Hémoglobine Flashcards
1
Q
Hémoglobine: C’est quoi?
A
- L’hémoglobine est le véhicule moléculaire qui transporte l’oxygène dans le sang, le captant au poumon pour le libérer dans les tissus périphériques.
- Il existe plusieurs variantes normales et anormales de l’hémoglobine chez l’humain, mais l’une d’elle, l’hémoglobine A, prédomine largement à l’état normal après la naissance.
2
Q
Hémoglobine: Son rôle
A
- L’hémoglobine est le véhicule moléculaire qui transporte l’oxygène dans le sang, le captant au poumon pour le libérer dans les tissus périphériques.
- Il existe plusieurs variantes normales et anormales de l’hémoglobine chez l’humain, mais l’une d’elle, l’hémoglobine A, prédomine largement à l’état normal après la naissance.
3
Q
Hémoglobine: Variantes
A
- L’hémoglobine est le véhicule moléculaire qui transporte l’oxygène dans le sang, le captant au poumon pour le libérer dans les tissus périphériques.
- Il existe plusieurs variantes normales et anormales de l’hémoglobine chez l’humain, mais l’une d’elle, l’hémoglobine A, prédomine largement à l’état normal après la naissance.
4
Q
Hémoglobine: Variante la plus fréquente
A
- L’hémoglobine est le véhicule moléculaire qui transporte l’oxygène dans le sang, le captant au poumon pour le libérer dans les tissus périphériques.
- Il existe plusieurs variantes normales et anormales de l’hémoglobine chez l’humain, mais l’une d’elle, l’hémoglobine A, prédomine largement à l’état normal après la naissance.
5
Q
Hémoglobine: définir / décrire
A
- L’hémoglobine est une protéine de 64 500 daltons constituée de quatre chaînes polypeptidiques qui se combinent pour former un tétramère : la globine.
- À chacune des quatre chaînes de la globine est attachée une molécule d’hème : ce sont ces molécules d’hème qui fixent l’oxygène : l’hème comporte en son centre un atome de fer ferreux (Fe++) qui fixe une molécule d’oxygène (O2).
- Chaque molécule d’hémoglobine fixe donc quatre molécules d’oxygène et devient ainsi l’oxyhémoglobine.
6
Q
Hémoglobine: définir / décrire
A
- L’hémoglobine est une protéine de 64 500 daltons constituée de quatre chaînes polypeptidiques qui se combinent pour former un tétramère : la globine.
- À chacune des quatre chaînes de la globine est attachée une molécule d’hème : ce sont ces molécules d’hème qui fixent l’oxygène : l’hème comporte en son centre un atome de fer ferreux (Fe++) qui fixe une molécule d’oxygène (O2).
- Chaque molécule d’hémoglobine fixe donc quatre molécules d’oxygène et devient ainsi l’oxyhémoglobine.
7
Q
Hémoglobine: décrire la molécule
A
- L’hémoglobine est une protéine de 64 500 daltons constituée de quatre chaînes polypeptidiques qui se combinent pour former un tétramère : la globine.
- À chacune des quatre chaînes de la globine est attachée une molécule d’hème : ce sont ces molécules d’hème qui fixent l’oxygène : l’hème comporte en son centre un atome de fer ferreux (Fe++) qui fixe une molécule d’oxygène (O2).
- Chaque molécule d’hémoglobine fixe donc quatre molécules d’oxygène et devient ainsi l’oxyhémoglobine.
8
Q
Hémoglobine: De quoi est constituée la globine?
A
- L’hémoglobine est une protéine de 64 500 daltons constituée de quatre chaînes polypeptidiques qui se combinent pour former un tétramère : la globine.
- À chacune des quatre chaînes de la globine est attachée une molécule d’hème : ce sont ces molécules d’hème qui fixent l’oxygène : l’hème comporte en son centre un atome de fer ferreux (Fe++) qui fixe une molécule d’oxygène (O2).
- Chaque molécule d’hémoglobine fixe donc quatre molécules d’oxygène et devient ainsi l’oxyhémoglobine.
9
Q
Hémoglobine: Décrire la structure
A
- L’hémoglobine est une protéine de 64 500 daltons constituée de quatre chaînes polypeptidiques qui se combinent pour former un tétramère : la globine.
- À chacune des quatre chaînes de la globine est attachée une molécule d’hème : ce sont ces molécules d’hème qui fixent l’oxygène : l’hème comporte en son centre un atome de fer ferreux (Fe++) qui fixe une molécule d’oxygène (O2).
- Chaque molécule d’hémoglobine fixe donc quatre molécules d’oxygène et devient ainsi l’oxyhémoglobine.
10
Q
Hémoglobine: Qu’est-ce que l’hème?
A
- L’hémoglobine est une protéine de 64 500 daltons constituée de quatre chaînes polypeptidiques qui se combinent pour former un tétramère : la globine.
- À chacune des quatre chaînes de la globine est attachée une molécule d’hème : ce sont ces molécules d’hème qui fixent l’oxygène : l’hème comporte en son centre un atome de fer ferreux (Fe++) qui fixe une molécule d’oxygène (O2).
- Chaque molécule d’hémoglobine fixe donc quatre molécules d’oxygène et devient ainsi l’oxyhémoglobine.
11
Q
Hémoglobine: Qu’est-ce qui fixe l’O2?
A
- L’hémoglobine est une protéine de 64 500 daltons constituée de quatre chaînes polypeptidiques qui se combinent pour former un tétramère : la globine.
- À chacune des quatre chaînes de la globine est attachée une molécule d’hème : ce sont ces molécules d’hème qui fixent l’oxygène : l’hème comporte en son centre un atome de fer ferreux (Fe++) qui fixe une molécule d’oxygène (O2).
- Chaque molécule d’hémoglobine fixe donc quatre molécules d’oxygène et devient ainsi l’oxyhémoglobine.
12
Q
Hémoglobine: Comment de molécules d’O2 sont fixées par Hb?
A
- L’hémoglobine est une protéine de 64 500 daltons constituée de quatre chaînes polypeptidiques qui se combinent pour former un tétramère : la globine.
- À chacune des quatre chaînes de la globine est attachée une molécule d’hème : ce sont ces molécules d’hème qui fixent l’oxygène : l’hème comporte en son centre un atome de fer ferreux (Fe++) qui fixe une molécule d’oxygène (O2).
- Chaque molécule d’hémoglobine fixe donc quatre molécules d’oxygène et devient ainsi l’oxyhémoglobine.
13
Q
Hémoglobine: 2ème fonction
A
- Une autre fonction de l’hémoglobine est le transport du gaz carbonique (CO2) depuis les tissus jusqu’au poumon. Une partie seulement du CO2, soit environ 40 %, est transportée de cette façon (le reste est transporté dans le plasma sous forme de bicarbonates).
- L’hémoglobine fixe le CO2 non pas sur les atomes de fer, mais sur des groupements aminés latéraux de la globine, constituant ainsi la carbhémoglobine ou carbaminohémoglobine.
14
Q
Hémoglobine: Transport du CO2 - se fait d’où à où?
A
- Une autre fonction de l’hémoglobine est le transport du gaz carbonique (CO2) depuis les tissus jusqu’au poumon.
- Une partie seulement du CO2, soit environ 40 %, est transportée de cette façon (le reste est transporté dans le plasma sous forme de bicarbonates).
- L’hémoglobine fixe le CO2 non pas sur les atomes de fer, mais sur des groupements aminés latéraux de la globine, constituant ainsi la carbhémoglobine ou carbaminohémoglobine.
15
Q
Hémoglobine: Transport du CO2 - proportion du CO2 transportée par l’Hb
A
- Une autre fonction de l’hémoglobine est le transport du gaz carbonique (CO2) depuis les tissus jusqu’au poumon.
- Une partie seulement du CO2, soit environ 40 %, est transportée de cette façon (le reste est transporté dans le plasma sous forme de bicarbonates).
- L’hémoglobine fixe le CO2 non pas sur les atomes de fer, mais sur des groupements aminés latéraux de la globine, constituant ainsi la carbhémoglobine ou carbaminohémoglobine.
16
Q
Hémoglobine: Transport du CO2
- de quelle manière est transporté le reste du CO2?
A
- Une autre fonction de l’hémoglobine est le transport du gaz carbonique (CO2) depuis les tissus jusqu’au poumon.
- Une partie seulement du CO2, soit environ 40 %, est transportée de cette façon (le reste est transporté dans le plasma sous forme de bicarbonates).
- L’hémoglobine fixe le CO2 non pas sur les atomes de fer, mais sur des groupements aminés latéraux de la globine, constituant ainsi la carbhémoglobine ou carbaminohémoglobine.
17
Q
Hémoglobine: Transport du CO2
- à quel endroit sur l’Hb se fixe le CO2?
A
- Une autre fonction de l’hémoglobine est le transport du gaz carbonique (CO2) depuis les tissus jusqu’au poumon.
- Une partie seulement du CO2, soit environ 40 %, est transportée de cette façon (le reste est transporté dans le plasma sous forme de bicarbonates).
- L’hémoglobine fixe le CO2 non pas sur les atomes de fer, mais sur des groupements aminés latéraux de la globine, constituant ainsi la carbhémoglobine ou carbaminohémoglobine.
18
Q
Hémoglobine qui servira de modèle
A
L’hémoglobine A, la plus répandue, nous servira de modèle.
19
Q
Hémoglobine A: La globine
A
- Les quatre chaînes polypeptidiques constituant la globine ne sont pas toutes identiques.
- Le tétramère de chaque molécule de globine est formé de deux paires de chaînes polypeptidiques différentes : une paire de chaînes alpha et une paire de chaînes non-alpha.
- Pour la globine de l’hémoglobine A, la seconde paire est constituée par des chaînes bêta, et la formule est donc alpha 2-bêta 2.
- Pour l’hémoglobine fœtale (hémoglobine F), la formule est alpha 2-gamma 2.
20
Q
Hémoglobine A: La globine
- décrivez sa structure
A
- Les quatre chaînes polypeptidiques constituant la globine ne sont pas toutes identiques.
- Le tétramère de chaque molécule de globine est formé de deux paires de chaînes polypeptidiques différentes : une paire de chaînes alpha et une paire de chaînes non-alpha.
- Pour la globine de l’hémoglobine A, la seconde paire est constituée par des chaînes bêta, et la formule est donc alpha 2-bêta 2.
- Pour l’hémoglobine fœtale (hémoglobine F), la formule est alpha 2-gamma 2.
21
Q
Hémoglobine A: La globine
- décrivez les chaînes constituant la globine
A
- Les quatre chaînes polypeptidiques constituant la globine ne sont pas toutes identiques.
- Le tétramère de chaque molécule de globine est formé de deux paires de chaînes polypeptidiques différentes : une paire de chaînes alpha et une paire de chaînes non-alpha.
- Pour la globine de l’hémoglobine A, la seconde paire est constituée par des chaînes bêta, et la formule est donc alpha 2-bêta 2.
- Pour l’hémoglobine fœtale (hémoglobine F), la formule est alpha 2-gamma 2.
22
Q
Hémoglobine A: La globine
- nommez les chaînes constituant la globine
A
- Les quatre chaînes polypeptidiques constituant la globine ne sont pas toutes identiques.
- Le tétramère de chaque molécule de globine est formé de deux paires de chaînes polypeptidiques différentes : une paire de chaînes alpha et une paire de chaînes non-alpha.
- Pour la globine de l’hémoglobine A, la seconde paire est constituée par des chaînes bêta, et la formule est donc alpha 2-bêta 2.
- Pour l’hémoglobine fœtale (hémoglobine F), la formule est alpha 2-gamma 2.
23
Q
Hémoglobine A: La globine
- Globine de l’Hb A: chaînes la constituant
A
- Les quatre chaînes polypeptidiques constituant la globine ne sont pas toutes identiques.
- Le tétramère de chaque molécule de globine est formé de deux paires de chaînes polypeptidiques différentes : une paire de chaînes alpha et une paire de chaînes non-alpha.
- Pour la globine de l’hémoglobine A, la seconde paire est constituée par des chaînes bêta, et la formule est donc alpha 2-bêta 2.
- Pour l’hémoglobine fœtale (hémoglobine F), la formule est alpha 2-gamma 2.
24
Q
Hémoglobine A: La globine
- Globine de l’Hb A: formule
A
- Les quatre chaînes polypeptidiques constituant la globine ne sont pas toutes identiques.
- Le tétramère de chaque molécule de globine est formé de deux paires de chaînes polypeptidiques différentes : une paire de chaînes alpha et une paire de chaînes non-alpha.
- Pour la globine de l’hémoglobine A, la seconde paire est constituée par des chaînes bêta, et la formule est donc alpha 2-bêta 2.
- Pour l’hémoglobine fœtale (hémoglobine F), la formule est alpha 2-gamma 2.
25
Q
Hémoglobine A: La globine
- Globine de l’Hb foetale: chaînes la constituant
A
- Les quatre chaînes polypeptidiques constituant la globine ne sont pas toutes identiques.
- Le tétramère de chaque molécule de globine est formé de deux paires de chaînes polypeptidiques différentes : une paire de chaînes alpha et une paire de chaînes non-alpha.
- Pour la globine de l’hémoglobine A, la seconde paire est constituée par des chaînes bêta, et la formule est donc alpha 2-bêta 2.
- Pour l’hémoglobine fœtale (hémoglobine F), la formule est alpha 2-gamma 2.
26
Q
Hémoglobine A: La globine
- Globine de l’Hb foetale: Formule
A
- Les quatre chaînes polypeptidiques constituant la globine ne sont pas toutes identiques.
- Le tétramère de chaque molécule de globine est formé de deux paires de chaînes polypeptidiques différentes : une paire de chaînes alpha et une paire de chaînes non-alpha.
- Pour la globine de l’hémoglobine A, la seconde paire est constituée par des chaînes bêta, et la formule est donc alpha 2-bêta 2.
- Pour l’hémoglobine fœtale (hémoglobine F), la formule est alpha 2-gamma 2.
27
Q
Hémoglobine A: La globine
A
- La chaîne alpha est constituée de 141 acides aminés, tandis que la chaîne bêta en contient 146, ceux-ci étant reliés les uns aux autres par des liaisons peptidiques : c’est la structure primaire de la molécule.
- Les chaînes ainsi formées s’enroulent sur elles-mêmes pour réaliser une structure secondaire qui comporte huit segments en spirale.
- Ces structures hélicoïdales sont séparées les unes des autres par des segments non-hélicoïdaux au niveau desquels se font des coudures.
- Des liaisons de nature diverse entre les acides aminés mis en contact par les courbures de la molécule stabilisent celle-ci : c’est la structure tertiaire.
- Enfin, la réunion des quatre chaînes polypeptidiques forme une molécule symétrique et globulaire : c’est la structure quaternaire (voir figure 1).
28
Q
Hémoglobine A: La globine
- nb acides aminés chaînes alpha vs bêta
A
- La chaîne alpha est constituée de 141 acides aminés, tandis que la chaîne bêta en contient 146, ceux-ci étant reliés les uns aux autres par des liaisons peptidiques : c’est la structure primaire de la molécule.
- Les chaînes ainsi formées s’enroulent sur elles-mêmes pour réaliser une structure secondaire qui comporte huit segments en spirale.
- Ces structures hélicoïdales sont séparées les unes des autres par des segments non-hélicoïdaux au niveau desquels se font des coudures.
- Des liaisons de nature diverse entre les acides aminés mis en contact par les courbures de la molécule stabilisent celle-ci : c’est la structure tertiaire.
- Enfin, la réunion des quatre chaînes polypeptidiques forme une molécule symétrique et globulaire : c’est la structure quaternaire (voir figure 1).
29
Q
Hémoglobine A: La globine
- ce qui relie les acides aminés dans les chaînes alpha et bêta
A
- La chaîne alpha est constituée de 141 acides aminés, tandis que la chaîne bêta en contient 146, ceux-ci étant reliés les uns aux autres par des liaisons peptidiques : c’est la structure primaire de la molécule.
- Les chaînes ainsi formées s’enroulent sur elles-mêmes pour réaliser une structure secondaire qui comporte huit segments en spirale.
- Ces structures hélicoïdales sont séparées les unes des autres par des segments non-hélicoïdaux au niveau desquels se font des coudures.
- Des liaisons de nature diverse entre les acides aminés mis en contact par les courbures de la molécule stabilisent celle-ci : c’est la structure tertiaire.
- Enfin, la réunion des quatre chaînes polypeptidiques forme une molécule symétrique et globulaire : c’est la structure quaternaire (voir figure 1).
30
Q
Hémoglobine A: La globine
- strcuture primaire des chaînes alpha et bêta
A
- La chaîne alpha est constituée de 141 acides aminés, tandis que la chaîne bêta en contient 146, ceux-ci étant reliés les uns aux autres par des liaisons peptidiques : c’est la structure primaire de la molécule.
- Les chaînes ainsi formées s’enroulent sur elles-mêmes pour réaliser une structure secondaire qui comporte huit segments en spirale.
- Ces structures hélicoïdales sont séparées les unes des autres par des segments non-hélicoïdaux au niveau desquels se font des coudures.
- Des liaisons de nature diverse entre les acides aminés mis en contact par les courbures de la molécule stabilisent celle-ci : c’est la structure tertiaire.
- Enfin, la réunion des quatre chaînes polypeptidiques forme une molécule symétrique et globulaire : c’est la structure quaternaire (voir figure 1).
31
Q
Hémoglobine A: La globine
- décrire la structure secondaire des chaînes
A
- La chaîne alpha est constituée de 141 acides aminés, tandis que la chaîne bêta en contient 146, ceux-ci étant reliés les uns aux autres par des liaisons peptidiques : c’est la structure primaire de la molécule.
- Les chaînes ainsi formées s’enroulent sur elles-mêmes pour réaliser une structure secondaire qui comporte huit segments en spirale.
- Ces structures hélicoïdales sont séparées les unes des autres par des segments non-hélicoïdaux au niveau desquels se font des coudures.
- Des liaisons de nature diverse entre les acides aminés mis en contact par les courbures de la molécule stabilisent celle-ci : c’est la structure tertiaire.
- Enfin, la réunion des quatre chaînes polypeptidiques forme une molécule symétrique et globulaire : c’est la structure quaternaire (voir figure 1).
32
Q
Hémoglobine A: La globine
- décrire la structure hélicoïdale des chaînes
A
- La chaîne alpha est constituée de 141 acides aminés, tandis que la chaîne bêta en contient 146, ceux-ci étant reliés les uns aux autres par des liaisons peptidiques : c’est la structure primaire de la molécule.
- Les chaînes ainsi formées s’enroulent sur elles-mêmes pour réaliser une structure secondaire qui comporte huit segments en spirale.
- Ces structures hélicoïdales sont séparées les unes des autres par des segments non-hélicoïdaux au niveau desquels se font des coudures.
- Des liaisons de nature diverse entre les acides aminés mis en contact par les courbures de la molécule stabilisent celle-ci : c’est la structure tertiaire.
- Enfin, la réunion des quatre chaînes polypeptidiques forme une molécule symétrique et globulaire : c’est la structure quaternaire (voir figure 1).
33
Q
Hémoglobine A: La globine
- décrire la structure tertiaire des chaînes
A
- La chaîne alpha est constituée de 141 acides aminés, tandis que la chaîne bêta en contient 146, ceux-ci étant reliés les uns aux autres par des liaisons peptidiques : c’est la structure primaire de la molécule.
- Les chaînes ainsi formées s’enroulent sur elles-mêmes pour réaliser une structure secondaire qui comporte huit segments en spirale.
- Ces structures hélicoïdales sont séparées les unes des autres par des segments non-hélicoïdaux au niveau desquels se font des coudures.
- Des liaisons de nature diverse entre les acides aminés mis en contact par les courbures de la molécule stabilisent celle-ci : c’est la structure tertiaire.
- Enfin, la réunion des quatre chaînes polypeptidiques forme une molécule symétrique et globulaire : c’est la structure quaternaire (voir figure 1).
34
Q
Hémoglobine A: La globine
- décrire la structure quaternaire des chaînes
A
- La chaîne alpha est constituée de 141 acides aminés, tandis que la chaîne bêta en contient 146, ceux-ci étant reliés les uns aux autres par des liaisons peptidiques : c’est la structure primaire de la molécule.
- Les chaînes ainsi formées s’enroulent sur elles-mêmes pour réaliser une structure secondaire qui comporte huit segments en spirale.
- Ces structures hélicoïdales sont séparées les unes des autres par des segments non-hélicoïdaux au niveau desquels se font des coudures.
- Des liaisons de nature diverse entre les acides aminés mis en contact par les courbures de la molécule stabilisent celle-ci : c’est la structure tertiaire.
- Enfin, la réunion des quatre chaînes polypeptidiques forme une molécule symétrique et globulaire : c’est la structure quaternaire (voir figure 1).
35
Q
Hémoglobine A: La globine
A
- La chaîne alpha est constituée de 141 acides aminés, tandis que la chaîne bêta en contient 146, ceux-ci étant reliés les uns aux autres par des liaisons peptidiques : c’est la structure primaire de la molécule.
- Les chaînes ainsi formées s’enroulent sur elles-mêmes pour réaliser une structure secondaire qui comporte huit segments en spirale.
- Ces structures hélicoïdales sont séparées les unes des autres par des segments non-hélicoïdaux au niveau desquels se font des coudures.
- Des liaisons de nature diverse entre les acides aminés mis en contact par les courbures de la molécule stabilisent celle-ci : c’est la structure tertiaire.
- Enfin, la réunion des quatre chaînes polypeptidiques forme une molécule symétrique et globulaire : c’est la structure quaternaire (voir figure 1).
36
Q
Hémoglobine A: La globine
- Chaînes: liaison entre les différentes sous-unités
A
- Chacune des sous-unités établit des liaisons avec deux autres sous-unités : tel que l’illustre la figure 1, chaque chaîne alpha établit des liens avec les deux chaînes bêta, et de même chaque chaîne bêta établit des liaisons avec les deux chaînes alpha.
- Les liaisons alpha 1-bêta 2 et alpha 2-bêta 1 sont relativement peu nombreuses, tandis que les liaisons alpha 1-bêta 1 et alpha 2-bêta 2 sont plus fortes.
37
Q
Hémoglobine A: La globine
- Chaînes: expliquez de quelle manière se lient les différentes chaînes une avec l’autre
A
- Chacune des sous-unités établit des liaisons avec deux autres sous-unités : tel que l’illustre la figure 1, chaque chaîne alpha établit des liens avec les deux chaînes bêta, et de même chaque chaîne bêta établit des liaisons avec les deux chaînes alpha.
- Les liaisons alpha 1-bêta 2 et alpha 2-bêta 1 sont relativement peu nombreuses, tandis que les liaisons alpha 1-bêta 1 et alpha 2-bêta 2 sont plus fortes.
38
Q
Hème: Définir / décrire
A
- L’hème est une porphyrine qui contient un atome de fer.
- La majeure partie des molécules d’hème dans l’organisme sont synthétisées par les érythroblastes de la moelle osseuse pour compléter la molécule d’hémoglobine.
- Toutefois, pratiquement tous les tissus sont capables de fabriquer l’hème, que l’on retrouve également dans les cytochromes, la catalase et d’autres enzymes respiratoires, de même que dans la myoglobine.
39
Q
Hème: C’est quoi?
A
- L’hème est une porphyrine qui contient un atome de fer.
- La majeure partie des molécules d’hème dans l’organisme sont synthétisées par les érythroblastes de la moelle osseuse pour compléter la molécule d’hémoglobine.
- Toutefois, pratiquement tous les tissus sont capables de fabriquer l’hème, que l’on retrouve également dans les cytochromes, la catalase et d’autres enzymes respiratoires, de même que dans la myoglobine.
40
Q
Hème: contient quoi?
A
- L’hème est une porphyrine qui contient un atome de fer.
- La majeure partie des molécules d’hème dans l’organisme sont synthétisées par les érythroblastes de la moelle osseuse pour compléter la molécule d’hémoglobine.
- Toutefois, pratiquement tous les tissus sont capables de fabriquer l’hème, que l’on retrouve également dans les cytochromes, la catalase et d’autres enzymes respiratoires, de même que dans la myoglobine.
41
Q
Hème: est synthétisé par quoi?
A
- L’hème est une porphyrine qui contient un atome de fer.
- La majeure partie des molécules d’hème dans l’organisme sont synthétisées par les érythroblastes de la moelle osseuse pour compléter la molécule d’hémoglobine.
- Toutefois, pratiquement tous les tissus sont capables de fabriquer l’hème, que l’on retrouve également dans les cytochromes, la catalase et d’autres enzymes respiratoires, de même que dans la myoglobine.
42
Q
Hème: quelles sont les structures capables de synthétiser de l’hème?
A
- L’hème est une porphyrine qui contient un atome de fer.
- La majeure partie des molécules d’hème dans l’organisme sont synthétisées par les érythroblastes de la moelle osseuse pour compléter la molécule d’hémoglobine.
- Toutefois, pratiquement tous les tissus sont capables de fabriquer l’hème, que l’on retrouve également dans les cytochromes, la catalase et d’autres enzymes respiratoires, de même que dans la myoglobine.
43
Q
Porphyrine de l’hème: C’est quoi?
A
- La porphyrine de l’hème est la protoporphyrine III, qui est constituée de quatre noyaux pyrrol à sommet azote, réunis par des ponts méthène (-CH =).
- Chacun des noyaux pyrrol est complété par deux chaînes latérales : groupements méthyl, vinyl, ou acide propionique.
44
Q
Porphyrine de l’hème: Nommez c’est quoi
A
- La porphyrine de l’hème est la protoporphyrine III, qui est constituée de quatre noyaux pyrrol à sommet azote, réunis par des ponts méthène (-CH =).
- Chacun des noyaux pyrrol est complété par deux chaînes latérales : groupements méthyl, vinyl, ou acide propionique.
45
Q
Porphyrine de l’hème: Est constituée de quoi?
A
- La porphyrine de l’hème est la protoporphyrine III, qui est constituée de quatre noyaux pyrrol à sommet azote, réunis par des ponts méthène (-CH =).
- Chacun des noyaux pyrrol est complété par deux chaînes latérales : groupements méthyl, vinyl, ou acide propionique.
46
Q
Porphyrine de l’hème: Décrire les noyaux pyrrol
A
- La porphyrine de l’hème est la protoporphyrine III, qui est constituée de quatre noyaux pyrrol à sommet azote, réunis par des ponts méthène (-CH =).
- Chacun des noyaux pyrrol est complété par deux chaînes latérales : groupements méthyl, vinyl, ou acide propionique.
47
Q
Tétrapyrrol: C’est quoi?
A
- Le tétrapyrrol forme une molécule plane, au centre de laquelle est situé l’atome de fer relié aux quatre azotes des noyaux pyrrol et gardant deux valences libres.
48
Q
Tétrapyrrol: Décrire
A
- Le tétrapyrrol forme une molécule plane, au centre de laquelle est situé l’atome de fer relié aux quatre azotes des noyaux pyrrol et gardant deux valences libres.
49
Q
Tétrapyrrol: Structure
A
- Le tétrapyrrol forme une molécule plane, au centre de laquelle est situé l’atome de fer relié aux quatre azotes des noyaux pyrrol et gardant deux valences libres.
50
Q
Liaisons hème-chaîne polypeptidique: Décrire
A
- Liaisons hème-chaîne polypeptidique (Figure 3) : la structure tertiaire de chaque polypeptide de la globine ménage à sa surface une crevasse, appelée la “poche de l’hème”, dans laquelle se loge la molécule d’hème dont la configuration est plane.
- L’attache de cette molécule à la chaîne polypeptidique se fait d’une part par des liens établis entre les chaînes latérales de l’acide propionique de l’hème et le polypeptide, et d’autre part par les deux valences libres dont dispose l’atome de fer : l’une fixera directement le fer à la chaîne polypeptidique par un résidu histidine appelé résidu “proximal”, et l’autre intervient sur la face opposée de la molécule d’hème pour fixer une molécule d’oxygène. Par le truchement de cette dernière, le fer établit un lien secondaire avec un autre résidu histidine, le résidu “distal”.
51
Q
Liaisons hème-chaîne polypeptidique: Qu’est-ce que la poche de l’hème?
A
- Liaisons hème-chaîne polypeptidique (Figure 3) : la structure tertiaire de chaque polypeptide de la globine ménage à sa surface une crevasse, appelée la “poche de l’hème”, dans laquelle se loge la molécule d’hème dont la configuration est plane.
- L’attache de cette molécule à la chaîne polypeptidique se fait d’une part par des liens établis entre les chaînes latérales de l’acide propionique de l’hème et le polypeptide, et d’autre part par les deux valences libres dont dispose l’atome de fer : l’une fixera directement le fer à la chaîne polypeptidique par un résidu histidine appelé résidu “proximal”, et l’autre intervient sur la face opposée de la molécule d’hème pour fixer une molécule d’oxygène. Par le truchement de cette dernière, le fer établit un lien secondaire avec un autre résidu histidine, le résidu “distal”.
52
Q
Liaisons hème-chaîne polypeptidique: Décrire de quelle manière l’hème est lié aux chaînes polypeptiques
A
- Liaisons hème-chaîne polypeptidique (Figure 3) : la structure tertiaire de chaque polypeptide de la globine ménage à sa surface une crevasse, appelée la “poche de l’hème”, dans laquelle se loge la molécule d’hème dont la configuration est plane.
- L’attache de cette molécule à la chaîne polypeptidique se fait d’une part par des liens établis entre les chaînes latérales de l’acide propionique de l’hème et le polypeptide, et d’autre part par les deux valences libres dont dispose l’atome de fer : l’une fixera directement le fer à la chaîne polypeptidique par un résidu histidine appelé résidu “proximal”, et l’autre intervient sur la face opposée de la molécule d’hème pour fixer une molécule d’oxygène. Par le truchement de cette dernière, le fer établit un lien secondaire avec un autre résidu histidine, le résidu “distal”.
53
Q
Liaisons hème-chaîne polypeptidique: Résidu distal vs proximal
A
- Liaisons hème-chaîne polypeptidique (Figure 3) : la structure tertiaire de chaque polypeptide de la globine ménage à sa surface une crevasse, appelée la “poche de l’hème”, dans laquelle se loge la molécule d’hème dont la configuration est plane.
- L’attache de cette molécule à la chaîne polypeptidique se fait d’une part par des liens établis entre les chaînes latérales de l’acide propionique de l’hème et le polypeptide, et d’autre part par les deux valences libres dont dispose l’atome de fer : l’une fixera directement le fer à la chaîne polypeptidique par un résidu histidine appelé résidu “proximal”, et l’autre intervient sur la face opposée de la molécule d’hème pour fixer une molécule d’oxygène. Par le truchement de cette dernière, le fer établit un lien secondaire avec un autre résidu histidine, le résidu “distal”.
56
Q
Courbe de saturation en O2 de l’Hb: Capteurs pouvant recevoir l’O2 en périphérie
A
- En périphérie, l’oxygène peut être reçu par des capteurs protéiques : c’est le cas de la myoglobine et de l’hémoglobine fœtale, qui toutes deux ont une affinité pour l’oxygène plus grande que celle de l’hémoglobine A (Figure 4).
58
Q
Courbe de saturation en O2 de l’Hb: Courbe utilisée
A
La courbe de saturation en oxygène de l’hémoglobine A en fonction de la pression artérielle en oxygène des capillaires pulmonaires et du sang artériel s’établit selon une sigmoïde très particulière qui assure le maximum d’efficacité tant pour la fixation dans les poumons que pour la libération dans les tissus périphériques (Figure 4).
59
Q
Courbe de saturation en O2 de l’Hb: Décrire la courbe de sat en O2 selon la pression artérielle en O2 dans les capillaires
A
- La courbe de saturation en oxygène de l’hémoglobine A en fonction de la pression artérielle en oxygène des capillaires pulmonaires et du sang artériel s’établit selon une sigmoïde très particulière qui assure le maximum d’efficacité tant pour la fixation dans les poumons que pour la libération dans les tissus périphériques (Figure 4).
60
Q
Courbe de saturation en O2 de l’Hb: Pourquoi la courbe est sigmoïdale?
A
- Le caractère sigmoïdal de la courbe de saturation de l’hémoglobine est dû à l’association de deux types de chaînes distinctes au sein de la molécule, alpha et bêta, et à l’interaction des sous-unités entre elles au cours du processus de fixation graduelle des quatre molécules d’oxygène.
- Lorsqu’une première molécule d’oxygène est fixée à un groupement hème, une rotation des chaînes bêta autour des chaînes alpha se produit, avec glissement des unes sur les autres qui augmente l’affinité des groupes hème résiduels pour l’oxygène.
- Ces déplacements intramoléculaires, qui surviennent au niveau des liaisons faibles entre les chaînes alpha et bêta, produisent une dilatation de l’ensemble à l’état désoxygéné, et une contraction à l’état oxygéné : la molécule « respire ».
- L’allure sigmoïdale de la courbe de saturation est une caractéristique distinctive du tétramère hémoglobinique : la myoglobine et les chaînes alpha ou bêta, lorsqu’étudiées isolément, ont une courbe de saturation de type hyperbolique.
61
Q
Courbe de saturation en O2 de l’Hb: Expliquez le lien entre la courbe sigmoïdale et les chaînes
A
- Le caractère sigmoïdal de la courbe de saturation de l’hémoglobine est dû à l’association de deux types de chaînes distinctes au sein de la molécule, alpha et bêta, et à l’interaction des sous-unités entre elles au cours du processus de fixation graduelle des quatre molécules d’oxygène.
- Lorsqu’une première molécule d’oxygène est fixée à un groupement hème, une rotation des chaînes bêta autour des chaînes alpha se produit, avec glissement des unes sur les autres qui augmente l’affinité des groupes hème résiduels pour l’oxygène.
- Ces déplacements intramoléculaires, qui surviennent au niveau des liaisons faibles entre les chaînes alpha et bêta, produisent une dilatation de l’ensemble à l’état désoxygéné, et une contraction à l’état oxygéné : la molécule « respire ».
- L’allure sigmoïdale de la courbe de saturation est une caractéristique distinctive du tétramère hémoglobinique : la myoglobine et les chaînes alpha ou bêta, lorsqu’étudiées isolément, ont une courbe de saturation de type hyperbolique.
74
Q
Chaînes polypeptidiques: Poche centrale
A
- Tel que l’illustre la figure 1, il existe une poche centrale située entre les quatre chaînes polypeptidiques de la globine.
- Cette cavité joue un rôle important, puisqu’une molécule de 2, 3-DPG peut s’y fixer lorsque l’hémoglobine est à l’état désoxygéné.
- La combinaison de 2, 3-DPG à l’hémoglobine réduit de façon marquée l’affinité de celle-ci pour l’oxygène.
- Au cours de la fixation des molécules d’oxygène sur les quatre molécules d’hème, on assiste à une contraction de la poche centrale avec éventuellement expulsion du 2, 3-DPG.
- L’hémoglobine peut donc être considérée comme une protéine allostérique capable d’interactions avec deux molécules, l’oxygène et le 2, 3-DPG, qui en quelque sorte se font compétition à distance.
75
Q
Chaînes polypeptidiques: Poche centrale - son importance
A
- Tel que l’illustre la figure 1, il existe une poche centrale située entre les quatre chaînes polypeptidiques de la globine.
- Cette cavité joue un rôle important, puisqu’une molécule de 2, 3-DPG peut s’y fixer lorsque l’hémoglobine est à l’état désoxygéné.
- La combinaison de 2, 3-DPG à l’hémoglobine réduit de façon marquée l’affinité de celle-ci pour l’oxygène.
- Au cours de la fixation des molécules d’oxygène sur les quatre molécules d’hème, on assiste à une contraction de la poche centrale avec éventuellement expulsion du 2, 3-DPG.
- L’hémoglobine peut donc être considérée comme une protéine allostérique capable d’interactions avec deux molécules, l’oxygène et le 2, 3-DPG, qui en quelque sorte se font compétition à distance.
76
Q
Chaînes polypeptidiques: Poche centrale - c’est quoi?
A
- Tel que l’illustre la figure 1, il existe une poche centrale située entre les quatre chaînes polypeptidiques de la globine.
- Cette cavité joue un rôle important, puisqu’une molécule de 2, 3-DPG peut s’y fixer lorsque l’hémoglobine est à l’état désoxygéné.
- La combinaison de 2, 3-DPG à l’hémoglobine réduit de façon marquée l’affinité de celle-ci pour l’oxygène.
- Au cours de la fixation des molécules d’oxygène sur les quatre molécules d’hème, on assiste à une contraction de la poche centrale avec éventuellement expulsion du 2, 3-DPG.
- L’hémoglobine peut donc être considérée comme une protéine allostérique capable d’interactions avec deux molécules, l’oxygène et le 2, 3-DPG, qui en quelque sorte se font compétition à distance.
77
Q
Chaînes polypeptidiques: Poche centrale - ce qui se passe lors de la fixation de l’O2
A
- Tel que l’illustre la figure 1, il existe une poche centrale située entre les quatre chaînes polypeptidiques de la globine.
- Cette cavité joue un rôle important, puisqu’une molécule de 2, 3-DPG peut s’y fixer lorsque l’hémoglobine est à l’état désoxygéné.
- La combinaison de 2, 3-DPG à l’hémoglobine réduit de façon marquée l’affinité de celle-ci pour l’oxygène.
- Au cours de la fixation des molécules d’oxygène sur les quatre molécules d’hème, on assiste à une contraction de la poche centrale avec éventuellement expulsion du 2, 3-DPG.
- L’hémoglobine peut donc être considérée comme une protéine allostérique capable d’interactions avec deux molécules, l’oxygène et le 2, 3-DPG, qui en quelque sorte se font compétition à distance.
78
Q
Chaînes polypeptidiques: Poche centrale - pourquoi dit-on que l’Hb est une protéine allostérique?
A
- Tel que l’illustre la figure 1, il existe une poche centrale située entre les quatre chaînes polypeptidiques de la globine.
- Cette cavité joue un rôle important, puisqu’une molécule de 2, 3-DPG peut s’y fixer lorsque l’hémoglobine est à l’état désoxygéné.
- La combinaison de 2, 3-DPG à l’hémoglobine réduit de façon marquée l’affinité de celle-ci pour l’oxygène.
- Au cours de la fixation des molécules d’oxygène sur les quatre molécules d’hème, on assiste à une contraction de la poche centrale avec éventuellement expulsion du 2, 3-DPG.
- L’hémoglobine peut donc être considérée comme une protéine allostérique capable d’interactions avec deux molécules, l’oxygène et le 2, 3-DPG, qui en quelque sorte se font compétition à distance.
