Eiwitten - secundaire structuur

Question 1

wat bepaalt de functie van een eiwit

Answer 1

zijn 3D structuur die door de aminozuursequentie wordt bepaald

Question 2

welk type aminozuur wordt in onze eiwitten ingebouwd

Answer 2

de natuurlijk voorkomende vorm: de L-vorm

Question 3

wat zijn de essentiële az’en

Answer 3

PVT TIM HALL
fenylalanine, valine, threonine, tryptofaan, isoleucine, methionine; histidine, alanine, lysine, leucine

Question 4

hoe kan je bepalen welke aminozuren in een eiwit belangrijk zijn voor de functie ervan?

Answer 4

• door de sequenties van homologe eiwitten te vergelijken
• homoloog = dezelfde voorouder en functie
• de az’en die in de evolutie geconserveerd bleven zijn van functioneel belang

Question 5

door wat wordt de vorming van de secundaire structuur bepaald

Answer 5

• beperking van rotatie rond covalente bindingen
• vorming van H-bruggen

Question 6

waarom vouwen aminozuurketens niet willekeurig op

Answer 6

• beperking vn vrije rotatie
• door dubbelbindingskarakter: omega rotatie
• door vdw-sferen: psi en phi rotaties

Question 7

ramachandran plot

Answer 7

• uiteenzetting van de toegelaten combinaties diedrale hoeken van psi en phi

Question 8

drijvende kracht achter alfa helix

Answer 8

vorming van stabiliserende H-bruggen

Question 9

alfa helix

Answer 9

• rechtsdraaiend
• H-bruggen tss carbonylgroep en aminogroep vier az’en verder
• H-bruggen + dipoolmomenten vd peptidebinding zorgen voor netto dipoolmoment langs de as vd helix
• 3,6 az’en per omwenteling
• vdw krachten tss de zijketens

Question 10

wat destabiliseert de alfa helix

Answer 10

proline en glycine

Question 11

hoe kan je de verdeling van az’en in een helix bepalen

Answer 11

• edmunson projectie
• amfipatisch of transmembranaire helix?

Question 12

voorbeeld eiwit met vrijwel enkel helices

Answer 12

alfa-keratine

Question 13

voorbeeld van een amfipatisch proteïne

Answer 13

apolipoproteine (onderdeel ve lipoproteine)

Question 14

beta-vouwblad

Answer 14

• opgebouwd uit beta strengen
• H-bruggen -> drijvende kracht
• R groepen staan afwisselend naar boven en beneden
• VDW interactie tss de R-groepen

Question 15

waarom gaan de vlakken tov elkaar plooien

Answer 15

om sterische hinder te beperken

Question 16

hoe kan het dat de polypeptideketen 180 graden draait/van richting kan veranderen

Answer 16

beta bocht
- 4 az’en
- kleine az’en (pro en gly)
- H-brug tss 1e en 4e aż
beta lus
- 5-16 az’en
- vaak isoleucine om conformationele flexibiliteit te beperken
-> interageert via hydrofobe interacties met naburige az’en

Question 17

supersecundaire structuren

Answer 17

• combinaties van secundaire structuurelementen die frequent voorkomen
• hebben een functie in het eiwit maar zijn geen stabiele structurele eenheden op zich

Question 18

alfa helix - lus - alfa helix

Answer 18

• twee helices verbonden via lus
• ca bindende eiwitten
• transcriptiefactoren

Question 19

EF handstructuur

Answer 19

• ca bindende supersecundaire structuur
• in bv troponine c en calmoduline
• alfa helix lus alfa helix
• op positie 1,3,5,12 zitten neg geladen az’en die het ca ion ‘binden’

Question 20

beta hairpin en beta meander

Answer 20

• antiparallelle beta strengen
• bv GFP
• beta strengen zijn verbonden via een beta bocht

Question 21

Grieks sleutelmotief

Answer 21

• twee mogelijke configuraties
• 4 antiparallelle beta strengen
• 1 beta lus, 2 beta bochten

Question 22

gamma crystalline

Answer 22

• 4x Grieks sleutelmotief
• eiwit in ooglens
• geen turnover
• cataract

Question 23

uitbreiding op het Grieks sleutelmotief

Answer 23

• ig fold: 7 beta strengen, elementaire unit ve antilichaam
• jelly roll: 8 beta strengen, in, mantelproteinen vn virussen

Question 24

rossmann fold

Answer 24

• 3 beta strengen en 2 alfa helices
• in nucleotidebindende eiwitten