Chapter 2. Introduction.

Question 1

Bioelementos

Answer 1

Elementos que forman la materia viva.

Pueden ser primarios, secundarios o oligoelementos.

Question 2

Biomoléculas

Answer 2

Moléculas que forman la materia viva.

Question 3

Puentes de hidrógeno

Answer 3

Enlaces efímeros que se forman entre 1 átomo electronegativo (O o N) y un átomo de H unido covalentemente a otro átomo electronegativo.

Es un enlace direccional cuya formación depende de la disposición de las moléculas.

Question 4

Molécula polar

Answer 4

Molécula cargada e hidrofílica, soluble en agua.

Question 5

Molécula apolar

Answer 5

Molécula hidrfóbica y no soluble en agua aunque sí en disolventes polares.

Question 6

Molécula anfipática

Answer 6

Molécula que tiene una parte hidrofóbica y otra hidrofílica.

Question 7

Tampón

Answer 7

Soluciones amortiguadoras o buffer

Disoluciones que impiden grandes variaciones del pH al añadir un ácido o una base.

Question 8

Capacidad amortiguadora

Answer 8

Cantidad de ácido o base que puede neutralizar la solución amortiguadora con una variación máxima de una unidad en el pH de la disolución.

Question 9

Esteroisomería o quiralidad

Answer 9

Capacidad de hacer girar el plano de la luz polarizada.

Sólo la tienen compuestos con un carbono quiral.

Question 10

Carbono quiral

Answer 10

Carbono unidos a 4 sustituyentes distintos.

Question 11

Configuración

Answer 11

Disposición espacial de una molécula orgánica adoptada por la presencia de dobles enlaces que no permiten la rotación o a la presencia de centros quirales en torno a los que se colocan los sustituyentes.

Question 12

Conformación

Answer 12

Disposición espacial de los sustituyentes, que cambian de posición en el espacio sin rotura de enlaces (hay libertad de rotación).

Surge tras la maduración de las proteínas y puede cambiar por plegamiento.

Question 13

Enlace peptídico

Answer 13

Enlace tipo amida con carácter parcial de doble enlace, con los 6 átomos que lo forman en el mismo plano.

Tiene carácter dipolar y configuración trans.

Question 14

Estructura primaria

Answer 14

Secuencia de aminoácidos de una proteína.

Determina la función y la estructura 3D.

Question 15

Estructura secundaria

Answer 15

Plegamiento de la estructura primaria sobre sí.

Question 16

Hélice alfa

Answer 16

Tipo de configuración secundaria en forma de hélice. Puede ser levógira o dextrógira.

Está estabilizada por puentes de hidrógeno intracatenarios. Las cadenas R de los aminoácidos están proyectadas hacia el exterior.

Question 17

Hoja plegada beta

Answer 17

Tipo de estructura secundaria que tiene conformación en zig-zag con los grupos R de los aa por encima y por debajo de esos planos.

Los puentes de hdrógeno son intercatenarios.

Puede ser paralela o antiparalela.

Question 18

Estructura terciaria

Answer 18

Conformación tridimensional biológicamente activa o conformación nativa de una proteína.

Es la estructura que adopta la cadena polipeptídica en el espacio.

Question 19

Estructura cuaternaria

Answer 19

Ensamblaje de dos o más cadenas polipeptídicas que se unen por enlaces covalentes o no covalentes.

Question 20

alfa-queratinas

Answer 20

Proteínas pertenecientes a la familia de proteínas de los filamentos intermedios.

Son hélices alfas dextrógiras unidas de dos en dos formando una superhélice levógira. Estas forman los protofilamentos, que se unen en protofibrillas, y estas forman los filamentos intermedios.

Question 21

Colágeno

Answer 21

Proteína estructural y fibrosa, la más abundante del organismo.

Hay unos 19 tipos diferentes.

Su unidad estructural es el tropocolágeno o procolágeno.

Está formado por:

35% glicocola

21% prolina e hidroxiprolina

11% alanina

Lisina e hidroxilisina

Question 22

Tropocolágeno

Answer 22

Es un superhélice dextrógira formada por 3 hélices levógiras muy empaquetadas.

Question 23

Telopéptidos o extensiones peptídicas

Answer 23

Extremos N-terminal (100 aa) y C-terminal (300 aa) del procolágeno.

Question 24

Mioglobina

Answer 24

Proteína globular muy compacta que encontramos en las células musculares esqueléticas.

Se encarga de almacenar oxígeno y aumentar la velocidad de difusión de este.

Question 25

Grupo hemo

Answer 25

Es el grupo prostético de la mioglobina y la hemoglobina.

Les da su capacidad de unir O2 y su color rojo.

Se coloca en una oquedad apolar cerca de la superficie, esto es fundamental para la oxigenación reversible y la conformación del grupo.

Tiene dos partes:

• Orgánica: protoporfirina
• Inorgánica

Question 26

Hemoglobina

Answer 26

Proteína globular de 4 cadenas polipeptídicas y 4 hemos.

Permite a los eritrocitos transportar oxígeno.

Question 27

2,3-bisfosfoglicerato

Answer 27

Molécula que sustituye al =2 usando la Hb está desoxigenada.

Estabiliza la estructura cuaternaria de la desoxihemoglobina.

Question 28

Hemoglobina fetal

Answer 28

Hemoglobina en la que una His se ha cambiado por una Ser, quitando dos cargas del sitio de unión del 2,3-BPG. Eso hace que aumente la afinidad por el O2, garantizando la transferencia efectiva de O2 de la sangre materna a la fetal.

Question 29

Giros β

Answer 29

Εstructuras compuestas por 4 residuos que permiten un cambio de dirección de la cadena polipeptídica de 180º.

Question 30

Motivos

Answer 30

Plegamientos o estructuras supersecundarias

Patrones de plegamiento reconocible que incluyen dos o más elementos de la estructura secundaria y las conexiones entre ellos.

Suelen aparecer como unidades repetitivas o combinaciones.

Question 31

Dominio

Answer 31

Parte de la cadena polipeptídica que es estable de manera independiente o que puede moverse como una entidad única con respecto al resto de la proteína.

Question 32

Familia de proteínas

Answer 32

Proteínas con un similitud importante en su estructura primaria, que poseen similar estructura terciaria y función o ambas cosas.

Las proteínas que las componen tiene una relación evolutiva fuerte.

Question 33

Superfamilia

Answer 33

Dos o más familias con escasa similitud en la secuencia de aminoácidos pero que usan el mismo motivo estructural principal y tienen funciones similares.

La relación evolutiva es probable pero no evidente.

Question 34

Unidad de actividad enzimática

Answer 34

Cantidad de enzima que transforma 1 μmol de sustrato por minuto, a 25 ºC y en condiciones óptimas de medida.

Question 35

Actividad específica

Answer 35

Número de unidades de actividad enzimática/ mg de proteína.

Question 36

Número de recambio

Answer 36

Actividad molar o molecular

Número de sustratos transformados / tiempo / molécula de enzima

Question 37

Centro activo

Answer 37

Entidad 3D formada por distintos grupos químicos de distintas zonas de la secuencia lineal de aminoácidos.

Es una hendidura apolar que se une al sustrato por enlaces débiles.

Question 38

Coenzima

Answer 38

Cofactor orgánico. Normalmente tienen bajo peso molecular y gran movilidad electrónica.

Tienen varios núcleos cíclicos o heterocíclicos.

Sus precursores son las vitaminas.

Reaccionan molécula a molécula con el sustrato y son termoestables.

Question 39

Estado de transición

Answer 39

Es la barrera energética entre sustrato y producto, es decir, la energía requerida para las transformaciones.

Question 40

Energía de activación

Answer 40

Energía libre de activación o AG

Diferencia de energía entre los estados basal y de transición.

Energía necesaria para llevar todas las moléculas de 1 mol de sustrato a una temperatura determinada al estado de transición.

Question 41

Isozimas

Answer 41

Distintas formas moleculares de un enzima.

Question 42

Aminoácidos esenciales

Answer 42

Federico me limpia la isla de tréboles y trigo, lecho de vacas.

Question 43

Aminoácidos esenciales

Answer 43

Fenilalanina

Metionina

Lisina

Isoleucina

Treonina

Triptófano

Leucina

Valina