Enzymes et coenzymes Flashcards
(49 cards)
La demi-vie d’une liaison peptidique est d’environ _____ in vitro.
20 ans!
Comment augmenter la vitesse d’une réaction chimique (3)?
1-Augmenter la température (impossible pour la plupart des organismes)
2-Augmenter la concentration des réactifs (certaines réactions sont si lentes spontanément qu’il faudrait des concentrations impossible à atteindre en réalité)
3-Utiliser un catalyseur
Les enzymes sont des …
Catalyseurs biologiques
Quel est l’effet d’un catalyseur sur la barrière énergétique (énergie d’activation)?
Le catalyseur réduit la barrière énergétique de la réaction chimique (énergie d’activation) en interagissant avec les substrats de la réaction et en augmentant la probabilité de formation de l’état de transition.
Les interactions entre le substrat et l’enzyme favorisent grandement les contacts productifs entre les substrats, ce qui diminue de façon importante la quantité d’énergie requise pour que la réaction se produise.
*Le catalyseur ne change pas la différence d’énergie nette entre les produits et les substrats.
Que faudrait-il faire en absence de catalyseur pour favoriser les contacts entre molécules?
Il faudrait augmenter la pression ou la température, ce qui serait beaucoup plus coûteux.
Quels sont les deux types de catalyseurs?
-Nature protéique
-Nature ribonucléique (ARN, ribosome)
Dans quelles conditions peut-il y avoir une réaction avec catalyseurs?
Dans des conditions douces (pH, température, temps)
Comment fonctionne un catalyseur?
Il forme un complexe avec leur substrat par liaisons non covalentes entre le site actif de l’enzyme et le substrat.
Que permet la structure 3D de l’enzyme?
Il permet une grande spécificité (réaction, substrat, chiralité)
Vrai ou faux : Plusieurs réactions biochimiques se produisent essentiellement de façon spontanée (en absence d’enzyme).
Faux : Plusieurs réactions biochimiques ne se produisent essentiellement jamais de façon spontanée (en absence d’enzyme).
Les enzymes ont une importance commerciale et industrielle considérable : aujourd’hui, ____% des lessives contiennent des enzymes.
90%
La concentration des produits _________ au fur et à mesure que celle des substrats _________.
-augmente
-diminue
Quand obtient-on une réaction à l’équilibre?
Lorsque la production de produits et de réactifs sont égales.
Qu’est-ce que la vitesse de réaction?
Elle décrit la diminution des réactifs ou l’apparition des produits dans le temps.
De quoi dépendent les vitesses initiales de la réaction?
Uniquement des réactifs
Que sont les constantes de réaction?
Elles décrivent les proportions des produits et des réactifs à l’équilibre et donc la tendance qu’a la réaction à se produire.
Qu’est-ce que la constante d’équilibre?
Le ratio des constantes k1/k-1 ([P]/[S])
La vitesse de réaction est proportionnelle à quoi?
À la fréquence avec laquelle les molécules réagissantes se rencontrent, donc au produit des concentrations des substrats : v1 = k1 * [A]^j * [B]^k
Qu’est-ce que l’ordre de la réaction?
C’est la somme des exposants de l’équation de vitesse donc à la molécularité (# de molécules qui doivent entrer en collision simultanément dans la réaction).
Qu’est-ce qu’un substrat/co-substrat [S]? Qu’est-ce qu’un produit/co-produit [P]?
Substrat : Substance soumise à la réaction enzymatique (réversibilité)
Produit : Substance résultant de l’action de l’enzyme (réversibiité)
Qu’est-ce qu’un complexe enzyme-substrat (ES)?
Le(s) substrat(s) se fixe(nt) de façon non-covalente à l’endroit approprié du site actif.
Quels sont les effets de la formation du complexe ES (4)?
-Rapproche les réactifs et les positionne favorablement.
-Favorise la formation d’intermédiaire métastables (diminue énergie d’activation).
-Stabilise les états transitionnels intermédiaires
-Intermédiaire avec petite barrière énergétique pour donner P ou S (étirement des liens = fragilisation)
Pour une quantité d’enzyme donnée, la vitesse d’apparition du produit évolue avec quoi?
Avec le temps (dépend de la quantité de produit accumulé, ainsi que de la concentration en substrat [S])
Expliquer état stationnaire
Le moment où toutes les enzymes sont occupées par des molécules de substrat. La vitesse de réaction et reste constante car la quantité de produit accumulée est faible et la quantité de substrat n’est pas limitante.
