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Genómica y Proteómica > Kahoot 2 > Flashcards

Kahoot 2 Flashcards

1
Q

Hace PCR puente

A

Secuenciación por síntesis

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2
Q

Estructura tetraédrica.

A

Repasar fotos

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Q

Se utilizan para identificar y descubrir nuevos motifs o dominios en las proteínas.

A

Secuencia, función y estructura de las proteínas.

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4
Q

Permite identificar residuos reguladores claves comunes entre diferentes familias de proteínas

A

Identificación de secuencias conservadas e historial evolutivo.

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5
Q

Sugieren diferenciar prot´s expresadas por un solo gen, por su localización en distintos tejidos, función y activación

A

Modificadores postraduccionales

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6
Q

Simetría helicoidal.

A

Repasar imágenes

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7
Q

Esta es una función de las proteínas chaperonas

A

Son prot que asisten el plegado de prot incorrectamente plegas o parcialmen

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8
Q

Se usa una matriz en que se une un cebo o bait que no es un anticuerpo en el cual se hace pasar la proteína de interés, la cual interaccionará con el cebo y permitiendo así su detección.

A

Ensayos de Pull-Down

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9
Q

La proteína diana precipitada por el anticuerpo (cebo)”bait” se usa para coprecipitar un complejo asociado de unión/ proteína o pesa (prey) de un visado celular.

A

co-inmunoprecipitación.

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10
Q

Los componentes interaccionan covalentemente y se pueden usar otros pasos (lisos celular, purificación, electroforesis o espectometría) para analizar la interacción proteína proteína mientras se mantiene el complejo de interacción original.

A

Análisis de interacción de proteínas por entrecruzamiento.

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11
Q

En vez de anticuerpos se usan otras proteínas “marcadas o etiquetadas” que al interacciones con las proteínas de interés permite su identificación.

A

Far-western blot

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12
Q

¿Cuál es la principal ventaja de la utilización de microarrays para el análisis genómico orientado a medicina?

A

Permite obtener información instantánea de la actividad de genomas completos o bien de un grupo de genes activos en una enfermedad o proceso metabólico , al hacer más eficiente el proceso de secuenciación.

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13
Q

Motif beta-alfa-beta

A

Repasar imagen

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14
Q

Se manifiesta x cambios sutiles en la unión de los sutratos o bien a efectos alostéricos

A

Modifica las propiedades cinéticas de las proteínas

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15
Q

Cambia la afinidad a su sustrato debido a la interacción con distintas moléculas que pueden ser + afines a la unión (-)

A

Cambios en la especificidad de una proteína

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16
Q

Sucede x la mediación de moléculas efectoras pequeñas

A

Creación de un nuevo sitio de unión

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17
Q

Mueven el sustrato entre dominios o subunidades para formar el producto previsto haciendo más eficiente el mecanismo al evitar la difusión de los metabolitos.

A

Canalización de sustratos

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18
Q

Son características de SYBR GREEN

A

Fluoróforo que al unirse al surco menor del DNA se + su señal de fluorescen

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19
Q

Las cápsides de los virus, presentan simetría de tipo:

A

Icosaédrica y helicoidal

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20
Q

En en este nivel se observan 2 o más unidades proteínicas, que pueden ser iguales (homo-meros) o distintas (hetero-meros

A

Estructura cuaternaria

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21
Q

Es una región de las proteínas que se puede plegar y se funcional independientemente del resto de la proteína

A

Domino

22
Q

Es un polímero de aa formado x un enlace peptídico muy estable. Depende directamente de la información genética

A

Estructura primaria

23
Q

Este plegado depende de la secuencia de aminoácidos de una proteína, se estabiliza con interacciones débiles y es responsable de la función biológica de la proteína.

A

Estructura terciaria

24
Q

Asociaciones locales entre aa, son estabilizadas por puentes de H+ y presentan valores de ángulos dihédricos característ

A

Estructura secundaria

25
Q

Son patrones de 2 o + estructuras secundarias reconocibles que incluyen los loops que las interconectan

A

Motif

26
Q

Fibras amiloides, priones y agregados moleculares se forman por:

A

Se generan mínimos energéticos mediados por plegamientos espontáneos jerárquicos y estables que son alternativos al plegado canónico (común o natural)

27
Q

¿Cuáles son las ventajas de las muestras de saliva con respecto a otro tipo de muestras biológicas?

A

Excelente fuente de DNA, no necesita personal capacitado para su extracción, reduce costos y fácil de transportar.

28
Q

Se refleja en rasgos observables, que son manifestados a partrir de una secuencia de DNA

A

Fenotipo

29
Q

Se refleja en las secuencias de DNA, incluye el DNA mitocondrial y de cloroplastos en vegetales

A

Genotipo

30
Q

Estructura icosahédrica

A

Repasar foto

31
Q

proteínas que corrigen enlaces covalentes formados incorrectamente durante el plegado de una proteína

A

Proteínas isomerasas de disulfuros

32
Q

Esta enzima cambia la forma espacial de un aa de forma cis a trans

A

Prolil isomerasa

33
Q

Prot asisten en el correcto plegado de prot que no lo hacen espontáneamente, ejemplos de estas prot son GROES y GROEL

A

Chaperonas

34
Q

Esta se basa en formar las conformaciones funcionales de la proteínas basado en minimización de energía ΔG

A

Folding Funel

35
Q

Se colapsa inmediatamente la cadena polipeptídica mediante interacciones hidrofóbicas que permiten la formación de la estructura funcional

A

Molten globule

36
Q

Da la formación de estructuras secundarias locales, posteriormente motifs, dominios y por último la estructura funcional

A

Plegado jerárquico

37
Q

La separación se realiza en base a la unión de una proteína blanco a un anticuerpo unido a la matriz de la columna.

A

Cromatografía de afinidad

38
Q

Las proteínas son separadas por su carga neta superficial, esta separación se puede favorecer cambiando los valores de pH del buffer en que se encuentre la muestra.

A

Cromatografía de intercambio iónico.

39
Q

La matriz (fase estacionaria) de la columna interacciona mediante hidrofobicidad con la muestra aunque el buffer de ilusión se puede combinar con algunos solventes para modificar su polaridad y permitir mayor o menor interacción con la columna.

A

Cromatografía en fase reversa

40
Q

La muestra se separa en columnas en que la actriz está unida a grupos fenilo (anillos de benceno), estos interacciones con los aa superficiales de cadenas alifáticas de las proteínas (Gly, Ala, Leu y Me).

A

Cromatografía de interacción hidrofóbica

41
Q

La muestra pasa a través de una matriz porosa en la que se separa en base a su tamaño y forma.

A

Cromatografía de exlusión molecular (filtración en gel)

42
Q

Son útiles para identificar y descubrir nuevos motifs en las proteínas

A

Secuencia y estructura de las proteínas

43
Q

Permite identificar secuencias o residuos reguladores clave entre diversas familias de proteínas relacionadas

A

Identificación de secuencais conservadas e historial evolutivo

44
Q

Proceso que permite diferenciar proteínas por su localización, función y activación

A

Modificaciones postraduccionales

45
Q

Esta es la diferencia entre una PCR en tiempo real y un PCR de punto final

A

La cantidad de DNA amplificado es cuantoficada después de cada ciclo de amplificación mediante señales fluorescentes específicas.

46
Q

Se refiere a que la proteína se constituye de alfas hélices y de láminas beta plegadas

A

Clase (Qué tipo de proteína es). CATH

47
Q

Indica que la forma en que se pliega la prot es en forma de sanwich con 3 capas alfa-beta-alfa (3-layer aba sándwich)

A

Arquitectura cath

48
Q

Forma un dominio característico e identificable que se conoce como plegado de Rossman

A

TopologÍa CATH

49
Q

Incluye un loop de fosfatos que es característico de todas las proteínas cinasas

A

Homología Cath

50
Q

Dominio alfa/beta

A

Repasar imagen

Genómica y Proteómica (13 decks)

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