Chapitre 12 : Le réticulum endoplasmique Flashcards

1
Q

Quels types de colorants sont utilisés pour mettre en évidence le réticulum endoplasmique ?

A

Les colorants basiques

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Q

Les structures au niveau du RE sont-elles acides ou basiques ?

A

Acides ! Mises en évidence par des colorants basiques

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3
Q

Quel est l’organite le + volumineux de la cellule ?

A

Le RE

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4
Q

Quel est le rôle de synthèse du RE ?

A

Rôle dans la synthèse des protéines et des lipides

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Q

Que stocke le RE ?

A

Du calcium

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6
Q

Quels sont les tubules les + importants ?

A

Les réticulons

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7
Q

Quelles sont les protéines particulières qui régulent la fusion des tubules ?

A

Les Atlastines

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8
Q

Quelle est la pathologie neurologique la + importante due à une anomalie de la dynamique du RE ?

A

Une paraplégie spastique familiale (génétique,

1/100 000, faiblesse musculaire progressive, mutation des atlastines)

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9
Q

Où trouvent t-on les saccules ?

A

Dans la région périnucléaire et la région corticale

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10
Q

Dans quoi les saccules jouent un rôle ?

A

Dans l’entrée du calcium dans les cellules

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11
Q

Comment est la surface des saccules ?

A

Plane, favorise la fixation des ribosomes

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12
Q

Quel est le rôle du REG ?

A

La synthèse de certaines protéines

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13
Q

Par quoi sont reliés les membranes aplaties du RE ? Et le RE avec l’enveloppe nucléaire ?

A

Par des ponts membranaires

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14
Q

Quels sont les 2 types de RE ?

A
  • Le REG

- Le REL

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15
Q

Comment est le REG ?

A

Possède des ribosomes sur la face cytosolique ayant un rôle dans la synthèse des protéines

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16
Q

Comment est le REL ?

A

Tubules peu structurés et dépourvus de ribosomes, zone importante de transition d’où bourgeonnent des vésicules qui vont vers l’appareil de Golgi

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17
Q

A quel système appartient le RE ?

A

Au système endomenbranaire

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18
Q

De quoi sont composés les ribosomes ?

A

De protéines et d’ARNr

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19
Q

Lors de la mitose, qu’est-ce qui disparaît dans les RE ?

A

Disparition des tubules mais conservation des saccules

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20
Q

Comment peut-on obtenir les microsomes ?

A
  • Ultracentrifugation différentielle

- Séparation sur gradient de densité

21
Q

Qui a une + grande densité : les microsomes rugueux ou les microsomes lisses ?

A

Les microsomes rugueux donc ils seront en bas

22
Q

Combien en %, le RE contient de lipides et de protéines ?

A
  • 30% de lipides

- 70% de protéines

23
Q

Quelles sont les protéines résidentes du RE ?

A
  • Canaux de translocation
  • Enzymes dans la glycosylation des protéines
  • Enzymes dans la synthèse des glycérophospholipides
  • Enzymes de détoxification
24
Q

Quelles sont les protéines luminales qui sont résidentes ?

A
  • Famille des Protéines Disulfure Isomérase PDI

- Protéines chaperonnes

25
Q

Les protéines en transit dans le RE ont acquis leur conformation finale. Vrai ou Faux ?

A

Faux

Elles subiront des étapes de maturation ultérieures

26
Q

Combien de protéines sont concernées par un adressage au RE ?

A

1/3 des protéines

27
Q

Que permettent les ribosomes libres dans le cytosol ?

A

La synthèse des protéines cytosoliques ou nucléaires

28
Q

A quoi appartiennent les ribosomes ?

A

A un pool commun

29
Q

Par quoi sont conditionnés l’adressage au RE et la translocation de la protéine ?

A

Par une séquence signal d’AA spécifique avec un domaine hydrophobe de 15 à 30 AA

30
Q

Où débute la traduction des ARNm en protéines ?

A

Dans le cytosol

31
Q

Quand a lieu l’adressage des protéines au RE ?

A

Au cours de la traduction

32
Q

Qu’est-ce qui sort en premier du ribosome : N-ter ou C-ter ?

A

N-ter

33
Q

Quelle est la particule de reconnaissance du signal spécifique ?

A

Le SRP

34
Q

Que provoque la fixation du SRP sur le peptide signal ?

A

Un arrêt temporaire de la traduction de l’ARNm

35
Q

Comment est appelé le canal de translocation ?

A

Le translocon

36
Q

Quelle activité est nécessaire pour l’ouverture du translocon ?

A

Une activité GTPase

37
Q

Quelle est la protéine la + importante du translocon ?

A

La protéine Sec61

38
Q

Quelle est la vitesse de translocation ?

A

4 AA/s

39
Q

Quelles protéines aident à la translocation ?

A

Les protéines Bip et TRAM

40
Q

Que se passe t-il quand il n’y a pas de domaine hydrophobe additionnel ?

A

Il y a y une translocation complète de la protéine qui passe en totalité dans la lumière du RE

41
Q

Quelles sont les protéines concernées par une translocation complète ?

A

Les protéines luminales

42
Q

Que se passe t-il quand il y a un domaine hydrophobe additionnel ?

A

Il y a une translocation partielle qui s’arrête quand le domaine hydrophobe atteint le translocon

43
Q

Quel est l’exemple de protéines concernées par une translocation partielle ?

A

Le récepteur de l’EGF

44
Q

Dans les protéines de type 1, où se situe l’extrémité C-ter ?

A

Dans le cytosol

45
Q

Dans les protéines de type 2, où se situe l’extrémité N-ter ?

A

Dans le RE

46
Q

Qu’est-ce que la N-glycosylation des protéines ?

A

C’est l’addition d’un oligosaccharide de 14 résidus sur le groupement NH2 d’une asparagine

47
Q

Où se fixent les protéines chaperonnes sur la protéine ?

A

Sur la région hydrophobe

48
Q

Qu’est-ce que les xénobiotiques ?

A

Des substances étrangères souvent hydrophobes qui peuvent être toxiques pour l’organisme