Module 11 Flashcards
(110 cards)
1
Q
Quelles sont les étapes du cycle de l’azote?
En quoi consiste-t-elle?
Quels organismes sont responsables?
A
• La fixation de l’azote par le complexe de la nitrogénase o Conversion du N2 en NH3 o Quelques microorganismes • La nitrification o Conversion du NH3 en NO3 - o Microorganismes • L’ammonification o Conversion du NO3 - en NH3 o Microorganismes et plantes • L’assimilation o Conversion du NH3 en molécules biologiques azotées o Microorganismes et plantes • La décomposition o Conversion des biomolécules azotées en NH3 o Microorganismes • La dénitrification o Conversion du NO3 - en N2 o Microorganismes
2
Q
Comment sont appelées les bactéries qui fixent l’azote?
A
diazotrophe
3
Q
Vrai ou faux
seulement une petite partiede l’ammoniaque produit par la fixation de l’azote est oxydé en nitrate
A
Faux, Presque tout
4
Q
Comment est appelé le processus ou l’ammoniaque est transformé en nitrate
A
Nitrification
5
Q
Quelles sont les 2 formes principales de l’azote dans la nature?
A
Azote gazeux (N2) et nitrate (NO3-)
6
Q
Qu’est ce que l’ammonification?
A
Réduire efficacement le nitrate en nitrite puis en ammoniaque
7
Q
Qu’est ce que l’assimilation?
A
l’incorporation d’ammoniaque sous forme d’acides aminés par les plantes et bactéries
8
Q
Sous quelle forme retrouve-t–on l’ammoniaque à pH physiologique?
A
ion ammonium (NH4+)
9
Q
Qu’est ce que la dénitrification?
A
Processus par lequel le nitrate est transformé en N2
10
Q
Que serait le facteur limitant de la productivité biologique des océans?
Ce facteur limite-t-il autre chose?
A
La disponibilité de l’azote fixé sous forme de nitrate, nitrite ou d’ion ammonium
Oui, la croissance des végétaux terrestre
11
Q
Vrai ou faux
Un grand nombre d’espèces bactérienne et d’archaebactéries sont capable de fixer l’azote
A
Faux, très limité
12
Q
Donne 3 exemple de bactéries fixant l’azote
A
cyanobactérie, archaebacterie méthanogène et bactérie symbiotique comme Rhizobium
13
Q
Autre que les bactéries, par quoi est générer l’azote?
A
éclairs, radiations UV et les procédés industriels
14
Q
Vrai ou faux
La réduction de l’azote en ammoniaque est un processus exergonique
A
vrai
15
Q
Vrai ou faux
La fixation de l’azote requiert une énergie d’activation extrêmement grande
A
Vrai
16
Q
Comment est appeler le complexe protéique chargé de fixer l’azote?
Pourquoi ce complexe existe?
A
Complexe de la nitrogénase
Parce que la fixation de l’azote doit avoir lieu à des température et pressions compatible avec la vie. Il faut donc trouver une autre façon de franchir la barrière d’activation
17
Q
De quoi est doté le complexe de la nitrogénase?
A
De plusieurs centre redox
18
Q
Chez quels organismes le comlpexe de la nitrogénase est-il très conservé?
A
Organismes diazotrophe
19
Q
Combien de moles d’ATP sont hydrolysées pour chaque électron transféré?
A
2
20
Q
Combien d’ATP et d’électrons demande la fixation d’une molécule de N2?
A
16 ATP et 8 électrons
21
Q
Donne l’équation de la fixation de l’azote
A
N2 + 8 e– + 8 H+ + 16 ATP + 16 H2O → 2 NH3 + H2 + 16 ADP + 16 Pi
22
Q
Vrai ou faux
L’hydroolyse de l’ATP est nécessaire pour rendre la fixation de l’azote thermodynamiquement favorbale
A
Faux
23
Q
Que favorise l’ATP au sein du complexe nitrogénase?
A
Les changements conformationnels nécessaires à un transfert efficace des électrons
24
Q
En présence de quel composé le complexe nitrogénase devient extrêmement instable?
A
Oxygène
25
Quelles sont les solutions développées par les microorganismes pour contrer le problème de l'oxygène?
• Fixer l’azote en anaérobie. Certains diazotrophes ne vivent qu’en absence d’O2 ou répriment
la synthèse de la nitrogénase quand l’O2 est présent.
• Découplage partiel du transport d’e- de la synthèse d’ATP. D’autres comme Azotobacter
vinelandii découplent partiellement le transfert d’électrons de la synthèse d’ATP (Module 6)
ce qui permet de brûler l’O2 dès qu’il pénètre dans la cellule. De fait, lorsque ces bactéries
fixent l’azote in vitro, on observe une augmentation significative de la température du milieu
de culture; témoignage de l’effort de ces bactéries pour brûler l’O2. Rappelez-vous, l’énergie
qui n’est pas récupérée par la cellule est dissipée sous forme de chaleur.
• Spécialisation des cellules. Chez les cyanobactéries, qui sont des organismes filamenteux, la
fixation de N2 a lieu dans un nombre restreint de cellules spécialisées (différentiées), les
hétérocystes, qui limitent la diffusion de l’O2. Les hétérocystes sont connectées aux cellules
non différentiées par des pores
• Présence de leghémoglobine. Pour résoudre le problème relié à la toxicité de l’O2, les bactéries
des nodules racinaires sont immergées dans une solution contenant des quantités énormes de
leghémoglobine, une protéine hémique produite par la plante, capable de fixer réversiblement
l’O2. La leghémoglobine fixe tout l'O2 qui entre dans le nodule de sorte qu’il ne peut interférer
avec la fixation d’azote, et le redonne directement à la cytochrome oxydase de la chaîne
respiratoire de la bactérie. La leghémoglobine appartient à la même famille que l’hémoglobine
humaine, dont la fonction est d’approvisionner les tissus en O2. La couleur rouge des nodules
(figure 11.4) est attribuable à la leghémoglobine tout comme la couleur rouge du sang est
imputable à l’hémoglobine
26
Quels sont les avantages pour les bactéries de fixer l'azote dans les nodules racinaires des plantes?
Protection contre l'O2 et réservoir d'énergie sous forme de glucides et d'intermédiaires du cycle de krebs
27
Quel est l'avantage pour la plantes d'être en symbiose avec une bactérie fixatrice d'azote?
Un approvisionnement constant en azote assimilable
28
Quels acides aminés constituent le point d'entrée principal de l'azote réduit dans les biomolécules?
Glutamate et glutamine
29
Que fournissent le glutamate et la glutamine pour la synthèse d'autres acides aminés?
le glutamate fournit le groupement α-amine de la plupart des acides aminés, via
des réactions de transamination. La glutamine fournit l'atome d'azote, par l'intermédiaire son
groupement amide
30
Vrai ou faux
Le glutamate et la glutamine sont présents à une concentration supérieure aux autres dans la majorité des cellules et des fluides extra cellulaire
vrai
31
Quels sont les 2 réactions nécessaire pour l'assimilation de l'ammoniaque en glutamate?
a glutamine synthétase catalyse la condensation du glutamate et de l’ammoniaque pour former la
glutamine. Cette enzyme est retrouvée chez tous les organismes. Par la suite, le glutamate est
produit à partir de la glutamine dans une réaction catalysée par la glutamate synthase. Lors de la
réaction, l’-cétoglutarate, un produit du cycle de Krebs, accepte le groupement amine de la
glutamine pour former 2 molécules de glutamate
32
Comment font les animaux pour maintenir des taux élevés de glutamate?
Ils utilisent la transamiination de l'a-cétoglutarate lors du catabolisme des acides aminés
33
D'ou provient l'azote chez les animaux?
Des protéines qu'ils ingèrent
34
Vrai ou faux
Les animaux peuvent assimiler directement l'ammoniaque
Faux
35
Ou a lieu la dégradation des protéines ingérées chez les animaux?
Le tractus gastro-intestinal
36
Comment se fait la dégradation des protéines ingérées dans l'estomac chez les animaux?
L'entrée des protéines dans l'estomac stimule la muqueuse gastrique à sécréter une hormone, la
gastrine, qui à son tour stimule la production d'acide chlorhydrique (HCl) et de pepsinogène. Le
pH du suc gastrique (pH 1,0 à 2,5) est à la fois un antiseptique et un agent dénaturant qui provoque
le dépliement des protéines globulaires rendant ainsi les liens peptidiques internes accessibles aux
protéases. Le pepsinogène, un précurseur inactif (zymogène), est converti en pepsine (forme
active) seulement à pH très acide. Dans l'estomac, la pepsine (une protéase) hydrolyse les liens
peptidiques impliquant des résidus aromatiques (Phe, Trp et Tyr), ce qui produit un mélange de
peptides. La muqueuse gastrique protège l'estomac contre le pH acide et la pepsine
37
Comment se fait la dégradation des protéines ingérées dans le petit intestin chez les animaux?
dans le petit intestin, l’arrivée des peptides et le pH
acide déclenche la sécrétion de 2 hormones : la sécrétine et la cholécystokinine.
• La sécrétine stimule le pancréas à sécréter du bicarbonate dans le petit intestin pour
neutraliser rapidement le HCl (ce qui ramène le pH 7,0). La digestion des protéines peut
alors se poursuivre.
• La cholécystokinine stimule la sécrétion par le pancréas de plusieurs protéases (sous forme
de zymogène) dont l’activité est optimale entre pH 7,0 et pH 8,0. Le trypsinogène, le
chymotrypsinogène et les procarboxypeptidases sont les zymogènes de la trypsine, la
chymotrypsine et des carboxypeptidases.
38
Quel est l'hormone présente dans l'estomac?
La production de quel composé est stimulée?
Quelle est la forme active de la protéase?
Gastrine
HCl et pepsinogène
Pepsine
39
Quel est l'hormone présente dans le petit intestin?
La production de quel composé est stimulée?
Quelle est la forme active de la protéase?
Sécrétine -> bicarbonate
Cholécystokinine ->
Trypsinogène
Chymotrypsinogène
Procarboxypeptidases
Trypsine
Chymotrypsine
Carboxipeptidases
40
Pourquoi le mécanisme de dégradation des protéines est-il aussi élaboré?
? La synthèse des enzymes protéolytiques dans une forme
inactive protège les cellules exocrines de l'action destructrice de ces enzymes. Le pancréas se
protège aussi en produisant un inhibiteur spécifique de la trypsine qui minimise encore plus la
production prématurée des formes actives des enzymes protéolytiques
41
Dans quelles circonstantces les acides aminés sont-ils catabolisés?
• Quand la diète est riche en protéines, et que les acides aminés ingérés excèdent les besoins
requis pour la synthèse protéique, le surplus est alors catabolisé; les acides aminés ne peuvent
être entreposés.
• Durant la synthèse et la dégradation des protéines cellulaires (protein turnover) une fraction
des acides aminés sont relâchés et ne sont pas requis pour la synthèse de nouvelles protéines,
ils sont oxydés.
• Durant un jeûne ou dans le cas de diabète, quand les glucides ne sont plus disponibles ou ne
sont pas utilisés adéquatement, les protéines cellulaires sont utilisées pour fabriquer du
carburant
42
Lorsqu’ils sont catabolisés, les acides aminés perdent leur groupement ______ pour former des
acides_______, les « squelettes carbonés » des acides aminés
a-amine, a-cétonique
43
Quels sont les destins possibles des acides a-cétoniques provenant de la dégradation des acides aminés?
1) ils
peuvent être oxydés en CO2 et H2O par le cycle de Krebs
2) ils peuvent former du glucose
(gluconéogenèse) ou
3) ils peuvent former des corps cétoniques ou de l’acétyl-CoA, qui pourront
être oxydés ou utilisés pour synthétiser des acides gras
44
Chez les animaux, quels acides aminés jouent un rôle central dans le métabolisme de l'azote?
Pourquoi ces acides aminés en particulier?
glutamate, glutamine, alanine et aspartate
Facilement convertible en intermédiaires du cycle de krebs
45
En quoi sont converti lees acides aminés jouant un rôle central dans le métabolisme de l'azote dans le cycle de krebs?
: le glutamate et la glutamine en -cétoglutarate, l’alanine en
pyruvate et l’aspartate en oxaloacétate
46
De quel cycle l'aspartate est-il un substrat?
Cycle de l'urée
47
Pourquoi le glutamate, la glutamine et l'aspartate sont particulièrement important?
Rôle de collecteurs et de transporteurs des groupement amine
48
Qu'arrive-t-il au groupement a-amine en excès dans les muscles squelettiques?
Transférés au pyruvate par une transaminase pour former de l'alanine qui est transporter jusqu'au foie
49
Qu'arrive-t-il au groupement a-amine en excès dans la majorité des tissus?
groupements α-amine en excès sont ajoutés au
glutamate pour former le groupement amide de la glutamine. La glutamine est ensuite
transportée au foie, via la circulation sanguine, puis dans les mitochondries du foie
50
Vrai ou faux
La glutamine peut transporter deux groupement amine
Vrai
51
Qu'arrive-t-il au groupement a-amine en excès dans le cytosol des hépatocytes?
groupements α-amine de la majorité des acides
aminés en surplus sont transférés à l’α-cétoglutarate pour produire du glutamate et l’acide αcétonique correspondant à l’acide aminé donneur. Ces réactions de transamination sont
catalysées par des transaminases.
52
Qu'arrive-t-il au glutamate et à la glutamine quand les groupement amine ne sont pas requis?
Entrent dans la mitochondrie du foie et sont désaminés pour donner de l'ammonium et de l'a-cétoglutarate
53
Quels groupements amines sont nécesaire pour la biosynthèse de l'urée?
Carbamoyl phosphate et l'aspartate
54
Comment est formé un carbamoyl phosphate?
par la catalysation par la carbamoyl phosphate synthase I de la condensation d'un ion ammonium et d'un ion bicarbonate
55
Que fait la cellule quand le taux d'aspartate est trop faible?
le glutamate
donne son groupement amine à l’oxaloacétate dans une réaction catalysée par une transaminase
(aspartate aminotransférase) ce qui produit de l’aspartate et de l’α-cétoglutarate.
56
Avec quel composé le cycle de l'urée commence et se termine?
ornithine
57
Dans quel compartiment de la cellule ont lieu les étapes préparatoire ainsi que la première étape du cycle de l'urée?
Matrice mitochondriale
58
Dans quel compartiment de la cellule ont lieu les 3 dernières étapes du cycle de l'urée?
Cytosol
59
Combien de liens riches en énergie sont dépensés pour éliminé 2 atomes d'azote sous forme d'urée?
4
60
la désamination oxydative du glutamate par la glutamate
| déshydrogénase produit une molécule de _____.
NAD(P)H
61
Quel composé formé dans le cycle de l'urée est réoxydé en oxaloaxétate par le cycle de krebs?
Quel cofacteur est alors produit?
fumarate
NADH
62
Combien de molécules d'ATP sont produites pour l'élimination de 2 molécules d'azote sous forme d'urée?
5
63
Une fois libérés de leur groupement α-amine, les squelettes carbonés des 20 acides aminés sont
dégradés par ____sentiers cataboliques qui convergent pour former ___ différents intermédiaires
métaboliques
20, 7
64
La plupart des acides aminés sont...
explique
Glucogénique
les produits de leur dégradation peuvent servir à synthétiser du glucose via la gluconéogénèse
65
Comment sont appelés les acides aminés convertis en acétyl-CoA?
Pourquoi?
cétogénique
Il provoquent l'augmentation des corps cétoniques
66
Vrai ou faux
Les différentes parties des squelettes carbonés de certains acides aminés peuvent avoir des destinés différentes
Vrai
67
Quels acides aminés sont uniquement cétogène?
leucine et lysine
68
Les acides aminés sont dérivés d'intermédiaire provenant de quels sentiers?
Glycolyse, cycle de krebs et voie des pentose phosphate
69
Vrai ou faux
Les sentiers de synthèses de tous les acides aminés ne nécessitent que quelques étapes
Faux, certains acides aminés
70
La synthèse de quel genre d'acides aminés est plus difficile?
Soufré, ramifiés ou portant un groupement aromatique
71
Vrai ou faux
Les mammifères, bactéries et plantes ne produisent qu'une dizaine des 20 acides aminés standard
Faux, seulement mammifère
72
Comment les mammifères obtiennent-ils les acides aminés essentiels?
Dans l'alimentation
73
Quelle caractéristique distingue la voie de dégradation des acides aminés des autres voie étudier?
chaque
acide aminé possède un groupement α-amine et que tous les sentiers de dégradation
des acides aminés incluent une étape clé qui consiste à séparer ce groupement α-amine
du squelette carboné et à l’acheminer vers des voies métaboliques qui utilisent les
groupements α-amine ou vers le cycle de l’urée
74
Quels sont les destins des squelettes carbonés des acides aminés?
• Ils peuvent être oxydés en CO2
et H2O via le cycle de Krebs.
• Ils peuvent fournir des unités à trois ou quatre carbones qui seront convertis en
glucose par la gluconéogenèse.
• Ils peuvent servir à la synthèse des lipides et des corps cétoniques.
75
Vrai ou faux
Les réaction de transamination sont irréversibles
Faux
76
Comment se déroule une transamination?
Un acide aminé donneur transfert son groupement a-amine à un acide a-cétonique accepteur
77
Que donne a-cétoglutarate quand il accepte un groupement amine?
du glutamate en plus de l'acide a-cétonique
78
Quel cofacteur est utilisé par toutes les transaminases?
pyridoxal-5'-phosphate (PLP)
79
De quel composé est dérivé le PLP?
pyridoxine (vitamine B6)
80
Que fait le PLP dans la réaction de transamination?
intermédiaire qui transfert le groupement a-amine à l'a-cétoacide
81
Quels sont les réactions liées au carbone a?
transamination et racémisations et carboxylations
82
Comment sont éliminées les groupements a-amine pour les microorganismes et la plupart des espèces aquatique?
excrétés directement dans l'eau sous la forme d'ion ammonium
83
Comment sont éliminées les groupements a-amine pour les oiseaux et les reptiles?
s éliminent l'ammoniaque sous la forme d'acide urique. L'acide
urique est excrété dans les matières fécales. Cette façon d'éliminer l'azote ne nécessite pas
l'excrétion simultanée d'un grand volume d'eau, ce qui serait un handicap majeur pour les
oiseaux et les reptiles qui vivent dans des régions arides et doivent économiser l'eau. La
formation d'acide urique est cependant un processus énergétiquement coûteux
84
Comment l'homme et la plupart des animaux éliminent-ils les groupements a-amine?
sous forme d'urée
85
Quel organe peut convertir l'ammoniaque enn urée?
foie
86
Par quels enzymes sont catalysé les réactions de désamination dans la mitochondrie?
la glutamate déshydrogénase et la glutaminase.
87
Quelle est la première réactions du cycle de l'urée?
Au départ, le carbamoyl phosphate transfère son groupement carbamoyl à l’ornithine pour
former la citrulline et du Pi
(étape 1). La citrulline passe alors de la mitochondrie au cytosol
88
Quelle est la deuxième réaction du cycle de l'urée?
Le deuxième groupement α-amine provient de l‘aspartate (produit dans la mitochondrie par
transamination et exporté dans le cytosol). Il y a condensation entre l'aspartate et la citrulline,
pour former l'argininosuccinate (étape 2). Cette réaction utilise une molécule d’ATP qu’elle
libère en AMP
89
Quelle est la troisième réaction du cycle de l'urée?
L'argininosuccinate est ensuite clivé pour donner de l'arginine et du fumarate (étape 3). Dans
le cytosol, le fumarate peut être converti en malate et retourné à la mitochondrie pour être
métabolisé en oxaloacétate dans le cycle de Krebs.
90
Quelle est la quatrième réaction du cycle de l'urée?
Dans la dernière réaction, l'arginine est clivé pour donner de l'urée et de l'ornithine (étape 4).
L'ornithine retourne à la mitochondrie pour initier un nouveau cycle.
91
Vrai ou faux
Les enzymes cytosiliques et mitochondriales du cycle de l'urée s'associent ensemble pour former des complexes
Vrai
92
Que permettent les complexes formés dans le cycle de l'urée?
lorsqu'exportée à l'extérieur de la mitochondrie, la citrulline ne se retrouve pas diluée dans le
pool des métabolites du cytosol, mais est transférée directement au site actif de l’enzyme désirée.
93
Vrai ou faux
Lors d'un jeune le cycle de l'urée diminue
Faux, augmente pour répondre au catabolisme accru des acides aminés
94
Quel est l'effet d'une activité accru du cycle de l'urée sur le long terme?
augmentation de la transcription des gènes
95
Comment est contrôlé le flux d'azote sur une courte durée?
Par contrôle allostérique d'au moins une enzyme
96
Quelle enzyme est ____ allostériquement?
Par quel composé?
activé, CPS1
N-acétylglutamate
97
Par quoi sont déterminés les niveaux d'N-acétylglutamte?
Par la concentration de glutamate et d'acétyl-CoA et par la concentration d'arginine
98
La fixation de l’azote est un processus coûteux, bien que favorable (∆G négatif).
Expliquez comment cela est possible?
La fixation d’une seule molécule de N2 demande l’hydrolyse d’au moins 16 ATP.
Cependant, la réduction de l’azote en ammoniaque est un processus exergonique (-
33 kJ/mole).C’est la stabilité de la triple liaison entre les deux atomes d’azote qui explique cette
situation. La fixation de l’azote requiert donc une énergie d’activation extrêmement
grande, de sorte que dans des conditions normales N2 est pratiquement inerte
chimiquement.
99
Pourquoi est-ce une bonne pratique agricole d’ensemencer un champ avec de la
luzerne à des intervalles de quelques années?
Les bactéries des nodules fixent d’énormes quantités d’azote (des centaines de fois plus
que leurs cousines vivant libres dans le sol). Dans les faits, la quantité d’azote produite
surpasse les besoins de la plante et l’excès d’ammoniaque produit est secrété dans le sol,
contribuant ainsi à enrichir le sol en azote assimilable. C’est pourquoi la rotation des
cultures avec des plantes légumineuses (trèfle, alfalfa et le petit pois) est une pratique
bénéfique en agriculture. Elle permet de maintenir dans le sol un certain niveau d’azote
sous une forme biologiquement utilisable
100
Les plantes dont les nodules racinaires contiennent des bactéries symbiotiques
fixatrices d’azote synthétisent une protéine contenant un hème : la leghémoglobine.
a) Quelle est la fonction de cette protéine dans les nodules racinaires?
Le complexe de la nitrogénase est extrêmement sensible à l’O2. La leghémoglobine
(comme l’hémoglobine et la myoglobine) est une protéine fixatrice d’O2. La
leghémoglobine fixe tout l'O2 qui entre dans le nodule et le donne à la cytochrome
oxydase de la chaîne respiratoire de la bactérie. De cette manière, l’O2 ne peut pas
interférer avec la fixation d’azote
101
Quels sont les 2 points d’entrée de l’azote réduit chez les plantes et les bactéries?
La glutamine est produite par amination du glutamate par la glutamine synthétase. La
glutamine fournit ensuite l’atome d’azote, par l’intermédiaire son groupement amide,
lors de la biosynthèse de toute une série de composés importants.
• Le glutamate est produit par la glutamate synthase (absente des animaux). Le
glutamate fournit le groupement -amine de la plupart des acides aminés, au cours
d’une réaction de transamination
102
Quelles sont les sources d’acides aminés pour le catabolisme?
Les acides aminés sont obtenus :
a) De la dégradation des protéines de l’alimentation
b) Du recyclage normal des protéines (protein turnover)
c) De la dégradation des protéines musculaires durant un jeune ou dans le cas de
diabète
103
Dans quels types de réactions retrouve-t-on le cofacteur PLP?
Transamination, décarboxylation et racémisation
104
Les protéines sont dénaturées par l’acide de l’estomac. Pourquoi cette dénaturation
en fait-elle de meilleurs substrats pour la protéolyse?
Le pH du suc gastrique provoque le dépliement des protéines globulaires rendant ainsi les
liens peptidiques internes accessibles aux enzymes protéolytiques (protéases). Si la
structure tridimensionnelle d’une protéine est maintenue, de nombreuses liaisons
peptidiques ne sont pas accessibles aux enzymes protéolytiques.
105
Donnez la définition de zymogène. Quel est l’avantage de produire les enzymes
digestives sous cette forme?
Un zymogène est la forme inactive d’une enzyme dont l’activation se fait par coupure
protéolytique Les protéases et peptidases sont produites sous forme de zymogène par les glandes
gastriques et le pancréas avant d’être sécrétées dans l’estomac et le petit intestin. Si elles
étaient produites sous forme active, elles attaqueraient les glandes et le tissu pancréatique,
alors que les muqueuses gastriques et intestinales nous protègent contre l’action de ces
enzymes
106
Un autre acide aminé peut servir au transport des groupements α-amines provenant
des tissus extrahépatiques. Quel est cet acide aminé? Quelle enzyme catalyse sa
formation? Comment le groupement amine de ce transporteur est-il transformé en
ion ammonium dans le foie?
Les groupements amines des tissus périphériques sont transportés sous forme de
glutamine. La glutamine est formée par la condensation d’un ion ammonium et d’un
glutamate catalysée par la glutamine synthétase. Dans les mitochondries du foie, la
glutamine est désaminée par une glutaminase pour former du glutamate et libérer un ion
ammonium
107
Identifiez la source des 2 atomes d’azotes de l’urée.
Le premier atome d’azote entre sous forme de groupement carbamoyl provenant du
carbamoyl phosphate. Le carbamoyl phosphate est lui-même obtenu lors d’une étape
préparatoire de condensation entre un ion ammonium et un ion bicarbonate. L’ion
ammonium provient de la désamination du glutamate par la glutamate déshydrogénase ou
de la désamination de la glutamine par la glutaminase. Le second atome d’azote entre
sous forme d’aspartate. L’aspartate est produit dans la mitochondrie par transamination
de l’oxaloacétate
108
Nommer les 7 métabolites pouvant être produits lors de la dégradation des
différents acides aminés. Quel est le destin de chacun de ces métabolites?
Le pyruvate peut être transaminé en alanine, carboxylé en oxaloacétate (pour regarnir le
cycle de Krebs ou entrer dans la gluconéogenèse) ou oxydé en acétyl-CoA (pour entrer
dans le cycle de Krebs)
L’α-cétoglutarate, le succinyl-CoA, le fumarate et l’oxaloacétate sont tous des
intermédiaires du cycle de Krebs et peuvent éventuellement entrer dans la
gluconéogenèse (après leur conversion en oxaloacétate).
L’acétyl-CoA peut entrer dans le cycle de Krebs, servir de substrat à la synthèse d’acides
gras ou encore être converti en corps cétonique. L’acétoacétyl-CoA est converti en
acétoacétate (un corps cétonique) et exporté dans la circulation sanguine afin de servir de
carburant à d’autres tissus qui peuvent le convertir en acétyl-CoA.
109
De quels sentiers métaboliques proviennent les précurseurs des 20 acides
aminés?
Les 20 acides aminés sont obtenus en modifiant des métabolites provenant de 3
sentiers différents : la glycolyse, le cycle de Krebs et la voie des pentoses
phosphate
110
. Qu’est-ce qu’un acide aminé essentiel? Qu’est-ce qui explique pourquoi
certains acides aminés sont essentiels et d’autres non?
Les acides aminés essentiels doivent être obtenus de l’alimentation chez l’humain.
On présume qu’au cours de leur évolution, les animaux ont perdu la capacité de
synthétiser ces acides aminés, probablement parce que ces voies étaient
énergétiquement coûteuses et que ces composés étaient déjà accessibles dans la
nourriture
Les acides aminés non essentiels sont généralement produits via des sentiers
métaboliques simples contenant peu d’étapes, alors que les sentiers métaboliques
menant à la production des acides aminés essentiels sont souvent longs et
complexes
