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Aguirre biochemistry > enzyme chemistry 2 > Flashcards

enzyme chemistry 2 Flashcards

(64 cards)

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1
Q

Quelles sont les 6 classes de réactions enzymatiques catalysées par les enzymes?

A
  1. oxydo-reductase
  2. Transferase
  3. Hydrolase
  4. Lyase
  5. Isomérase
  6. Ligase
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2
Q

2 définitions d’hydrolase:

A
  1. officielle = transfert d’un groupe fonctionnel vers de l’eau
  2. officieuse = séparation d’une liaison par de l’eau
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Q

Définition lyase

A

Ajout ou suppression de groupe fonctionnel pour former une liaison double

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4
Q

Définition ligase

A

liaison de 2 groupes en consommant de l’ATP

Ex: ADN ligase

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Q

Définition oxydo-reductase

A

Catalyse une oxydoréduction, ex: ADH

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6
Q

Example de transferase

A

AMP+P–> ADP

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7
Q

Exemple d’hydrolase

A

Chymotryspine

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8
Q

formule de la velocite d’une reaction non catalysée

A

d[p]/dt = k1*[S] - k-1*[P]

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9
Q

Quelle unité exprime la vélocité d’une enzyme?

A

nmol of P/(sec*microg of E)

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10
Q

Quelle est la forme de la courbe de la vélocité V0 en fonction de [S] d’une réaction non catalysée Vs [S]?

A

une droite, il s’agit d’une relation linéaire

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11
Q

Quelle est la forme de la courbe de la vélocité V0 en fonction de [S] d’une réaction catalysée par une enzyme ?

A

Une hyperbole rectangulaire, car l’enzyme atteint une saturation pour une certaine [S]

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12
Q

Quels sont les postulats de l’équation de Michaelis Menten?

A
  1. la réaction reverse P–>S est négligeable
  2. La réaction est monomoléculaire (1substrat –> 1 produit)
  3. [S]»[E]
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13
Q

formule de l’équation de Michaelis-Menten?

A

V0= (Vmax*[S])/(Km+S])

Km= constante de Michaelis

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14
Q

Calcul de la constante de Michaelis?

A

Km = (k-1+k2)/k1=[E][S]/[ES]

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15
Q

Que dit l’hypothèse d’état quasi staionnaire de Michaelis-Menten?

A

La concentration du complexe enzyme-substrat [ES] reste à peu près constante pendant la majeure partie de la réaction.

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16
Q

sur le graphe de michaelis-Menten, comment trouver Km?

A

Km = [S] pour V = Vmax/2

cela se déduit de l’équation de MM si [S]=Km

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17
Q

quelle réaction catalyse l’ADH?

A

Ethanol (CH3-CHOH) + NAD+ –> acétaldéhyde (CH3-CHO) + H+ + NADH

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18
Q

Quelle réaction permet d’éliminer l’acétaldéhyde?

A

CH3CHO + NAD+ + H2O –> CH3COO- + NADH + 2H+
catalysée par acétaldéhyde deshydrogenase

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19
Q

Quelle forme d’acétaldéhyde deshydrogénase a le Km le plus faible?

A

La forme mitochondriale

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20
Q

Vmax = ?

A

k2*[E]t

[E]t en condition de substrat&raquo_space; [E] = toute les enzymes sont sous forme

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21
Q

Pourquoi est-il difficile de mesurer expérimentalement Vmax?

A

Parce qu’il est difficile d’être toujours en excès de substrat

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22
Q

quelle est l’équation de Lineweaver-Burk

A

1/V0 = Km/Vmax * 1/[S] + 1/Vmax

= réciproque de l’équation de MM

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23
Q

Comment le graphe de Lineweaver-Burk permet-il de mesurer Vmax et Km?

A

l’intercept des y = 1/Vmax et l’intercep des x est -1/Km

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24
Q

comment calculer la fraction des sites de E occupés par S

A

fES = [S]/(Km + [S])

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25
kcat =
k2 = Vmax/[E]t = turnover number
26
Que représente kcat ?
Le nombre de molécules de substrat transformées par seconde par une enzyme saturée.
27
Formule de kcat ?
kcat = Vmax / [E]t
28
Pourquoi appelle-t-on kcat le 'turnover number' ?
Parce qu'il indique combien de substrats une enzyme peut transformer par seconde.
29
Que représente 1 / kcat ?
Le temps nécessaire pour catalyser une réaction.
30
Un kcat de 10⁶ s⁻¹ correspond à combien de temps par réaction ?
1 microseconde (10⁻⁶ s).
31
Que compare le rapport kcat / KM ?
L'efficacité catalytique d'une enzyme pour différents substrats.
32
Formule de V₀ en fonction de kcat et KM ?
V₀ = (kcat / KM) × [E] × [S]
33
Pourquoi kcat / KM est-il utile ?
Il permet de mesurer la vitesse de catalyse par rapport à l'affinité pour le substrat.
34
Une enzyme efficace a-t-elle un kcat / KM élevé ou faible ?
Élevé.
35
Exemple d'enzyme avec kcat élevé ?
Carbonic anhydrase (kcat ≈ 10⁶ s⁻¹).
36
Qu'est-ce que la limite d'efficacité catalytique ?
La vitesse maximale qu'une enzyme peut atteindre pour transformer un substrat en produit.
37
Formule de KM ?
KM = (k-1 + k2) / k1
38
Que devient KM si kcat ≫ k-1 ?
KM ≈ kcat / k1
39
Dans le cas limite, à quoi est égal kcat / KM ?
À k1, le taux de formation du complexe ES (contrôlé par la diffusion).
40
Quelle est la valeur maximale théorique de k1 ?
Environ 10⁸ à 10⁹ M⁻¹·s⁻¹.
41
Comment appelle-t-on une enzyme ayant une efficacité catalytique maximale ?
Une enzyme catalytiquement parfaite.
42
Exemple d'enzyme catalytiquement parfaite ?
Carbonic anhydrase.
43
Quelle est l’efficacité catalytique de la carbonic anhydrase ?
8.3 × 10⁷ M⁻¹·s⁻¹.
44
Qu'est-ce qui limite la vitesse d'une enzyme parfaite ?
La diffusion du substrat dans le site actif.
45
Que signifie une efficacité catalytique proche de 10⁸ M⁻¹·s⁻¹ ?
L'enzyme est aussi rapide que la diffusion le permet.
46
Quelles sont les 2 classes d'inhibiteurs des enzymes?
Réversible et irréversible
47
Quels sont les 4 types d'inhibiteurs réversibles d'enzymes?
* compétitive * non compétitive * incompétitif * mixte
48
un inhibiteur fixé de façon covalente est un inhibiteur ...
irréversible
49
quelle est la formule du Km avec inhibiteur?
Km\*([S]/Ki) | Ki = cste de dissociation de l'inhibiteur ([E][I]/[EI])
50
Quel type d'inhibiteur peut former un complexe ESI?
inhibiteur non compétitif
51
que vaut Ki pour un inhibiteur non compétitif?
Ki = [E][I]/[EI] = [ES][I]/[ESI] | puisque l'inhibiteur n'est pas en compétition avec le substrat
52
Un inhibiteur compétitif augmente .... tandis q'un inhibiteur non compétitif fait diminuer ....
Un inhibiteur compétitif augmente ** Km ** tandis q'un inhibiteur non compétitif fait diminuer ** Vmax **
53
Equation de MM en cas d'inhibiteur non compétitif?
V0= (Vmax\*[S])/alpha\*(Km+[S]) | alpha = 1 + [I]/Ki
54
Que devient le y-intercept sur un graphe de Lineweaver-Burk avec inhibition non compétitive ?
1/V0 = alpha / Vmax
55
Qu'est-ce qu’un inhibiteur incompétitif ?
C’est un inhibiteur qui ne peut se lier qu’à l’enzyme après que le substrat s’est déjà lié.
56
L’inhibiteur incompétitif a-t-il la même constante KI que l’inhibiteur non compétitif ?
Non, ici on parle d’un KI′ car l’inhibiteur se lie uniquement à ES, et non à E.
57
Qu’est-ce qu’un inhibiteur mixte ?
C’est un inhibiteur qui peut se lier à la fois à l’enzyme libre (E) et au complexe enzyme-substrat (ES), mais avec des affinités différentes.
58
Que peut-on dire des constantes KI et KI′ pour un inhibiteur mixte ?
KI ≠ KI′ ; les affinités pour E et ES sont différentes.
59
Comment évoluent Km et Vmax en présence d’un inhibiteur incompétitif ?
Les deux diminuent. L’inhibiteur ne se lie qu’au complexe ES, ce qui abaisse l’efficacité globale (↓Vmax) et favorise la formation du complexe ES (↓Km apparent).
60
Qu’est-ce que l’allostérie ?
C’est la régulation d’une enzyme par liaison d’un effecteur sur un site différent du site actif, modifiant Km, Vmax ou les deux.
61
Quel rôle joue l’allostérie dans les voies métaboliques ?
Elle permet une régulation par rétrocontrôle, où un produit final inhibe une enzyme en amont via un site allostérique.
62
Quelle est la fonction de l’acétylcholinestérase ?
Elle dégrade l’acétylcholine en clivant son ester, stoppant ainsi la transmission du signal nerveux.
63
Comment les poisons comme le sarin ou le VX affectent-ils l’organisme ?
Ils inhibent irréversiblement l’acétylcholinestérase en bloquant sa sérine active, provoquant un excès d’acétylcholine et des effets létaux parasympathiques et contraction musculaire.
64
quels sont les effets d'une activation du système parasympathique?
Bronchoconstriction, salivation, lacrymation, sudation, myosis, bradycardie et hypotension, dus à l’action de l’acétylcholine

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