M3S7 Peptides et protéines

Question 1

Combien il y a t-il de structures différentes qui composent une protéine ?

Answer 1

4 structures :
- structure primaire
- structure secondaire
- structure tertiaire
- structure quaternaire

Question 2

Qu’est-ce que la structure primaire des protéines ?

Answer 2

Elle est constituée d’une suite d’acides aminés qui sont liés par une liaison peptidique appelée séquence.

Question 3

Qu’est-ce que la structure secondaire des protéines ?

Answer 3

Les acides aminés font ensuite des liaisons faible d’hydrogène pour s’attirer plus ou moins et former une première organisation spatiale (hélice alpha et hélice bêta)

Question 4

Qu’est-ce que la structure tertiaire des protéines ?

Answer 4

Formé par différentes liaisons :
- liaisons covalentes entre radicaux des AA (pont disulfure entre AA cystéine)
- liaisons ionique entre AA chargés : interaction hydrophobe au centre de la protéine, hydrophile à l’extérieur (charges différentes s’attirent, charges identiques se repoussent)
- liaison avec d’autres éléments (noyau hême avec un atome fer)

C’est à ce niveau que la protéine est active.

Question 5

Qu’est-ce que la structure quaternaire des protéines ?

Answer 5

C’est l’association de plusieurs protéines (sous-unités) les unes avec les autres, structure non obligatoire.

Question 6

Qu’est ce qu’une hémoglobine ?

Answer 6

Elle assure le transport de l’O2 à l’intérieur des érythrocytes, entre les poumons et les tissus périphériques.
Elle est composée de 4 sous-unités de globine, portant chacune un noyau pyrolique et un Fe²⁺, et donc capable de se lier à 4 molécules d’O₂ à la fois.

Question 7

Qu’est-ce qu’une myoglobine ?

Answer 7

Protéine située dans le cytosol des fibres musculaires et est responsable d’un stock d’O2 intramusculaire pour les situations d’hypoxie.
Ne possède qu’une seule sous-unité donc active au niveau tertiaire.

Question 8

Quelles sont les classifications des protéines en fonction de leurs nombre d’AA ?

Answer 8

Oligopeptides : de 2 à 10 AA
Polypeptides : de 11 à 100 AA
Protéines : à partir de 101 AA

Question 9

Quelle est la classification en fonction de la conformation tertiaire de la protéine ?

Answer 9

• Les protéines fibreuses : composées d’hélices ⍺, forme allongée, peu solubles dans l’eau, rôle mécanique (collagène et kératine)
• Les protéines globulaires : formes sphériques, souvent soluble dans l’eau avec des fonctions très variables comme les enzymes ou de transport comme l’albumine.

Question 10

Quelle est la classification en fonction de la composition ?

Answer 10

• Les holoprotéines : composées exclusivement d’acides aminés
• Les hétéroprotéines : protéines auxquelles est fixée une partie non protéique

Question 11

Quelles sont les différentes hétéroprotéines ?

Answer 11

• Les glycoprotéines : protéine + résidu glucidique
• Les lipoprotéines : protéine + lipide
• Les métalloprotéines : protéine + métal
• Les phosphoprotéines : chaîne latérale d’AA sont estérifiées par un phosphate inorganique
• Les chromoprotéines : contiennent un pigment coloré (groupement thème)
• Les nucléoprotéines : protéine + acide nucléique (ADN ATP)

Question 12

Quelle est la classification des protéines en fonction de leur rôle biologique ?

Answer 12

• Les enzymes : catalyseurs biochimique de nature protéiques qui permettent d’accélérer des réactions chimiques
• Protéines de structure : participent à la structure de l’organisme comme le collagène ou l’actine
• Protéines de défense : agissant avec le système immunitaire comme les anticorps ou protéines de l’inflammation
• Protéines régulatrices : hormones peptidiques (insuline glucagon) ou hépatique (HDL LDL)
• Protéines de transport : albumine dans le plasma qui transporte plusieurs substances, ou l’hémoglobine qui transporte l’oxygène
• Protéines contractiles : permettent le mouvement = active et myosine

Question 13

Quelles est la classification des protéines en fonction de leur solubilité ?

Answer 13

• Les albumines : solubles dans l’eau
• Les globulines : solubles dans un milieu aqueux, légèrement acide ou alcalin ou contenant de faibles quantités de sels neutres
• Les scléroprotéines : insolubles dans tout milieux aqueux (kératine, collagène)

Question 14

Qu’est-ce que la protéogenèse ?

Answer 14

C’est la biosynthèse de protéines, phénomène anabolique (liaisons covalentes)

Question 15

Qu’est-ce que la protéolyse ?

Answer 15

C’est l’hydrolyse des protéines et des peptides en acides aminés (liaisons covalentes)

Question 16

Quelles sont les propriétés des radicaux des acides aminés ?

Answer 16

Selon le solvant et le pH, les AA peuvent changer de forme (pKr, pHi) et les protéines peuvent être modifiées

Question 17

Qu’est-ce que la dénaturation des protéines ?

Answer 17

Cela veut dire que son organisation spatiale est modifiée de manière temporaire ou définitive. Peut être dû à différents facteurs qui affectent leur fonction :
- température : perturbe les liaisons hydrogène et coagule les protéines
- le pH : les pH extrême perturbent les liaisons ioniques
- les détergents : altèrent les liaisons ioniques, covalentes ou hydrogènes

Question 18

Qu’est-ce que la séparation des protéines ?

Answer 18

Le séquençage de protéines permets d’identifier la séquence d’AA d’une protéine et donc le diagnostic de certaines pathologies

Question 19

Quelles sont les molécules aminés, peptides et protéines importantes en physiologie ?

Answer 19

• Les cathécholamines : dérivées de l’AA tyrosine donc des monoamines. Peuvent être des neurotransmetteurs ou des hormones = adrénaline, noradrénaline et dopamine
• Les hormones thyroïdiennes : hormones peptidique dérivant de la tyrosine = T3 et T4 sécrétées par la thyroïde et qui stimulent la croissance, le métabolisme, le développement cellulaire et la thermogenèse
• L’insuline : polypeptide sécrété par le pancréas endocrine. Hormone hyperglycémiante = permet de diminuer la glycémie
• L’immunoglobine G : regroupent une famille de glycoprotéines qui se fixent à des membranes cellulaires, sont noté Ig, rôle essentiel dans la fonction immunitaire = anti-corps. Elles sont composées de 4 sous-unités protéiques reliées par des ponts disulfures