Module 8 - Protéines Flashcards
1
Q
Comment sont reliés les acides aminés entre eux ?
A
Liaison peptidique entre le groupe amine d’un aa et le groupe carboxyle d’un autre aa
2
Q
Comment appelle-t-on une chaîne qui a plusieurs acides aminés?
A
Chaîne polypeptidique
3
Q
Quels sont les acides aminés aliphatique non-ramifié et leur abreviation? (2)
A
Glysine (Gly) et Alanine (Ala)
4
Q
Quels sont les aa aliphatique ramifié? (3)
A
Valine (Val), Leucine (Leu), Isoleucine (Ile)
5
Q
Quel est la nature de la chaîne R de la Sérine et de la Thréonine?
A
Fonction hydroxyle (OH)
6
Q
Quels sont les acides aminés avec un groupe aromatique?
A
Phénylalanine (Phe)
Tyrosine (Tyr)
Tryptophane (Trp)
7
Q
Quels sont les aa avec une fonction carboxylique et lesquels sont des dérivés aminés ?
A
Acide aspartique (Asp)
Acide glutamique (Glu)
Asparagine (Asn) dérivés
Glutamine (Gln) dérivés
8
Q
Quels sont les aa avec des fonctions basiques?
A
Arginine (Arg)
Lysine (Lys)
Histidine (His)
9
Q
Quel est le point en commun de la méthionine , la cystéine et la Cystine (cys-cys)?
A
Atome de soufre
10
Q
Quel aa est un Iminoacide ?
A
Proline (Pro)
11
Q
Qu’est-ce que la structure primaire d’un polypeptide ?
A
Sa séquence d’acides aminés
12
Q
Quel type de structure représente les détails architectural local de la chaîne d’un polypeptide?
A
Structure secondaire
13
Q
Donnez quelques exemples de structure secondaire d’un polypeptide
A
Hélice, plaque de feuillets Beta plissés, virages, boucles
14
Q
Que représente la structure tertiaire d’un polypeptide?
A
Sa conformation générale dans l’espace
15
Q
Donnez des exemples de caractéristique de structure tertiaire
A
Liaison H , liaison ionique, interactions hydrophobes, ponts disulfures, forces van der waals…
16
Q
À quoi correspond la structure quaternaire d’un polypeptides?
A
Mode d’assemblage de plusieurs polypeptides en une structure moléculaire unique
17
Q
Quels sont les deux classifications possibles des protéines ?
A
Selon leur forme
Selon leur fonction biologique
18
Q
Quel classification est basé sur la solubilité des protéines ?
A
La forme des protéines
19
Q
Quels sont les deux formes possibles de protéines avec exemple
A
Globulaires (albumines,globulines,glutélines,prolamines,histones)
Fibreuses (collagènes, élastines, kératines)
20
Q
Quel sorte de protéine trouve-t-on le plus dans les aliments ?
A
Globulaires
21
Q
Dans quel type d’aliment trouve-t-on les protéines fibreuses ?
A
Origine animale ou marine
22
Q
Les protéines peuvent être classées selon leur fonction biologique , quels sont-elles?
A
Enzyme Transporteurs Nutriments et protéines d’entreposage Protéines contractiles Protéines structurales Protéines de défense Protéines régulatrices
23
Q
Quels sont les matières azotés possibles , autres que les protéines?
A
Purines et pyrimidines Nitrates Amines Amides Acides aminés libres
24
Q
Quels sont les suppléments à forte teneur en azote?
A
Urée
Biuret
Autres composants ammoniacaux
25
Les protéines corporelles servent à combler quels besoins ?
Entretien
Croissance
Gestation
Production
26
En quoi est-ce que les protéines corporelles répondent au besoin de croissance ?
Les protéines représentent le principal matériau de construction du corps , surtout les muscles
27
Quels sont les facteurs qui influencent les besoins protéiques?
```
Espèce animale
Activité productrice
Nature des aliments
Valeur nutritive
Teneur en énergie et le rapport énergie/protéine
```
28
Quels sont les 8 acides aminés indispensables (doit être dans la ration) ?
Isoleucine Leucine Lysine Methionine(CYS) Phenylalanine(TYR) Thréonine Tryptophane Valine
29
Vrai ou faux. Le concept d’acides aminés indispensables s’applique à tous les animaux?
Faux. Ne s’applique pas aux ruminants puisqu’ils effectuent la synthèse de tous les aa essentiels grâce à l’activité des microorganismes du rumen
30
Comment utiliser une ration de façon optimale?
- avoir un apport en aa essentiels qui comble les besoins en aa des activités métaboliques
- rendre dispo une quantité suffisante des aa dispensables
- éviter des carences de mm que les excès
- être synchronisée au niveau de l’absorption et de l’apport des aa aux tissus
31
Comment corriger une carence en aa ?
Ajouter l’aa limitant à la ration
| Complémentarité
32
Comment évaluer la capacité d’une protéine alimentaire à combler les exigences protéiques?
- essais de croissance
| - analyse chimique des protéines corporelles
33
Que représente le CUDa?
La proportion des matières azotées ingérées qui n’apparaissent pas dans les fèces
34
De quel fraction azotée ne tient pas compte le CUDa?
Azote d’origine métabolique Nfm
35
D’où provient l’azote d’origine métabolique ?
- desquamation des cellules de la paroi du tube digestif
- sécrétions enzymatiques et biliaires
- mucus intestinal
- résidus de microorganismes
36
Quel calcul tient compte de l’azote métabolique?
CUDr
37
Pourquoi la différence entre le CUDa et le CUDr est faible chez les monogastriques?
Digestibilité des protéines alimentaires est élevée
Quantité de matières cellulosiques consommée est restreinte
Activité de la microflore est moindre que chez les ruminants
38
Vrai ou faux.
| La différence entre le CUDr et le CUDa est faible chez les ruminants
FAUX. l'erreur lié à l'usage du CUDa par rapport au CUD réel peut atteindre 20%
39
Quelles sont les méthodes d'évaluation de la valeur nutritive des protéines alimentaires spécifiques aux monogastriques?
Coefficient d'efficacité protidique CEP
Valeur Biologique VB
Coefficiant d'utilisation pratique CUP
40
À quoi sert le CEP?
Mesurer la valeur nutritive globale d'une aliment protéique
41
Quel est le point négatif du calcul de CEP?
Ne différencie pas le gain de poids de gras et de muscle
42
Qu'est-ce que mesure la valeur biologique ?
La proportion d'azote réellement absorbé.
43
Vrai ou faux, la valeur biologique et la digestibilité sont dépendante l'une de l'autre
FAUX. une protéine peut être digestible mais avec une faible valeur biologique et vice versa.
44
Que représente le calcul de CUP?
% des protéines ingérées effectivement retenus par l'animal pour la croissance des tissus
45
Que représente l'azote urinaire d'origine endogène?
matières azotées qui proviennent de l'activité métabolique fondamentale de tous les tissus de l'organisme
46
Que représente l'azote urinaire exogène?
matières azotées qui proviennent des protéines alimentaires consommées en excès des besoins
47
Comment obtient-t-on la fraction de VB?
En donnant aux animaux une ration protéiprive et en dosant l'azote excrété dans l'urine.
48
Quels sont les principaux enzymes dans l'estomac ? (2)
Pepsine
| Chymosine (chez le veau)
49
Quels sont les enzymes d'origine pancréatique ? (3)
Trypsine
Chymotrypsine
Carboxipeptidase
50
Quels sont les enzymes dans le petit intestin (liés à la muqueuse intestinale)? (4)
Carboxipeptidase A
Carboxipeptidase B
Aminopeptidases
Dipeptidases
51
Quels sont les enzymes d'origine gastrique ? (3)
Suc gastrique
Pepsine
Chymosine
52
À quoi sert le suc gastrique?
Dénaturation des protéines d'origine alimentaire
53
Vrai ou faux. la pepsine est autocatalytique
vrai
54
Sur quelles liaisons agit la pepsine ?
Liaisons entre aa aromatiques et les aa acides
55
Par quoi est activée la trypsine (enzyme pancréatique) ?
Entérokinase de la membrane intestinale
56
Quels enzymes sont des endopeptidases?
Trypsine
Pepsine
Chymotrypsine
57
Sur quel type aa la trypsine agit ?
aa basiques
58
Qui active la chymotrypsine?
la trypsine
59
Qui active la carboxypeptidase d'origine pancréatique?
Trypsine
60
Vrai ou faux, les enzymes Carboxypeptidase, Carboxypeptidase A, Carboxypeptidase B et aminopeptidases sont des exopeptidases.
VRAI.
61
Mettez en ordre les endroits d'absorption des produits de la digestion des protéines.
Gros intestin
Petit intestin
Caecum
1. Petit intestin
2. Caecum
3. Gros intestin
62
Quels composés sont absorbés dans le petit intestin?
aa libres
| Dipeptides et tripeptides
63
De quels façons peuvent être absorbés les aa libres dans le petit intestin ?
Diffusion/diffusion facilité (dépend de la concentration)
Transport actif
Transporteurs spécifiques (neutre,basique,acide)
64
Par où et vers où sont transportés les aa libres après absorption dans le petit intestin?
Vers le foie, par la veine porte
65
vrai ou faux. Les aa libres sont absorbés plus rapidement que les peptides.
FAUX. 60% des aa sont absorbés sous forme de peptides dans le petit intestin, l'absorption de ceux-ci se fait plus rapidement
66
Comment se fait le transport des peptides dans le petit intestin?
Courant protonique
67
Quels sont les deux voies d'absorption des aa dans le petit intestin?
1. peptides attaqués par peptidase - transformés en aa libres - vers circulation sanguine
2. peptides direct dans la circulation sanguine
68
À quel endroit est absorbé l'ammoniac?
parois du caecum
69
Quels sont les produits de la digestion dans le caecum?
AG volatils, peptides, ammoniac
70
Que reçoit le caecum?
résidus protéiques alimentaires et azote d'origine métabolique(mucus, enzymes, débris cellulaire)
71
Que reçoit le gros intestin?
Les résidus azotés provenant de la digestion du petit intestin
Les microorganismes provenant du caecum
72
Qu'est-ce qui fait partie de l'azote fécal?
- Protéines d'origine alimentaire non digérées
- protéines d'origine métabolique non digérées
- microorganismes
73
Quels sont les facteurs qui influencent la digestion des protéines chez les monogastriques?
L'âge
La présence d'inhibiteurs des protéases (trypsine et autres facteurs antinutritionnels)
La réaction de Maillard
74
Quel est le résultat de la réaction de Maillard ?
La trypsine ne peut plus agir sur les résidus de lysine
75
De quel façon sont dégradées les protéines alimentaires dans le rumen?
Les protéases d'origine microbienne dégradent lles protéines en aa libres.
76
Une fois les protéines dégradées dans le rumen, qu'arrive-t-il des aa libres?
- utilisés pour la synthèse des protéines microbiennes
| - dégradés en azote ammoniacal et en squelette carboné
77
À quel endroit se trouve les protéases ?
Dans le rumen
-attachées aux parois cellulaires des bactéries
ou
-libre en suspension dans le liquide ruminal
78
Qu'arrive-t-il des squelettes carbonés suite à la dégradation des aa libres dans le rumen?
-fermentés en acides gras volatils
ou
-utilisés pour la synthèse des aa d'origine microbienne
79
Qu'arrive-t-il de l'ammoniac suite à la dégradation des aa libres dans le rumen?
-incorporé dans les aa d'origine microbienne
ou
-absorbé à travers la paroi du rumen vers la circulation sanguine
80
Quels sont les résultats de l'absorption de l'ammoniac dans la circulation sanguine?
- augmente le taux sanguin d'ammoniac
| - transformé dans le foie en urée
81
Vrai ou faux.
Certains composés azotés non protéiques peuvent être utilisés par les microbes comme source d'azote pour la synthèse de leurs propres aa et protéines.
vrai
82
À quoi sert l'uréase microbienne?
Hydrolyser l'urée d'origine alimentaire ou sécrétée dans la salive en NH3 et CO2
83
Nommez des composés azotés non protéiques qui peuvent être utilisés par les microbes?
aa libres, urée et biuret, amines, amides, acides nucléiques, sels ammoniacaux, nitrates
84
Vrai ou Faux. 50% de la substance microbienne est constituée de matières azotées
Vrai. 80% de ces dernières sous forme de protéines
85
Les microbes ont besoin de sources de substances azotées simples pour la synthèse des aa et des protéines, quelles sont ses sources?
Ammoniac (pas les protozoaires)
Acides aminés
Peptides
86
Quels sont les facteurs qui font varier l'efficacité la synthèse microbienne d' aa et de protéines?
- pH du rumen
- Rapidité de dégradation
- Vitesse de croissance et évacuation des microbes
- Synchronisation des apports d'énergie et d'azote
- Nature de la matière organique fermentescible et des chaînes carbonées
87
En quoi le recyclage de l'urée est utile ? (2 facteurs)
- Une façon de conserver l'azote
| - permet une meilleure captation globale de l'azote alimentaire
88
D'où provient l'urée?
C'est l'ammoniac qui n'est pas incorporé dans des protéines microbiennes qui est transformé en urée
89
Où peut aller l'urée après son recyclage ?
- revenir vers le rumen dans le sang ou la salive
| - Les bactéries du gros intestin peuvent l'utiliser
90
Quels sont les principaux facteurs qui affectent la dégradabilité des protéines dans le rumen?
La structure tertiaire ( moléculaire)
Le temps de rétention dans le rumen
La solubilité
La technologie des aliments
91
En quoi est-ce que la structure tertiaire des protéines affecte la dégradabilité de celle-ci?
- nombre de liaisons stables diminue dégradabilité
| - protéines d'origine animale sont plus résistantes à la biodégradation dans le rumen
92
Vrai ou faux. Un ruminant qui mange en criss aura plus de facilité à dégrader les protéines dans son rumen
FAUX. la fraction de protéine qui est dégradable est plus faible chez le ruminants qui consomment beaucoup
93
Vrai ou faux. Les traitements de chaleur ont un impact négatif sur la dégradabilité des protéines
vrai. Entraine une dénaturation, même rendre la protéine non disponible à température élevée
94
Quels sont les 3 facteurs qui affecte la capacité de prédire la quantité et les classes d'aa absorbés?
Le rapport protéine vraie et azote non protéique
La dégradabilité de la protéine
La digestibilité, la quantité et la qualité de la protéine microbienne qui arrive à la caillette
95
Vrai ou faux. Le ruminant pourrait déprendre uniquement de la synthèse microbienne
Vrai. mais ça ne serait pas efficace ou pratique
96
Vrai ou faux. Les microbes synthétisent les acides aminés essentiels
vrai
97
Quels sont les inconvénients de l'urée dans l'alimentation des ruminants ?
Elle ne contient pas d'éléments minéraux (K,P) ni d'aa soufrés, ni d'énergie
Elle est très soluble dans le liquide ruminal, rapidement convertie en NH3
98
Quels sont les correctifs à apporter pour l'utilisation de l'urée dans l'alimentation des ruminants ?
- taux d'inclusion d'urée à raison de 1% de la MS
- ajouter minéraux
- offrir source d'énergie (ex. mélasse, amidon, glucides solubles)
99
Quelles sont les méthodes d'évaluation de la valeur nutritive des protéines alimentaires chez les ruminants ?
VB
CUD
CUP
100
Quels sont les différentes réactions du métabolisme des aa?
```
Protéolyse et protéosynthèse
Transamination
Désamination
Gluconéogenèse /énergie
Synthèse de l'urée
```
