Glossar Vorlesung 1-4 Flashcards
(58 cards)
Primärzellkultur
Tierische Zellen vom Gewebeband, die in vitro gehalten werden
Zelllinie
Eine Linie von Zellen in einem Kultur, die sterben nicht ab. (Tumorzellen wie z.B. HeLa, spontane Entwicklung aus einem Kultur, oder durch Transformation (Aufnahme von externe DNA) hergestellt)
Antikörper
Proteine, die 2 identische Antigensbindungsstellen haben, um an spezifische Antigene zu binden. Besteht aus 2 schwere und 2 leichte Ketten.
Immunfluoreszenz
Fluoreszenzfarbstoffe an einen Antikörper gebunden, um bestimmte Proteine innerhalb der Zelle zu lokalisieren
Fluoreszierende Proteine (z.B. GFP); wie unterscheidet sich diese Methode von Immunfluoreszenz?
Leuchtende Proteine, deren DNA in einer Zelle hinzufügt werden, damit Protein(e) in einer Zell selbst leuchten.
Aminosäure
22 Moleküle, auf deren Proteine aufgebaut werden. N-Terminus (+) hat eine Aminogruppe, C-Terminus (-) hat eine Carboxygruppe. Durch Seitenketten identifiziert.
Protein
Peptidbindung zwischen Aminosäuren
Lipophil (Lipophob)
Lipohil = unpolar, Lipohop = Hydrophil
Hydrophil (Hydrophob)
Hydrophil = polar, Hydrophob = Lipophil
Primärstruktur
Anordnung (Sequenz) der Aminosäuren, vom N- zum C-Terminus
Sekundärstruktur; welche Wechselwirkungen?; wie heißen die Strukturen?
Faltung der Polypeptidkette wegen Wechselwirkungen (Ionische Bind., Wasserstoffbrücken, Van der Waals) benachbarter Aminosäuren.
alpha-Helix, Beta-Faltblatt, Random Coil, Haarnadelschleifen
Tertiärstruktur; welche Wechselwirkungen?
Gesamtkonformation einer Polypeptidkette wegen langreichweitigen Interaktionen der Sekundärstrukturen. Stabilisert durch hydrophobe Wechselwirkungen (apolaren Seitenketten), nicht kovalente Ww. und Disulfidbrücken (kovalent, nur in Cys)
Quartärstruktur
Existiert nur in einigen Proteine. Anzahl und räumliche Anordnung der Untereinheiten
a-Helix
Helixförmige Faltstruktur
ß-Faltblatt
Faltstruktur
Disulfidbrücke
kovalente Bindung S-S; kommt in Cysteine vor.
Proteindomäne (strukturelle, funktionelle, topologische)
Bereiche eines Proteins, die verschiedene Funktionen erfullen, und unabhängig voneinander aufgebaut werden.
Topoligische = räumliche Anordnung verschiedener Teile eines Proteins, z.B. Transmembranprotein
Proteinmotiv
Sequenz von Aminosäuren, der mit einem bestimmten Funktion verbunden ist. Bildet auch spezifische Strukturen (z.B. Helix-Loop-Helix). Ein Teil der Sekundärstruktur.
Oberflächenkomplementarität; welche Wechselwirkungen?
Einige Proteinen können durch nicht-kovalente Wechselwirkungen miteinander interagieren. z.B. Antikörper-Antigen, Rezeptor-Ligand
Proteinkinase/Phosphorylierung
ATP liefert eine Phosphatgruppe, die an einem Protein bindet. Proteinkinasen sind Enzyme, die die Phosphorylierung spezifischer Zielproteine katalysiert.
Proteinphosphatase/Dephosphorylierung
Gegenteil von Kinase; Phosphatgruppe abgelöst
Posttranslationale Modifizierung; was sind Beispiele davon?
Translation: Ribosomen bilden Aminosäuren von mRNA
Posttranslational: fertige Proteine werden durch kovalente Additionen verändert
z.B. Phosphorylierung (anorganisch), Glycosylierung (organisch)
Chromatorgaphie; nach welcher Eigenschaften werden Proteine getrennt?;
zu identifizierte Proteinmischung mit kontinueller Durchfluss von Lösungmittel getrennt durch
- Ladung (Ionaustausch)
- Grösse (Gelfiltration)
- Bindungseigenschaften (Affinität)
–> z.B. mit Antikörper, die zu bestimmte Proteine binden und nicht der anderen
SDS-PAGE
PolyAcrylamide Gel Electrophoresis, in Sodium Dodecyl Sulfate gelöst.
- Proteine in SDS gelöst & denaturiert; Untereinheiten trennen sich
- Flüssigkeit in Gel zwischen 2 Glasplatten gegossen, mit Stromfluss
- Längere Moleküle bleiben höher im Gel, kürzere fallen tiefer ***
