Enzimas 1 Flashcards
(35 cards)
¿Cuál es la composición de los alfa-aminoácidos?
Grupo carboxilo (-COOH), grupo amino (-NH₂), grupo R (cadena lateral), todos unidos a un carbono alfa.
¿Cuántos aminoácidos codificados genéticamente existen?
22: 20 aminoácidos codificados genéticamente y 2 adicionales (selenocisteína y pirrolisina).
¿Por qué es importante el grupo R en los aminoácidos?
Porque determina sus propiedades químicas, interacciones y el plegamiento de proteínas.
¿Qué ocurre con el grupo carboxilo de un aminoácido cuando el pH aumenta?
Pierde protones y se vuelve cargado negativamente (COO⁻).
¿Cuál es la reacción catalizada por la GPT?
Alanina + α-cetoglutarato → piruvato + glutamato.
¿Cuál es la función de la vitamina B6 (piridoxina) como coenzima?
Transfiere grupos amino como piridoxal fosfato.
¿Cuál fue el desafío inicial para hacer PCR con enzimas convencionales?
La temperatura alta para desnaturalizar ADN desnaturalizaba también la enzima.
¿Qué es el sitio activo de una enzima?
Hendidura donde el sustrato se posiciona para ser transformado en producto.
¿Qué es una enzima?
Es un catalizador biológico que acelera reacciones químicas sin consumirse.
¿Qué es una isoenzima?
Enzimas con diferente secuencia de aminoácidos y propiedades cinéticas, que catalizan la misma reacción.
¿Qué puede causar defectos en enzimas clave?
Causas farmacológicas (interacciones con fármacos) y genéticas (polimorfismos o mutaciones).
¿Qué son las enzimas?
Catalizadores biológicos, mayormente proteínas, que aceleran reacciones químicas.
¿Cuáles son los niveles de organización de una proteína?
Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
¿Cómo se clasifican las proteínas según su estructura?
En proteínas fibrilares (estructurales, insolubles) y globulares (dinámicas, solubles).
¿Qué caracteriza la estructura cuaternaria de una proteína?
Asociación de múltiples subunidades proteicas con interacciones entre ellas.
¿Qué caracteriza la estructura primaria de una proteína?
Secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
¿Qué caracteriza la estructura secundaria de una proteína?
Determinada por la orientación de los enlaces peptídicos; puede ser alfa-hélice, beta-plegada o loops.
¿Qué caracteriza la estructura terciaria de una proteína?
Plegamiento tridimensional con motivos estructurales y dominios; depende del medio y de las interacciones de los aminoácidos.
¿Qué es la estructura primaria de una proteína?
La secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
¿Qué interacciones estabilizan la estructura terciaria de una proteína?
Interacciones hidrofóbicas, puentes de hidrógeno, interacciones salinas y puentes disulfuro.
¿Cómo se estabiliza la lámina β-plegada?
Por puentes de hidrógeno entre cadenas polipeptídicas paralelas o antiparalelas.
¿Cómo se forma un enlace peptídico?
Por reacción entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro, liberando una molécula de agua.
¿Qué cambios postraduccionales afectan a las proteínas y qué efectos tienen?
- Fosforilación, acetilación.
- Producen cambios conformacionales que pueden alterar la función de la proteína.
¿Qué efecto tienen los defectos enzimáticos?
Pueden alterar el metabolismo desviando los sustratos a otras vías.
