Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochemie > Lipide und membranen; fertig > Flashcards

Lipide und membranen; fertig Flashcards

1
Q

Lipid: 5 Grupppen

A

Klasse an biolog. Substanzen, denen gemeinsam ist, dass Sie stark hydrophob und schwer wasserlöslich sind

Fettsäuren
Triacylglyceride
Glycerophospholipide
Sphingolipide
Steroide
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Fettsäuren

A

= carbonsäuren mit langkettigen kohlenwasserstoffresten

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Was sind Unterschiede zw ungesättigten / gesättigten FS? (In Bezug auf schmelzpunkt)

A
  • Schmelzpunkt nimmt mit FS-kettenlänge zu
  • DB senken den schmelzpunkt
  • VdW Kräfte: stabiliesieren
  • -> ungesättigte Fettsäuren besitzen DB
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Nomenklatur von FS

A
  • Carboxylat C -> 1.C
  • C-Anzahl - Säure
  • can: keine DB, cen: 1 DB, dien: 2DB , trien: 3DB
  • cis/Trans
  • Delta + Position der DB
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Triacylglyceride

A
  • 3fach Ester
  • hydrolysieren
  • verestertes gycerol als grundverbindung
  • energiespeicher: eingelagert in adipocyten
  • c Atom mit kürzestem Rest = 1. C
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Glycerophospholipide

A
  • phospholipide
  • membranlipide
  • wieder verestertes gycerol als grundgerüst, aber nur 2 FS ketten und 1 phosphoalk.
  • verbindung beinhaltet zwitterion
  • amphiphatische Eigenschaften > reaktiv
  • Alkohol = namensgebend
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Etherlipide

A
  • in archaeen
  • ether > schwer hydrolysieren > Anpassung an extrembedingungen
  • verzweigte, gesättigte FS > stabil gegen oxidation
  • Andere stereochemie des glycerols (D-konformation)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Phospholipasen

A

Zersetzt phospholipide

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Detergenz: funktion

A

Zersetzt Membranen

Macht unlösliche Stoffe löslich

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Lysophospholipid

A
  • geringe Menge: signalmolekül

- häufig: detergenz

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Sphingolipide

A
  • membranlipide
  • phospholipid
  • phospho durch Stickstoff ersetzt
    • acyl: ceramid
    • phospho/cholin: sphingomyelin
  • +gly/gal: cerebrosid
  • häufig in nervenzellen (Axonummantelung)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Glykolipid

A

Membranlipid

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Membranlipide

A

1) Phospholipide ua:
- Glycerophospholipide
- sphingolipide

2) Glykolipid
3) Steroid (cholesterin)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Steroide

A 
Membranlipid
4 Ringe (STERANgrundgerüst: 3x 6er Ringe + 1x 5er ring)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Was ist wichtig in Bezug auf Membranen? (7)

A

1) schichtartige Struktur mit Durchmesser 60-100Å
2) bestehen größtenteils aus lipiden/Proteinen im verhältnis 1:4-4:1
3) doppelschichten aus mebranlipiden(hydrophob und hydrophil)
4) mebranprot. Wichtig für Funktion
5) Membranen = asymmetrisch
6) Membranen sind zweidimensionale lösungen aus Spezi. Orientierten Proteinen und lipiden
7) elektrische polarisation der meisten zellmembranen (innen: -60mV)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Ausbildung von lipiddoppelschichten: woraus, eigenschaft

A

aus Phospholipiden

Kooperative struktur

bimolekulare schichten

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Bildung von liposomen

A

1) behältnis mit glycin in H2Ound einen Phospholipidboden
- > sonifizierung
2) mit phospholipiden umschlossenes glycin + freies glycin in Wasser
- > gelfiltration
3) in lipidvesikeln gefangenes glycin

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Permeabilität von lipiddoppelschichten

A

Hohe permeabilität, mit jedem Punkt abfallend:

  • Hydrophobe gasförmige stoffe(Benzol , NO,CO2,N2,O2)
  • polare, kleine Stoffe (harnstoff, H20)

Kommen nicht durch:

  • polar, groß, geladen(AS,Glucose)
  • ionisch(H+,Cl-,Na+,HCO3-,K+,Ca2+)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Welche stoffe durchdringen die membran nicht?

A

polar, groß, geladen(AS,Glucose)

-ionisch(H+,Cl-,Na+,HCO3-,K+,Ca2+)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Flüssikg-mosaik-modell

A

Membran ist nicht starr, sondern vatiabel

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Fluidität der membran

A
  • temperaturabhängig: ungesättigte FS haben einen niedrigeren schmelzpunkt, kurze FS Kette haben einen niedrigeren schmelzpunkt als langkettige
  • oberhalb des gefrierpunktes: Variable lipide, flüssig
  • unterhalb: starre Anordnung
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Membranproteine: 2 typen

A

Integrale/periphere

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Membranskelett menschlicher erythrozyten

A

.F20

Auf der Zelloberfläche befinden sich verschiedene Glykoproteine (z. B. die Blutgruppen-Antigene), die u. a. die serologisch nachweisbaren genetischen Merkmale der Erythrozyten definieren.

  • Scheibenform , besteht aus einem flächigen Netz aus Spektrin-Filamenten, die durch kurze Aktin-Filamente zusammen gehalten werden. Durch Vermittlung von Adapterproteinen, wie Ankyrin, ist das Netz an integralen Proteinen der Plasmamembran verankert. Zu den integralen Proteinen der Plasmamembran zählen der Anionen-Austauscher 1 und das Glykophorin.
24
Q

Was macht bakteriorhodopsin in bezug auf membranen und warum?

A

Ist eine Alpha helix und kann deswegen die Membran durchspannen

lichtgetriebene ATPase

25
Q

Woraus sind porine aufgebaut?

A

Beta faltblätter

26
Q

Wie geht die Verankerung in der Membran von Statten?

A

Stryer S.400: “Integrale Membranproteine stehen in intensiver Wechselwirkung mit den Kohlenwasserstoffketten der Membranlipide”
“periphere Membranproteine sind über elektrostatische Kräfte und Wasserstoffbrücken mit den Kopfgruppen der Lipide an die Membran gebunden”
- SK von hydrophoben AS verankert sich in der Membran

27
Q

Lipidgebundene proteine

A

Periphere Membranproteine: S-Palmitoylcystein/ C-terminal S-farnesylcysteinmethylester

(Glyko)lipidverankerte mebranprot TypV: glycosyl phosphatidyl inostisol (GPI) anchor

Integrale mebranprot Typ VI

28
Q

Vorhersage von transmembranhelices

A

Vorhersage mittels der AS sequenz

zB sequenzen von 20 aufeinanderfolgenden unpolaren AS -> HInweiß auf alpha Helikales Membran-Prot

29
Q

Wie durchdringen Lipophile + hydrophobe moleküle die Membran?

A

Können in Membran Eindringen bzw die Membran entlang eines konzentrationsgradienten durchqueren (einfache diffusion)

30
Q

Wie durchdringen polare Moleküle die Membran? 2 möglichkeiten

A

Durch spezifische Kanäle entlang eines konzentrationsgradienten (vermittelte diffusion/passiver transport) -> membrankanäle

Oder entgegen eines konzentrationsgradienten (aktiver transport) -> mebranpumpen

31
Q

Welche art von transport ermöglichen membranpumpen?

A

Aktiven transport entgegen eines gradienten

32
Q

Was bedeutet deltaG>0 in bezug auf transportprozesse?

A

Es MUSS aktiver transpot sein

33
Q

Wie berechnet man die freie enthalpie DeltaG des konzentrationsgradienten bei ungeladenen Proteinen?

Wie viel Energie kostet so ein transport

A

DeltaG = 2,303×R×T×log_10(c2/c1)

Größenordnung 10 kJ/mol

34
Q

Wie berechnet man bei geladenen molekülen das elektrochem. Potential?

A

DeltaG = 2.303×R×T×log_10(c2/c1)+Z×F×deltaV

DeltaV: potentialdifferenz

35
Q

Was wird genutzt um Energie für den aktiven Transport bereitzustellen?
Inwiefern wird die ATP Hydrolyse für den aktiven Transport genutzt?

A

ATPase

36
Q

Aufbau der SR-Ca2+-ATPase

A

Besteht aus:

  • transmembrandomäne mit calciumbindestelle (BS) aus Glu/Asp (negative ladung deswegen gute Bindung zu Ca+, harte base)
  • A Domäne für den antrieb
  • P Domäne wird phosphoryliert -> auslösen der umlagerung, dadurch bedingten affinitätsverlust
  • N domäne bindet nukleotid (ATP)

-> darf nicht generell offen sein

F30ff

37
Q

Mechanismus der SR-Ca2+-ATPase

A

Ruhezustand:

  • E1: hohe Ca2+Affinität
  • CA2+ Bindung
  • ATP zufuhr an N domäne
  • phosphorilyierung der P Domäne
  • > umlagerung verringert die bindungsaffinität
  • ca2+ und ADP gehen ab
  • Beta-P (intermediat) stabilisiert die E2 Form
  • E2 leicht hydrolysieren, wird dephosphoriliert
  • Umwandlung in E1

-> darf nicht generell offen sein

F32

38
Q

ABC transporter

Aufbau

A

N-membrandurchspannende domäne - ATP bindene kassette - mds Domäne -ATPbK - C

Zb multi-drug Resistenzen

Zusatz: typisch für ATP/GTP Bindung
Konsendussequenz: GX4GK(T/S)

F33

39
Q

Reaktionsschema des ABC transporters

A

Geschlossene konformation

1) öffnet sich nach innen
2) ion/ molekül geht rein
3) zusammenlagerungder ATP kassetten
4) umsetzung von 2ATP löst umlagerung aus
5) Affinitätsänderungkonformationsänderung nach außen offen
6) Umsetzung von H2O zu 2ADP + 2P

F44

40
Q

Sekundäre transporter/cotransporter

A

Antiporter (A/B entgegengesetzt)

Symporter (A+B miteinander)

Uniporter (eher Kanal als transporter) (A/A enbgegengesetzt)

41
Q

Lactose permease

A

Symport von Lactose und Protonen

  • Ablagerung von H+ von außen an negativ geladene domäne
  • Bindung von Lactose
  • umstülpung
  • entlassen der Lactose nach innen
  • entlassen des H+ nach innen
  • umstülpung
42
Q

Eigenschaften von ionenkanälen

A
  • selektivität für bestimmte Ionen
  • offene/geschlossene konformation
  • Übergang zwischenoffener/geschlossener konformation wird reguliert
  • offener zustand wandelt häufig spontan in inaktiven Zustand um
43
Q

Ionenkanäle

A

Natriumkanal
Calciumkanal

Shaker Kalium Kanal// prokaryot. Kaliumkanal

44
Q

Selektivitätsfilter des Kalium kanals

A

Hauptkette = Starr -> Ursache der WW -> NICHT von SK abhängig

bei Resolvatation im K-Kanal–> WW zerstört -> hersettellung neuer, günstigerer WW

Na nicht permeabel: zu Groß, zu große HydratationsE nötig, bräuchte geringere Distanzen

Kalium: perfekter Abstand

45
Q

Inaktivierung des K+Kanals

A

durch Protease (Trypsin) -> zerstörung des Schließmechanismus

46
Q

Aquaporine

A

Spez. Wasserkanäle

Erlauben schnellen wasserdurchtritt durch die Membran

47
Q

Wonach sind die P Typ ATPasen bennant?

A

Beta-Phosphorylaspsrtat - Anhydrid: leicht hydrolysierbar und energiereich
(P-Typ, weil in der Plasmamembran!) -> Gizem

48
Q

ATP getriebende transporter

A
  • F typ ATPase: energiekonservierung
  • P Typ ATPase: Aufrechterhaltung ionengradient
  • ABC Transporter
49
Q

Was kann beim aktiven transport als energiequelle dienen?

A

ATP

Konzentrationsgradient

50
Q

Selektivitätsfilter des K+ Kanals

A

K+ ist zwar größer als Na+, hat aber eine niedrigere resolvatisierungs Energie.

Dh:
Der Kanal kann leichter die WW mt K+ zerstören um neue, günstigere WW einzugehen.

Bei Na+ ist die Distanz von Kanal zu O2/ bindungslänge zu groß

51
Q

Modell für den ionentransport

A

Die einzelnen ionen stoßen sich selbst durch elektrostat. Absoßung durch den kanal

52
Q

Was muss ein ionenkanal bewerkstelligen?

A

Er muss

  • selektiv
  • regulativ

Sein

53
Q

Von was kann die Regulation eines Kanals abhängig sein?

A

Spannung

ATP

54
Q

von was ist der K+Kanal abhängig?

A

Spannung (geladene transmembran helices)

Beinhaltet nicht nur hydrophobe, sondern auch positive Reste
-> paddel kann durch membran durch, klappt um/ spontane depolarisierung -> konformationsänderung im kanalinneren

55
Q

Kugel ketten modell

A

Spannungsabhängiges öffnen

Schwingen der Kette

Kugel = Korken im kanal

Breiterer Kanal würde für längere schließzeit sorgen

Geschlossen -> spannungsabhängiges Öffnen -> Kette schwinkt -> Kugel fungiert als Korken -> verlängert flexiblen Bereich und somit die Schließzeit

56
Q

Neurotransmitter

A

Acetylcholin

57
Q

Acetylcholinrezeptor

Aufbau und funktion

A

Bsp für ionenkanal

Aufbau:
5 UE (alpha2,Beta,Gamma,delta) mit gleicher grundstruktur
- extrazelluläre domäne
- transmembrandomäne (TMD) 
- Segmente innen

Funktion:
Ligandenbindung > konformationsänderung > rotieren: große AS raus - kleine rein > Öffnen der TMD

Biochemie (20 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions