Enzimas

Question 1

Enzimas

Answer 1

Polímeros biológicos que catalisam a maioria das reações químicas do organismo
Quase todos são proteínas
Exceção: ribozimas (ácidos nucleicos ARN que também tem a capacidade de aumentar a velocidade de certas reações químicas

Question 2

Catalase

Answer 2

Processo pelo qual se aumenta a velocidade de uma reação química

Question 3

Classificação das enzimas - segundo sua estrutura química

Answer 3

Simples e conjugadas

Question 4

Enzimas simples

Answer 4

Proteínas que podem por si só produzir catalase

Question 5

Enzimas conjugadas

Answer 5

Proteínas que te requerem a união de outras estruturas químicas, chamadas de cofatores para produzir a catalase

Question 6

Cofatores

Answer 6

Pequenas moléculas não proteicas que participam de maneira direta na união de substrato ou na catalase
Se classificam em cofatores orgânicos e inorgânicos

Question 7

Cofatores inorgânicos

Answer 7

Íons ativados quando se unem de forma fraca a parte proteica da enzima, e são íons metálicos quando se unem de forma forte a parte proteica da enzima

Question 8

Cofatores orgânicos

Answer 8

São co-substratos quando se unem de forma fraca a parte proteica da enzima, e são grupos prostético quando se unem de forma forte a parte proteica da enzima

Question 9

Apoenzima

Answer 9

Porção proteica da enzima

Question 10

Holoenzima

Answer 10

Proteína completa (apoenzima+cofator)

Question 11

Exemplos de coenzimas

Answer 11

Biocitina, coenzima A, FAD, NAD

Question 12

Classificação das enzimas segundo a reação que catalizam

Answer 12

Oxiredutase
Transferase
Hidrolase
Liase
Isomerase
Ligase (reação de formação de ligações covalentes)

Question 13

Oxiredutase

Answer 13

Reação de transferência de elétrons

Question 14

Transferase

Answer 14

Reação de transferência de grupos químicos

Question 15

Hidrolases

Answer 15

Reação de hidrólise

Question 16

Liase

Answer 16

Reação de formação de ligações duplas

Question 17

Liase

Answer 17

Reação de formação de ligações duplas

Question 18

Liase

Answer 18

Reação de formação de ligações duplas

Question 19

Isomerase

Answer 19

reações de transferência de grupos dentro de moléculas

Question 20

Ligase

Answer 20

Reação de formação de ligações covalentes

Question 21

Substrato

Answer 21

Molécula fixada no sítio ativo e sobre a qual atua a enzima

Question 22

Complexo enzima-substrato

Answer 22

Interação entre enzima e substrato

Question 23

Função das enzimas

Answer 23

Catalizador
Aumenta a velocidade de uma reação

Question 24

Equilíbrio da reação

Answer 24

Se dá quando a concentração das espécies participantes não muda
A velocidade não depende do equilíbrio

Question 25

Estado basal

Answer 25

Ponto de partida da reação

Question 26

Estado de transição

Answer 26

Ocorre a ruptura ou formação de ligações

Question 27

Velocidade de reação

Answer 27

Depende do estado de transição da energia que necessita o substrato para transformar-se em produto ou que o produto necessite para transformar-se em um novo substrato

Question 28

Energia de ativação

Answer 28

Diferença entre os níveis de energia do estado basal e do estado de transição, se temos uma elevada energia de ativação, temos uma reação mais lenta

Question 29

Catalase

Answer 29

Aumenta a velocidade de reação, diminuindo a energia de ativação

Question 30

Se pode aumentar a velocidade de reação com:

Answer 30

Aumento de temperatura Aumento de pressão Adicionando um catalisador

Question 31

Intermediários da reação

Answer 31

Qualquer molécula produzida no transcurso da reação que tenha um tempo de vida químico finito

Question 32

Energia de fixação

Answer 32

Principal fonte de energia livre utilizada por enzimas para diminuir a energia de ativação das reações

Question 33

Modelos de interação enzima-substrato

Answer 33

Chave-fechadura Ajuste induzido

Question 34

Especificidade das enzimas

Answer 34

Capacidade que tem uma enzima de discriminar entre um substrato e uma molécula competitiva

Question 35

Barreiras que interferem nas reações químicas dentro das células

Answer 35

Entropia Capa de solvatação da água Distorção dos substratos Necessidade de conseguir um alinhamento adequado Tudo se resolve com energia de fixação

Question 36

Redução de entropia

Answer 36

Se reduz a desordem mediante a energia de fixação, que mantém os substratos na orientação correta para reagir

Question 37

Desolvatação

Answer 37

A formação de ligações fracas entre enzimas e substratos também dão lugar a desolvatação do substrato

Question 38

Distorção de substratos

Answer 38

A energia de fixação corresponde às interações fracas formadas unicamente durante o estado de transição da reação que ajuda a compensar termodinamicamente qualquer distorção

Question 39

Alinhamento adequado dos grupos funcionais catalíticos da enzima

Answer 39

A própria enzimas pode experimentar uma troca na conformação quando se fixa ao substrato

Question 40

Inibidores enzimáticos

Answer 40

Moléculas que interferem na catalase Deixam a catalase lenta ou detém as reações enzimáticas

Question 41

Tipos de inibidores enzimáticos

Answer 41

Inibidores reversíveis (competitivos, acompetitivos, mistos) Inibidores irreversíveis (inativadores suicidas)

Question 42

Inibidores competitivos

Answer 42

Competem com o substrato pelo sítio ativo da enzima Enquanto o inibidor ocupa o sítio ativo, impede a fixação do substrato a enzima

Question 43

Inibidores acompetitivos

Answer 43

Se fixa em um sítio distinto do que se fixa o substrato no sítio ativo Diferente do inibidor competitivo que só se une ao complexo ES

Question 44

Inibidores mistos

Answer 44

Também se fixa em um sítio diferente do substrato, mas se fixa tanto em E como em ES

Question 45

Inibidores irreversíveis

Answer 45

Se unem de maneira covalente, destroem um grupo funcional da enzima que é essencial para sua atividade ou formam uma associação não covalente muito estável

Question 46

Inativadores suicidas

Answer 46

Passa através dos primeiros passos da reação enzimática normal, mas a continuação se converte em um composto muito reativo que se combina irreversívelmente com a enzima no lugar de ser transformado no produto normal

Question 47

Enzimas e o pH

Answer 47

As enzimas tem um pH ótimo ou um intervalo no qual sua atividade é máxima Em valores superiores ou inferiores a este, atividade diminui

Question 48

Enzimas reguladoras

Answer 48

Enzimas que funcionam conjuntamente em rotas sequenciais para realizar um processo metabólico determinado Primeira enzima da rota metabolica Podem ser reguladas por modeladores alostericos, modificação covalente reversível, incisão proteolitica

Question 49

Moduladores ou efeitos alostericos

Answer 49

São compostos reguladores os quais são geralmente metabólitos pequenos ou cofatores Podem se estimuladores ou inibidores

Question 50

Enzima alosterica homotropica

Answer 50

Quando o substrato e o modulador são idênticos

Question 51

Enzima alosterica heterotrófica

Answer 51

Quando o modulador é uma molécula diferente do substrato

Question 52

Modificação covalente reversível

Answer 52

Se produz trocas covalentes na enzima, a princípio importantes e podem ser críticos para a função da enzima alterada

Question 53

ZIMÓGENO

Answer 53

Precursor inativo de uma proteina

Question 54

Proproteina

Answer 54

Precursor inativo de uma proteína (que tenha outra função que não seja catalase)

Question 55

Isozimas

Answer 55

Versões de uma mesma enzima, as quais são distintas desde o ponto de vista físico, mas catalisam a mesma reação Hexoquinase e glicoquinase

Question 56

Enzimas que ajudam no diagnóstico de infarto do miocárdio

Answer 56

Oferecem essa vantagem diagnóstica são as enzimas CK-MB e a troponina, tanto pelo tempo de aparição como pela especificidade histica

Question 57

Creatina Quinasa

Answer 57

Rompe a fosfocreatina em creatina e fosfato inorgânico para formar ATP para a contração muscular Tem 3 isozimas: CK BB, CK MB, CK MM

Question 58

Enzimas sericas utilizadas no diagnóstico clinico

Answer 58

Aspartato aminotransferase (infarto do miocárdio) Alanina aminotransferase (hepatite viral) Amilase (pancreatite aguda) Ceruloplasmina (degeneração hepatolenticular) Creatina Quinasa (transtornos musculares e infarto do miocárdio) Glutamil transferase (enfermidades hepáticas) Lipase (pancreatite aguda) Fosfatase ácida (carcinoma metastático da próstata) Fosfatase alcalina (transtornos ósseos e enfermidades hepáticas obstrutiva)