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Biochimie (théorie) > La structure primaire des protéines > Flashcards

La structure primaire des protéines Flashcards

(66 cards)

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1
Q

Qu’est-ce qu’un peptide?

A

2 à 50 résidus d’acides aminés

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Q

Qu’est-ce qu’une protéine?

A

Molécules formées d’une ou plusieurs chaine polypeptidiques

Biomolécules formées de longues chaines de plus de 50 résidus

Une molécule contenant une chaine d’acide aminé peut aussi être appelée polypeptide

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Q

Qu’est-ce qu’un polypeptide?

A

c’est un peptide formé par la liaison séquentielle de plus de 20 acides aminés

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4
Q

Qu’est-ce qu’un résidu?

A

nom donné à un acide acide aminé une fois inclus dans un polymère

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5
Q

Qu’est-ce qu’un dipeptide?

A

Molécule formée de 2 acides aminés lien covalent

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6
Q

Qu’est-ce qu’un lien peptidique?

A

Type de lien covalent reliant 2 acides aminés

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7
Q

Comment déterminer le nombre de liens peptidiques à l’intérieur d’une molécule?

A

Lien N-H relié avec un C double O

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8
Q

Comment savoir quel peptide absorbera le plus à 280nm?

A

Les peptides contenant les acides aminés avec des cycles aromatiques (W,F,Y). Ils ont la capacité d’absorber les rayons ultraviolets

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9
Q

Quelles sont les techniques fréquemment utilisées pour purifier les acides aminés et les protéines?

A
  • Chromatographie par échanges d’ions
  • HPLC
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10
Q

Lors d’une séparation des acides aminés par chromatographie sur colonne d’échange anionique, dans quel ordre seront élué, l’aspartate, alanine et arginine?

A

1) arginine
Porte 2 charges + et une charge négative

2) alanine
Porte une charge positive et une charge négative

3) aspartate
Porte une charge positive et 2 charges négatives

La résine de la colonne est chargée positivement, les a-a chargés négativement vont interagir fortement et seront élués en dernier

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11
Q

Sachant que l’albumine a un pH de 4,9, quelle type de colonne devrait-on utiliser pour purifier l’albumine à un pH de 7?

A
  • La colonne d’échange anionique

Sachant que l’albumine a un pH de 4,9 on sait que
si pH > PI = chargé -
si pH < PI = chargé +

Comme 7 est plus grand que 4, on sait que l’albumine sera chargée négativement. Il faut donc utiliser la colonne qui est chargée positivement pour que l’albumine soit retenue dans la colonne.

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12
Q

Nommez l’agent d’alkylation qui régait avec les résidus Cys

A

Iodoacétate

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13
Q

Nommez le réactif utilisé pour l’identification de l’extrémité N- terminale

A

PITC

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14
Q

Nommez l’agent réducteur qui coupe les ponts disulfure

A

b-mercaptoéthanol

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15
Q

Quel est le réactif utilisé pour couper les polypeptides en plus petits segments?

A

endopeptidase

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16
Q

Vrai ou Faux
2 protéines partageant un degré significatif de similarité de séquences sont homologues

A

Vrai

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17
Q

Vrai ou Faux
2 protéines ayant la même origine évolutive ont nécessairement la même activité biologique

A

Faux

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18
Q

Vrai ou Faux
deux protéines homologues qui ont la même fonction dans 2 organismes différents sont dites orthologues

A

Vrai

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19
Q

Quels sont les 4 niveaux de structures d’une protéine?

A

1) structure primaire = séquence en acides aminés (leur ordre dans la chaine)

2) structure secondaire = c’est l’arrangement spatial des acides aminés adjacents dans la chaine polypeptidique

3) structure tertiaire = c’est l’arrangement 3D de tous les atomes formant une chaine polypeptidique

4) structure quaternaire = décrit l’association et l’arrangement spatial des sous-unités dans l’espace
Structure juste pour les multimériques

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20
Q

Par quoi est stabilisée la structure secondaire?

A

Par des ponts H entre les atomes du groupement peptidique

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21
Q

Par quoi est stabilisée la structure tertiaire?

A

Par des interactions non covalentes et des ponts disulfures entre les chaines latérales des résidus éloignées dans la structure primaire

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22
Q

Qu’est-ce qu’un protéine monomérique?

A

Une seule chaine polypeptidique

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23
Q

Définissez ce qu’est une protéine multimérique/oligomérique?

A

Protéine constituée de plusieurs chaines polypeptidiques associées entre elles.

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24
Q

Définissez: homomultimère

A

Lorsque la protéine multimérique est fromée de la répétition d’une seule et même sous-unité

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25
Définissez: hétéromultimère
Protéine formée d'au moins 2 sous-unités différentes
26
Qu'est-ce qu'un lien amide?
Lien formé par l'union entre le fonction 1-carboxyle et 1-amine de 2 acides aminés distincts
27
Les peptides et les protéines peuvent-ils s'ioniser en milieux aqueux?
Oui Les charges sont portées par les groupements 1-COOH et 1-NH2 (aux extrémités C-terminale et N-terminale)
28
Quel est l'effet de la force ionique sur le solubilité?
À force ionique faible, la solubilité augmente, les ions des sels vont aider à solubilise les acides aminés et les protéines À force ionique élevée, la solubilité diminue, la concentration des sels est + forte, il y a moins de molécules d'eau de disponible pour solubiliser les a-a et les protéines
29
Comment se nomme le processus de la diminution de la solubilité?
Salting-out
30
Dans une chromatographie sur colonne, qu'est-ce que la phase mobile?
Échantillon à purifier
31
Dans une chromatographie sur colonne, qu'est-ce que la phase stationnaire?
C'est la substance insoluble
32
Qu'est-ce qui détermine la propriété physico-chimique utilisée pour la purification?
La nature de la phase stationnaire
33
Comment se nomme le liquide qui sort de la colonne de chromatographie?
L'éluat
34
Qu'est-ce que l'élution?
Processus où les différents composés vont vers le bas de la colonne
35
Décrivez brièvement la chromatographie d'exclusion?
Technique de purification selon la taille des molécules
36
Décrivez brièvement la chromatographie par échanges d'ions
Purification selon la charge Colonne d'échange cationique: la résine est chargée - Colonne d'échange anionique la résine est chargée +
37
Décrivez brièvement la chromatographie d'affinité
Purification selon l'affinité pour une autre molécule Le ligand peut reconnaitre spécifiquement la protéine cible. Seule la protéine qui a une affinité avec le ligand est retenue
38
À quoi servent les techniques d'analyse des protéines?
Ce sont des techniques permettant - la détection et le dosage des protéines - la vérification de la pureté d'un échantillon de protéine - détermination de la masse moléculaire et du pI d'une protéine
39
Quels sont les acides aminés pouvant absorber la lumière UV (longueur d'onde plus petite que 380nm)
Ceux avec un cycle aromatique (tryptophase, phénynalanine, tyrosine)
40
À quoi sert la spectrophotométrie UV?
Elle est utilisée pour identifier les fractions qui contiennent des protéines lors d'une chromatographie Pour une solution pure et pour une solution dont le coefficient est connu
41
Décrivez le principe d'électrophorèse
Ca regroupe. les méthodes qui permettent de séparer les composantes d'un mélange en fonction de leur vitesse de migration dans un gel en présence d'un champ électrique
42
La vitesse de migration d'un mélange dans l'électrophorèse dépend de quoi? (3 facteurs)
1) charge électrique de la molécule 2) forme 3) masse moléculaire
43
Pourquoi les grosses molécules ont-elles une migration plus lente dans l'électrophorèse?
Puisqu'elles sont plus grosses, elles passent moins bien à travers les pores dûe à une plus grande résistance
44
Quelles sont les différents types d'électrophorèse sur gel?
PAGE SDS-PAGE
45
Pourquoi avons-nous recourt au PAGE?
C'est une technique d'électrophorèse sur gel qui vérifie la pureté d'une solution protéique
46
À quoi sert le SDS-PAGE?
Technique d'électrophorèse sur gel qui permet de déterminer la masse moléculaire
47
À quoi sert le b-mercaptoéthanol?
C'est un agent réducteur qui va briser les ponts disulfures
48
Que permet le SDS dans le SDS-PAGE?
Le SDS est un détergent qui va brsier les interactions non covalentes
49
Qu'est-ce que la focalisation isoélectrique?
Technique qui permet de déterminer le pI d'un peptide ou d'une protéine
50
À quoi sert l'électrophorèse 2D?
Déterminer la masse moléculaire et le pI d'un peptide ou d'une protéine C'est une technique qui est utilisée pour une mélange protéique
51
Qu'est-ce qu'un protéome
Ensemble des protéines d'un organisme
52
Définissez protéomique
Étude de protéome
53
Décrivez brièvement la spectrométrie de masse
C'est une technique qui détermine la masse moléculaire et la structure primaire des peptides C'est la plus précise, car elle détermine la masse au proton près On mesure le temps que prend une molécule chargée en phase gazeuse pour voyager dans un tube
54
Nommer 2 techniques pour amener les peptides en phase gazeuse (pour pouvoir utiliser la spectrométrie de masse)
1) ionisation par électrodispersion (ESI) 2) désroption au laser favorisée par la matrice
55
Quelle est la différence entre une composition et une séquence d'une protéine?
composition = nature des acides aminés qui composent le peptide ou la protéine séquence = l'ordre dans lequel les résidus sont attachés les un aux autres commencant par l'extrémité N
56
Quelles sont les 8 étapes pour déterminer la structure primaire des protéines?
1- bris des ponts disulfures 2- bris des interactions non covalentes 3- composition en acides aminés 4- caractérisation des extrémités 5- fragmentation des chaines 6- séquencage des fragments 7- reconstruction de la séquence 8- localisation des ponts disulfures
57
Décrviez brièvement l'étape 1 pour déterminer la structure primaire des protéines (bris des ponts disulfure)
Grâce à l'agent réducteur b-mercaptoéthanol, il va y avoir un bris des ponts disulfure MAIS, ils peuvent se reformer donc il faut traiter la protéine avec un agent d'alkylation pour éviter que les groupements se reforment
58
Comment faire pour briser les interactions non covalentes?
- avec de la chaleur - avec le détergent SDS - avec un agent cahotropique (urée) Les chaines doivent ensuite être séparées soit par HPLC ou par électrophorèse
59
Comment déterminer la composition en acides aminés?
Il faut briser tous les liens peptidiques et analyser les résidus libérés. L'hydrolyse se fait à pH très acide et T° très élevée On utilise le réactif d'Edman pour traiter les produits à l'hydrolyse. En milieu basique le PITC se lie au groupemetn 1-amine = a-a deviennent PITC-aminés
60
Comment se passe la caractérisation des extrémités (étape 4)?
Extrémité N= rxn du peptide avec PITC libération du résidu en N-terminal analyse par HPLC Extrémité C= libération du résidu en C-terminale rxn du résidu libéré avec PITC analyse par HPLC
61
Comment faire une fragmentation des chaine (étape 5)?
On coupe les chaines polypeptidiques pour obtenir une série de fragments avec 30 à 40 résidus
62
Quelles sont les 2 méthodes pour le séquençage des fragments?
1) dégradation d'Edman = analyses successives du résidu N-terminal 2) spectrophotométrie de masse
63
Comment se passe la reconstruction de la séquence?
On obtient une série de séquences désordonnées et on les ordonne en comparant
64
Définissez protéines homologues
Lorsqu'elles possèdent un degré significatif de similarité de séquence. Ces protéines sont dérivées d'un ancêtre commun
65
Qu'est-ce que des protéines paralogues?
Protéines homologues qui sont retrouvées dans un même organisme Elles ont des rôles différents Elles proviennent de la duplication d'un gène et de sa spécialisation subséquente
66
Qu'est-ce que des protéines ortrhologues?
Protéine homologues ayant la même fonction Elles proviennent d'organismes différents

Biochimie (théorie) (12 decks)

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