Cinetica Enzimatica Flashcards
(46 cards)
Que estudia l cinética enzimática
La afinidad de una enzima
Ecuación de Michaelis Menten
Vo = Vmax [S] / Km + [S]
Se define como el momento en que todos los sitios activos están ocupados por el sustrato
Vmax
Que mide la Km
Mide la afinidad de la enzima
La Cte de Michaelis (Km) equivale a
1/2 Vmax
Si
[S] «_space;[Km] entonces
Vo= Km[S]
Cuando se cumple lo siguiente
Vo = 1/2Vmax
[S] = [Km]
Cuando [S]»_space; [Km]
Vo = Vmax
Enzima está saturada
Ecuación de Lineweaver Burk
1/ Vo = Km/Vmax * 1/[S] + 1/Vmax
Tipos de inhibidores
Competitivos
No competitivos
Acompetitivos
Inhibidores reversibles al aumentar [S]
Competitivos
Inhibidor que es similar estructuralmente al sustrato
Competitivos
Los inhibidores competitivos se dan por
Intoxicación por monóxido de carbono
Cambios d ellos inhibidores competitivos
Aumentan la Km ☝🏻
Vmax =
Ejemplos de inhibidores competitivos
Estatinas - HMG Vo reductasas
Alopurinol - xantina oxidasa
AINES - Cox
IECA - SRA
Se unen a un sitio diferente del sitio activo
Inhibidores NO competitivos
Causa de inhibición no competitiva
Intoxicación con PLOMO
Ejemplos de inhibidores NO competitivos
AINES
Cambios inhibidores NO competitivos
Km =
Disminuyen Vmax 👇🏻
Son irreversibles
Inhibidores NO competitivos
Inhibidores Acompetitivos
Necesitan del complejo enzima-sustrato para unirse
Donde se unen los inhibidores Acompetitivos
Sitio Alostérico
Región diferente al sitio activo
Inhibidores que modifican de forma irreversible AL SITIO ACTIVO
Acompetitivos
Cambios inhibidores Acompetitivos
👆🏻Km
👇🏻Vmax