dans l’eau (10 à la 8 ou 10 à la 9 M-1s-1)
vrai ou faux: le Km peut être égal à 0
faux, le Km ne peut pas donner 0, s’il donnait 0, alors le substrat n’est pas reconnu par l’enzyme (aucune affinité)
on augmente la concentration de substrat jusqu’à ce que l’enzyme soit saturée en substrat. vrai ou faux: la vitesse de réaction continue d’augmenter même si l’enzyme est saturée en substrat
faux : lorsque l’enzyme devient saturée en substrat, on atteint Vmax (vitesse maximale), même si on rajoute d’autre substrat, la vitesse n’augmente plus (elle reste à Vmax)
à quelle proportion de Vmax la concentration de substrat correspond-elle au Km?
½ Vmax
problème avec la mesure à partir du graphique de Michaelis-Menten?
mesure de Vmax est peu précise, car on arrive rarement au point où la pente du graphique de la vitesse en fonction de la concentration de substrat est 0. le Km qui en découle est aussi peu précis.
quel est l’avantage d’utiliser le graphique de Lineweaver-Burke?
permet d’obtenir des valeurs de Km et Vmax plus précises que celles obtenues avec un graphique de type Michaelis-Menten
