Cours 4

Question 1

V/F Les protéines possèdent une faible stabilité de conformation

Answer 1

Vrai

Question 2

Par quoi les protéines peuvent être très facilement dénaturées ?

Answer 2

Altérations d’interactions non-covalente de faible énergie

Question 3

Qu’est-ce que l’expérience d’Anfisen avec l’ARNase A prouve ?

Answer 3

Que la structure tertiaire vient de la structure Primaire et que la strucuture tertiaire est réversible

Question 4

Dans l’expérience d’Anfisen quel molécule est utilisée pour dénaturée la protéine ?

Answer 4

Urée

Question 5

V/F Le repliement des protéines est aléatoire ?

Answer 5

Faux c’est systématique

Question 6

V/F Le repliement des protéines se fait en une étape

Answer 6

Faux en beaucoup d’étapes, ce qui inclut des intermédiaires

Question 7

Comment est appelé la forme d’une protéine la plus stable ?

Answer 7

Conformation Native

Question 8

Nomme deux déterminant du repliement des protéines

Answer 8

1- Influence des résidus internes
2- Influence des feuillet et des hélices

Question 9

V/F Les forces hydrophobes sont importante dans le repliement des protéines

Answer 9

Vrai

Question 10

V/F Les hélices et feuillets représente une minorité dans la structure des protéines

Answer 10

Faux ils prédominent

Question 11

Qu’est-ce qui cause la formation des hélices et feuillets

Answer 11

Contraintes au sein des polymères compacts

Question 12

V/F La force hydrophobes sont plus prépondérante mais moins spécifique qui choisissent la structure native

Answer 12

Vrai

Question 13

Nomme l’ordre que la conformation native s’établit (5 étapes)

Answer 13

1- Formation des structures secondaires
2- Sous-domaines de repliement forment les domaines
3- Les domaines forment un état de globule fondu
4- Après de nombreux changements la globule fondue forme la conformation native
5- Multimérisation

Question 14

V/F Il y a plus de structure secondaire à l’état natif qu’à l’état globule fondue

Answer 14

Faux il y en a le même nombre

Question 15

V/F Une enzyme à l’état globule fondue peut toujours faire son activité catalytique

Answer 15

Faux elle est sans activité

Question 16

Quelle est la différence entre l’état de globule fondu et l’état complètement replié en termes d’organisation des chaînes latérales ?

Answer 16

Dans l’état de globule fondu, les chaînes latérales sont encore mobiles et mal définies, tandis que dans l’état complètement replié, elles adoptent des positions spécifiques dans un environnement ASYMÉTRIQUE qui stabilise la structure et permet la fonction de la protéine.

Question 17

V/F Une prot à l’état native et globule fondue ont la même structure secondaire

Answer 17

Vrai

Question 18

V/F Une prot native sort plus vite sur une chromatographie sur gel que une prot globule fondue

Answer 18

Faux elle sort plus lentement car elle entre dans les pore se qui la fait ralentir (native)

Question 19

Nomme 3 méthode pour dénaturer une protéine

Answer 19

1- température
2- pH
3- agent chaotropique

Question 20

Comment la température dénature ?

Answer 20

Change drastiquement les caractéristiques spectrales de la protéine

Question 21

Comment le pH dénature ?

Answer 21

Change l’état d’ionisation de la prot ce qui change la distribution des charges et pont H

Question 22

Comment les agents chaotropiques dénature ?

Answer 22

Perte des pont H

Question 23

Nomme deux agents chaotropiques

Answer 23

Guanidinium
Urée

Question 24

Nomme deux technique pour déterminer le repliement in vitro

Answer 24

1- Spectroscopie de DC
2- RMN

Question 25

Comment la spectroscopie de dichroïsme circulaire (DC) permet-elle d’étudier le repliement des protéines ?

Answer 25

Elle utilise la lumière circulaire polarisée(LCP) et mesure la différence d'absorption. Cette technique donne de l'info sur les molécules chirales

Question 26

Quel température représente la température de fusion d'une protéine ?

Answer 26

La température où 50 % des prot sont dénaturée

Question 27

Nomme les avantage de spectro. DC (3)

Answer 27

1- Déterminer composition en struct. secondiare de façon qualitative ou semi-quantitative 2- Utile pour voir changements struct. secondaire 3- Échantillon n'est pas détruit par analyse et nécessite petite quantité

Question 28

Nomme les limites de spectro DC (3)

Answer 28

1- Information globale pas sécifique sur un site 2- Ne permet pas de différencier État native de globule fondue 3- Ne permet pas de déterminer si la protéine peut adopter plus d'une conformation

Question 30

Quel est la longueur du canal de sortie de la grosse sous-unité ribosomale ?

Answer 30

100 amstrong (30 a.a. non repliés)

Question 31

Qu'est qui empêche la formation de feuillet beta dans le ribosome

Answer 31

La largeur du canal de sortie (15 amstrong) se qui permet seulement la formation d'hélice

Question 32

V/F Les protéine se replie complétement dans le riobosome ?

Answer 32

Faux à leur sortie complète du ribosome

Question 33

V/F Le repliement des protéines in vivo est un processus spontané

Answer 33

Faux ce n'est pas spontané

Question 34

Pourquoi in vivo les polypeptides nouvellement synthétisé sont susceptible à l'agrégation

Answer 34

À cause de la congestion moléculaire

Question 35

Nomme les 3 systèmes de chaperons chez les procaryotes

Answer 35

1- Système TF (prot de moins de 25 KDa) 2- Système GroEL/GroES (prot moins de 60KDa) 3- Système DnaJ/DnaK/GrpE (prot de toute taille) Besoin D'ATP

Question 36

Nomme les différent (5) système de chaperons (Facteur)

Answer 36

1- Facteurs associés aux ribosomes 2- Choc thermique (HSP70) 3- Co-chaperon 4- Facteur d'échange de nucléotides 5- Chaperonines

Question 37

Différence chez les Procaryote et Eucaryote pour les Facteurs associés aux ribosomes

Answer 37

P: TF E: NAC

Question 38

Différence chez les Procaryote et Eucaryote pour Choc thermique (HSP70)

Answer 38

P: DnaK E: HSP70

Question 39

Différence chez les Procaryote et Eucaryote pour Co-chaperon

Answer 39

P: DnaJ E:HSP40

Question 40

Différence chez les Procaryote et Eucaryote pour les facteurs d'échange de nucléotides

Answer 40

P: GrpE E: BAG1

Question 41

Différence chez les Procaryote et Eucaryote pour les chaperonines

Answer 41

P: GroEL E:TRic