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BCM 1531 > Enzymes et coenzymes > Flashcards

Enzymes et coenzymes Flashcards

1
Q

La demi-vie d’une liaison peptidique est d’environ _____ in vitro.

A

20 ans!

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Q

Comment augmenter la vitesse d’une réaction chimique (3)?

A

1-Augmenter la température (impossible pour la plupart des organismes)
2-Augmenter la concentration des réactifs (certaines réactions sont si lentes spontanément qu’il faudrait des concentrations impossible à atteindre en réalité)
3-Utiliser un catalyseur

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3
Q

Les enzymes sont des …

A

Catalyseurs biologiques

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4
Q

Quel est l’effet d’un catalyseur sur la barrière énergétique (énergie d’activation)?

A

Le catalyseur réduit la barrière énergétique de la réaction chimique (énergie d’activation) en interagissant avec les substrats de la réaction et en augmentant la probabilité de formation de l’état de transition.

Les interactions entre le substrat et l’enzyme favorisent grandement les contacts productifs entre les substrats, ce qui diminue de façon importante la quantité d’énergie requise pour que la réaction se produise.

*Le catalyseur ne change pas la différence d’énergie nette entre les produits et les substrats.

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5
Q

Que faudrait-il faire en absence de catalyseur pour favoriser les contacts entre molécules?

A

Il faudrait augmenter la pression ou la température, ce qui serait beaucoup plus coûteux.

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6
Q

Quels sont les deux types de catalyseurs?

A

-Nature protéique
-Nature ribonucléique (ARN, ribosome)

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7
Q

Dans quelles conditions peut-il y avoir une réaction avec catalyseurs?

A

Dans des conditions douces (pH, température, temps)

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8
Q

Comment fonctionne un catalyseur?

A

Il forme un complexe avec leur substrat par liaisons non covalentes entre le site actif de l’enzyme et le substrat.

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9
Q

Que permet la structure 3D de l’enzyme?

A

Il permet une grande spécificité (réaction, substrat, chiralité)

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10
Q

Vrai ou faux : Plusieurs réactions biochimiques se produisent essentiellement de façon spontanée (en absence d’enzyme).

A

Faux : Plusieurs réactions biochimiques ne se produisent essentiellement jamais de façon spontanée (en absence d’enzyme).

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11
Q

Les enzymes ont une importance commerciale et industrielle considérable : aujourd’hui, ____% des lessives contiennent des enzymes.

A

90%

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12
Q

La concentration des produits _________ au fur et à mesure que celle des substrats _________.

A

-augmente
-diminue

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13
Q

Quand obtient-on une réaction à l’équilibre?

A

Lorsque la production de produits et de réactifs sont égales.

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14
Q

Qu’est-ce que la vitesse de réaction?

A

Elle décrit la diminution des réactifs ou l’apparition des produits dans le temps.

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15
Q

De quoi dépendent les vitesses initiales de la réaction?

A

Uniquement des réactifs

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16
Q

Que sont les constantes de réaction?

A

Elles décrivent les proportions des produits et des réactifs à l’équilibre et donc la tendance qu’a la réaction à se produire.

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17
Q

Qu’est-ce que la constante d’équilibre?

A

Le ratio des constantes k1/k-1 ([P]/[S])

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18
Q

La vitesse de réaction est proportionnelle à quoi?

A

À la fréquence avec laquelle les molécules réagissantes se rencontrent, donc au produit des concentrations des substrats : v1 = k1 * [A]^j * [B]^k

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19
Q

Qu’est-ce que l’ordre de la réaction?

A

C’est la somme des exposants de l’équation de vitesse donc à la molécularité (# de molécules qui doivent entrer en collision simultanément dans la réaction).

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20
Q

Qu’est-ce qu’un substrat/co-substrat [S]? Qu’est-ce qu’un produit/co-produit [P]?

A

Substrat : Substance soumise à la réaction enzymatique (réversibilité)

Produit : Substance résultant de l’action de l’enzyme (réversibiité)

21
Q

Qu’est-ce qu’un complexe enzyme-substrat (ES)?

A

Le(s) substrat(s) se fixe(nt) de façon non-covalente à l’endroit approprié du site actif.

22
Q

Quels sont les effets de la formation du complexe ES (4)?

A

-Rapproche les réactifs et les positionne favorablement.
-Favorise la formation d’intermédiaire métastables (diminue énergie d’activation).
-Stabilise les états transitionnels intermédiaires
-Intermédiaire avec petite barrière énergétique pour donner P ou S (étirement des liens = fragilisation)

23
Q

Pour une quantité d’enzyme donnée, la vitesse d’apparition du produit évolue avec quoi?

A

Avec le temps (dépend de la quantité de produit accumulé, ainsi que de la concentration en substrat [S])

24
Q

Expliquer état stationnaire

A

Le moment où toutes les enzymes sont occupées par des molécules de substrat. La vitesse de réaction et reste constante car la quantité de produit accumulée est faible et la quantité de substrat n’est pas limitante.

25
Q

Pour une réaction simple, et si la quantité de substrat n’est pas limitante, plus il y a d’enzymes, plus la vitesse de production de produit est ______.

A

Élevée

*V est proportionnelle à [E]

26
Q

Au début de la réaction, on est en condition ________ de substrat.

A

Saturante

27
Q

Il faut être en conditions ________ pour mesurer une concentration d’enzyme au laboratoire.

A

Expérimentales

28
Q

Qu’est-ce que le « Steady-state assumption »?

A

C’est une simplification de l’équation de la vitesse puisqu’on considère que la [ES] est constante durant la réaction (lorsque la concentration de substrat est plus élevée que celle de l’enzyme).

V = K2 * [ES]

29
Q

Qu’est-ce que la constante catalytique?

A

C’est une mesure du nombre d’évènements catalytiques par seconde par site actif (ou molécule d’enzyme).

        k1        kcat E + S <—> ES —> E + P
        k-1

Au début de la réaction, il y a très peu de produit donc on considère que la réaction inverse est nulle.

30
Q

Une kcat de 10^7 est très _______.

A

Rapide!

31
Q

En condition de [S] saturante, v0 = ______

A

Vmax

32
Q

Qu’est-ce que l’équation de Michaelis-Menten?

A

V0 = (Vmax * [S])/(Km + [S])

33
Q

Que signifie un Km faible?

A

Que l’enzyme est efficace pour de faible [S] (et vice versa)

-La formation du complexe ES est favorisée
-Le Vmax est atteint à faible concentration du substrat

*Km est une mesure de l’affinité de l’enzyme pour son substrat

Km = (k-1 + k2)/k1

34
Q

Qu’est-ce que l’équation de Lineweaver-Burk?

A

(1/v0) = (Km/Vmax) * (1/[S]) + (1/Vmax)

Ordonnée à l’origine = 1/Vmax
Pente = Km/Vmax
Interception avec l’axe des x = -1/Km

35
Q

Qu’influencent les variations de pH (3)?

A

-La liaison du substrat à l’enzyme
-L’ionisation du substrat
-L’activité catalytique de l’enzyme

36
Q

Quels sont les effets du pH (2)?

A

Il ionise des aa au site catalytique de l’enzyme ou change la structure secondaire/tertiaire/quaternaire.

Variations extrêmes de pH dénaturent l’enzyme.

37
Q

Qu’est-ce que le pH optimal?

A

Les enzymes sont spécifiques à certains environnement (certains pH)

38
Q

Le ____ et le ____ changent selon le pH.

A

-Vmax
-Km

39
Q

Quels sont les effets de la température sur la vitesse des réactions enzymatiques?

A

La température augmente la vitesse de réaction (énergie cinétique plus grande)

La température augmente la dénaturation de l’enzyme

*Température optimale : croisement entre les 2 courbes théoriques (dénaturation théorique et activation théorique) de la vitesse en fonction de la température

40
Q

Qu’est-ce qu’un site actif?

A

Cavité ou crevasse permettant la liaison de (des) substrat(s) de la réaction où les chaînes latérales de quelques résidus (aa) vont participer à la réaction chimique.

41
Q

Qu’est-ce qu’un ligand (substrat)?

A

Petite molécule se liant à une protéine par des interactions non covalentes

42
Q

Qu’est-ce qu’un site allostérique/modulateur?

A

Site de l’enzyme autre que le site actif où peuvent se fixer réversiblement des molécules capables de moduler la vitesse de réaction

43
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur?

A

Toute substance capable d’empêcher ou diminuer la réaction enzymatique (au site actif ou ailleurs, réversiblement ou pas)

44
Q

Quelles sont les familles d’enzymes (4)?

A

-Oxydoréductase : ajoutent ou enlèvent un électrons ou un hydrogène (déshydrogénases, oxydases, réductases, oxygénases, peroxydases)

-Transférases : Transfert d’un groupe chimique entre 2 substrat (NH2, méthyle, glucose)

-Isomérases : réactions de changement structural (chimique ou optique)

-Ligases (synthétases) : réaction d’addition de 2 substrats (requiert énergie)

45
Q

Quels sont les acides aminés importants au site actif (8)?

A

-Aspartate
-Glutamate
-Histidine
-Cysteine
-Tyrosine
-Lysine
-Arginine
-Serine

46
Q

Quel est le mécanisme de catalyse le plus fréquent?

A

Catalyse acide-base (échange de proton)

47
Q

Il y a 3 protéases (enzymes) qui brisent le lien peptidique (hydrolyse). Quelles sont-elles? Quelles sont leur spécificité de substrat (quand chacune va être utilisée/quand elles vont briser le lien)?

A

-Chymotrypsine : si R = Phe, Tyr ou Trp (aromatiques)

-Trypsine : si R = Lys, Arg mais pas His (dibasiques)

-Élastase : si R = Gly ou Ala (petits et non polaires)

48
Q

Comment ont évolué les enzymes impliquées dans une voie métabolique commune? Pourquoi?

A

Elles ont évolué pour fonctionner à proximité, ce qui limite la diffusion du produit.

49
Q

Quelles sont les structures de fonctionnement possibles des enzymes (3)?

A

-Les enzymes fonctionnent en complexe formé par plusieurs sous-unités

-Les enzymes sont liées à une protéines matrice commune

-Il y a fusion de plusieurs gènes (enzymes) en un seul qui produit une protéine complexe avec plusieurs domaine

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