Inhibition

Question 1

nommez 3 types d’inhibiteurs selon leur mécanisme principal d’inhibition

Answer 1

1. inhibition compétitive
2. inhibition non-compétitive
3. inhibition incompétitive

Question 2

Que représente la constante d’inhibition Ki?

Answer 2

Ki représente l’efficacité d’un inhibiteur

Question 3

vrai ou faux: plus le Ki est petit, plus l’affinité de l’inhibiteur pour l’enzyme est forte

Answer 3

vrai

Question 4

Dans l’inhibition compétitive, la valeur du Vmax est-elle modifiée? Et le Km

Answer 4

Vmax inchangé, Km augmenté d’un facteur

Question 5

Quels sont les 2 effets de l’ajout d’inhibiteur compétitif sur le graphique de Michaelis-Menten ?

Answer 5

1- En augmentant la concentration d’inhibiteur, l’enzyme requiert une [S] plus élevée pour atteindre le Vmax (besoin de +++ de substrat pour atteindre Vmax) (reflète la compétition entre l’inhibiteur et le substrat)
2- Le Km observé augmente

Question 6

Quel est l’effet de l’ajout d’inhibiteur compétitif sur le graphique de Lineweaver-Burke?

Answer 6

Toutes les droites obtenues à différentes concentrations d’inhibiteur croisent l’axe des Y au même endroit - même 1/Vmax

Question 7

Dans l’inhibition incompétitive, la valeur du Vmax est-elle modifiée? Et le Km

Answer 7

Oui, les deux sont diminués d’un facteur.

Question 8

Quel est l’effet de l’ajout d’inhibiteur incompétitif sur le graphique de Lineweaver-Burke?

Answer 8

Une série de droites parallèles correspondant à différentes concentrations d’un inhibiteur incompétitif.
*Les droites sont parallèles car malgré que le Km et le Vmax sont augmentés, ils sont diminués du même facteur donc le rapport entre les deux (soit la pente du graphique) est le même, donc toutes les pentes sont pareilles ce qui donne des droites parallèles.

Question 9

Définis les 3 types d’inhibition.

Answer 9

inhibition compétitive:
inhibition incompétitive:
inhibition non-compétitive: inhibiteur peut lier en même temps l’enzyme et le complexe enzyme-substrat (ES)

Question 10

Quel est l’effet de l’ajout d’inhibiteur non-compétitif sur le graphique de Lineweaver-Burke?

Answer 10

Les différentes droites vont se croiser à la gauche de l’axe des Y. Si l’affinité de l’inhibiteur pour l’enzyme est la même que son affinité pour le complexe enzyme-substrat, alors KI et KI’ sont la même, alors les droites se croiseront à gauche de l’axe des Y, mais directement sur l’axe des X.

Question 11

Dans l’inhibition non-compétitive, la valeur du Vmax est-elle modifiée? Et le Km

Answer 11

Vmax est diminué d’un facteur.
Pour Km, ça dépend : change sauf si l’affinité de l’inhibiteur pour l’enzyme est la même que son affinité pour le complexe enzyme-substrat, alors KI et KI’ sont la même, dans ce cas particulier, Km ne change pas.