Enzimas Flashcards

1
Q

Q enzimas se activan proteoliticamente

A

Las proenzimas/cimógenos

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2
Q

Otro nombre para inhibidores competitivos

A

Isósteros

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3
Q

Las enzimas más activas en procesos de biosíntesis son:

A

Las no fosforiladas

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4
Q

¿Como reducen las enzimas la energía de activación?

A
  • Orientación óptima
  • Unión enzima-sustrato libera energía
  • debilita enlaces y facilita la generación de nuevos
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5
Q

Propiedades enzimas

A
  • Eficacia catálisis (pocas aumentan mucho)
  • especificidad de sustrato (absoluta/relativa) y de reacción
  • Regulación de cantidad enzimática (transcripción) y de la actividad enzimática (activadores/inhibidores)
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6
Q

Enzimas oxidorreductasas

A
  • oxigenasas
  • oxidadas
  • reductasas
  • deshidrogenasas
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7
Q

Enzimas transferasas

A

Aminotransferases
Quinasas
Acetiltransferasas

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8
Q

Enzimas hidrolasas

A
  • Disascarasas: maltasa, lactasa, sacarasa
  • Lipasas
  • Enzimas gástricas (pepsina, tripsina y papaína)
  • glucosidasas
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9
Q

Enzimas liasas

A
  • Descarboxilasas
  • Desaminasas
  • Enolasas
  • Deshidratasas
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10
Q

Enzimas isomerasas

A
  • Epimerasas
  • Mutasas
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11
Q

Enzimas ligasas

A
  • Carboxilasas
  • Sintetasas
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12
Q

Los cofactores son sustancias de naturaleza…

A

No proteica

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13
Q

Tipos de cofactores orgánicos

A
  • grupo prostético: unión fuerte y permanente (ej:hemo)
  • co-enzima: unión transitoria y debil (Derivados vit B)
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14
Q

Tipos de acoplamiento al centro activo

A
  • Acoplamiento espacial (superficie de E y S adoptan formas complementarias)
  • Acoplamiento quimico (puentes hidrógeno, interacciones electrostáticas e interaccones hidrofóbicas)
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15
Q

Triada catalítica:

A
  • AA ácido
    -AA básico
  • AA nucleofilico (Ser, Thr, Cys)
    (Ácido y base interaccionan con sustrato, nucleofilico induce la catálisis)
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16
Q

Tipos de catalisis

A
  • acido-base (AA donadores o aceptores de H)
    -covalente
    -por iones metálicos (orientación, estabilizar la forma activa y facilitan reacciones redox cambiando su estado de oxidación)
17
Q

Factores afectan a la velocidad de las reacciones

A
  • temperatura
    -pH
  • Concentración
  • Inhibidores/activadores
  • Activación proteolitica
  • Isoenzimas
18
Q

Definición km

A

Concentración de sustrato a la q la enzima alcanza su velocidad semimaxima

19
Q

Otro nombre para la representación de Lineweaver-Burk

A

Representación de los dobles recíprocos

20
Q

Características enzimas con cinéticas sigmoideas

A
  • no obecen la ecuación de Michaelis-Mentel
  • estructura cuaternaria
  • distintos lugares de unión de activadores o inhibidores
  • Dos estructuras reversibles: R y T
  • muestran cooperatividad
21
Q

En las vías biosisnteticas la forma más activa de las enzimas es la

A

No fosforilada

22
Q

En las vías degradartivas la forma más activa de las enzimas es la

A

Fosforilada

23
Q

Características Isoenzimas/isoformas

A
  • ≠secuencia AA pero=reacción
  • estructuralmente similares pero no genéticamente
  • ≠ parámetros cinéticos
  • diferencias en adaptación a tejidos y circunstancias
  • marcadores moleculares
  • permiten ajustar el metabolismo
24
Q

La modulación de la actividad enzimática por fosforilacion es un proceso reversible o irreversible?

A

Reversible

25
Q

El centro activo supone una región grande o pequeña respecto al volumen total del enzima

A

Pequeño

26
Q

La reacción A-B + C a A-C + N está catalizada por una

A

Transferasa

27
Q

Q propiedad se cumple en una reacción enzimática a bajas concentraciones de sustrato?

A

La velocidad de la reacción es proporcional a la concentración de sustrato