ENZIMAS 2

Question 1

debido a qué se pueden inhibir las CDK-CICLINAS?

Answer 1

debido a INFLAMACIÓN
se frena el ciclo celular debido a la presencia de Citoquinas (que están presentes cuando hay inflamación)

Question 2

la src-cinasa que hace y cómo se activa?

Answer 2

proteína de las cinasas que tmb regulan el ciclo celular y transducción de señales (Es intracelular)
- se activa si la respuesta a las sig. preguntas es “sí”:
1. se añadió el P?
2. se quitó el P?
3. se ha alterado la unión?

Question 3

Qué hace el GTP y cómo es su estructura?

Answer 3

• activa proteínas g (ayudan en transducción de señales) para que se activen 2dos mensajeros (AMP cíclico. IP3…)
  estructura:
• tiene guanina, ribosa y 3 P
  (la guananina se une en el C1 a la ribosa)

Question 4

Qué es la adenilato ciclasa y cómo se activa?

ayuda en la transducción de señales

Answer 4

es una enzima que ayuda a transformar ATP en cAMP
- se activa gracias a proteínas G
ligando (como hormona) llega y se une a la subunidad alfa donde se cambia GDP por GTP, y eso activa la adenilato ciclasa
- esta enzima ayudará a formar el cAMP

Question 5

cuál es la vía más relevante que se activa gracias a la activación de la adenilato ciclasa

Answer 5

se activa la proteína quinasa A (PKA)
cAMP se une a subunidades de PKA y esto ayuda a dif. regulaciones como del metabolismo o ciclo celular

Question 6

que es una proteína “hetero-trimérica citosólica”?

Answer 6

proteína que está formada por tres subunidades distintas y que se encuentra en el citosol de la célula
- ejemplo clave son las proteínas G heterotriméricas, que juegan un papel crucial en la señalización celular

Question 7

qué segundo mensajero participa en factores de transcripción encendidos por Ca+?

Answer 7

el IP3
va a liberar Ca+ del RE al citosol

Question 8

ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA

en qué parte de la enzima ocurre la rx de catálisis enzimática y cuáles son los 2 modelos que hay:

es cuando la enzima acera o facilita la rx química

Answer 8

• en el sitio activo de la proteína
• modelo de llave y cerradura (es inadecuado ya que si fuera cierto, el edo. de activación sería mayor y tanto la enzima como sustrato no tienen forma fija, sino que cambian)
• modelo de ajuste inducido

Question 9

ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA

CUÁL ES EL PASO FINAL EN LA RX ENZIMÁTICA

Answer 9

liberación del producto

Question 10

cómo podemos llegar al edo de transición?

Answer 10

se ocupa que el sustrato se aproxime y se oriente en la forma exacta y correcta dentro del sitio activo

Question 11

quién propuso el modelo de la llave cerradura y en qué consiste?

Answer 11

propuesto por Emil Fischer
- cada enzima se une a un unico tipo de sustrato ya que el sitio activo y el sustrato tienen estruc complementarias

Question 12

quién desmintió el modelo de la llave cerradura, introduciendo el modelo ajuste inducido y en qué consiste?

Answer 12

propuesto por Daniel Koshland
la enzima es moldeable al sustrato

Question 13

qué es el edo. estacionario

Answer 13

es cuando el complejo ES y la enzima libre alcanzan la misma [ ]

Question 14

qué es la V max en la cinética enzimática

Answer 14

• es la velocidad de una rx
• habla del número de moléculas se sustrato que se convierten en producto en una unidad de tiempo

Question 15

qué puede aumentar la velocidad de una rx catalizada por una enzima?

Answer 15

la [ ] del sustrato

Question 16

curva de cinética enzimática:
- las enzimas se parecen a la cinética de Michaelis-Menten; verdadero o falso?
- en la cinética de Michaelis-Menten, la gráfica muestra la velocidad inicial (V0) contra la [ ] de S, verdadero o falso?

Answer 16

Verdadero ambas

Question 17

factores que regulan la actividad enzimática: uno de ellos es la TEMPERATURA, para que trabajen bien, deben de estar a una temperatura óptima, cuál es dicha temperatura?

Answer 17

entre 35- 40°C

Question 18

bajo qué temperatura pueden trabajar las bacterias termófilas

Answer 18

70-90°C

Question 19

que pasa si la temperarura a la que está la enzima no es la óptima, está por encima de ella? qué ocurre con la enzima?

Answer 19

se desnaturaliza
El frío no desnaturaliza sino que preserva

Question 20

pH: cuál debe de ser el pH óptimo para enzimas como:
- tripsina
-pepsina
- fosfatasa alcalina

Answer 20

PH 6
PH ABAJO DE 3
PH ARRIBA DE 8

Question 21

Bacterias extremófilas: TERMOFILICAS menciona su temperatura

Answer 21

55-80 grados

Question 22

Bacterias extremófilas: PISOROFILICA menciona su temperatura

Answer 22

-2 a 20 grados

Question 23

Bacterias extremófilas: HALOFILICA menciona su temperatura

Answer 23

2-5M Nacl

Question 24

Bacterias extremófilas: ACIDOFILICAS y ALCALOFILICA menciona su pH

Answer 24

Acido: menor a 4
Alcalo.: mayor 9

Question 25

Ejemplo de bacteria extremofilas tipo THERMOFILICA

Answer 25

Methanobacterium Thermus Thermoplasma

Question 26

Los siguientes son ejemplos de bacterias tipo: Aquifex Pyrolobus Sulfulobus Thermococcus Thermotoga

Answer 26

Hipertermofilicas

Question 27

Los siguientes son ejemplos de bacterias tipo: Alteromonas Psicrobacter

Answer 27

Psychrophilic

Question 28

Los siguientes son ejemplos de bacterias tipo: Haloarcula Halobacterium Haloferax Halorubum

Answer 28

HALOFILICAS

Question 29

Los siguientes son ejemplos de bacterias tipo: Acidianus Desulfurolobus Sulfolobus Thibactilus

Answer 29

Acidofilico

Question 30

Los siguientes son ejemplos de bacterias tipo: Natronobacteria Natronococus

Answer 30

ALCALINAS

Question 31

Enzima citrato sintetiza qué hace?

Answer 31

Catalizado rx que forma citrato a partir de ACETIL-COA y vive en el hielo

Question 32

Qué es la evolución dirigida

Answer 32

Son experimentos que se hacen para crear escenarios ficticios de enzimas que son extremófilas y puede ayudar para hacer medicamentos

Question 33

Qué es la velocidad de una rx y de qué depende

Answer 33

Velocidad de formación de un producto Qué tan rápido trabaja la enzima depende cuánto hay de A (sustrato)

Question 34

Fórmula de la velocidad de rx (las 2 opciones que hay)

Answer 34

V=d[b]/dt V=-d[A]/dt (es negativo porque desaparece A]

Question 36

Qué es Vmax

Answer 36

Máxima cantidad da producto cuando enzima está saturada ## Footnote a mayor sustrato, mayor velocidad

Question 37

Bacterias extremófilas: HÍPERTERMOFILICA menciona su temperatura

Answer 37

80-113 grados

Question 38

qué es V de rx

Answer 38

velocidad de formación de producto

Question 39

qué unidades se usan en la velocidad?

Answer 39

moles por litro

Question 40

qué es la constante de velocidad **Km** y que es Km alta y baja

Answer 40

cuanta afinidad tiene sustrati por la enzima y por ende qué tan rápido se cataliza una rx - km alta: rx rapida - km baja: rx lenta

Question 41

cuáles son las 3 fases de la cinética enzimática

Answer 41

primer orden orden cero cinética mixta

Question 42

describe la cinetica de **primer orden**

Answer 42

cuando hay bajo sustrato, la **velocidad es direc. propo. a [ ] SUSTRATO** (rx **LINEAL**)

Question 43

describe cinetica de **orden cero**

Answer 43

cuando hay **alta [ ]sustrato** la velocidad de la rx se hace indep. de la concentra de sustrato

Question 44

describe cinetica de **cinética MIXTA**

Answer 44

cuando hay concentraciones medias de sustrato, la velocidad ya no es lineal,

Question 45

qué sucede cuando la [S] es MENOR que la Km?

Answer 45

la velcoidad de la rx es propor. a la [s] rx orden uno V= k [A]

Question 46

qué sucede cuando la [S] es MAYOR que la Km?

Answer 46

velocidad es CONSTANTE e igual a la Vmax - velo rx es indep de la concen. sustrato

Question 47

qué es la rx de orden 2

Answer 47

cuando la [P] depende de los DOS sustratos

Question 48

v o f: cuando la conce. de producto sube y la de sustraro baja mucho, la rx enzimática se puede REVERTIR y hacer S a partir de P

Answer 48

v

Question 49

km alto es baja afinidad km bajo es alta afinidad se refiere a cuanto S está en tejido v o f

Answer 49

v

Question 50

una Km baja es que hay alta afinidad?

Answer 50

sí

Question 51

si hay km baja, o sea, alta afinidad, la Vmax se alcanza más rápido?

Answer 51

sí

Question 52

son rectas o curvas la **gráfica de Lineweaver-Burk**

Answer 52

son lineas RECTAS

Question 53

valores de Km para enzimas y sustratos: valor de la **hexocinasa que su sustrato es el ATP**

Answer 53

0.4 km (Es más afín a glucosa que a la fructosa)

Question 54

rx secuencial, hay 2 tipos: - alzar - ordenado explica cada una ## Footnote recuerda que son la ec. de lineweaver, o sea líneas rectas

Answer 54

-alzar: da igual en qué momento se une el S1 o S2 hay **complejo terciario** - ordenado: **sí importa orden de cómo se meten kis S** primero S1 y luego S2 hay **complejo terciario** en ambas al final es ES1S2 -> E+P1+P2

Question 55

rx de ping-pong describe sus caract.

Answer 55

- **no hay complejo terciario** - ocurre en las **oxidorreductasas** y transaminasas - al final sólo queda E+P2 E+S1 - > EP1, se libera P1, queda E, entra E+S2 -> se hace E+P2

Question 56

cómo son las líneas de la rx ping-pong

Answer 56

son PARALELAS

Question 57

que es un inhibidor

Answer 57

cualquier sustanica que disminuye la rx catalítica de una enzima hay reversibles o irreversibles

Question 58

menciona un ejemplo de **inhibidor irreversible**

Answer 58

plomo

Question 59

qué enlaces hay entre: - inhibdores reversibles y enzima - inhibdores irreversubles y enzima

Answer 59

- no covalentes - covalentes

Question 60

cuales son los 3 tipos de inhibición reversible

Answer 60

1. competitiva 2. acompetitiva 3. mixta (no competitiva)

Question 61

tipo de inhibición REVERSIBLE: **inhibición competitiva** - caract.

Answer 61

inhibidor compite por sitio activo de la enzima tanto **sustrato como I compiten por sitio activo** se puede superar la inhibición si añades S (si añades más S, ya no se compite) **modifica la Km**

Question 62

tipo de inhibición REVERSIBLE: **inhibición NO competitiva** - caract.

Answer 62

- inhibidor se une a enzima cuando ya está lel complejo enzima-sustrato, se una a enzima en donde **no es el sitio activo** - hay afinidad del inhibidor por el enzima-sustrato y hay CAMBIO CONFORMACIONAL

Question 63

en la inhibición acompetitiva el **Inhibidor a donde se une?** qué ocurre con la **Km y Vmax**

Answer 63

- se une a la ES en sitio no activo - **disminuye Vmax** y **Km se hace CONSTANTE** ## Footnote En la inhibición no competitiva, el inhibidor se une a un sitio alostérico en la enzima, diferente del sitio activo, donde se une el sustrato. Esta unión cambia la estructura de la enzima y reduce su capacidad catalítica, pero no compite directamente con el sustrato por el sitio de unión.

Question 64

como es el inhibidor **no competitivo MIXTO**

Answer 64

inhibidor se une tanto a la **enzima libre (E) como al complejo enzima-sustrato (ES).** Sin embargo, la afinidad del inhibidor por la enzima y el complejo enzima-sustrato no es la misma, lo que provoca efectos diferentes sobre la Vmax y la Km de la reacción.

Question 65

caract de la **inhibición irreversible**

Answer 65

inhibidor se une de manera covalente o muy fuerte a la enzima, **bloqueando permanentemente su actividad catalítica** ayuda en medicamentos **disminute la ENZIMA**

Question 66

qué son las enzimas alostericas

Answer 66

un **oligómero** que su act. biológica se altera al modificar la estructura **cuaternaria**

Question 67

V o F: enzimas alostérticas tienen **muchos sitios activos** y tienen unión cooperativa enzimas con sólo **un sitio activo; ec. Michaels Menetel**

Answer 67

V

Question 68

tipo de cinética de las enzimas **alostéricas**

Answer 68

son **sigmoideas** se relaciona la afinidad de la enzima por el sustrato con la concentración del S

Question 69

qué hacen las **moléculas reguladoras**

Answer 69

se unene a sitios alostérocos NOOOO A LOS ACTIVOS y eso hace que suba o baje act. enzimática

Question 70

cuáles son los **2 tipos de enzimas presentes en PLASMA**

Answer 70

a. extracelulares: hígado secreta **zimógenos** b. intracelulares: **metabolismo energético** (en tejido no en plasma)

Question 71

menciona enzimas comunmente evaluadas en laboratorio de tipo **enzimas hepáticas**

Answer 71

**EPM, ALT, GCT y LDH**

Question 72

qué enzimas se miden para dx clínico

Answer 72

- hepáticas - isoenzimas - renales - metabólicas - relacionadas a autoinmunes