P2 Flashcards
(86 cards)
1
Q
Condiciones fundamentales para la vida
A
- Autoreplicacion
Catalisis eficiente
Selección de reacciones químicas
2
Q
Las ribozymes son proteínas (vdd o falso)
A
Falso (si catalizan reacciones como enzimas, pero están hechas de ARN)
3
Q
¿Por qué se originan las patologías por deficiencias de enzimas?
A
Mutaciones en genes que las codifican
Toxinas o infecciones virales/ bacterianas
4
Q
La importancia de que se estudien las enzimas radica en:
A
- diseño de fármacos
- guía para terapia génica
5
Q
CATALIZADOR
A
sustancia que incrementa la velocidad de una reacción química al reducir la energía del
estado de transición y así disminuir la energía de activación
6
Q
EDO. DE TRANSICIÓN
A
- forma activada de una molécula que ha sufrido una reacción química parcial
**punto más alto de una coordenada de reacción.
7
Q
Energía de activación (ΔG )
A
- cantidad de energía requerida para convertir todas las moléculas en 1 mol de una substancia reactante
**Va del estado basal al estado de transición.
8
Q
SITIO ACTIVO/ CATALÍTICO
A
- región de una enzima encargada de unir una molécula de sustrato
**cataliza su transformación
9
Q
SUBSTRATO
A
Compuesto específico sobre el que actúa una enzima.
10
Q
¿Cuándo aceleran reacciones químicas las enzimas?
A
cuando disminuyen la energía de activación
11
Q
CATALIZADOR
A
- sustancia que
incrementa la velocidad de una reacción química, al reducir la energía del estado de transición y disminuir la energía de activación
12
Q
CARCATERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS (4)
A
- Velocidad de reacción (10^6 -101^2)
- Condiciones de reacción menos extremas (temperatura, pH, presión atmosférica, etc.) *compatibles con la vida.
- Especificidad en la reacción (substratos y productos).
- Capacidad de regulación
13
Q
La reacción se vuelve lenta, rápida o muy rápida cuando, la catálisis es…..
A
LENTA = NO catálisis
RÁPIDA = CATÁLISIS ÁCIDA o BÁSICA
MUY RÁPIDA= CATÁLISIS ÁCIDA Y BÁSICA (mismo tiempo)
14
Q
Cadenas laterales de aa que actúan como catalizadores ácidos o básicos
A
- Ac. Aspártico (Asp)
- Ac. Glutámico (Glu)
- Histidina (His)
- Cisteína (Cys)
- Serina (Ser)
- Arginina (Arg)
- Tirosina (Tyr)
- Lisina (Lys)
15
Q
aa participan en la catálisis covalente
A
- Lisina (Lys)
- Cisteína (Cys),
- Serina (Ser)
- Histidina (His)
Grupos prostéticos con: - Tiamina Difosfato
- Tiamina Pirofosfato (TPP)
- Piridoxal Fosfato
- Piridoxal-5- fosfato (PLP).
16
Q
La base de Schiff implica el producto formado por la reacción entre una…
A
amina primaria y un
aldehído o cetona, también conocidos como “iminas N- sustituidas”
17
Q
Reacción que cataliza lisozima
A
hidrólisis (rompe enlaces, usando agua)
18
Q
Un polisacárido se mantiene intacto en agua porque….
A
no hay energía suficiente para romper los enlaces, no se alcanza fácilmente.
**Y si llegase a ocurrir, es MUY lento
19
Q
¿Cuándo actúa la lisozima?
A
Cuando se quiere romper un polisacárido, el agua por si sola NO tiene la energía suficiente para romper los enlaces (cadena permanecería intacta); la lisozima ayuda a que esta ruptura ocurra
20
Q
1810 Joseph Gay Lussac
A
- describió el proceso de fermentación. -Propuso que la descomposición del azúcar a etanol la realizaban los organismos vivos (levadura).
21
Q
La velocidad de la reacción NO depende de cambios de…..
A
22
Q
1835 Jacob Berzelius
A
aisló parcialmente la diastasa (ahora alfa-amilasa).
- Leibig sugirió que los fermentos eran materia no viva.
23
Q
1878 Kuhne
A
llamó a los fermentos enzimas (en levadura).
24
Q
1926 Sumner
A
cristalizó a la ureasa.
25
1963
Se obtuvo la primera secuencia de AA de una enzima (ribonucleasa pancreática A)
26
1965
Se observó la primera estructura de una enzima por rayos X (lisosoma de clara de
huevo)
27
¿Como es que las enzimas aceleran las reacciones?
Ellas disminuyen la energía de activación
28
CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS
• AUMENTA Velocidad de reacción (10^6-10^12).
• Condiciones de reacción menos extremas (temperatura, pH, presión atmosférica, etc.) compatibles con la vida.
• Especificidad en la reacción (substratos y productos).
• Poseen capacidad de regulación
29
Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción, pero ¿que le sucede a la constante de equilibrio o energía libre?
NO alteran la constante de equilibrio o la energía libre de la reacción.
30
La velocidad de la reacción NO depende de ______
los cambios de energía entre los
reactantes y productos.
31
La velocidad de la reacción SI depende de….
la energía de activación, que es la
energía que se requiere para iniciar la reacción
32
Al principio ¿como se designaba el nombre de las enzimas?
añadiendo el sufijo -asa al nombre del sustrato, o bien a una palabra que describe su actividad.
33
Función de la ureasa
cataliza la hidrólisis de urea a CO2 y agua
34
Función de la arginasa
cataliza la hidrólisis del aminoácido arginina
35
Función de la DNA polimerasa
Cataliza la síntesis del DNA
36
Cada enzima es llamada por tres modos:
1) Un nombre recomendado, generalmente corto y apropiado para su
uso habitual.
2) Un nombre sistemático que identifica la reacción que cataliza.
3) Un número de clasificación, que se emplea cuando se precisa una
identificación inequívoca del enzima.
37
ATP + CREATINA= ADP + FOSFOCREATINA
Diga su nombre recomendado, sistematico y el número de clasificación
Nombre recomendado: CREATIN-KINASA
NOMBRE SISTEMÁTICO: ATP:CREATIN FOSFOTRANSFERASA
NÚMERO DE CLASIFICACIÓN: EC 2.7.3.2
38
1. OXIDOREDUCTASAS
Transfiere electrones (híbrida iones o átomos de H+)
**reacciones REDOX
39
2. TRANSFERASAS
Reacciones de transferencia de grupos o de un átomo entre 2moleculas
40
3. HIDROLASAS
Reacciones de hidrólisis (rompen moléculas, usando agua)
41
4. LIASAS
Rompen enlaces entre moléculas, SIN usar agua, "eliminando grupos químicos".
*A veces se forman dobles enlaces
42
5. ISOMERASAS
Transferencia de grupos dentro de las moléculas para producir formas isoméricas.
**misma fórmula, estructura diferente
43
6. LIGASAS
Formación de enlaces C-C, C-s, C-O, y C-N, mediante reacciones de condensación acopladas a la escisión de ATP
**unen moléculas por enlaces covalentes, utilizando energía (ATP)
44
Enzimas NO ESENCIALES
- NO intervienen en el proceso catalítico.
- Si se eliminan de la cadena, la enzima NO pierde act. catalítica
45
Enzimas estructurales
- Mantienen la estructura tridimensional de la proteína.
- No intervienen directamente en la actividad enzimática, pero si se alteran PUEDEN cambiar la posición del grupo
activo.
46
Enzimas de unión o fijación
Establecen enlaces débiles con el sustrato orientándolo para aproximar la parte del mismo que ha de ser atacada por la enzima.
**NO realizan la reacción química directamente, pero posicionan al sustrato correctamente
47
Enzimas catalíticas
Se unen al sustrato mediante un enlace covalente debilitando su estructura y favoreciendo su ruptura
48
Si las velocidades de las reacciones deseables no fueran superiores a
las reacciones opuestas, ¿que sucedería?
La célula moriría
**Porque las células deben equilibrar constantemente sus reacciones para que las reacciones que favorecen la vida (como el metabolismo o la reparación) sean mucho más rápidas que las que causan desorden
49
Factor limitante de la velocidad de la reacción
Frecuencia a la que la
enzima interacciona con su sustrato.
**REACCIÓN LIMITADA POR DIFUSIÓN
50
* La célula incrementa las velocidades de reacción sin aumentar…….
La concentración de enzimas, implicadas en la MISMA RUTA o secuencia, en un “complejo multienzimático”
51
COFACTOR
son iones metálicos (Mg+, Zn, Fe) o moléculas orgánicas
(coenzimas: NAD+) que participan con las enzimas en la realización de una actividad enzimática.
52
COENZIMA
compuesto orgánico que ayuda a las enzimas a realizar reacciones bioquímicas en el cuerpo.
Entre sus funciones principales:
- Ayudan en las reacciones de acoplamiento energético intracelular
- Transportan átomos de hidrógeno, electrones o grupos químicos
- Facilitan las reacciones asociándose con los sustratos enzimáticos
53
APOENZIMA
Porción proteica
54
Grupo prostético
coenzima o ion metálico unido covalentemente (muy fuerte) a la enzima
55
Enzima + coenzima (gpo. Prostetico) =
HOLOENZIMA
56
parte proteica de la holoenzima se llama
APOENZIMA o APOPROTEÍNA
57
Modificaciones a enzimas
Fosforilación, glicosilación, etc
58
Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción, pero NO alteran.....
la constante de
equilibrio o la energía libre de la reacción.
59
La velocidad de la reacción SI depende de...
la energía de activación, que es la energía que se requiere para iniciar la reacción.
60
TIAMINA B1
Coenzima y reacción que cataliza
Coenzima: tiamina pirofosfato
Reacción que cataliza: activación y transferencia de aldehídos
61
RIBOFLAVINA (Vit B2)
Coenzima y reacción que cataliza
Coenzima: FADH
Reacción que cataliza: oxido-reducción
62
NIACINA
Coenzima y reacción que cataliza
Coenzima: NADH, NADPH
Reacción que cataliza: Ox.-Red.
63
Ác. Pantoténico
Coenzima y reacción que cataliza
Coenzima: Coenzima A
Reacción que cataliza: activación y transferencia de gpo. acilo
64
PRIDOXINA
Coenzima y reacción que cataliza
Coenzima: Pridoxal fosfato
Reacción que cataliza: activación de aa
65
BIOTINA
Coenzima y reacción que cataliza
Coenzima: biotina
Reacción que cataliza: activación y transferencia de CO2
66
ÁC. LIPÓLICO
Coenzima y reacción que cataliza
Coenzima: lipoamida
Reacción que cataliza: activa grupos acilo; ox-red
67
ÁC. FÓLICO
Coenzima y reacción que cataliza
Coenzima: tetrahidrofolato
Reacción que cataliza: activa y transfiere gpo. carbono sencillos
68
VITAMINA B12
Coenzima y reacción que cataliza
Coenzima: coenzimas cobalamina
Reacción que cataliza: isomerización y transferencia de grupos metilo
69
Zimógeno o proenzima
- Precursor enzimático inactivo, NO CATALIZA REACCIONES
- Para activarse, necesita de un cambio bioquímico en su estructura, que le lleve a conformar un "CENTRO ACTIVO" donde pueda realizar la catálisis.
70
¿Dónde se lleva a cabo la reacción de catálisis?
en el sitio activo de la proteína
71
MODELO LLAVE-CERRADURA
Cada enzima se une a
un único tipo de sustrato
debido a que el sitio activo y el sustrato poseen estructuras
complementarias
**Específicas
72
MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO
- Estructura flexible de las proteínas, para encajar
73
VELOCIDAD MÁXIMA
número de moléculas
de sustrato que se convierten en producto por unidad de tiempo.
**Se expresa como
umoles de producto formado por minuto.
74
CURVA DE CINÉTICA ENZIMÁTICA
Explica el diagrama de Michaelis-Menten
75
Kd
K-1/K1
- sirve para medir la disociación del complejo ES
- Su valor es una referencia de la afinidad de la enzima por
el sustrato. **Que tan fuerte o débil es esta relación
76
Kd baja=
ALTA afinidad por el sustrato
**fácil formar el complejo, pero difícil de separar
77
Kd alta=
BAJA afinidad ES
**complejo se disocia fácilmente
78
pH importancia en la cinética enzimática
- pH óptimo en el que la velocidad de reacción es máxima.
- Fuera de los límites, la enzima se desnaturaliza
79
¿En qué momento se alcanza la Vmáx?
cuando toda la enzima está ocupada por el sustrato.
80
CONSTANTE DE VELOCIDAD (Km)
valor que dice, que tan rápido la enzima transforma el sustrato en producto
**eficiencia para catalizar reacción
81
Km baja=
enzima con ALTA afinidad al sustrato
**se usa poco sustrato y se alcanza una velocidad +alta
82
kCat
número que nos dice cuántas veces una enzima puede convertir el sustrato en producto por segundo cuando está completamente saturada
83
Kcat/ Km
nos dice cuál enzima es mejor para un sustrato en particular.
**Nos dice qué tan bien y qué tan rápido trabaja la enzima
84
INHIBIDOR
sustancia que disminuye la acción catalítica de una enzima
85
ENZIMA ALOSTÉRICA
Enzimas especiales que pueden cambiar de forma cuando se une una molécula reguladora (llamada efector alostérico)
86
