Enzimas 3 Flashcards
(14 cards)
¿Qué es la velocidad inicial de reacción (V0)?
La velocidad de reacción en un tiempo infinitesimalmente corto.
Es proporcional a [S].
¿Qué es el equilibrio químico?
Es el momento en que la V a [S] y V a [P] es igual/se cancelan, manteniendo nivel [P] constante.
¿Qué es Vmax o un punto de saturación enzimatico? ¿De que depende?
Vmax: V0 no puede aumentar por mas que se aumente [S] inicial.
Depende de n° sitios activos y V reacción de enzima.
¿Como se puede aumentar Vmax?
Solo se puede aumentar agregando más [E].
¿Qué es K1, K2, K3, K4 en Michaelis-Menten?
K1: constante Cinética formación [ES]
K2: K cinética de disociación [ES]
K3: K cinética formación [EP]. (Bajo, indica V etapa limitante)
K4: K cinética reversión [P] a [S]. Despreciable (muy bajo)
¿Qué indica la Constante de Michaelis-Menten (Km)?
Km = (K2 + K3) / K1
Inversamente Proporcional a afinidad de Enzima por un Sustrato y Relación Formación/Disociación complejo enzima sustrato.
¿Qué indica la Ecuación Micahelis Menten?
V0 = Vmax * [S] / Km + [S]
Indica la Velocidad Inicial de Reacción Enzimatica dependiendo de la concentración de sustrato.
¿Qué es Kcat? ¿Qué representa?
Kcat = K3. Representa moléculas de [S] a [P] en unidad de tiempo.
¿Como se calcula Vmax?
Vmax = K3 * [Etotal]
¿Qué factores ambientales afectan la actividad Enzimatica?
Temperatura, pH
¿Qué es un Gráfico Lineweaver-Burk / Doble Recíproco? ¿Para que sirven?
Es la linealizacion/ reciproco de los valores de la Ecuación Michaelis-Menten ([S] » 1/[S]) y (v0 » 1/v0).
Da valores precisos de Vmax y Km (cruce X0 = 1/Vmax; Pendiente = Km/Vmax; Cruce Y0 = -1/Km)
¿Qué tipos de inhibición Enzimatica puede ocurrir?
Competitiva y No Competitiva
¿Qué es la inhibición Competitiva? ¿Como cambia Km y Vmax?
Inhibidor que no puede ser catalizado se une a Sitio Activo = compite con el sustrato por sitio activo.
Km aumenta (disminuye afinidad).
Vmax no se altera (no cambia la estructura proteica).
Bonus: La pendiente disminuye en Grafico Saturación.
¿Qué es la inhibición no Competitiva? ¿Como afecta a Km y Vmax?
Inhibidor inactiva Complejo [ES], sin impedir la formación [ES].
Km no cambia.
Vmax disminuye (cambia la estructura proteica, hay menos sitios activos)..
Bonus: Grafico Doble reciproco muestra distinto X0, mismo Y0.
