enzimas Flashcards
(21 cards)
Quais são as características?
moléculas com atividade catalítica
integridade conformacional
possuem centro ativo (sítio catalítico)
capacidade de modificação do substrato
várias cadeias associadas terciárias
formada por aminoácidos
Quais são as principais classes?
hidrolases
transferases
oxidorredutases
ligases
translocases
isomerases
O que é substrato?
se liga ao sítio catalítico e a enzima age sobre ela
O que é regulador alostérico?
se liga ao sítio alostérico e modula a ação da enzima
um cofator/coenzima pode atuar como um regulador alostérico
Qual é a diferença entre sítio ativo e sítio alostérico?
sítio ativo: cofator/coenzima+substrato vão se ligar
sítio alostérico: cofator/coenzima vão se ligar e serem reguladores alostéricos
Como as vitaminas estão relacionadas com as enzimas?
elas atuam como coenzimas, se ligando ao sítio catalítico ou atuar como reguladores alostéricos se ligando ao sítio alostérico
vitaminas do complexo B atuando como coenzimas, se ligando ao sítio catalítico da Coenzima A
Quais são as diferenças entre cofator e coenzima?
cofator: moléculas inorgânicas (sais minerais) que vão se ligar ao sítio catalítico
coenzimas: moléculas orgânicas como vitaminas que vão se ligar ao sítio catalítico
Qual é a função do ácido alfa lipóico?
produzido pelo fígado e atua como um cofator para diversas enzimas responsáveis por degradar nutrientes
Como a energia de ativação se relaciona com a ação dos catalisadores?
elas diminuem a energia de ativação (somatório das energias favoráveis e desfavoráveis)
Como a ação dos catalisadores se relaciona com a constante de equilíbrio?
a constante não será alterada
a diferença que a enzima vai fazer a reação chegar mais rápido a esse valor
Quais são as características de uma catálise enzimática?
complementaridade entre enzima (sítio catalítico) e substrato só no estado de transição
especificidade: capacidade de distinção entre substrato e competidor
atividade ótima em determinada faixa de ph e temperatura
Quais são os fatores que influenciam a velocidade das reações enzimáticas?
concentração de substrato
ph: mudança no grau de ionização das cadeias laterais
temperatura: desnaturação
concentração da enzima
Quais são as ligações usualmente envolvidas na formação do complexo enzima-substrato?
interações hidrofóbicas
ligações de hidrogênio
interações iônicas
Qual é o mecanismo geral da catálise enzimática proposta por Michaelis- Menten?
E+S–>ES–>E+P
Qual é a equação proposta por Michaelis- Menten?
Vo=Vmax[S]/km+[S]
Quais são as características do gráfico Michaelis-Menten?
eixo Y= velocidade
eixo X= concentração de substrato
Km= quantidade de substrato necessária para a enzima atingir metade da sua velocidade máxima
região de platô= parte onde vai ficar constante e a v0=vmax
Qual é a equação proposta por linewaever- Burk?
1/V0=Km/Vmax[S]+1/Vmax
Quais são as características do gráfico de lineweaver-Burk?
pouco substrato, velocidade baixa
muito susbtrato, velocidade alta
quando a reta projetada corta o eixo Y= indicar Vmax
quando a reta projetada corta o eixo X= indicar o Km
O que é um inibidor?
moléculas que interferem na catálise, diminuindo ou interropendo as reações enzimáticas
tem dois tipos: irreversíveis e as reversíveis
Quais são os tipos de inibidores reversíveis?
inibidores competitivos
inibidores incompetitivos
inibidores mistos
