Cinetica Enzimatica Flashcards

(46 cards)

1
Q

Que estudia l cinética enzimática

A

La afinidad de una enzima

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2
Q

Ecuación de Michaelis Menten

A

Vo = Vmax [S] / Km + [S]

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3
Q

Se define como el momento en que todos los sitios activos están ocupados por el sustrato

A

Vmax

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4
Q

Que mide la Km

A

Mide la afinidad de la enzima

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5
Q

La Cte de Michaelis (Km) equivale a

A

1/2 Vmax

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6
Q

Si
[S] &laquo_space;[Km] entonces

A

Vo= Km[S]

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7
Q

Cuando se cumple lo siguiente
Vo = 1/2Vmax

A

[S] = [Km]

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8
Q

Cuando [S]&raquo_space; [Km]

A

Vo = Vmax
Enzima está saturada

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9
Q

Ecuación de Lineweaver Burk

A

1/ Vo = Km/Vmax * 1/[S] + 1/Vmax

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10
Q

Tipos de inhibidores

A

Competitivos
No competitivos
Acompetitivos

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11
Q

Inhibidores reversibles al aumentar [S]

A

Competitivos

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12
Q

Inhibidor que es similar estructuralmente al sustrato

A

Competitivos

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13
Q

Los inhibidores competitivos se dan por

A

Intoxicación por monóxido de carbono

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14
Q

Cambios d ellos inhibidores competitivos

A

Aumentan la Km ☝🏻
Vmax =

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15
Q

Ejemplos de inhibidores competitivos

A

Estatinas - HMG Vo reductasas
Alopurinol - xantina oxidasa
AINES - Cox
IECA - SRA

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16
Q

Se unen a un sitio diferente del sitio activo

A

Inhibidores NO competitivos

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17
Q

Causa de inhibición no competitiva

A

Intoxicación con PLOMO

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18
Q

Ejemplos de inhibidores NO competitivos

A

AINES

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19
Q

Cambios inhibidores NO competitivos

A

Km =
Disminuyen Vmax 👇🏻

20
Q

Son irreversibles

A

Inhibidores NO competitivos

21
Q

Inhibidores Acompetitivos

A

Necesitan del complejo enzima-sustrato para unirse

22
Q

Donde se unen los inhibidores Acompetitivos

A

Sitio Alostérico
Región diferente al sitio activo

23
Q

Inhibidores que modifican de forma irreversible AL SITIO ACTIVO

A

Acompetitivos

24
Q

Cambios inhibidores Acompetitivos

A

👆🏻Km
👇🏻Vmax

25
Si 👆🏻Km
👇🏻 Afinidad
26
Si 👇🏻Km
👆🏻afinidad
27
Que es un modulador alostérico
Molécula que modifica la afinidad de una enzima
28
Si el modulador alostérico es +
👇🏻Km 👆🏻afinidad
29
Si el modulador alostérico es -
👆🏻Km 👇🏻afinidad
30
Análogo de la hipoxantina
Alopurinol
31
Alopurinol
Reversible Competitivo bajas [] No competitivo en altas [] Xantina oxidasa
32
Análogo al ac mevalonico
Atrovasratina / estatina
33
Estatinas
Competitivo Inhibe a HMG coA reductasa Reversible
34
AINE derivado de salisicatos
Aspirina
35
Aspirina
No competitivo Inhibe a la COX Irreversible
36
Ibuprofeno
Competitivo Inhibe a la COX REVERSIBLE
37
Zona de la curva en la cual se presenta una cinética de orden cero
Vmax
38
En la curva de doble recíproca se localiza en la región negativa del eje de las X
Km
39
Altera la capacidad catalítica de la enzima al modificar la ionización de los aminoácidos del sitio activo
pH
40
Al graficarlo contra la [S] genera un segmento de hipérbola rectangular
V inicial
41
Nos da información sobre la afinidad de la enzima por su sustrato
Km
42
Esta velocidad la encima está saturada con su sustrato
V max
43
Cuando es menor que Km genera una línea recta
[S]
44
Al graficarlo contra la velocidad genera una curva en campana de Gauss
[S]
45
Es igual a la [S] cuando v = 1/2 Vmax
Km
46
Depende de la proporción de enzima que se encuentra como complejo [ES]
V inicial