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BCM 1531 > Structure et fonctions des protéines > Flashcards

Structure et fonctions des protéines Flashcards

1
Q

Quelles sont les modifications covalentes possibles sur des protéines (7)?

A

1-Acétylation (favorisée sur un groupement azoté) : ajout de
CH3 — C —
||
O
2-Phosphorylation (se passe lorsque OH présent) : ajout de
O-
|
O = P —
|
O-
3-Hydroxylation : ajout de OH

4-Méthylation (favorisée sur groupement azoté) : ajout de CH3

5-Carboxylation : ajout de COO-

6-Addition de lipides

7-Addition de sucres

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Q

Quelles sont les fonctions possibles pour une protéine (structure quaternaire) (6)?

A

1-Régulation
2-Structure
3-Mouvement
4-Catalyseur
5-Transport
6-Signalisation

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3
Q

Le cytosquelette est un composant essentiel de la ________ des cellules ________.

A

-structure
-eucaryotes

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4
Q

Le cytosquelette est composé de protéines qui forment des fibres. Quelles sont ces protéines (3)?

A

-Les micro filaments
-Les filaments intermédiaires
-Les microtubules

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5
Q

Quels sont les types d’actine? Quels sont leurs rôles à chacun?

A

Actine G : actine globulaire, libre, lie l’ATP (peut pas hydrolyser l’ATP)

Actine F : actine filamenteuse, lie l’ATP et l’ADP

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6
Q

Comment se forme un microfilament d’actine?

A

Par addition de monomères des 2 côtés

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7
Q

De quel côté le rallongement d’un microfilament d’actine est plus rapide?

A

Du côté + (côté des molécules actine-ATP). L’actine-G devient actine-F lorsqu’elle se lie au filament d’actine.

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8
Q

La polymérisation-dépolymérisation est un phénomène _______.

A

Dynamique (réversible)

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9
Q

De quoi dépend la polymérisation?

A

De l’hydrolyse d’ATP en ADP

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10
Q

Quelles sous-unités de l’actine contiennent l’ATP?

A

Seules les sous-unités ajoutées récemment contiennent l’ATP (le côté +)

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11
Q

Les microtubules sont des structures de quoi?

A

De tubuline

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12
Q

Que forme la tubuline?

A

La tubuline forme des polymères en forme de tube (moins flexibles que les microfilaments). Les polymères sont assemblés à partir de dimères de Tubuline (a+b)

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13
Q

Que cause l’incorporation d’un dimère de tubuline dans le microtubule?

A

Cela cause l’hydrolyse d’une molécule de GTP

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14
Q

Qu’est-ce qui forme un tube de tubuline?

A

L’alignement de plusieurs protofilaments

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15
Q

Dans un mirotubule, de quel côté la polymérisation est plus rapide?

A

Du côté +

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16
Q

Vrai ou faux : La polymérisation-dépolymérisation d’un microtubule se passe des deux côtés.

A

Vrai

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17
Q

À quoi servent les microtubules?

A

Ils servent au transport des chromosomes lors de la division mitotique.

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18
Q

Qu’est-ce que le taxol?

A

C’est un agent anticancéreux qui bloque la dépolymérisation des microtubules.

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19
Q

Que sont les filaments intermédiaires?

A

Ils n’ont pas de rôle dans la motilité mais sont connectés avec les filaments d’actine et/ou les microtubules.

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20
Q

Vrai ou faux : Il existe peu de types de filaments intermédiaires.

A

Faux : Il existe de nombreux types de filaments intermédiaires (environ 65 chez l’humain).

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21
Q

Quel nucléotide est requis pour l’assemblage des filaments intermédiaires?

A

Aucun (ni ATP, ni GTP)

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22
Q

Quel est le composant principal de la peau et des poils?

A

La kératine

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23
Q

Comment est structuré un filament intermédiaire?

A

Dimère d’hélices alpha à répétitions de 7 résidus. Les aa 1 et 4 sont non polaires. Il y a formation d’une double hélice par empilement des dimères (structure coiled coil).

Assemblage d’octamère = 1 fibre
Assemblage de fibres = 1 filament intermédiaire

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24
Q

Quel type de protéines ont la capacité de changer leur conformation? Comment?

A

Les protéines moteur, par hydrolyse de l’ATP ou GTP

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25
Q

Le changement de conformation est associé à un _________.

A

Mouvement : Le mouvement est linéaire et suit des structures cytoplasmiques ou nucléaires.

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26
Q

Quelles sont les protéines moteurs (4)? Où se déplacent-elles?

A

-DNA/RNA polymérase se déplacent le long de l’ADN durant la réplication et la transcription dans le noyau.

-Myosine se déplace le long de microfilaments dans le cytoplasme, génère la contraction musculaire.

-Kinésine se déplace le long des microtubules et permet le transport des chromosomes lors de la mitose.

-Dynéine se déplace le long des microtubules dans le cytoplasme, permet le transport de vésicules et le mouvement des cils flagelles chez les eucaryotes.

27
Q

Qu’est-ce que la myosine?

A

La myosine est présente dans les cellules musculaires et permet la contraction musculaire. Sa structure tertiaire est composée d’une queue, d’un cou et d’une tête. Chaque tête interagit avec une molécule d’actine et possède un site de liaison à l’ATP.

28
Q

Fonctionnement de la myosine (7 étapes)

A

1-La liaison à l’ATP change la conformation de la myosine et décroche la tête de la myosine (diminue son affinité pour l’actine)

2-L’hydrolyse de l’ATP en ADP génère un nouveau changement de conformation qui fait tourner la région cou-tête. L’affinité pour l’actine est plus forte

3-La liaison à l’actine se produit à un site plus éloigné qu’au départ, dû au mouvement de la tête de la myosine

4-La liaison à l’actine cause la libération deP puis ADP

5-La tête de myosine reprend sa conformation initiale

6-En reprenant sa conformation, la myosine génère un mouvement le long de l’actine. Déplacement de l’actine par rapport à la myosine

7-Le cycle peut reprendre

29
Q

Qu’est-ce qui permet l’association protéine-ligand?

A

La complémentarité moléculaire

30
Q

Qu’est-ce qu’un ligand? Comment se lie-t-il?

A

C’est un composé chimique (peptide, protéine, dérivé lipidique). Un ligand se lie à sa protéine cible par des forces non covalentes (liaisons ioniques, hydrogène, hydrophobes) de manière spécifique.

31
Q

Est-ce que la liaison protéine-ligand est réversible?

A

Oui

32
Q

Que modifie la liaison du ligand sur sa protéine cible?

A

Elle modifie généralement la conformation de la protéine et donc sa fonction.

33
Q

La force de la liaison protéine-ligand est appelée ________.

A

Affinité moléculaire

34
Q

À haute affinité moléculaire,il faut une ________ concentration pour saturation. À basse affinité moléculaire, il faut une concentration ________ pour saturation.

A

-faible
-élevée

35
Q

Quelles protéines permettent le transport de l’O2? Comment?

A

La myoglobine (muscles) et l’hémoglobine (sang) sont des protéines qui contiennent un groupement prosthétique de type Hème. Ce groupement permet la liaison réversible à une molécule d’O2.

36
Q

Qu’est-ce qu’un groupement prosthétique (hème)?

A

C’est un élément d’une protéine, essentiel à la fonction de la protéine, non constitué d’acides aminés, dont la synthèse est indépendante de la synthèse de la protéine.

37
Q

De quoi est composé l’hème?

A

De protoporphyrine :

-2 groupements hydrophobe tournés vers l’intérieur de la molécule
-2 groupements ionique et polaire tournés vers le milieu aqueux (solvant)

Et d’un atome de fer :

-L’atome de fer sous forme ferreux (Fe++) est tenu en place par 5 axes de coordination (4 avec le N de la protoporphyrine et 1 avec le noyau imidazole de l’histidine-93)
-Un 6e axe sert à la liaison avec l’oxygène

38
Q

Quelle est la nomenclature de la myoglobine selon la présence de l‘O2?

A

Avec O2 : oxymyoglobine
Sans O2 : désoxymyoglobine

39
Q

Vrai ou faux : La myoglobine (même pour l’hémoglobine) ne peut pas fixer le CO.

A

Faux : La myoglobine (même pour l’hémoglobine) peut fixer le CO.

40
Q

En solution, l’affinité de l’hème pour le CO est _______ fois celle pour le O2. Dans la myoglobine, l’affinité de l’hème pour le CO est _______ fois celle pour le O2.

A

-25 000
-250

41
Q

De quoi est composée l’hémoglobine?

A

De 4 sous-unités : 2 a et 2 b (donc 2 protomères abonnés).

Chaque sous-unité est formée de 8 hélices alpha, ce qui en fait donc la structure majoritaire de l’hémoglobine.

1 hème par sous-unité, donc 4 hèmes pour l’hémoglobine.

42
Q

_____ (chez l’embryon) apparaît dans la première semaine de vie in utero et persiste jusqu’à 3 mois de gestation, puis est remplacée par _____ (chez le fœtus) qui persiste jusqu’à environ 6 mois post natal. _____ apparaît dès la naissance et remplace graduellement ______.

A

-HbE
-HbF
-HbA
-HbF

*Leur affinité pour O2 change graduellement de haute à faible, permettant in utero une meilleure facilité d’échange de O2 de la mère à l’embryon/fœtus.

43
Q

Comparaisons entre myoglobine et hémoglobine

A

Myoglobine : protéine de transport d’O2 dans le muscle, MM = 17 000 Da, 1 seul polypeptide composé de 8 hélices a (1 sous-unité = structure tertiaire), 1 groupe hème

Hémoglobine : protéine de transport d’O2 dans le sang (érythrocytes), MM = 64 000 Da, 4 sous-unités (2 protomères ah = structure quaternaire), 1 groupe hème/sous-unité = 4 groupes hème

44
Q

Quelle est la forme de la courbe d’oxygénation de la myoglobine?

A

Hyperbole rectangulaire (atteint un plateau lorsque toute MB est oxygénée = saturation maximale).

La saturation augmente rapidement à de faibles concentrations

45
Q

Quelle est la forme de la courbe d’oxygénation de l’hémoglobine?

A

Sigmoïde

*Il y a une faible affinité à de faibles concentrations d’O2. Effet allostérique de l’O2 augmente l’affinité de l’hémoglobine pour l’O2.

46
Q

Que permet l’affinité différente des deux protéines (myoglobine et hémoglobine) pour l’O2?

A

Elle permet la liaison de l’O2 à la myoglobine dans les tissus, là ou la concentration d’O2 est plus faible.

47
Q

Qu’est-ce que l’effet allostérique?

A

Quand un ligand induit un changement de conformation de la protéine qui change son affinité pour un autre ligand à un autre site

48
Q

O2 = _______
Hb = _______

A

-effecteur allostérique
-protéine allostérique

49
Q

Lorsque O2 se fixe à une sous-unité, celle-ci passe d’une conformation ________ à ________.

A

-T (tendue)
-R (relâchée)

50
Q

Quelle conformation de l’hémoglobine a une affinité pour O2 plus basse?

A

La conformation T a une affinité pour O2 plus basse que la conformation R.

51
Q

Que se passe-t-il lorsqu’une molécule de O2 se lie à l’hémoglobine?

A

Quand un O2 se fixe à une sous-unité, une autre passe de T à R et fixe plus rapidement un autre O2, la sous-unité suivante passe de T à R et ainsi de suite. Cela stimule les liaisons suivantes à l’O2.

52
Q

Lors de la liaison de O2, il y a rotation de _____° de ______.

A

-(15)
-His 64

*Cela ressère la molécule d’hémoglobine.

53
Q

Qu’est-ce que la coopérativité positive?

A

Elle favorise l’oxygénation complète à haute pO2 dans les poumons et désoxygénation à faible pO2 dans les capillaires des tissus. À faible concentration, diminue l’affinité de O2 (effet inverse).

54
Q

Qu’est-ce qui est aussi un effecteur allostérique de l’hémoglobine autre que l’O2?

A

Le 2,3-BisPhosphoGlycérate (BPG)

55
Q

Que fait le BPG?

A

Il diminue l’affinité de Hb pour O2. Il permet le relargage de l’O2 à faible pO2.

56
Q

Quel est l’effet du pH sur l’hémoglobine?

A

Le changement de conformation entre désoxyHb et oxyHb modifie légèrement l’environnement de plusieurs aa. Ceux-ci sont sensibles à la concentration de H+ (pH) et relâchent des protons au passage vers la conformation oxyHb.

-En augmentant le pH (condition basique, en diminuant [H+]) = on favorise la réaction vers oxyHb

-En diminuant le pH (condition acide, en augmentant [H+]) = on favorise la forme désoxyHb

57
Q

Comment est appelé l’effet du pH sur l’hémoglobine?

A

L’effet Bohr

58
Q

Expliquer l’impact moléculaire du pH sur Hb

A

L’ion imidazolium s’associe avec le groupe carboxylate. Lors de l’oxygénation, il y a bris de ce lien. À cause du pKa de l’ion imidazolium, un pH plus bas favorise la forme désoxyhémoglobine. Ainsi, ce n’est pas le CO2 qui abaisse l’affinité de Hb pour l’O2, mais le pH.

59
Q

Pourquoi l’effet Bohr joue un rôle important en physiologie?

A

Parce que l’activité métabolique et la production de CO2 sont associés à la production de H+ dans les tissus et les érythrocytes.

60
Q

Dans les ______, la présence de H+ facilite le ________.

A

-tissus
-relargage d’O2

61
Q

Comment est transporté le CO2 (3 étapes)?

A

1-Dans les poumons, la conversion en oxyHb libère H+ qui est éliminé par formation de CO2

2-Le CO2 est transporté sous sa forme HCO3- par le sang jusqu’au poumon où il sera reconverti en CO2

3-Le CO2 est dégagé par diffusion

62
Q

Quelle est la durée de vie des érythrocytes?

A

Environ 120 jours

63
Q

Que se passe-t-il lorsque l’érythrocyte meurt?

A

La partie protéine de l’hémoglobine libérée est hydrolysée et les acides aminés récupérés.

Le groupement hème est oxydé en bilirubine, pigment jaune qui sera éliminé par les voies biliaires.

64
Q

Qu’arrive-t-il lorsqu’il y a trop de bilirubine dans le sang?

A

Le pigment jaune s’accumule dans le sang (jaunisse) et les tissus.

BCM 1531 (49 decks)

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