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ⒷⒾⓄⓆⓊⒾⓂ︎ⒾⒸⒶ > ciclo de krebs > Flashcards

ciclo de krebs Flashcards

1
Q

ocurre cuando el catabolismo de los aa generan intermediarios para el ciclo de Krebs

A

rxn anapleróticas

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2
Q

fuente de acetilCoA

A

descarboxilación oxidativa de piruvato

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3
Q

enzima que genera acetilCoA

A

complejo piruvato deshidrogenasa PDH

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4
Q

lugar donde ocurre la conversión de piruvato

A

en la matriz mitocondrial

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5
Q

forma en cómo se traslada el piruvato

A

por el transportador mitocondrial de piruvato de la membrana mitocondrial interna

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6
Q

otra fuente de acetilCoA

A

ácidos grasos

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7
Q

enzimas que componen al PDHC

A
  1. piruvato descarboxilasa/deshidrogenasa
  2. dihidrolipoil transacetilasa
  3. dihidrolipoil deshidrogenasa
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8
Q

enzimas reguladoras de PDHC

A
  1. piruvato deshidrogenasa cinasa

2. piruvato deshidrogenasa fosfatasa

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9
Q

característica de la asociación física del PDHC

A

no producen intermediarios

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10
Q

coenzimas-prostéticas del PDHC

A
  1. E1: tiamina pirofosfato
  2. E2: ácido lipoico y CoA
  3. E3: FAD y NAD+
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11
Q

tipo de modificación que hacen las enzimas reguladoras de PDHC

A

covalente, sobre E1

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12
Q

inactiva E1

A

PDH cinasa, fosforila

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13
Q

activa a E1

A

PDH fosfatasa

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14
Q

activa, alostéricamente, a la cinasa

A
  1. ATP
  2. NADH
  3. acetilCoA
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15
Q

¿qué pasa si los productos de alta energía antes mencionados activan a la PDH cinasa?

A

se desactivará E1, dejará de funcionar PDHC

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16
Q

potente inhibidor de PDH cinasa

A

piruvato

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17
Q

fuerte activador de PDH fosfatasa

A

Ca

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18
Q

puede inhibir también a PDHC

A

inhibición por producto de NADH y acetilCoA

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19
Q

qué causará la deficiencia de las subunidades α del componente tetramérico de E1

A

acidosis láctica congénita

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20
Q

tipo de herencia de la acidosis láctica congénita

A

dominante ligada al X

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21
Q

Síndrome de Leigh

A

encefalomielopatía necrosante subaguda rara, progresiva y neurodegenerativa

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22
Q

causa del síndrome de Leigh

A

defectos en la producción de ATP mitocondrial, por mutaciones de genes que codifican para:

  1. PDHC
  2. CTE
  3. ATP sintasa
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23
Q

paso de la glucólisis en donde interfiere el arsenato

A

en el paso de gliceraldehído 3-P

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24
Q

causa de que el arsénico cause envenenamiento

A

se inhibe los complejos enzimáticos que requieren ácido lipoico

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25
Q

enzima iniciadora del ciclo de ATC

A

citrato sintasa

26
Q

función de la citrato sintasa

A

condensación aldólica irreversible acetilCoA y OAA

27
Q

característica de la condensación aldólica realizada por la citrato sintasa

A

hace un cambio en extremo negativo en la energía libre que favorece fuertemente la rxn

28
Q

inhibe a la citrato sintasa

A

inhibición por producto, citrato

29
Q

otro medio de regulación de la citrato sintasa

A

disponibilidad de sustrato

30
Q

incrementa la afinidad de la citrato sintasa a la acetilCoA

A

unión al OAA

31
Q

fuente de acetilCoA para la síntesis de ácidos grasos e intermediario en el ciclo de ATC

A

citrato

32
Q

enzimas que inhibe el citrato

A
  1. enzima limitante de la velocidad de la glucólisis, PFK-1

2. enzima limitante de la velocidad de la síntesis de ácidos grasos, acetilCoA carboxilasa

33
Q

enzima que isomeriza al citrato

A

aconitasa, proteína hierro-azufre

34
Q

inhibe a aconitasa

A

fluoracetato

35
Q

inhibidor potente de aconitasa

A

fluorcitrato

36
Q

se produce el primer NADH y la primera liberación de CO2

A

la descarboxilación oxidativa irreversible de isocitrato a α-cetoglutarato

37
Q

enzima que lleva a cabo la descarboxilación oxidativa irreversible de isocitrato a α-cetoglutarato

A

isocitrato deshidrogenasa

38
Q

activa de manera alostérica a isocitrato deshidrogenasa

A

ADP (señal de baja energía) y Ca

39
Q

inhiben a la isocitrato deshidrogenasa

A
  • ATP

- NADH

40
Q

cataliza la conversión irreversible de α-cetoglutarato en succinilCoA

A

complejo α-cetoglutarato deshidrogenasa

41
Q

rxn que libera el el segundo CO2 y produce el 2do NADH

A

descarboxilación oxidativa de α-cetoglutarato

42
Q

naturaleza del succinil CoA

A

tioéster de alta energía parecido a acetilCoA

43
Q

coenzimas requeridas en el complejo α-cetoglutarato deshidrogenasa

A
  1. TPP
  2. ácido lipoico
  3. FAD
  4. NADH
  5. CoA
44
Q

inhibe al complejo α-cetoglutarato deshidrogenasa

A

sus productos:

  1. succinil CoA
  2. NADH
45
Q

activa al complejo α-cetoglutarato deshidrogenasa

A

Ca

46
Q

otra forma de producir α-cetoglutarato

A

transaminación y desaminación oxidativa del glutamato

47
Q

rompe el enlace tioéster de alta energía de succinil CoA

A

succinato tiocinasa/succinil CoA sintetasa

48
Q

rxn acoplada a la fosforilación de GDP a GTP

A

rompimiento de succinil CoA

49
Q

interconvierte el GTP a ATP

A

nucleósido difosfato cinasa

50
Q

genera GTP

A

succinato tiocinasa

51
Q

otra fuente de succinilCoA

A

propionil CoA, derivada de ácidos grasos y aa, número impar de C

52
Q

se produce la reducción de FAD a FADH2

A

oxidación de succinato por la succinato deshidrogenasa

53
Q

única enzima del ciclo de los ATC integrada a la membrana mitocondrial interna

A

succinado deshidrogenasa

54
Q

funciona como el complejo II de la CTE

A

succinado deshidrogenasa

55
Q

¿por qué FAD es aceptor de electrones y no NAD+?

A

el poder reductor de succinato NO es suficiente para reducir NAD+

56
Q

enzima que hidrata de fumarato a malato

A

fumarasa

57
Q

producen también fumarato

A
  • ciclo de la urea
  • síntesis de purinas
  • catabolismo de fenilalanina y tirosina
58
Q

enzima que oxida a malato a OAA

A

malato deshidrogenasa

59
Q

rxn que produce el 3er NADH

A

oxidación de malato a OAA

60
Q

¿qué impulsa a la oxidación de malato a OAA a pesar de su delta G positivo?

A

la rxn exergónica de citrato sintasa

61
Q

moléculas energéticas producidas

A
  • 3 NADH
  • 1 FAD
  • 1 GTP

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