Cours 3 Flashcards
(43 cards)
Combien y a t-il de principe de base pour l’anatomie d’une protéine globulaire ?
7
Quel est le principe de Base 1 ?
Les protéines globulaire se replient pour former les structures les plus stables (petit delta G)
Quel est le principe de Base 2 ?
Prépondérance des structures secondaires :
1- Il y en a le plus possible
2- hélice et Feuillet sont généralement empaquetés les uns contre les autres
3- Segment de squelette peptid. entre structure secondaire sont court et direct
Quel est le principe de Base 3 ?
Coeur hydrophobe :
1- résidus polaire sont à la surface
2- résidus hydrophobes sont à l’intérieur et interagissent ensemble
Pourquoi il y a bcp de h.alpha et f.beta dans coeur hydrophobe ?
Pour neutraliser groupe polaire du squelette
Comment déterminer la position d’une hélice dans une protéine ?
Selon le nombre de résidus hydrophobes qui composent celle-ci !
Quel est le principe de Base 4 ?
Structure ordonnées non répétitives :
1- Segment de la chaîne qui ne forme pas de structure secondaire sont appelé boucle ou boucle aléatoire
2- Les boucles aléatoire ne sont pas aléatoire car il adoptent généralement des conformation définies et stable
3- Boucle contribue souvent au site actif
Quel est le principe de Base 5 ?
Problème d’empaquetage :
1- L’assamblage est serré
2- Cependant, 25% de la protéine est vide (petite cavité)
3- Petite cavité permette flexibilité et contribue au dynamique des protéines
Quel est le principe de Base 6 ?
Dynamique des protéine :
1- Structure des prot. globulaire est dynamique
2- Plusieurs élément et domaine des prot. sont soumis à des mouvement d’amplitude et de durées variables (Ex. Rotation methyle, aromatique de phe et tyr)
3- Certains segments sont très flexible et désordonnée ce qui leur donne un rôle dans les interactions moléculaire
Quel est le principe de Base 7 ?
Contrainte chirale :
1- Les chaine peptidique composées d’a.a. L ont tendance à tourner vers la droite
2- Joue un rôle dans état native
Quel sont les 3 types de classification des protéines globulaire vue ?
- Class. par couches de segment
- Class. de Richardson
- Class. par structure
La Class. par couches de segment se base sur quoi ?
Le fait que les hélices et les feuillet sont empaquetés en couche définies par des segment de squelette peptidique
Les résidus non-polaire (hydrophobe) se situe où dans les couches ?
Entre les couches
Les couche externe sont recouverte de quel type de résidus ?
Polaire (hydrophile)
V/F 30 % des protéines globulaires sont composés de deux couches
Faux 50% et 33% ont 3 couches
Nomme les 4 grandes classe de la Class. de Richardson
1- Prot à hélice alpha anti-p
2- Prot à feuillet B parallèle ou mixte
3- Prot à feuillet B anti-p
4- Prot à métal ou riche en pont disulfure
Quel typeprotéine très connu fait partie des Prot à hélice alpha anti-p
Les globines
Quel est la prépondérance chez les prot à hélice alpha anti-p
4 hélices et torsion à gauche (15°)
V/F Les prot à feuillet B parallèle ont des résidus hydrophiles répartis sur les deux face des feuillets
Faux c’est des résidus hydrophobes
V/F Les feuillets Beta parallèle se retrouvent à la surface des prot
Faux dans le coeur
Les tonneaux alpha/beta (aussi appelé tonneau B parallèle à 8 brins) font partie de quel classe selon Richardson ? et combien de couche on-t-il ?
Prot à feuillet B parallèle ou mixte et 2 couches
Le feuillet B parallèle à double enroulement a combien de couche ?
3
Quel est la plus grande et régulière structure des protéine et de combien de résidus est-elle composée?
C’est les tonneaux alpha/beta et de 200 résidus
V/F Tous les domaines tonneaux a/B connus ont des fonction enzymatique associés à ceux-ci
Vrai
