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Proteínas Gobulares Flashcards

1
Q

¿Qué son las hemoproteínas?

A

Un grupo especializado de proteínas con un grupo hemo fuertemente unido

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2
Q

¿De qué dependerá el papel del grupo hemo?

A

Del ambiente creado por la estructura tridimensional

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3
Q

¿Cómo funciona el grupo hemo de un citocromo?

A

Transportador de electrones

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4
Q

¿Cómo funciona el grupo hemo de la catalasa?

A

Como parte del sitio activo de la enzima que cataliza el rompimiento del peróxido de hidrógeno

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5
Q

Hemoproteínas más abundantes

A
  • Hb

- Mb

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6
Q

Función del grupo hemo en la Hb y Mb

A

Unir O2 de forma reversible

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7
Q

¿Qué es el grupo hemo?

A

Un complejo de protoporfirina IX con hierro ferroso

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8
Q

¿Cómo se mantiene el Fe en el centro del grupo hemo?

A

Mediante enlaces con los 4 N del anillo porfirina

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9
Q

¿Cuántos enlaces puede formar el Fe del grupo hemo?

A

6

  • 4 con los 4 nitrógenos de la porfirina
  • 1 arriba del anillo porfirina
  • 1 abajo del anillo porfirina
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10
Q

En la Mb y Hb ¿Quién ocupa los enlaces adicionales del Fe?

A
  • El residuo histidina

- Oxígeno

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11
Q

¿Dónde se encuentra la mioglobina?

A
  • Músculo cardíaco

- Músculo esquelético

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12
Q

Función de la Mb

A
  • Aumenta la velocidad de transporte de O2 en el músculo

- Almacena O2 y transporta

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13
Q

Estructura de la Mb

A

Una sola cadena polipeptídica

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14
Q

¿Cómo está plegada la Mb?

A

El 80% de su cadena está plegada en 8 tramos de α-hélice

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15
Q

Otro nombre de los enlaces iónicos

A
  • Interacciones electrostáticas

- Puentes salinos

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16
Q

Estabilizan a giros β y bucles

A
  • Puentes de hidrógeno

- Enlaces iónicos

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17
Q

¿Cuándo terminan las regiones α-helicoidales de la Mb?

A

Por la presencia de

  • Prolina
  • Gros β
  • Bucles
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18
Q

¿Qué tipo de aminoácidos componen el interior de la Mb?

A

Apolares

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19
Q

Los aminoácidos polares de la superficie de la Mb ¿con quién forman puentes de H?

A
  • Agua

- Ellos mismos

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20
Q

¿Qué cubre al grupo hemo de la Mb?

A

aa apolares

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21
Q

Histidina que se une directamente con el Fe del grupo hemo

A

Histidina proximal

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22
Q

Función de la histidina distal

A
  • NO se une directamente con el Fe

- Estabiliza la unión de O2 al Fe

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23
Q

¿Qué permite el microambiente creado por la globina a la mioglobina?

A

La unión reversible del O2

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24
Q

De Fe+2 a Fe+3

A

Oxidación, pérdida de electrones

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25
Q

Hb principal en los adultos

A

Hb A

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26
Q

¿Cómo está formada la HbA?

A

4 cadenas polipeptídicas

  • 2 α
  • 2 β
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27
Q

¿Qué puede transportar la Hb desde los tejidos a los pulmones?

A
  • H+

- CO2

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28
Q

¿Qué puede transportar la Hb desde los pulmones a los tejidos?

A

4 moléculas de O2

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29
Q

¿Cómo se regula la unión de O2 a la Hb?

A

Por efectores alostéricos

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30
Q

¿Por qué se necesita la Hb?

A

Porque el O2 es ligeramente soluble a soluciones acuosas como la sangre

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31
Q

¿Cómo es el tetrámero de la Hb?

A

Dos dímeros iguales

  • αβ1
  • αβ2
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32
Q

¿Qué mantiene unidas a las 2 cadenas p en cada dímero de Hb?

A

Interacciones hidrófobas

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33
Q

¿Cómo están los residuos hidrófobos en la Hb?

A
  • NO solo en el interior
  • En la superficie de cada subunidad
  • Formando asociaciones entre cada subunidad α y β de cada dímero
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34
Q

¿Qué mantiene unido a los dos dímeros de la Hb?

A

Enlaces polares

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35
Q

¿Qué permite la interacción más débil entre los dímeros?

A
  • Movimiento de uno respecto al otro

- Que puedan ocupar diferentes posiciones en la desoxihemoglobina

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36
Q

¿Cómo son los enlaces iónicos y puentes de H en el estado desoxigenado o T de la Hb?

A

Débiles

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37
Q

¿Qué mantiene a los dímeros estables en el estado desoxigenado o T de la Hb?

A

Interacciones hidrófobas

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38
Q

Se llama forma T de la Hb

A

La forma desoxi

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39
Q

En el estado T ¿cómo interactúan los dos dímeros αβ?

A
  • Puentes de H

- Enlaces iónicos

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40
Q

¿Por qué, en el estado T, los dímeros αβ interactúan mediante puentes de H o enlaces iónicos?

A

Para restringir el mov. de las cadenas

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41
Q

Forma de la Hb que presenta baja afinidad por O2

A

Forma T

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42
Q

¿Qué causa la ruptura de los enlaces polares entre los dímeros de αβ presentes en la forma T?

A

La unión de Hb a O2

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43
Q

¿Qué causa la unión de Hb a O2?

A

La ruptura de los enlaces polares entre los dímeros de αβ presentes en la forma T

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44
Q

¿Para qué es la ruptura de los enlaces polares entre los dímeros de αβ presentes en la forma T?

A

Para permitir el movimiento

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45
Q

¿Qué ocurre, específicamente, cuando el O2 se une al Fe+2?

A

Jala al Fe hacia el plano del hemo

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46
Q

En esta estructura de la Hb existe alteración en la interfase entre los dímeros αβ

A

R

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47
Q

¿Cuántas moléculas de O2 puede unir la Mb?

A

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48
Q

¿Cuánto puede variar el grado de saturación de unión a O2 de la Mb o Hb?

A

0-100%

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49
Q

Método NO invasivo que mide el % de oxígeno de la sangre arterial

A

Oximetría de pulso

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50
Q

¿En qué se basa la oximetría de pulso?

A

En las diferencias de absorción de luz de la desoxi y oxi Hb

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51
Q

¿Qué es la curva de disociación de O2?

A

La gráfica de Y medida a diferentes pO2

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52
Q

¿Qué representa la curva de disociación de la Mb respecto a la de la Hb?

A

La Mb, a todos los valores de pO2, tiene afinidad por el O2

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53
Q

PO2 necesaria para alcanzar el grado de saturación de 50% para la Mb

A

1 mm Hg

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54
Q

PO2 necesaria para alcanzar el grado de saturación al 50% de la Hb

A

26 mmHg

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55
Q

¿Cómo será la p50 en relación a la afinidad por el O2?

A

Entre más afinidad, más bajo será el p50

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56
Q

Forma de la cura de disociación dela Mb

A

Hipérbolica

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57
Q

¿Qué muestra la forma hiperbólica de a curva de disociación de la Mb?

A

Que la Mb se une de manera reversible 1 sola molécula de o2

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58
Q

Forma de la curva de disociación de la Hb

A

Sigmoidea

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59
Q

¿Qué indica la forma sigmoidea de la Hb?

A

Que las subunidades cooperan en la unión al O2

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60
Q

¿Qué es la interacción hemo-hemo?

A

La union del O2 a un grupo hemo de la Hb aumenta la afinidad de los demás grupos por el O2

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61
Q

¿En dónde la curva de disociación de a Hb está más empinada y por qué?

A

A las % de oxígeno de los tejidos

Para permitir la liberación de O2

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62
Q

¿Cómo es la unión de la primera molécula de O2 a la Hb?

A

Difícil

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63
Q

¿Qué afecta la capacidad reversible de unir O2 de la Hb?

A
  • La pO2 a través de las interacciones hemo-hemo
  • pH del ambiente
  • pCO2
  • 2,3-bifosfoglicerato
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64
Q

Ejemplo de efectores alostéricos

A
  • pO2
  • pCO2
  • pH ambiente
  • 2,3 bifosfoglicerato
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65
Q

¿Por qué se denominan efectores alostéricos?

A

Porque su interacción en 1 sito de la Hb afecta la unión del O2 a los grupos hemo

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66
Q

¿Cómo es la afinidad de la Hb por el O2 después de su primera unión?

A

300 veces mayor

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67
Q

¿Qué permite la unión cooperativa del O2 a la Hb?

A

Liberar O2 a los tejidos en respuesta a cambios pequeños en la pO2

68
Q

¿Por qué NO se utiliza la Mb?

A
  • No alcanza el mismo grado de liberación de O2

- Tiene afinidad máxima en todo el intervalo de pO2

69
Q

¿Qué es el efecto Bohr?

A

La liberación de O2 de la Hb se intensifica cuando

  • Bajo pH
  • Alto pCO2
70
Q

¿Qué provocan un bajo pH y un alto pCO2?

A
  • Disminución en la afinidad de la Hb por O2

- Estabiliza la forma T

71
Q

¿Hacia dónde se desvía la curva de disociación de la Hb por un bajo pH y un alto pCO2?

A

Derecha

72
Q

Provocará una desviación a la izquierda en la cura de disociación de Hb

A
  • Aumento de pH
  • Bajo pCO2
  • Estabilización de la forma R
73
Q

Función de la anhidrasa cabónica

A

Convierte el CO2 en ácido carbónico

74
Q

¿Qué ocurre después con el ácido carbónico?

A

Pierde un H+ espontáneamente y se transforma en bicarbonato

75
Q

¿Cómo es el pH y pCO2 en los tejidos a comparación con el de los capilares alveolares?

A
  • El pCO2 es superior

- El pH es inferior por la acción de la anhidrasa carbónica

76
Q

¿Qué ocurre con el H+ liberado de a rxn de la anhidrasa carbónica?

A
  • Contribuye a la reducción de pH en los tejidos
  • Liberación de O2 de Hb
  • Carga de O2 en pulmones
77
Q

¿Qué refleja el efecto Bohr?

A

Que la desoxiHb es más afín a protones que la oxiHb

78
Q

¿Qué causa, en la Hb, que la desoxi sea más afín a protones que la oxiHb?

A
  • Las cadenas laterales ionizables de la histidina (se protonan con un pH bajo) que formarán puentes salinos
  • El pKa más elevado de la histida en la desoxiHb
79
Q

¿Qué causará un aumento de H+ en la curva de disociación?

A
  • Desviación a la derecha

- Favorece la desoxihemoglobina

80
Q

Desvía el equilibrio de la Hb hacia la izquierda

A

Aumento de pO2 o disminución de protones

81
Q

¿Qué es el 2,3 bifosfoglicerato?

A

El fosfato orgánico más abundante del eritrocito

82
Q

¿Cómo es la % de 2,3 bifosfoglicerato en el eritrocito?

A

Igual al % de Hb

83
Q

¿Cómo se sintentiza 2,3 BFG?

A

Vía glucolítica

84
Q

¿Qué es el 2,3 BFG?

A

Regulador importante de la unión de O2 a la Hb

85
Q

Función de 2,3 BFG

A
  • Disminuye la afinidad de la Hb por el O2
  • Estabiliza la forma T de la Hb
  • Capacita a la Hb para liberar con eficacia O2
86
Q

¿A quién se une el 2,3 BFG?

A

DesoxiHb

87
Q

¿A dónde se une el 2,3 BFG?

A

Al centro de la desoxiHb, cavidad formada por dos cadenas de globinas β

88
Q

¿Qué contiene la cavidad de la desoxiHb en donde se une el 2,3 BFG?

A

AA cargados positivamente para que puedan unirse con los PO4 negativos del 2,3 BFG

89
Q

¿Cómo se libera el 2,3 BFG?

A

Con la oxigenación

90
Q

¿Qué ocurre si se cambia un aa positivo de la cavidad de la desoxiHb?

A

Da variantes de Hb

91
Q

¿Hacia dónde desvía la curva de disociación del O2 el 2,3 DFG?

A

A la derecha

92
Q

Aumenta la % de 2,3 bifosfoglicerato en eritrocitos

A
  • Hipoxia

- Anemia crónica

93
Q

En relación al 2,3 bifosfoglicerato ¿cómo es la sangre transfundida?

A

Pobre en 2,3 BFG

94
Q

En relación al 2,3 BFG ¿cómo es su % en personas que viven en altitudes grandes?

A

Tiene una mayor % de 2,3 BFG

95
Q

¿Cómo se transporta el CO2?

A
  • Hidratado como ion bicarbonato

- En la Hb

96
Q

¿En dónde se transporta el CO2 en la Hb?

A
  • Como carbamato

- En los grupos α-amino N-terminal

97
Q

¿Qué provoca la unión del CO2 a la Hb?

A
  • Estabiliza la forma T
  • Disminuye afinidad por O2
  • Corrimiento a la derecha el la CDDO
98
Q

¿En dónde se disocia el CO2 de la Hb?

A

En los pulmones

99
Q

¿Cómo se une el CO a la Hb?

A
  • Estrechamente

- Reversible

100
Q

CO + Hb

A

Carboxihemoglobina

101
Q

CO2 + Hb

A

Carbaminohemoglobina

102
Q

¿Qué provoca la unión de CO a la Hb?

A
  • Que se ponga en forma R
  • Más afinidad al O2
  • Desvía la CDDO a la izquierda
  • Cambia la forma sigmoidea a hiperbólica
  • La Hb es incapaz de liberar O2
  • Inhibe el complejo IV de la cadena de electrones
103
Q

¿Cómo es la afinidad de la Hb por el CO?

A

220 veces + que por el O2

104
Q

Consecuencias de la carboxihemoglobina

A
  • Hipoxia tisular

- Daño celular directo

105
Q

¿Cómo se trata la toxicidad del CO?

A

Con O2 al 100% a alta presión (oxigenoterapia hiperbá-rica)

106
Q

¿Qué puede transportar la Hb?

A
  • O2
  • CO2
  • CO
  • NO
107
Q

Composición de las cadenas de la HbA

A

α2 β2

108
Q

Composición de la cadena HbA2

A

α2 δ 2

109
Q

Composición de la HbF

A

α2 Y2

110
Q

Composición de la HbA1c

A

α2 β2-glucosa

111
Q

¿De dónde provienen las globinas γ de la HbF?

A

De la familia de genes de las globinas ß

112
Q

¿Cuándo se empieza a producir HbF?

A

5to semana de gestación

113
Q

¿Cuándo y quién inicia la síntesis de HbA en el feto?

A
  • En el 8vo mes de embarazo

- La MOR

114
Q

% que representa la HbF en el adulto

A

Menos del 2%

115
Q

¿Qué son las células F?

A

Eritrocitos que tienen HbF

116
Q

¿Cuál Hb tiene mayor afinidad por O2? HbF o HbA

A

HbF

117
Q

Tipo de aa que son los responsables de unir el 2,3 BFG a las cadenas ß de la Hb

A

Aa con cargas positivas

118
Q

¿Por qué la HbF se une débilmente al 2,3 BFG?

A

Porque carece de aa polares positivos

119
Q

¿Qué pasa si la HbF y la HbA pierden afinidad por el 2,3 BFG?

A

La afinidad por el O2 de ambas se vuelve semejante

120
Q

¿Cuándo aparece la HbA2?

A

Poco antes del nacimiento

121
Q

Bajo condiciones fisiológicas ¿cómo se glucosida la HbA1c?

A

Lentamente

Se condensa en forma NO enzimática con una hexosa

122
Q

¿Cómo es la HbA1c?

A

Tiene residuos de glucosa

123
Q

¿A dónde se une la glucosa en la HbA1c?

A

En los grupos amino de la valina N-terminales de las cadenas de las globinas ß

124
Q

¿Qué es la glucosidación?

A

La adición NO enzimática de un azúcar a una proteína

125
Q

Cromosoma en donde encuentra la familia génica α

A

16

126
Q

Se expresa en el inicio del desarrollo como componente tipo globina α

A

ζ

127
Q

¿Qué son los pseudogenes?

A

Genes que NO se expresan

128
Q

Presentan pseudogenes

A

Las familias de genes globinas

129
Q

Cromosoma donde está la familia génica ß

A

11

130
Q

Genes del cromosoma 16 para las cadenas α

A

2 genes y el gen ζ

131
Q

Genes del cromosoma 11 para la cadena ß

A

1 solo gen

132
Q

Genes adicionales tipo globina ß

A
  • Gen ε
  • 2 genes γ
  • Gen δ
133
Q

Composición de la Hb Gower 1

A

ζ2 ε2

134
Q

¿Qué son las hemoglobinopatías?

A

Trastornos genéticos

135
Q

Causas de las hemoglobinopatías

A
  • Producción estructuralmente anormal de Hb
  • Síntesis insuficiente de Hb
  • Ambas
136
Q

Hemoglobinopatías representativas

A
  • HbS
  • HbC
  • HbSC
  • Talasemias
137
Q

¿Cómo y cuáles son las hemoglobinopatías cualitativas?

A

Donde la secuencia de la Hb aa está alterada

HbS, HbC, HbSC

138
Q

¿Qué tipo de hemoglobinopatía es la talasemia?

A

Cuantitativa

139
Q

¿Cómo son las hemoglobinopatías cuantitativas?

A

Hay reducción en la producción de Hb normal

140
Q

Enfermedad más común por drepanocitosis en eritrocitos

A

Enfermedad de la HbS o anemia de células falciformes

141
Q

Tipo de trastorno que es la anemia de células falciformes

A

Autosómico recesivo

142
Q

Causa de la HbS

A

Sustitución de 1 nucléotido en el gen de la globina ß

143
Q

¿En qué individuos se presenta la anemia de células falciformes?

A

En individuos con 2 genes mutantes

144
Q

Características de personas con HbS

A
  • Dolor crónico
  • Anemia hemolítica crónica con hiperbilirrubinemia
  • Incremento en vulnerabilidad de infecciones
145
Q

Vida de un eritrocito con HbS

A

20 días

146
Q

¿Cómo son las globinas en la HbS?

A

2 cadenas alfa norma

2 cadenas ß mutantes

147
Q

Posición de la mutación de la cadena ß de la globina en la HbS

A

Posición 6, se reemplaza el glutamato por valina

148
Q

En una electroforesis ¿cómo migrará a HbS en comparación con la HbA?

A

Más despacio hacia el ánodo debido a que ya no tiene el componente negativo (glutamato)

149
Q

Se usa para el diagnóstico del rasgo de células falciformes y la anemia de células falciformes

A

Electroforesis

150
Q

Variables que incrementan la drepanocitosis

A
  • Bajo pH
  • Deshidratación
  • Aumento de pCO2
  • Aumento de 2,3 BFG
  • Disminución de pO2
151
Q

Fármaco antitumoral, terapéuticamente útil para aumental la HbF y disminuir los eritrocitos falciformes

A

Hidroxicarbamida

152
Q

Ventaja selectiva del estado heterocigoto para el gen de anemia de células falciformes

A

Son menos vulnerables de tener paludismo/malaria

153
Q

¿Qué son las talasemias?

A

Enfermedades hemolíticas heredadas

154
Q

Causa de las talasemias

A

Desequilibrio en la síntesis de las globinas

155
Q

Causas más específicas e la talasemia

A
  • Mutación

- Deleción completa de genes

156
Q

Talasemia ß

A

La síntesis de la cadena de globina ß están reducidas o ausentes
La síntesis de la cadena de globina alfa es normal

157
Q

Hb que aumenta en la talasemia ß

A
  • HbF

- HbA2

158
Q

¿Qué es la anemia de Cooley?

A

Talasemia mayor ß, en donde os dos genes que codifican para la cadena ß están afectados

159
Q

Talasemia alfa

A

Se reduce o desaparece la producción de globina alfa

160
Q

Causa de la talasemia alfa

A

Mutaciones delecionales

161
Q

¿Cómo se denomina al paciente que solo tiene mutación en 1 gen para la globina alfa?

A

Portador silencioso

No tiene manifestaciones físicas de la enfermedad

162
Q

¿Cómo se denomina al paciente que tiene mutación en 2 genes para la globina alfa?

A

Paciente con rasgo de talasemia alfa

163
Q

¿Cómo se denomina al paciente que tiene mutación en 3 genes para la globina alfa?

A

El paciente tiene enfermedad de Hb H (ß4)

164
Q

¿Qué ocurre si los 4 genes de la cadena de globina alfa están defectuosos?

A

Se produce la enfermedad de Bart de la Hb Y4
Hay hidropesía fetal
Muerte del feto

165
Q

Ventaja de los heterocigotos en las talasemias alfa y ß

A

Las dos talasemia protegen contra el paludismo

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