Brainscape's Knowledge GenomeTM


Top Flashcards (Certified)
All Flashcards

hémato > fibrinoformation et fibrynolyse : physio et exploration > Flashcards

fibrinoformation et fibrynolyse : physio et exploration Flashcards

(93 cards)

Start Studying
1
Q

Quelle enzyme convertit le fibrinogène en monomères de fibrine ?

A

thrombine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Quel facteur stabilise la fibrine ?

A

Le facteur XIIIa.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Quels produits sont générés par la dégradation de la fibrine stabilisée ?

A

Les D-dimères et les produits de dégradation de la fibrine.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Quelle enzyme est responsable de la fibrinolyse ?

A

La plasmine.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Quels produits résultent de la dégradation du fibrinogène ?

A

Les produits de dégradation du fibrinogène.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Quelle est la relation entre la coagulation et la fibrinolyse dans ce schéma ?

A

La coagulation forme la fibrine stabilisée, et la fibrinolyse la dégrade.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Quels sont les quatre principaux intervenants dans la fibrinoformation ?

A

La thrombine
Le fibrinogène
Le facteur XIII
Le calcium

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Quels mécanismes jouent un rôle dans la fibrinoformation ?

A

L’action de la thrombine
L’action du facteur XIIIa et du calcium

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Quel est le rôle du calcium dans ce processus ?

A

Il agit en synergie avec le facteur XIII pour stabiliser la fibrine.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Quel est le rôle du facteur XIIIa dans la fibrinoformation ?

A

Le facteur XIIIa se lie aux chaînes α du monomère de fibrine et les stabilise en formant des liaisons covalentes solides.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Sous quelle forme circule le facteur XIII dans le sang ?

A

Le facteur XIII circule sous forme d’un hétérotétramère (A2B2).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Que font les chaînes B du facteur XIII ?

A

Les chaînes B protègent les chaînes A du facteur XIII de la dégradation protéolytique.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Comment la thrombine active-t-elle le facteur XIII ?

A

La thrombine active les chaînes A du facteur XIII par protéolyse d’un peptide d’activation.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Quel rôle joue le calcium dans l’activation du facteur XIII ?

A

Le calcium est nécessaire pour l’activation du facteur XIII et permet de stabiliser la fibrine formée.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Quels sont les activateurs du plasminogène impliqués dans la fibrinolyse ?

A

tPA (Tissue Plasminogen Activator) : Active le plasminogène en plasmine, principalement dans les tissus endommagés.
Urokinase : Active également le plasminogène, surtout dans le plasma.
Kallicréine et facteur XIIa : Activent le plasminogène indirectement dans certaines conditions.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Quels inhibiteurs régulent la fibrinolyse ?

A

α2-antiplasmin : Inhibe la plasmine.
α2-macroglobuline : Se lie à la plasmine, l’inactivant.
PAI-1 et PAI-2 : Inhibent les activateurs du plasminogène (tPA et urokinase).
TAFI : Réduit la fibrinolyse en modifiant la fibrine pour empêcher la liaison de la plasmine.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Quels sont les produits formés après l’action de la plasmine sur la fibrine ?

A

La plasmine découpe la fibrine en produits de dégradation de la fibrine, qui peuvent être détectés dans le plasma, comme les D-dimères.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Quelle est la structure du fibrinogène

A

Le fibrinogène est représenté par une molécule composée de trois chaînes : Aα, Bβ et γ (Aα2Bβ2γ2).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Lieu de synthèse dans l’organisme du fibrinogène

A

hépatique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Quel est le rôle du fibrinogène dans l’hémostase primaire ?

A

Le fibrinogène facilite l’agrégation des plaquettes entre elles pour former le “clou plaquettaire”, en se liant à un récepteur présent sur la membrane plaquettaire (GPIIbIIIa).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Quel est le rôle du fibrinogène dans la coagulation ?

A

Le fibrinogène agit comme substrat de la thrombine (FIIa), qui le clive en fibrine, libérant des fibrinopeptides (FpA et FpB).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Quels sont les fibrinopeptides libérés lors de la transformation du fibrinogène en fibrine

A

Deux fibrinopeptides A (FpA et Aα 1-16) et **deux fibrinopeptides B **(FpB et Bβ 1-14) sont libérés.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Quel est le rôle du facteur XIII dans la stabilisation de la fibrine ?

A

Le facteur XIIIa stabilise la fibrine en formant des liaisons covalentes entre les monomères de fibrine.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Quelle est l’importance de la stabilisation des fibres de fibrine ?

A

La stabilisation par le facteur XIIIa est essentielle pour maintenir l’intégrité du caillot sanguin et prévenir une dégradation prématurée.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Quels sont les principaux intervenants dans le processus de fibrinolyse ?
Le **plasminogène** Les **activateurs du plasminogène** Les **régulateurs** (inhibiteurs de la plasmine, TAFI, inhibiteurs des activateurs du plasminogène, et autres régulateurs)
26
Quels sont les régulateurs de la fibrinolyse ?
Les inhibiteurs de la plasmine TAFI Les inhibiteurs des activateurs du plasminogène autres
27
Résumes en 3 étapes la fibrinolyse
La formation et l'action de la plasmine La régulation de la fibrinolyse Les produits libérés lors du processus
28
Comment est structurée la molécule de plasminogène ?
composée de plusieurs domaines appelés K1, K2, K3, K4, et K5. Ces domaines sont reliés par une chaîne polypeptidique.
29
quel est l'importance du site Arg-Val dans la structure du plasminogène ?
Le site Arg-Val est essentiel pour l'activation du plasminogène en plasmine, car il est reconnu et clivé par les activateurs du plasminogène.
30
Quelles sont les deux formes moléculaires du plasminogène
Le glu-plasminogène (forme native) Le lys-plasminogène (forme plus active)
31
Comment le lys-plasminogène est-il formé à partir du glu-plasminogène ?
Le **lys-plasminogène provient du glu-plasminogène** lorsque l'extrémité NH2-terminale est clivée par des activateurs tissulaires du plasminogène.
32
Quelles sont les formes du plasminogène capables de se transformer en plasmine ?
Les** deux formes**, le glu-plasminogène et le lys-plasminogène, peuvent être transformées en plasmine.
33
Quel est le rôle du t-PA dans la fibrinolyse ?
Le t-PA est l'**activateur principal du plasminogène** dans la fibrinolyse.
34
Comment le t-PA agit-il sur le plasminogène ?
Le t-PA transforme le **plasminogène en plasmine,** qui **dégrade la fibrine.**
35
Qu'est-ce qui distingue l'action du t-PA sur la fibrine par rapport à son action dans le plasma ?
L'action du t-PA est **400 fois** plus efficace lorsqu'il est adsorbé sur la **fibrine** que dans le plasma.
36
Quels sont les enzymes responsables de la protéolyse du plasminogène ?
La **plasmine, le facteur X, la kallicréine et le t-PA **(tissue plasminogen activator) sont responsables de la protéolyse du plasminogène
37
L' u-PA (urokinase) à un role plus important que t-PA dans l'activation du plasminogène ? v ou f
Faux rôle plus accessoire.
38
Molécules qui activent u-PA (urokinase) ?
sécrété sous forme de **pro-urokinase **et est activé par la **plasmine** et la **kallicréine**.
39
Quel est l'activateur du t-PA et u-PA ?
Kallikréine
40
Quel est le rôle principal du PAI-1 dans la fibrinolyse ?
Le PAI-1 est l'**inhibiteur** principal **covalent** du** t-PA et du u-PA,** régulant ainsi l'activation du plasminogène.
41
Où est sécrété le PAI-1 ?
Le PAI-1 est sécrété par les **hépatocytes**, les cellules **endothéliales** et les **plaquettes**.
42
quelle est la concentration relative de PAI-1 par rapport au t-PA et u-PA ?
Sa concentration molaire est **cinq fois supérieure** à celle du t-PA et u-pa.
43
Comment le PAI-1 est-il régulé ?
par un cycle **nycthéméral**.
44
Quel rôle joue le PAI-2 ?
l'inhibition de la fibrinolyse pendant la grossesse.
45
où est sécrété PAI-2
placenta
46
Quels sont d'autres regulateurs de la fibrinolyse (autres que PAI-1, PAI-2) ?
**TAFI** (Zymogène) **Inhibiteur de la C1-estérase Glycoprotéines riches en histidine (HRG) et Thrombospondine
47
Zymogène ou inhibiteur: t-PA PAI-1 PAI-2 plasminogène u-PA alpha2 antiplasmine?
zymogène: plasminogène, t-PA, u-PA inhibiteur: alpha2 antiplasmine, PAI-1, PAI-2
48
Quel rôle joue la plasmine dans l'état post-thrombotique ?
Responsable de la dégradation de la fibrine, produisant ainsi des D-dimères et des produits de dégradation de la fibrine (PDF).
49
Que représentent les D-dimères dans le processus de fibrinolyse ?
Les D-dimères sont un marqueur de la dégradation de la fibrine et servent à caractériser la fibrinolyse.
50
Qu'est-ce qui caractérise les fragments de dégradation de la fibrine ?
Les fragments de dégradation de la fibrine sont hétérogènes en taille et en composition, avec une durée de vie proportionnelle à leur taille.
51
Quel est le rôle du PAI dans l'état post-thrombotique ?
Le PAI (Plasminogen Activator Inhibitor) inhibe l'activation du plasminogène, régulant ainsi la fibrinolyse.
52
Quel est le rôle de la thrombine (IIa) ?
Convertit le fibrinogène en fibrine.
53
Quels sont les facteurs impliqués dans l’activation du fibrinogène ?
Thrombine (IIa), calcium (Ca²⁺), facteur XIIIa.
54
Que permet la polymérisation de la fibrine ?
Formation du réseau de fibrine stabilisé.
55
Quel est le principe du dosage du fibrinogène par la méthode de Clauss ?
Mesure du temps de coagulation d’un plasma citraté après ajout de thrombine et de calcium.
56
Dosage du fibrinogène: méthode de clauss Quel est le rôle de la thrombine dans cette méthode ?
Elle convertit le fibrinogène en fibrine, permettant de mesurer le temps de coagulation.
57
Quel est le taux normal de fibrinogène plasmatique ?
2 à 4 g/L.
58
Dosage du fibrinogène Pourquoi le plasma est-il citraté ?
Pour empêcher la coagulation en complexant le calcium
59
Dosage du fibrinogène Que représente la courbe
La relation inverse entre le taux de fibrinogène et le temps de coagulation.
60
Comment est estimé le fibrinogène dans la méthode du fibrinogène dérivé ?
À partir de la courbe du temps de prothrombine (TP).
61
Pourquoi la méthode du fibrinogène dérivé est-elle sous-estimée pour les plasmas lyophilisés ?
À cause des modifications de la structure du fibrinogène lors de la lyophilisation.
62
Quelle est la particularité du dosage du fibrinogène « à la chaleur » ?
Méthode historique basée sur la précipitation du fibrinogène à 56°C.
63
Quels sont les gènes étudiés en cas d’anomalies du fibrinogène ?
FGA, FGB, FGG (gènes codant pour les chaînes du fibrinogène).
64
Pourquoi le fibrinogène antigène est-il plus automatisable
Car il repose sur des coffrets commerciaux utilisables en laboratoire de routine.
65
Dosage du fibrinogène dérivé Dans quelles conditions cette méthode est-elle fiable ?
Lorsque le TP et le TCA sont dans les valeurs normales.
66
Différence entre fibrinogène dérivé et méthode de Clauss ?
Elle n’utilise pas d’excès de thrombine mais exploite les temps de coagulation standards (TP).
67
Cites 3 méthodes utilisées pour le dosage des "produits" liés à la formation de fibrine
-Méthodes non immunologiques -Méthodes d’agglutination de microparticules sensibilisées -Méthodes type ELISA = méthode de référence
68
Quels sont les trois tests non immunologiques utilisés pour doser les produits de fibrine ?
Test de gélification à l’éthanol, précipitation au sulfate de protamine, temps de lyse des euglobulines.
69
Pourquoi les tests non immuno sont-elles considérées comme peu sensibles ?
Elles sont manuelles et semi-quantitatives.
70
Quels sont les principes des tests d’agglutination de microparticules sensibilisées ?
Réaction antigène-anticorps provoquant une agglutination détectable optiquement.
71
Pour les méthodes d’agglutination de microparticules sensibilisées Quelles sont les différences entre les tests de première et de deuxième génération ?
Génération 1 : méthodes manuelles (latex, hématies) Génération 2 : méthodes automatisées immuno-turbidimétriques.
72
Quelle est la méthode de référence pour le dosage des "produits" liés à la formation de fibrine ?
ELISA
73
En 1 phrase le principe du test ELISA
« sandwich » entre un Ac de capture fixé et un second Accouplé à un révélateur
74
Quels sont les trois générations de tests ELISA pour les D-Dimères ?
Génération 1 :ELISA classique sur microplaque Génération 2 :ELFA plasmatique unitaire) Génération 3 :ELFA sur sang total
75
Quels sont les trois principaux problèmes de standardisation des tests D-Dimères ?
Diversité des anticorps, Absence d’étalon international, Diversité de préparation des contrôles
76
Quelles unités sont utilisées pour exprimer les D-Dimères ?
DDI (D-Dimer Units) ou FEU (Fibrinogen Equivalent Units), avec un facteur de conversion d’environ 0,5.
77
Pourquoi la diversité des anticorps pose-t-elle problème ?
Différences de spécificité et réactivité croisée avec les produits de dégradation du fibrinogène.
78
Quel impact a la variabilité des contrôles ?
Des différences dans la préparation des contrôles peuvent fausser les résultats entre laboratoires.
79
Quels sont les deux tests globaux sur sang total évaluant le fibrinogène ?
La thromboélastographie (TEG) et la thromboélastométrie (ROTEM).
80
Quelle est la différence technique entre TEG et ROTEM ?
TEG mesure le mouvement d’un cylindre oscillant ; ROTEM mesure la rotation d’un piston fixe.
81
Tests globaux sur le fibrinogène (TEG/ROTEM) Quels paramètres sont mesurés ?
Temps de réaction (CT/R time) fermeté du caillot (MCF/MA) temps de lyse (LI/CLI).
82
Comment se manifeste une hyperfibrinolyse sévère sur ROTEM ?
Par un tracé en goutte d’eau.
83
Comment peut-on corriger l'hyperfibrinolyse ?
Avec l’administration de protamine.
84
Quelle méthode est utilisée pour doser l’α2-antiplasmine ?
Colorimétrique Stachrom Stago.
85
Quelle est la valeur seuil définissant une hypofibrinogénémie ?
< 0,7 g/l
86
Quelles sont les principales causes d’hypofibrinogénémie ?
Déficit constitutionnel et consommation (ex. CIVD).
87
À partir de quelle valeur parle-t-on d’hyperfibrinogénémie ?
> 5 g/l
88
Quelle est la principale cause d’hyperfibrinogénémie ?
L'inflammation
89
Qu’est-ce qu’une dysfibrinogénémie ?
Une anomalie qualitative du fibrinogène avec un taux plasmatique normal ou modifié.
90
Quelles sont les origines possibles d’une dysfibrinogénémie ?
Constitutionnelle (héréditaire, asymptomatique) ou acquise (ex. gammapathies monoclonales).
91
Pourquoi une CIVD peut-elle provoquer une hypofibrinogénémie ?
Car la consommation excessive du fibrinogène dans la coagulation intravasculaire disséminée épuise les réserves.
92
À partir de quelle valeur parle-t-on de dysfibrinogénémie ?
hahaaaa PIEGE entre 2 et 4 (VALEUR NORMALE) anomalie qualitative
93

hémato (3 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions