Cours 4 - Protéines G / Signalisation par activité enzymatique Flashcards
(154 cards)
1
Q
Que sont les protéines G ?
A
→ Ce sont des protéines qui se lient au GTP.
2
Q
Quels sont les éléments communs du domaine G des protéines G ?
A
→ Les boucles P (P-loop), Switch 1 et Switch 2.
3
Q
Quel est le rôle principal des protéines G ?
A
→ Elles agissent comme des interrupteurs moléculaires.
4
Q
Pourquoi les protéines G sont-elles comparées aux ATPases ?
A
→ Parce qu’elles partagent un mécanisme similaire en liant et hydrolysant un nucléotide (GTP au lieu d’ATP).
5
Q
Quel est l’état actif des protéines G ?
A
→ L’état “ON” lorsqu’elles sont liées au GTP.
6
Q
Quel est l’état inactif des protéines G ?
A
→ L’état “OFF” lorsqu’elles sont liées au GDP.
7
Q
Quels sont les facteurs qui régulent l’activité des protéines G ?
A
→ Les GEF (facteurs d’échange de nucléotides) favorisent l’échange du GDP pour du GTP,
→ Tandis que les GAP (protéines activatrices des GTPases) stimulent l’hydrolyse du GTP en GDP.
8
Q
Quels sont les quatre grandes superfamilles de GTPases ?
A
→ Les petites GTPases (Superfamille Ras-like),
→ Les protéines G hétérotrimériques,
→ Les GTPases translationnelles
→ La dynamine.
9
Q
Quels sont les exemples de petites GTPases de la superfamille Ras-like ? (5)
A
→ Ras, Rho, Rac, Ran, Arf, etc.
10
Q
À quel type de récepteurs sont associées les protéines G hétérotrimériques ?
A
→ Aux récepteurs couplés aux protéines G (RCPG/GPCR).
11
Q
Quelle est la fonction principale des GTPases translationnelles ?
A
→ Elles sont impliquées dans la traduction des protéines.
12
Q
Donne des exemples de GTPases translationnelles. (5)
A
→ EF-TU,
→ EF-G,
→ eEF1,
→ eEF2,
→ Bms1.
13
Q
Quel est le rôle de la dynamine et quels sont ses membres connus ?
A
→ La dynamine est impliquée dans la fission des membranes, et ses membres incluent Dynamine, Drp1 et Mitofusine (fuzzy onion).
14
Q
Quel est le principe du cycle d’une GTPase ?
A
→ Une GTPase alterne entre un état actif lié au GTP (GTPase-GTP) et un état inactif lié au GDP (GTPase-GDP).
15
Q
Que signifie la conversion de GTP en GDP dans le cycle d’une GTPase ?
A
→ Cela signifie que la GTPase est passée de l’état actif à l’état inactif en hydrolysant le GTP.
16
Q
Quelle est la différence structurelle entre une GTPase liée au GTP et une GTPase liée au GDP ?
A
→ Le switch I et d’autres régions subissent des changements de conformation entre les deux états.
17
Q
Quel élément du domaine G est responsable de la liaison au nucléotide ?
A
→ La boucle P (P-loop).
18
Q
Que se passe-t-il lorsque le GDP est remplacé par du GTP ?
A
→ La GTPase devient active et change de conformation.
19
Q
Qu’est-ce qu’un effecteur secondaire ?
A
→ C’est une molécule, souvent une protéine, qui interagit avec les boucles switch I et II d’une GTPase active (liée au GTP).
20
Q
À quel état de la GTPase les effecteurs secondaires interagissent-ils ?
A
→ Ils interagissent uniquement lorsque la GTPase est dans son état actif, c’est-à-dire liée au GTP.
21
Q
Quel est l’effet de l’interaction entre une GTPase active et un effecteur secondaire ?
A
→ Cette interaction provoque un changement de conformation chez l’effecteur, ce qui l’active.
22
Q
Pourquoi le changement de conformation de l’effecteur est-il important ?
A
→ Il permet l’activation de l’effecteur et donc la transmission du signal cellulaire.
23
Q
Quel est le rôle final des effecteurs secondaires dans la signalisation cellulaire ?
A
→ Ils transmettent le signal pour déclencher une réponse cellulaire spécifique.
24
Q
Pourquoi dit-on que l’échange et l’hydrolyse spontanés du GTP sont très lents ?
A
→ Parce que sans l’intervention de facteurs régulateurs, ces processus prennent plusieurs heures ou sont inefficaces.
25
Quel élément accélère l’hydrolyse du GTP en GDP ?
→ Les GAP (GTPase-Activating Proteins) favorisent l’hydrolyse du GTP en GDP.
26
Que montre le graphique de gauche concernant l’échange du GDP contre le GTP ?
→ Il illustre la lenteur de l’échange spontané (courbe jaune) et l’accélération de ce processus en présence d’un facteur d’activation (courbe orange).
27
Que montre le graphique de droite sur l’hydrolyse du GTP ?
→ Il compare l’hydrolyse spontanée (courbe noire, lente) à l’hydrolyse accélérée par une RasGAP (courbe verte, beaucoup plus rapide).
28
Pourquoi le cycle d’une GTPase n’est-il pas spontané ?
→ Parce que l’échange du GDP contre le GTP et l’hydrolyse du GTP sont des processus lents qui nécessitent des régulateurs.
29
Quel est le rôle des GEF dans le cycle d’une GTPase ?
→ Les GEF (Guanine nucleotide Exchange Factors) favorisent l’échange du GDP contre du GTP, activant ainsi la GTPase.
30
Quel est le rôle d’un GEF (Guanine nucleotide exchange factor) ?
→ Il se lie à la GTPase et ouvre le site de liaison au nucléotide, facilitant l’échange du GDP contre du GTP.
31
Quel est le rôle d’un GAP (GTPase activating protein) ?
→ Il accélère l’hydrolyse du GTP en GDP, désactivant ainsi la GTPase.
32
Quel est le rôle d’un GDI (Guanine nucleotide dissociation inhibitor) ?
→ Il se lie à la GTPase et empêche l’échange du nucléotide, maintenant ainsi la GTPase dans un état inactif.
33
Dans quel état se trouve la GTPase lorsqu’elle est associée à un GDI ?
→ Elle reste dans l’état inactif lié au GDP ("off state").
34
Comment une GTPase passe-t-elle de son état inactif à son état actif ?
→ Un GEF remplace le GDP par un GTP, activant ainsi la GTPase.
35
Comment une GTPase revient-elle à son état inactif ?
→ Un GAP stimule l’hydrolyse du GTP en GDP, inactivant la GTPase.
36
Quel est l’effet de l’hydrolyse du GTP sur la conformation de la GTPase ?
→ Elle entraîne un changement de conformation qui désactive la GTPase et empêche son interaction avec ses effecteurs.
37
Comment un GEF interagit-il avec une GTPase ?
→ Il se lie à la GTPase sans préférence pour son état (GTP ou GDP).
38
Quel est l’effet principal d’un GEF sur une GTPase ?
→ Il interagit avec la boucle Switch I et ouvre le site de liaison au nucléotide, diminuant ainsi son affinité pour le GDP.
39
Pourquoi le GDP se détache-t-il facilement en présence d’un GEF ?
→ Parce que le GEF diminue son affinité pour la GTPase, facilitant son relargage.
40
Pourquoi le GTP remplace-t-il préférentiellement le GDP après l’action d’un GEF ?
→ Parce que la concentration intracellulaire de GTP est environ 10 fois supérieure à celle du GDP.
41
Comment l’activité des GEF est-elle régulée dans la cellule ?
→ Elle est influencée par le métabolisme cellulaire et d’autres signaux régulateurs.
42
Pourquoi l’hydrolyse spontanée du GTP est-elle très lente ?
→ Parce que l’eau est un mauvais nucléophile et n’attaque pas efficacement le phosphate du GTP.
43
Quel est le rôle des GAP dans l’hydrolyse du GTP ?
→ Les GAP accélèrent l’hydrolyse du GTP en GDP en stabilisant l’état de transition et en facilitant l’attaque nucléophile.
44
Pourquoi le GDP en solution est-il très stable ?
→ Car après hydrolyse du GTP, la structure du GDP ne favorise pas un retour spontané au GTP.
45
Quels sont les analogues du GTP utilisés pour étudier l’hydrolyse ?
→ Le GTPγS (analogue non hydrolysable du GTP) et le GDP-AlF4 (analogue de l’état de transition de l’hydrolyse).
46
À quoi sert le GDP-AlF4 dans l’étude de l’hydrolyse du GTP ?
→ Il imite l’état de transition de l’hydrolyse, permettant d’obtenir des données expérimentales sur le mécanisme d’action des GAP.
47
Comment les GAP facilitent-ils l’hydrolyse du GTP ?
→ Ils stabilisent l’état de transition et facilitent l’attaque nucléophile de l’eau sur le phosphate.
48
Quel est le rôle de l’arginine dans l’hydrolyse du GTP par une GAP ?
→ L’arginine (appelée « arginine finger ») stabilise les charges négatives du phosphate γ du GTP.
49
Comment l’eau est-elle activée pour favoriser l’hydrolyse du GTP ?
→ Des ponts hydrogène positionnent et activent la molécule d’eau pour qu’elle puisse attaquer le phosphate γ.
50
Quel type de catalyse est impliqué dans l’hydrolyse du GTP par une GAP ?
→ Une catalyse acide-base, dans laquelle une glutamine joue un rôle important.
51
Pourquoi parle-t-on de stabilisation de l’état de transition lors de l’hydrolyse du GTP ?
→ Parce que la GAP stabilise l’intermédiaire pentacoordonné, facilitant ainsi la réaction d’hydrolyse.
52
Pourquoi les GAP interagissent-elles avec différentes régions des GTPases ?
→ Pour leur conférer une spécificité et réguler leur activité de manière ciblée.
53
Comment les GAP affectent-elles le site de liaison du GTP sur la GTPase ?
→ Elles le déstabilisent en interagissant avec des résidus conservés, facilitant ainsi l’hydrolyse du GTP.
54
Quel est le rôle principal des GDI (Guanine nucleotide dissociation inhibitors) ?
→ Ils se lient aux GTPases et stabilisent leur forme liée au GDP, empêchant ainsi l’échange du nucléotide.
55
Comment les GDI empêchent-ils l’activation des GTPases ?
→ En stabilisant la forme GDP, ils bloquent l’échange du GDP contre du GTP, empêchant l’activation de la GTPase.
56
Les GDI agissent-ils sur toutes les GTPases ?
→ Non, leur mécanisme est conservé mais spécifique à certaines familles de GTPases comme Rho et Rab.
57
Quelle est la taille des petites GTPases ?
→ Elles ont une masse d’environ 20-25 kDa.
58
Pourquoi qualifie-t-on les petites GTPases de « monomériques » ?
→ Parce qu’elles sont constituées d’une seule sous-unité, contrairement aux protéines G hétérotrimériques.
59
Quelle est la localisation cellulaire typique des petites GTPases ?
→ Elles sont souvent liées à la membrane, bien qu’il existe des exceptions.
60
Quels types de processus cellulaires impliquent les petites GTPases ?
→ Elles participent à divers processus cellulaires comme la signalisation, la régulation du cytosquelette et le transport intracellulaire.
61
Quelle est la fonction principale des GTPases de la famille Ras ?
→ Elles sont impliquées dans la prolifération et la croissance cellulaire.
62
Quel rôle jouent les GTPases de la famille Rho ?
→ Elles régulent le cytosquelette, l’adhésion, la polarisation et la motilité cellulaire.
63
Quelle est la principale fonction des GTPases de la famille Arf ?
→ Elles contrôlent le trafic cellulaire, notamment au niveau du Golgi et des lysosomes.
64
Quelle est la différence fonctionnelle entre les GTPases Arf et Rab ?
→ Arf régule le trafic cellulaire dans le Golgi et les lysosomes, tandis que Rab est impliqué dans le trafic endosomal.
65
Quelle est la fonction spécifique des GTPases de la famille Ran ?
→ Elles participent à l’import et à l’export des protéines et ARN à travers l’enveloppe nucléaire.
66
Pourquoi Ras est-il associé au cancer ?
Oncogène : Parce qu’il a été découvert dans le virus murin « Rat Sarcoma Virus » qui induit des tumeurs.
67
Quelles sont les trois isoformes humaines de Ras ?
→ HRas, KRas et NRas.
68
Quel est le lien entre Ras et les proto-oncogènes ?
→ Ras est un proto-oncogène qui, en cas de mutation, peut devenir un oncogène et favoriser la prolifération incontrôlée des cellules.
69
Quelle est la principale différence entre les trois isoformes de Ras ?
→ Elles sont très similaires, sauf au niveau de leur queue C-terminale qui est modifiée par des lipides.
70
Quelle est la masse moléculaire approximative des protéines Ras ?
→ Environ 21 kDa.
71
Combien d’effecteurs secondaires Ras peut-elle activer ?
→ Plus de 10.
72
Quels processus cellulaires sont promus lorsque Ras est activée ?
→ La progression du cycle cellulaire,
→ L’anabolisme,
→ Le réarrangement du cytosquelette,
→ La prolifération
→ La motilité cellulaire.
73
Quelle est la principale voie de signalisation par laquelle Ras affecte la cellule ?
→ La voie des MAP kinases (mitogen activated protein kinases).
74
Quel est le premier événement après l’activation de Ras ?
→ Ras active la kinase Raf.
75
Quelles sont les étapes de la cascade de phosphorylation après l’activation de Ras ?
→ Raf (MAPKKK) → MEK1/2 (MAPKK) → ERK1/2 (MAPK).
76
Quel est le rôle principal d’ERK (MAP kinase) dans cette voie ?
→ Elle phosphoryle de nombreuses cibles en aval et modifie le programme transcriptionnel de la cellule.
77
Quels processus cellulaires sont influencés par la voie des MAP kinases ?
→ L’accélération du cycle cellulaire,
→ Le métabolisme,
→ La prolifération
→ La survie cellulaire.
78
Quels types de cancers sont particulièrement dépendants des mutations de Ras ?
→ Les cancers du pancréas, du poumon et colorectal.
79
Quelle isoforme de Ras est la plus fréquemment mutée dans les cancers ?
→ KRas.
80
Quels autres isoformes de Ras peuvent également être mutés ?
→ HRas et NRas.
81
Quelles sont les mutations les plus courantes dans Ras associées aux cancers ?
→ Les mutations aux positions G12, G13, R60 et Q61.
82
Comment Ras est-elle activée ?
→ Par des Ras GEF qui répondent à plusieurs stimuli, notamment les facteurs de croissance.
83
Quel est le rôle des Ras GEF dans l’activation de Ras ?
→ Ils favorisent l’échange du GDP contre du GTP, activant ainsi Ras.
84
Comment Ras est-elle inactivée ?
→ Par des Ras GAP, qui stimulent l’hydrolyse du GTP en GDP.
85
Quelle RasGAP est essentielle à la régulation de Ras ?
→ NF1 (Neurofibromine 1).
86
Existe-t-il des GDI connus pour Ras ?
→ Non, aucun GDI n’a été identifié pour Ras.
87
Comment une RasGEF active-t-elle Ras ?
→ En se liant à Ras et en formant une pince autour de celle-ci.
88
Quel est l’effet de la liaison d’une RasGEF sur l’affinité de Ras pour le GDP ?
→ Elle diminue l’affinité de Ras pour le GDP, facilitant son relargage.
89
Quelle région de Ras interagit avec la GEF pour faciliter l’échange du GDP ?
→ La région Switch I, qui se lie à un fossé hydrophobe dans la GEF.
90
Quel est un exemple de RasGEF mentionné sur cette diapositive ?
→ Sos1.
91
Quel est le rôle principal des RasGAP ?
→ Elles favorisent l’hydrolyse du GTP en GDP, désactivant ainsi Ras.
92
Comment les RasGAP interagissent-elles avec Ras ?
→ Elles forment un berceau sur lequel Ras se lie.
93
Pourquoi les GAP confèrent-elles une spécificité à Ras ?
→ Parce qu’elles interagissent avec plusieurs régions de Ras pour stabiliser l’état de transition et accélérer l’hydrolyse du GTP.
94
Quel mécanisme permet aux GAP de catalyser l’hydrolyse du GTP ?
→ L’« arginine finger » stabilise les charges négatives du phosphate γ et facilite la réaction d’hydrolyse.
95
Quel est un exemple de RasGAP mentionné sur cette diapositive ?
→ NF1 (Neurofibromine 1).
96
Pourquoi l’hydrolyse du GTP est-elle plus efficace en présence de Ras-GAP ?
→ Parce que Ras-GAP abaisse l’énergie d’activation, facilitant ainsi la réaction.
97
Quel effet ont les mutations les plus fréquentes de Ras dans le cancer ?
→ Elles affectent l’hydrolyse du GTP.
98
Quels résidus de Ras sont les plus fréquemment mutés dans le cancer ?
→ G12 et G13 (dans la boucle P) ainsi que Q61 (dans la région switch II).
99
Pourquoi les mutations aux positions G12 et G13 sont-elles problématiques ?
→ Elles empêchent l’hydrolyse du GTP, maintenant Ras dans un état actif permanent.
100
Pourquoi est-il difficile de développer des inhibiteurs de Ras ?
→ Parce que le site de liaison du GTP est très fortement lié au nucléotide, rendant difficile son ciblage par des molécules inhibitrices.
101
Quel mutant spécifique de Ras est ciblé par cet agent ?
→ La mutation G12C.
102
En quoi les GTPases Rho sont-elles similaires aux GTPases Ras ?
→ Elles appartiennent à la même superfamille des petites GTPases et sont impliquées dans des voies de signalisation cellulaire.
103
Quel rôle principal jouent les GTPases Rho dans la cellule ?
→ Elles sont impliquées dans le remodelage du cytosquelette.
104
Comment les voies de signalisation des GTPases Rho interagissent-elles avec celles des autres GTPases ?
→ Elles croisent les voies associées à Ras et d’autres GTPases, permettant une régulation coordonnée des signaux intracellulaires.
105
Quelle est une différence majeure entre Rho et Ras en ce qui concerne l’hydrolyse du GTP ?
→ Le taux intrinsèque d’hydrolyse du GTP est plus élevé chez Rho que chez Ras.
106
Quelle est une différence majeure entre Ras et les GTPases Rho en termes de régulation ?
→ Contrairement à Ras, les GTPases Rho possèdent plusieurs GDI.
107
Quel est le rôle des GDI dans la régulation des GTPases Rho ?
→ Ils inhibent l’échange du GDP et extraient Rho de la membrane cellulaire.
108
Comment les GDI affectent-ils la signalisation des GTPases Rho ?
→ En limitant leur disponibilité à la membrane, ils empêchent leur activation et régulent la durée du signal.
109
Quel est le rôle principal des GTPases Rab ?
→ Elles sont impliquées dans le trafic vésiculaire.
110
En quoi les GTPases Rab ressemblent-elles aux GTPases Ras et Rho ?
→ Elles appartiennent à la même superfamille des petites GTPases.
111
En quoi les régulateurs des GTPases Rab diffèrent-ils de ceux de Ras et Rho ?
→ Les GEF, GAP et GDI des GTPases Rab sont spécifiques et différents de ceux des autres GTPases.
112
Comment Arf se lie-t-elle à la membrane si elle n’est pas lipidée ?
→ Elle se fixe à la membrane via une hélice N-terminale.
113
En quoi les GTPases Ran se distinguent-elles des autres petites GTPases ?
→ Ce sont les seules petites GTPases qui ne s’associent pas à une membrane.
114
Que sont les protéines G hétérotrimériques ?
→ Ce sont des protéines associées aux récepteurs couplés aux protéines G (RCPG).
115
Avec quel type de récepteurs sont-elles associées ?
→ Avec les récepteurs couplés aux protéines G (RCPG).
116
Combien de sous-unités composent les protéines G hétérotrimériques ?
→ Elles sont composées de trois sous-unités : Gα, Gβ et Gγ.
117
Quelle est la fonction de la sous-unité Gα ?
→ C’est une GTPase qui transmet le signal spécifique.
118
Quelle est la fonction de la sous-unité Gβ ?
→ Elle forme un module avec Gγ et peut aussi transduire le signal.
119
Quelle est la fonction de la sous-unité Gγ ?
→ C’est une petite protéine ancrée dans la membrane.
120
Que sont les récepteurs couplés aux protéines G (RCPG) ?
→ Ce sont une grande famille de récepteurs membranaires impliqués dans la signalisation cellulaire.
121
Que provoque l’activation d’un RCPG ?
→ Elle induit l’échange du GDP en GTP sur la sous-unité Gα de la protéine G hétérotrimérique.
122
Quel rôle joue le RCPG dans l’activation de la protéine G ?
→ Il agit comme une GEF (Guanine nucleotide Exchange Factor) en facilitant l’échange du GDP en GTP sur Gα.
123
Que se passe-t-il après l’activation de la protéine G ?
→ La sous-unité Gα se dissocie de Gβγ et peut activer d’autres effecteurs.
124
Quel est le rôle du complexe Gβγ après activation de la protéine G ?
→ Il peut également activer des effecteurs secondaires.
125
Comment s’arrête la signalisation des protéines G ?
→ Des protéines RGS (Regulator of G protein Signaling) jouent le rôle de GAP (GTPase-Activating Protein) et accélèrent l’hydrolyse du GTP en GDP sur Gα.
126
Combien de grandes sous-familles de Gα existe-t-il ?
→ Il en existe 4.
127
Quel est le rôle de Gαq ?
→ Il active la phospholipase C, ce qui entraîne la production de seconds messagers et l'ouverture des canaux calciques.
128
Quel est le rôle de Gαs ?
→ Il active l’adénylate cyclase, entraînant la production d’AMP cyclique (AMPc) et l’activation de la PKA.
129
Quel est le rôle de Gαi ?
→ Il inhibe l’adénylate cyclase et peut aussi transmettre un signal via Gβγ.
130
Quelle est la fonction de Gα12 ?
→ Il peut activer la signalisation par Rho.
131
Quel type de récepteur est la rhodopsine ? Quel est le stimulus qui active la rhodopsine ?
→ C’est un récepteur couplé aux protéines G (RPCG).
→ La lumière.
132
Quel changement se produit dans la rhodopsine lorsqu’elle est activée ?
→ Un changement de conformation du ligand, le rétinal.
133
Quelle sous-unité de la protéine G est activée après la stimulation de la rhodopsine ?
→ GαT (transducine).
134
Quelle réaction est catalysée par la phosphodiestérase activée ?
→ La conversion du GMP cyclique (cGMP) en GMP.
135
Pourquoi la conversion du cGMP en GMP entraîne-t-elle une modification du potentiel membranaire ?
→ La diminution de cGMP provoque la fermeture des canaux ioniques, entraînant une hyperpolarisation de la membrane.
136
Quel type de récepteurs sont les récepteurs adrénergiques ?
→ Ce sont des récepteurs couplés aux protéines G (RPCG).
137
Pourquoi dit-on qu’une seule famille d’hormone peut activer plusieurs RPCG ?
→ Parce qu’une même hormone (adrénaline ou noradrénaline) peut activer différents sous-types de récepteurs adrénergiques (α1, α2, β).
138
Pourquoi les récepteurs adrénergiques peuvent-ils générer des signaux différents ?
→ Parce qu’ils sont couplés à différentes sous-unités Gα, ce qui active différentes voies de signalisation.
139
Pourquoi l’effet de l’adrénaline varie-t-il selon le tissu où elle agit ?
→ Parce que l’expression des récepteurs adrénergiques varie selon les tissus, modifiant ainsi la réponse cellulaire.
140
Quelles sont les principales caractéristiques des récepteurs de cannabinoïdes en termes de signalisation ?
→ Un même récepteur peut activer plusieurs voies de signalisation en même temps.
141
Quel est un exemple de récepteur de cannabinoïdes et quelles protéines Gα peut-il activer ?
→ Le récepteur CB1 peut activer toutes les Gα, bien qu’il soit biaisé pour Gαi.
142
Qu’est-ce qu’un biais de signalisation dans le cas des récepteurs de cannabinoïdes ?
→ C’est la tendance d’un récepteur à préférentiellement activer une voie de signalisation plutôt qu’une autre.
143
Outre les protéines G, quel autre mécanisme de signalisation peuvent utiliser les RPCG ?
→ Ils peuvent aussi signaler via les arrestines.
144
Dans quelles étapes de la traduction les GTPases traductionnelles sont-elles impliquées ?
→ Elles sont impliquées dans l’initiation,
→ L’élongation
→ La terminaison de la traduction.
145
En dehors du processus de traduction, quelle autre fonction jouent certaines GTPases ?
→ Elles participent aussi à l’assemblage du ribosome (exemple : BMS1).
146
Quels sont les exemples de GTPases traductionnelles chez les procaryotes ?
→ EF-TU et EF-G.
147
Quel est le rôle des EF-TU et EF-G dans la traduction bactérienne ?
→ Ils permettent d’amener les ARNt vers le ribosome et facilitent la progression de la traduction.
148
Existe-t-il des homologues de ces GTPases chez les eucaryotes ?
→ Oui, il existe des équivalents chez les eucaryotes.
149
Que se passe-t-il lorsque l’ARN de transfert (ARNt) est en position dans le site A du ribosome ?
→ Cela provoque l’hydrolyse du GTP liée à EF-TU.
150
Quel est le rôle du ribosome dans l’hydrolyse du GTP associée à EF-TU ?
→ Un nucléotide de la grande sous-unité ribosomique participe à la catalyse acide-base lors de l’hydrolyse.
151
Pourquoi dit-on que le ribosome est la GAP de EF-TU ?
→ Parce que c’est lui qui accélère l’hydrolyse du GTP, tout comme le ferait une protéine GAP pour une GTPase classique.
152
Quel est le rôle principal des GTPases dans la cellule ?
→ Elles participent à un grand nombre de processus cellulaires, notamment la signalisation, le trafic intracellulaire et la régulation du cycle cellulaire.
153
Comment se fait l’activation et la désactivation des GTPases ?
→ Elles sont régulées par les GEF (facteurs d’échange de nucléotides) et les GAP (protéines activatrices de l’hydrolyse du GTP).
154
Quel est l’état inactif d’une GTPase et quel facteur l’induit ?
→ L’état inactif est GTPase-GDP, obtenu grâce à GAP, qui accélère l’hydrolyse du GTP en GDP.
