Brainscape's Knowledge GenomeTM


Top Flashcards (Certified)
All Flashcards

Bioquímica > Proteínas > Flashcards

Proteínas Flashcards

(64 cards)

Start Studying
1
Q

Proteínas

A

Biomoléculas mais abundantes do organismo
Formada pela união de aminoácidos, guiados pelo código genético
Formadas a partir do processo de tradução

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Função das proteínas

A

Estrutural
Transporte de oxigênio
Catalisadores
Sistema imunitário
Receptores celulares

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Classificação das proteínas

A

Simples
Conjugadas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Proteínas simples

A

Contém somente aminoácidos e nenhum outro grupo químico adicional

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Proteínas conjugadas

A

Contém componentes quimicos diferentes aos dos aminoácidos associados permanentemente (grupo prostético)
Lipoproteínas
Glicoproteínas
Fosfoproteinas
Hemoproteinas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Configuração

A

L-aminoacidos
D-aminoacidos

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Proteína nativa

A

Proteína em qualquer de suas conformações funcionais

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Proteínas desnaturalizada

A

Proteínas que perdeu sua conformação nativa
Deixa de ser funcional

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Ciclo de vida da proteina

A

1- sintese
2- dobramento da proteína
3- processamento
4- modificação covalente
5- translocação
6- ativação
7- catálise (função)
8- envelhecimento
9- ubiquitinação
10- degradação

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Efeito alosterico

A

Molécula que se une a proteína modificando sua função

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Catalase

A

Processo pelo qual se aumenta a velocidade de uma reação química

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Ubiquitina

A

Molécula que se forma a partir das reciclagem de proteinas
Atuam como marcadores celulares para sua posterior degradação

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Proteínas segundo sua estrutura

A

Globulares
Fibrosas
Transmembranosas
De união ao DNA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Proteínas globulares

A

Solúveis em meio aquoso e parecem bolas irregulares
(Quase todas as enzimas são proteinas globulares)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Proteinas fibrosas

A

Geometricamente lineares, dispostas ao redor de um só eixo e tem uma unidade de estrutura repetitiva

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Proteínas transmembranosas

A

Consiste em proteínas que tem uma ou mais regiões alinhadas através da membrana lipídica

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Proteínas de união ao dna

A

Proteínas que têm domínios de união ao DNA e, por tanto, tem uma afinidade específica ou geral pelo DNA monoquaternario ou biquaternario

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Pre requisitos para a estrutura tridimensional das proteínas

A

Função
União específica
Flexibilidade
Solubilidade
Estabilidade
Degradabilidade

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Ligação peptídica

A

Ligação que une os aminoácidos em forma de cadeias
Se forma por desidratação do grupo alfa-carboxilo de um aminoácido e o grupo alfa-amino de outro

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Níveis estruturais das proteínas

A

Estrutura primária
Estrutura secundária
Estrutura terciária
Estrutura quaternária

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Estrutura primária

A

Sequência lineal de aminoácidos unidos mediante ligações peptídicas
É uma descrição de todas as ligações que unem os aminoácidos de uma cadeia polipéptidica

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Distrofia muscular de duchenne

A

Transtorno que provoca debilidade e perda muscular, causado pela eliminação de uma porção do gene que codifica a proteina distrofina (se produz uma proteína mais curta e não funcional)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Anemia falciforme

A

Enfermidade drepanocitica , causada por uma troca de aminoácidos na proteína hemoglobina (valina se troca por glutamina) dando lugar a uma proteína defeituosa em forma de lua crescente

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Polimorfismo na estrutura primária das proteínas

A

A sequência de aminoácidos pode variar consideravelmente em algumas regiões da estrutura primária sem afetar a função biológica
As proteínas contém a princípio regiões cruciais que são essenciais para sua função e cuja sequência se encontra conservada

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Estrutura secundária
As cadeias de aminoácidos vão se dobrando sobre si mesmas em forma de estruturas secundárias, que podem ser reguladas (hélice alfa e lâminas beta) ou não regulares (asas e giros)
26
Hélice alfa
Representa como espirais ou cilindros Tem uma conformação rígida por pontes de hidrogênio entre o oxigênio do grupo carborxilo e o hidrogênio do grupo amina
27
Folhas beta
Esqueleto da lâmina beta está muito estendido, em forma de zigzag
28
Giros
Segmentos curtos de aminoácidos que unem duas unidades de estrutura secundária
29
Asas
Regiões que contém resíduos a mais do que o número mínimo necessário para conectar regiões adjacentes de estrutura secundária
30
Motivos estruturais ou estruturas suprasecundarias
São estruturas intermédias entre a estrutura secundária e a terciária, podem estar formadas só por hélice alfa, só por lâminas beta ou por uma combinação de ambas
31
Estrutura terciária
O espaço tridimensional que se ocupa os elementos de estrutura secundária que se montam em um espaço tridimensional para formar domínios, estabilizados mediante interações fracas e ligações covalentes
32
Domínio estrutural ou domínio protéico
Parte de uma cadeia polipéptidica que é estavel de maneira independente e pode mover-se como uma entidade única com respeito ao resto da proteína É a estrutura que dá à proteína sua função biológica
33
Proteínas auxiliares do dobramento
São denominadas chaperonas moleculares Proteínas que interagem com polipéptidica parcial ou incorretamente dobrados, facilitando rotas de dobramento corretas Chaperonas HSP70 Chaperonas HSP60 (chaperoninas)
34
Chaperonas HSP70
proteínas de choque por calor Mais abundantes em células acometidas a estresse por temperaturas elevadas,
35
Chaperonas HSP60 (chaperoninas)
Atuam mais tarde no processo de dobramento
36
Estrutura quaternária
Último nível de estrutura das proteínas Proteína funcional Quanto mais cadeias tem, mais estável é a proteína
37
Proteína de uma só subunidade
Está formada por uma só cadeia polipéptidica
38
Proteínas de subunidades multiplas
Tem dois ou mais polipéptidios associados de forma não covalente, que pode ser idêntico ou diferente
39
Multimeros
Proteínas com múltiplas subunidades (mais que 20)
40
Oligomeros
Proteínas com poucas subunidades (de 4 a 20)
41
Protomeros
Uma unidade que se repete
42
Dimeros, trimeros, tetrameros
Proteínas com 2, 3 e 4 subunidades
43
Priones
São proteínas mal dobradas capazes de transmitir sua forma mal dobradas a outras variedades da mesma proteína
44
Enfermidades por priones - encefalopatias espongiformes transmissíveis (EET)
Grupo de enfermidades neurodegenerativas letais que afetam aos homens e animais e que causam lesões patológicas no cérebro, são causadas por partículas proteicas chamadas priones Perda de neuronios, formação de placas amiloides, o dano caracteriza uma forma de esponja
45
Enfermidades por priones - enfermidade de Creutzfeldt-jakob
Se manifesta como: transtornos infecciosos, transtornos genéticos ou transtornos esporádicos
46
Amiloidose
Grupo de enfermidades nas quais uma proteína que normalmente é secretada da célula em forma solúvel é mal dobrada e se converte em uma fibra amiloide insolúvel extracelular
47
Classificação das proteínas segundo sua origem evolutiva
Homologas Ortologas Paralogas Análogas
48
Proteínas homologas
São proteínas que vão evoluindo a partir de um ancestral comum
49
Proteínas ortologas
São proteínas homologas que possuem a mesma função, mas estão presentes em diferentes organismos
50
Proteínas paralogas
Proteínas que tem um ancestral comum mas tem divergido significativamente e, por tanto, tem distintas funções
51
Proteínas análogas
Proteínas que possuem a mesma função, mas tem origem evolutiva distinta
52
Família de proteínas
Grupo de proteínas que apresentam semelhança em sua estrutura primária e possuem uma estrutura terciária e função similares. Homologas e paralogas Família das globinas
53
Super família das proteinas
Duas ou mais famílias com escassa similaridade na sequência de aminoácidos, utilizam algumas vezes o mesmo motivo estrutural principal e tem funções similares Super família das imunoglobulinas
54
Ligando
Molécula unida de maneira reversível por uma proteína, pode ser qualquer tipo de molécula, incluindo uma proteína.
55
Proteínas de união ao oxigênio
Mioglobina e hemoglobina
56
Grupo prostético
Grupo químico que se une de forma covalente a proteína, uma vez unido é uma parte intrínseca dela e não se dissocia até que se degrade
57
Grupo hemo
Tem uma estrutura de anel orgânico complexo, protoporfirina, ao qual está unido um único átomo de ferro em seu estado ferroso
58
Holoproteina
Proteína com seu grupo prostético adjunto
59
Apoproteina
Proteína sem o grupo prostético
60
Mioglobina
Proteína de união ao oxigênio simples Presente no tecido muscular
61
Oxihemoglobina
HB unida a O2
62
Desoxihemoglobina
HB sem O2
63
Conformações da hemoglobina
Estado R (relaxada, alta afinidade ao O2) Estado T (Tensa, baixa afinidade ao O2)
64
Proteínas alostericas

Bioquímica (13 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions