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Enzyme: fertig Flashcards

1
Q

Enzymkatalysierte reaktionen

A

-> enzyme beschleunigen den reaktionsverlauf)

Carboanhydrase (CO2 transport im blut)

Protease (Hydrolyse einer peptidbindung)

Esterase (Hydrolyse einer esterbindung)

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2
Q

was ist bei delta G wichtig in bezug auf reaktionsweg und reaktionsV? + Glecihung

wie wirken enzyme?

A

DeltaG

  • unabhängig vom Weg
  • macht keine Aussage über die Geschwindigkeit der Reaktion

-> enzyme haben keinen Einfluss auf DeltaG und somit die GW läge > beschleunigen Reaktion (hin UND rückreaktion) und verkürzen so die Zeit bis zur Einstellung des GWs

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3
Q

Theorie des übergangszustandes

Definiton ÜZ

A

Übergangszustand:

  • instabile Spezies auf gipfeldes reaktionskoordinatendiagramms
  • chemische Bindungen enstehen, brechen auf
  • nicht isolierbar
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4
Q

Intermediat

A

Ein zwischenprodukt der Reaktion, in dem alle Bindungen ausgebildet sind. Ein reaktionsintermediat kann bei richtig gewählten Bedingungen stabilisiert und isoliert werden.

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5
Q

Eigenschaften von aktiven Zentren

A
  • aus einer 3D spalte im Enzym gebildet. Besteht aus Gruppen unterschiedlicher Abschnitte der AS sequenz
  • ist nur ein kleiner Teil des gesamtenzyms
  • schaffen besondere Mikroumgebung
  • substrate werden mit vielen schwachen WW an das Enzym gebunden

-
Bindungsspezifität ist von der definierten Anordnung der Atome im aktiven Zentrum abhängig

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6
Q

Schlüssel schloss modell

A

E. Fischer

Substrat und Enzym passen perfekt

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7
Q

Induced fit modell

A

Substrate und Enzym bilden einen stabilen ÜZ

-> enzym + ÜZ bilden die höchste bindungenergie und die besten WW aus

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8
Q

Enzymkinetik

Formel

A

Ordnungszahl Hängt vom exponenten ab

V = k × A in [1/s, (ab 2. Ordnung: 1/M×s)]

K: geschwindigkeitskonstante
A: eduktkonzentration

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9
Q

Michaelis menten kinetik. was ist das? und wie heißt die typ auftragung?

A

Substratsättigungskinetik

Lineweaver Burk auftragung

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10
Q

Michaelis menten konstante

A

K_M = (k_-1+k_2)/k_1

Substratkonzentration, bei der die reaktiongeschwindigkeit die Hälfte des maximalwertes erreicht hat

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11
Q

V_max

A

wenn [ES] = [E]_T:
V_max = k_2 × [E]_T

Bei sehr hohen substratkonzentrationen gilt: ([S]&raquo_space; K_M) ist V_0 = V_max

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12
Q

!Michaelis menten Gleichung!

A

V_0 = V_max × ([S] / ([S] + K_M))

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13
Q

Wann ist der K_M Wert ein Maß für die Stabilität des [ES]Komplexes?

A

Wenn k_-1&raquo_space; k_2

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14
Q

Turnover number

A

Wechselzahl k_cat (maximale zahl umgesetzter substratmoleküle pro zeiteinheit bei Sättigung mit substrat)

Folgt aus V_max

k_cat = V_max/[E]_T (k_2 steht nur für einen Schritt, da Reaktion aber in mehreren Schritten erfolgen, Zusammenfassung der Geschwindigkeitskonstanten 1. Ordnung im k_cat wert

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15
Q

Katalytische Effizienz

A

-> k_cat/K_M

  • scheinbare Geschwindigkeitskonstante 2.ordnung in [1/(M×s)]: bezieht sich von [S] -> [E] ohne [ES] zu berücksichtigen
  • kann nicht größer sein als Geschwindigkeitskonstante 2.Ordnung im Reaktionen (maximaler Wert: 10^8-10^9 1/(M×s))
  • Kriterium für spezifität und Effektivität beim Vergleich von Enzymen bzw substrate, je größer k_cat/K_M desto besser ist das enzym zur Umsetzung des substrate geeignet

V_0 = (k_cat/K_M) × [S]
× [E]_T

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16
Q

Enzymatische Reaktionen mit mehreren substraten

A
  1. Sequentielle Verdrängung: es müssen beide substrate an das Enzym binden, bevor ein Produkt freigesetzt wird -> ternärer komplex
    A) geordnete sequentielle Verdrängung
    B)zufällige sequentielle Verdrängung
  2. Doppelte verdrängung (pingpong Reaktion): ein oder mehrere Produkte werden freigesetzt, bevor alle substrate an das enzym gebunden haben. Es bildet sich ein substituierte enzym-zwischenprodukt
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17
Q

Bsp für geordnete sequentielle Verdrängung

A

Lactat dehydrogenase

E+S ES -> E + P

es müssen beide substrate an das Enzym binden, bevor ein Produkt freigesetzt wird -> ternärer komplex

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18
Q

Bsp für zufällige sequentielle Verdrängung

A

Kreatin kinase

es müssen beide substrate an das Enzym binden, bevor ein Produkt freigesetzt wird -> ternärer komplex

Bindereihenfolge = egal

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19
Q

Doppelte verdrängung

A

Bsp für eine Ping Pong Reaktion
Aspartat Aminotransferasen

ein oder mehrere Produkte werden freigesetzt, bevor alle substrate an das enzym gebunden haben. Es bildet sich ein substituierte enzym-zwischenprodukt

2 halbreaktionen, die das Enzym unverändert lassen

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20
Q

Was kann michaelis menten nicht beschreiben?

A
  • allosterisch regulierte Enzyme
  • bei Ausbildung eines [ES]_2 Komplexes (wenn aktiver als [ES]komplex > substrataktivierung UND wenn weniger aktiv > substrathemmung)
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21
Q

Enzym Hemmung

definition

A

Verringerung des aktivität eines enzyms durch Bindung eines spezifischen kleinen moleküls

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22
Q

Was für inhibitoren (I) gibt es?

A

Reversible (kompetitiv, unkompetitiv, nichtkompetitiv)

Irreversible

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23
Q

Reversible inhibitoren

A

Kompetitiv
Unkompetitiv
Nichtkompeti

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24
Q

Kompetitive Hemmung

A

Konkurrenz zw S und I.

K_i = ([E]×[I(nhibitor)])/[EI]

K_M^App = K_M×(1+[I]/K_i)

V_max bleibt gleich

K_M steigt

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25
Unkompetitiv hemmung
- substratabhängig - I kann erst binden, wenn S gebunden. I verhindert dissoziation von S vom E V_max wird nicht mehr erreicht K_M^App sinkt mit steigender Inhibition
26
Nichtkompetitiv Hemmung
- substrat unabhängig - Deformiert E V_max^app = V_max/(1+[I]/K_i) K_M^App = K_M K_IU = K_IC > 0
27
Gemischte Hemmung definition
Die allgemeine Form der reversiblen Hemmung. Hieraus folgen die anderen Hemmungen als Sonderfälle
28
Irreversible inhibitoren
Gruppenspezifische agenzien Affinitätsmarker/substratanaloga
29
Analoga des übergangszustandes: eigenschaft + nutzen?
Hoch Spezifisch! Dienen der Herstellung eines katalytischen antikörpers Immunglobulin
30
Katalytischer Antikörper was ist das? bsp
ÜZ Analogon Zb bei tetrapyrol, aus Protein kann ein E werden ("gebogener" zwischenzusrand kann zum Einbau einer bindetaschr führen) Epitop
31
Was sind und tun Enzyme?
Leistungsstarke/spezifische Katalysatoren Stabilisieren ÜZ Kinetik nach michaelis menten Unterschiedliche Wege der Hemmung Beschleunigen Reaktionen Haben unterschiedliche substratspezifität
32
Was benötigen Enzyme für ihre Aktivität?
CoFaktoren (anorganische/organische Verbindungen)
33
Typen von cofaktoren
Coenzyme Prostethische Gruppen Metalle
34
Warum sind Metalle teils gute coFaktoren?
Sind redoxaktiv Aufnahme/ Abgabe von e-
35
Prinzipien der enzymkatalyse
Kovalente katalyse Allgemeine Säuren/ Basen katalyse Katalyse durch Annäherung Metallionenkatalyse
36
Kovalente katalyse
Temporäre Ausbildung einer kovalenten Bindung im aktiven Zentrum des enzyms. Meist nukleophile kovalente katalyse -> chymotrypsin (protease)
37
Allgemeine Säuren und Basen katalyse
Enzym = Protonen Donor/ Akzeptor -> chymotrypsin/ carbonhydrase
38
Katalyse durch Annäherung
Das enzym erleichtert die reaktiongeschwindigkeit, in dem es zwei substrate in der richtigen Orientierung einander näher bringt -> nucleosidmonophosphat kinase
39
Metallionen katalyse
Metallionen = Elektronen: Donor/ Akzeptor/ Lewis Säuren/ bereitstellen für hydroxidionen -> carboangydrase/ restriktionsenzyme
40
!Proteasen!
Hydrolytische Spaltung von peptidbindung - meist hochspezifisch - verdauungsenzyme aber nicht SF F39
41
!Chymotrypsin!
Verdauungsenzym Spaltung an Der carboxylseite aromatischer/hydrophober AS Identifizierung eines reaktiven serinrestes
42
Aufbau von Chymotropsin
Beinhaltet Serin, Histidin, Disulfindbrückem Die katalytische Aktivität von Chymotrypsin beruht auf der Reaktivität von Ser195 [1], die wiederum durch die Konformation der drei Reste Asp102, His57 und Ser195 [2] bestimmt wird. Diese drei Aminosäuren im aktiven Zentrum bilden zusammen die so genannte katalytische Triade
43
spezifität und stabilisierung von zwischenprodukten in chymotropsin
substatspezifität wird durch eine hydrophobe tasche gewährleistet Stabiliesiert wird das tetraedrische zwischenprodukt durch die Oxyaniontasche
44
durch was (3 stoffe und 3 bsp) kommen substratspezifitäten zu stande?
hydrophobe reste - chymotropsin spaltet hinter postiv geladenen resten - trypsin kurze reste wie alanin, serin - elastase
45
!was bewirken carboanhydrasen?!
beschleunigen Reaktion CO2 + H2O < Kohlensäure (CO3H2) > Hydrogencarbonation (CO3H-) + H+ SF F47
46
!was enthält carbonanhydrase und weswegen ist das wichtig?!
Zink Zn(II); einzig stabile Oxidationsstufe von Zn in BC/ tetraedrische Koordination 2. häufigstes übergangsmetall, vorkommen in vielen proteinen
47
ph wert abhängige aktivierung des nukleophils
nukleophil = wasser 1) Hydroxid-Generierung 2) CO2 Bindung 3) Nukleophiler ANgriff des Hydroxidions auf C/ Stabilisierung der enstehenden negativen Ladung durch Zn 4) Regeneration des aktiven Zentrums durch Abspaltung des Hydrogencarbonations SF F50
48
!restriktionsenzyme und ihre wirkmechanismen!
Restriktionsnendonukleasen erkennen spezifische Erkennungssequenzen -> schneiden diese wirken mit zwei mechanismen: : 1) kovalent gebundenens Zwischenprodukt (Nu Angriff-> hydrolyse) 2) Direkte Hydrolyse (hydrolyse)
49
!in line verdrängung!
Läuft über einen planaren ÜZ und ist dann gespiegelt SF F54
50
welchses element benötigen restriktionsenzyme und warum?
Magnesium Oxidationsstufe: Mg(II) in stabilen verbindungen -> hilft H2O u aktivieren + positionieren -> interagiert mit P eines der 10 häufigsten elemente
51
was tun (a) proteasen, (b) carboanhydrasen ,(c) restriktionsenzyme
a) katalysieren schwierige hydrolyse b) beschleunigen schnelle reaktion c) katalysieren hochspezifische spaltungsreaktionen
52
Allosterische Regulation
interaktion zwischen regulatorischen zentren und aktiven zentren, sowie innerhalb der aktiven zentren (kooperativität). in reaktionspfaden häufig mit rückkopplungshemmung kombiniert aspartat transcarbamoylase
53
isozyme
regulation durch verschiedene enzymformen treten häufig in unterschiedlichen geweben auf und katalysieren die gleiche reaktion mit unterschiedlichen K_M/ V_max Werten.
54
regulation durch reversible kovalente modifikation
veränderung der katalytischen aktivität/funktion durch kovalente modifikation, häufig phosphorylierung proteinkinasen/phosphatasen
55
regulation durch proteolytische aktivierung
inaktive vorstufen (Zymogene, proenzyme) werden durch proteolyse aktiviert verdauungsenzyme
56
regulation durch..
``` ...allosterie ... verschiedene enzymformen ... reversible kovalente modifikation ... protoelytische aktivierung ... durch vorhandene enzymmenge ``` (Endprodukt-Regulation kovalente modifikation als mittel zur regulation aktivierung durch spezifische proteolyse)
57
ATCase
Aspartat-Transcarbamoylase (katalytische reaktion Schrittmacherreaktion: - der 1. Enzymkatalisierte Schritt bildet die Grundlage - Arcade nur an diesem Schritt beteiligt Rückkopplungshemmung - feedbackcontrolle/ endprodukthemmung)
58
PALA
Bisubstratanalogon Stabilisiert durch allosterie die R (aktivere form) von ATCase
59
homotroper effekt
Substrat löst Konformationsänderung im Enzym bzw. in anderen aktiven Zentren aus
60
heterotropischer effekt
Effektor bindet an regulatorischen Zentrum und löst Konformationsänderung aus
61
was beeinflussen allosterische regualatoren und inwiefern?
das T/R GW T: weniger aktiv, begünstigt durch CTP bindung R: aktiv, begünstigt durch Substartbindung
62
kovalente modifikation als mittel der regulation
Phosphorilierung Acetylierung Ubiquitinierung
63
Verdauungsenzyme (Syntheseort, Zymogen, aktives Enzym)
Pankreas - ChymtropsinOGEN - Chymotropsin ebenfalls im pankreas synthetisiert: Tripsin(OGEN),(PRO)carboxypeptidase, (PRO)elastase Magen - PepsinOGEN - Pepsin
64
im pankreas synthetisierte enzyme
Chymotropsin, Tripsin, Elastase
65
wo werden zymogene im pankreas freigesetzt?
Acinuszelle
66
wie läuft die aktivierung von chymotropsin?
-> das "Anschalten" der protease kann durch die spaltung einer peptidbindung erfolgen
67
die Aktivierung von trypsin läuft folgendermaßen..
Das Trypsinogen wird durch Trypsin und die Enteropeptidase aktiviert. Das aktivierte tyrosin aktiviert die anderen zymogene. Das aktivierte Trypsin kann durch spezifische Inhibitoren, wie den Pankreas-Trypsin-Inhibitor (K_M = 0,1 pM), inhibiert werden.
68
Phosphorilyierung
Donor: ATP Bsp: glykogenphosphorylase Prot.fkt.: energieübertragung
69
Acetylierung
Donor: acetyl CoA Bsp: histon Fkt: DNA Verpackung/ transkription
70
Ubiquinilierung
Donor: ubiquitin Bsp: cyclin Fkt: Regulation des Zellzyklus
71
Phosphorilyierung durch...?
Enzym: Proteinkinasen Irreversibel
72
Dephosphorylierung durch...?
Enzym: Proteinphosphatasen Irreversibel
73
apperenter Km
im vgl zu Km erhöht der grund dafür ist , dass aktive zentren der enzyme mit einem inhibitor besetzt sind und dadurch weniger freies enzym zur bildung eines enzym-substrat-komplexes zur verfügung steht. daher wird weniger produkt erzeugt. fazit: es muss eine höhere konzentration an substrat vorliegen um die gleiche reaktionsgeschwindigkeitgeschwindigkeit ( Vmax/2 ) zu erreichen
74
Inaktive Vorstufe eines Polypeptides
Apoenzym
75
oran/anorgan Verbindung die mit Polypetid bindet
Cofaktor
76
aktives Enzym
Holoenzym

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