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cours 4 (protéines) Flashcards

(44 cards)

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1
Q

qu’est-ce qu’une protéine

A
  • protéine = chaîne d’acides aminés
  • chaîne est polypeptidique repliée en structure 3D
    = conformation
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2
Q

nombre d’acides aminés pour les protéines

A

parmis les 500 acides aminés qui existent dans la nature, seulement 20 forment les protéines
= acides aminés protéiques

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3
Q

acide aminé composition

A
  1. nom
  2. abréviation à trois lettres
  3. symbole à une lettre
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4
Q

acides aminés essentiels pour l’humain

A

9 acides aminés sont essentiels pour l’humain parce que l’organisme sain ne peut les synthétiser ou le produit en quantité insuffisante pour les besoins du métabolisme
- on doit donc aller en chercher dans l’alimentation

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5
Q

qu’est-ce qu’un acide aminé (atomes et groupements)

A
  • monomère
  • unité de base des protéines
  • coeur: atome de carbone C
  • groupement amine NH2
  • groupement carboxyle COOH
  • chaîne latérale R, propre à chaque a.a.
  • un atome hydrogène H pour combler le niveau énergétique du C
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6
Q

radical R

A
  • chaîne latérale
  • spécifique à chaque a.a.
  • détermine quelles réactions peuvent faire les a.a.
  • impacts sur les fonctions de la protéine
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7
Q

polymérisation des acides aminés: type de liaison

A

liaison peptidique

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8
Q

polymérisation des acides aminés: liaison peptidique (chaîne polypeptidique)

A
  1. condensation
    - un acide aminé va perdre le OH de son COOH
    - un acide aminé voisin va perdre 1H de son NH2
  2. liaison covalente entre les résidus
    - liaison entre le C du CO(OH perdu en 1) et du N(H perdu en 1) du résidu voisin
    = résidus liés en une chaîne
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9
Q

chaîne polypeptidique: polarité

A

une chaîne polypeptidique possède une polarité parce qu’elle a toujours:
- une extrémité NH2 de l’acide aminé en début de chaîne (à gauche)
- une extrémité COOOH de l’acide aminé en fin de chaîne

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10
Q

chaîne polypeptidique: structure: conformation

A
  1. primaire
  2. secondaire
  3. tertiaire
  4. (juste pour les protéines composées de plus d’une chaîne polypeptidique) quartenaire
    - 2 et 3 sont possible grâce à 1
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11
Q

protéines structure primaire

A
  • nombre, nature et séquence précise des acides aminés reliés par liaisons peptidiques covalente
  • déterminé génétiquement (par ADN)
  • dans un polypeptide, nombre, nature et séquence aussi important que l’ordre des lettres dans un mot
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12
Q

protéines structure secondaire (3)

A
  • repliement d’un segment de la chaîne peptidique en (3)
  • liaisons hydrogène entre groupements fonctionnels (2)
  • 2 grands types de structure secondaire (2)
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13
Q

repliement d’un segment de la chaîne peptidique en (3)

A
  • une configuration qui se répète plusieurs fois
  • retrouvée chez plusieurs protéines
  • augmente la stabilité de la protéine
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14
Q

dues à des liaisons hydrogène entre des groupements fonctionnels

A
  • O d’un groupement carbonyle CO (d’un groupement carboxyle COOH ayant déjà perdu un OH pour réaliser la liaison peptidique)
  • H d’un groupement amine NH (ayant déjà perdu un H pour réaliser la liaison peptidique)
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15
Q

structure secondaire: hélice a

A
  • à chaque 4 résidus d’acide aminés, une liaison H se forme
  • fait que la chaîne polypeptidique prend la forme d’hélice
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16
Q

structure secondaire: hélice a fun facts (4)

A
  • structure résistante
  • insoluble
  • dureté variable
  • flexibilité variable
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17
Q

structure secondaire: feuillet plissé B (4)

A
  • des séquences d’acide aminés, côte à côte, paralèllement ou anti paralèllement, établissent des liaisons H
    = donne l’aspect de feuillet replié en accordéon à une partie du polypeptide
    = stabilise la molécule
    = en résulte des filaments mous et flexibles
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18
Q

hélice a et feuillet plissé B

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A
  • peuvent se former dans une même protéine
  • existe des groupes disparates de protéines: ni hélice a ni feuillet plissé B
19
Q

structure tertiaire (4)

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A
  • forme finale d’une chaîne polypeptidique
    = résulte de repliements additionnels de la chaîne
    = consolide la protéine, lui confère ses propriétés
    = due aux liaisons entre les chaînes latérales
20
Q

structure tertiaire: liaisons entre les chaînes latérales (R)

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A
  • liaison H (faible)
  • liaison ionique NH3O (moins faible)
  • liaison covalente
  • 2 chaînes latérales R hydrophobes vis-à-vis
21
Q

structure tertiaire: points importants

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A
  • importance des ponts s-s
  • dénaturation
  • allostérie
22
Q

structure tertiaire: importance des ponts s-s

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A

liaison covalente entre les atomes de soufre de deux cystéines qui se font face

23
Q

structure tertiaire: dénaturation

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A

perte +/- irréversible de la structure tertiaire causée par divers agents
= chaleur, urée, métaux lourds, fixateurs

24
Q

structure tertiaire: allostérie

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A

altération légère et irréversible de la structure tertiaire
- modifie le site actif de la protéine et ses propriétés biologiques
- sert à contrôler l’activité d’une protéine

25
structure quartenaire
association de 2 ou plus chaînes polypeptidique par des liaisons H - forme une protéine fonctionnelle - chaîne constitue une sous unité de la protéine
26
peptide
courte chaîne d'acides aminés - une ou deux dizaines d'a.a. - pas de structure 3d - moins nombreux que les protéines
27
protéine fonctions
- constitue 50% de la masse sèche des cellules - rôle dans presque toutes les fonctions biologiques = fonction structurale = fonction enzymatique = fonction immunologique = fonction de signalisation = mise en réserve d'acides aminés pour l'embryon - la fonction dépend de = la conformation unique = la capacité à reconnaître ou se lier à une autre molécule
28
fonction structurale (2)
- cytosquelette - protéines du tissu conjonctif
29
fonction structurale: cytosquelette
- maintient la forme cellulaire - responsable des mouvements cellulaires
30
fonction structurale: protéines du tissu conjonctif
- sécrète une grande quantité de protéine - ex: collagène ou élastine
31
fonction enzymatique (2)
- les molécules organiques sont très stables - la grande majorité des enzymes sont des protéines
32
fonction enzymatique: les molécules organiques sont très stables
il faut catalyser leurs réactions chimiques avec des enzymes
33
fonction enzymatique: les molécules organiques sont très stables: catalyseur
- substance qui accélère la vitesse d'une réaction chimique spécifiue - se trouve intacte à la fin de la réaction - abaisse l'énergie d'activation
34
fonction enzymatique: la grande majorité des enzymes sont des protéines
la réaction enzymatique est très spécifique grâce au site actif (catalytique) de l'enzyme qui se lie à un substrat spécifique
35
propriété la plus importante des enzymes
la spécifité enzyme-substrat
36
cycle cataclytique d'un enzyme: étapes
1. le substrat entre dans le cite actif 2. l'enzyme modifie sa forme pour s'ajuster au substrat 3. le substrat se transforme en produit 4. les produits sont libérés 5. le site actif est de nouveau prêt à acceuillir le substrat
37
inhibition de l'activité enzymatique: inhibiteurs (2)
- inhibiteur compétitif - inhibiteur non compétitif
38
inhibition de l'activité enzymatique: inhibiteur compétitif
occupe le site actif et empêche le substrat d'y pénétrer
39
inhibition de l'activité enzymatique: inhibiteur non compétitif
se lie hors du site actif, mais altère la forme de l'enzyme. ainsi, le substrat ne peut plus s'y lier.
40
fonction immunologique
les anticorps produits par le système immunitaire sont des immunoglobines conçus spécifiquement pour reconnaître les antigènes contre qu'ils ont été fabriqués et les combattre
41
fonction de signalisation (2)
- hormones - récepteurs membranaires
42
fonction de signalisation: hormones (3)
- messager chimique hydrosoluble - produit par les cellules d'un autre organe - régularise le fonctionnement des cellules de d'autres organes qui possèdent les récepteurs appropriés
43
fonction de signalisation: récepteurs membranaires (4)
- glycoprotéines - servent de: = neurotransmetteurs = récepteurs d'hormones = pour l'endocytose
44
réserve d'acides aminés pour l'embryon
- acides aminés emmagasinés dans les ovocytes durant leur formation et transmis à l'embryon

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