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Proteine > Pag 1-6 > Flashcards

Pag 1-6 Flashcards

1
Q

Funzioni proteine + esempi

A
  • catalisi : enzimi
  • trasporto : emoglobina
  • struttura : actina
  • movimento : flagello
  • immunità : Ab
  • comunicazione : recettori
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Q

Caratteristiche generali degli amminoacidi

A

Hanno conformazione preferenziale L e presentano un carbonio chirale che lavora come stereocentro

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3
Q

Quale amminoacido causa il ripiegamento ad alpha elica?

A

Alanina

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4
Q

Legge di Lambert-Beer

A

Assorbanza = coef estinzione molare x concentrazione x l

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5
Q

Perchè la concentrazione di una proteina non corrisponde per forza alla sua attività?

A
  • Ci possono essere inibitori o mutazioni che limitano l’attività
  • la proteina potrebbe essere destrutturata
  • ci può essere contaminante proteico
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6
Q

Definizione di punto isoelettrico

A

valore di pH a cui una molecola non possiede carica.
Se il pI è < del pH allora la carica è negativa, se è > del pH allora la carica è positiva.

Si può anche esprimere come la media delle pKa dei gruppi ionizzabili

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7
Q

Come si differenziano l’ambiente extracellulare e quello intracellulare?

A

Extracellulare : ossidante quindi si formano ponti disolfuro

Intracellulare : riducente, non si formano ponti disolfuro

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8
Q

Cosa posso valutare avendo a disposizione la sequenza aminoacidica primaria di una proteina?

A
  • pI ad un certo pH
  • massa molecolare
  • mutazioni
  • appartenenza ad una famiglia
  • storia evolutiva
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9
Q

Come posso studiare il legame peptidico?

A

Posso valutare la probabilità degli angoli di legame con il grafico di Ramachandran

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10
Q

Come è strutturata un’alpha elica?

A

è una struttura secondaria che presenta un core idrofobico e le catene laterali verso l’esterno. Ha sempre una rotazione destrorsa

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11
Q

Come posso destabilizzare un’alpha elica?

A
  • gruppi carichi adiacenti
  • prolina : è rigida
  • glicina : l’H laterale dà troppa libertà
  • cariche + all’N terminale e cariche - al C terminale : causano repulsioni elettrostatiche
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12
Q

Quali sono le caratteristiche di un beta foglietto?

A

presenta legami H tra catene adiacenti formando una conformazione parallela o antiparallela.
Tende ad aggregare quindi le proteine con queste strutture tendono a precipitare

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13
Q

Come viene guidato il processo di folding?

A

Viene guidato dall’effetto idrofobico: gli amminoacidi idrofobici si posizionano nel core causando un aumento del disordine del sistema

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14
Q

Quali sono degli esempi di proteine fibrose e quali sono le loro strutture

A
  • cheratina : 1 alpha elica e poi 2 eliche sinistrorse stabilizzate da ponti disolfuro
  • collagene: 1 elica sinistrorsa e poi 3 alpha eliche
  • fibroina della seta: foglietto beta antiparallelo
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15
Q

Che cos’è la proteostasi?

A

è la regolazione di sintesi, ripiegamento e denaturazione delle proteine.
Questi eventi sono tutti reversibili secondo il dogma di Anfinsen

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16
Q

Come può avvenire la denaturazione di una proteina?

A
  • calore
  • pH : altera le cariche nette causando repulsioni elettrostatiche
  • solventi organici e detergenti : rompono le interazioni nel core idrofobico
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17
Q

Perchè la denaturazione è un processo cooperativo?

A

Una proteina che denatura espone il suo core idrofobico che funziona come detergente per altre proteine in soluzione

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18
Q

Come avviene il ripiegamento di una proteina?

A

Si ha un processo gerarchico veloce in cui la proteina passa in stadi intermedi di energia (minimi relativi) fino a raggiungere un minimo assoluto in cui l’entropia ha valore massimo (modello a imbuto)

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19
Q

Cosa sono ed esempi di chaperonine

A

sono proteine con un’alta affinità per le regioni destrutturate, in grado di usare l’atp per favorire il ripiegamento.
Sono esempi le heat shock protein, GroEL e GroEs

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20
Q

Come funzionano HSP40 e HSP70?

A

HSP 70 riconosce le regioni idrofobiche e, collaborando con HSP40 guida il folding.

Queste proteine hanno anche altri ruoli nella cellula:
* protezione da stress termico
* mantenimento dello stato denaturato durante la traslocazione
* avviamento delle misfolded verso l’ubiquitinazione

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21
Q

Dove si trovano GroEL e GroES?

A

Sono chaperonine tipiche dei batteri, sono spesso contaminanti infatti nella cromatografia e nella microscopia

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22
Q

Che cosa sono e qual è il ruolo delle proteine intrinsicamente disordinate?
Esempi?

A

sono proteine con segmenti disordinati o nucleo idrofobico troppo debole per formare un core.

Hanno promiscuità funzionale perchè possono interagire con molte proteine diverse e quindi lavorare come linker, scavanger, inibitori.

Sono esempi p53 e p27

23
Q

Quali possono essere le cause alla base di un evento di misfolding?

A

ci può essere una mutazione che altera la struttura o causa aggregazione o si può avere uno splicing errato

24
Q

Quali sono degli esempi di patologie dovute a proteine misfolding?

A

Amiloidosi : si formano placche extracellulari di peptide-beta-amiloide (doveva essere alpha) che possono dare origine all’Alzheimer

Malattie prioniche: il prione ripiegato male causa encefalopatie spongiformi. Un esempio è la malattia della mucca pazza

25
Q

Definizione Kd

A

concentrazione alla quale il 50% dei siti di legame della proteina sono occupati.
minore è la Kd, minore sarà l’affinità

26
Q

Definizione induced fit

A

modificazione conformazionale che favorisce il riconoscimento del ligando

27
Q

Definizione gruppo prostetico

A

molecola associata ad una proteina e che ne permette la funzionalità

28
Q

Da cosa è causata l’anemia falciforme?

A

si ha un’alterazione della sequenza primaria dell’emoglobina in cui un’alanina viene trasformata in valina.
Se un solo allele codifica per l’emoglobina mutata allora nel sangue si avrà un misto di globuli rossi a falce e sani

29
Q

Qual è la struttura dell’emoglobina?

A

Presenta due catene alpha, due catene beta e lega il gruppo EME, una molecola della famiglia delle protoporfirine con una struttura di 4 anelli pirrolici con un Fe2+ centrale

30
Q

Come funziona l’emoglobina? è affine all’ossigeno?

A

è in grado di legare l’ossigeno con diverse affinità: nello stato rilassato lega con alta affinità, nello stato teso con bassa affinità.
L’ossigeno può anche legare un sito secondario ed aumentare l’affinità per sè stesso sul sito principale

31
Q

Qual è il ruolo della mioglobina?

A

è necessaria per l’immagazzinamento dell’ossigeno nei tessuti muscolari

32
Q

Qual è la struttura della mioglobina?

A

è una proteina globulare, costituita da una singola catena polipeptidica avvolta su se stessa a formare 8 alfa-eliche.
Si lega all’eme con un legame di valenza con tra un residuo di istidina (His prossimale) con il Fe2+.
L’istidina prossimale si coordina con la quinta sfera di valenza del ferro lasciando l’altro piano libero per il legame dell’ossigeno.

33
Q

Come varia l’affinità della mioglobina per ossigeno e monossido di carbonio?

A

L’istidina distale della mioglobina si pone sul piano alternativo rispetto a quella prossimale in modo da disegnare la tasca di legame e rendere affine per l’ossigeno (legame lineare) e non il monossido di carbonio (legame obliquo).

34
Q

Qual è la differenza tra la curva di legame dell’emoglobina e quella della mioglobina?

A

la mioglobina ha una curva iperbolica perchè anche a bassi livelli di O la mioglobina lo lega.
L’emoglobina ha una curva sigmoide: dove ci sono basse concentrazioni di O (muscolo), l’emoglobina lo rilascia consentendo una risposta più sensibile alla variazione di concentrazione del ligando.

35
Q

Qual è la struttura degli anticorpi?

A

è una struttura variabile con catene pesanti e leggere. Si riconosce una parte costante formata dalle catene pesanti e una parte variabile formata dalle catene leggere + parte di quelle pesanti

36
Q

Qual distinzione si può fare tra gli anticorpi rispetto alle cellule che li producono?

A

Possono essere policlonali quindi prodotti da molti linfociti B in risposta a epitopi diversi dello stesso antigene,
oppure possono essere monoclonali quindi prodotti da una popolazione di B in risposta ad 1 epitopo

37
Q

Definizione di catalizzazione

A

Aumento della velocità di reazione senza modificare l’equilibrio

38
Q

Come posso catalizzare una reazione endoergonica?

A

Una reazione endoergonica richiede energia quindi posso accoppiarla ad una reazione fortemente esoergonica in modo da rendere l’energia libera totale negativa e quindi la reazione più spontanea

39
Q

Che cos’è una riduzione entropica?

A

una reazione in cui i gradi di libertà del substrato vengono limitati a favore di una disposizione ottimale nel sito catalitico

40
Q

Come funziona una catalisi acido-base?

A

gli intermedi carichi vengono stabilizzati dal trasferimento di protoni per formare specie che convergano più facilmente verso i prodotti

41
Q

Come funziona la catalisi covalente?

A

Si forma un legame covalente transitorio tra gruppo nucleofilo dell’enzima e gruppo elettrofilo del substrato

42
Q

Come funziona la catalisi da ioni metallici?

A

Gli ioni metallici possono catalizzare reazione mediante:
- legame e orientamento del substrato nel modo più corretto
- mediazione dell’ossidoriduzione mediante cambiamenti dello stato di ossidazione dello ione
- stabilizzando elettrostaticamente
- schermando le cariche negative

43
Q

Quali sono le caratteristiche del virus dell’influenza?

A
  • ha RNA a singolo filamento negativo e segmentato in 8 segmenti lineari.
  • è circondato da un involucroproteico
44
Q

Quali sono gli enzimi caratteristici del virus dell’influenza?

A

emoagglutinina : per l’ingresso nella cellula
neuraminidasi : attacca l’acido sialico
Si possono bloccare con oseltamivir e zanamivir bloccando così entrata e uscita del virus

45
Q

Come funziona l’inibizione competitiva?

A

L’inibitore compete con il substrato per il sito attivo e causa la riduzione della concentrazione di enzima libero

46
Q

Come funziona l’inibizione non competitiva?

A

L’inibitore si lega al complesso enzima-substrato in un sito diverso dal catalitico, allosterico o del co-fattore.
Causa l’inattivazione dell’enzima e una diminuzione quindi della Vmax

47
Q

Che cos’è IC50?

A

è la concentrazione di inibitore che causa una riduzione del 50% dell’attività dell’enzima

48
Q

Come posso rappresentare graficamente i vari tipi di inibizione

A

P 6 schemi

Se aumentando la concentrazione di inibitore si aumenta la Km allora si ha inibizione competitiva
Se diminuiscono Km e Vmax si ha inibizione non competitiva
Se Vmax diminuisce e Km varia l’inibizione è mista

49
Q

Come funziona l’inibizione suicida?

A

L’inibitore blocca irreversibilmente il sito catalitico o la tasca di legame

50
Q

Come funziona l’inibizione suicida su una proteasi?

A

Viene bloccata la serina che è l’amminoacido responsabile della rottura del legame peptidico

51
Q

Qual è il meccanismo di funzionamento dell’acido acetilsalicilico?

A

inibisce (inibizione suicida) la Ser della ciclossigenasi abbassando la sintesi dell’acido arachidonico e quindi l’infiammazione

52
Q

Come posso rappresentare graficamente la velocità di reazione di un enzima?

A

P 6 schemi

V0 = Vmax*{S} / Km+{S}

Riconosco la Vmax (velocità massima di catalisi) e linearizzando (diagramma dei doppi reciproci) posso trovare la Km (concentrazione di substrato a cui Vmax è al 50%)

53
Q

Scrivi l’equazione generale di una reazione chimica. Da cosa dipende la velocità di produzione del prodotto?

A

–k1->
E + S <-k2— ES –k2-> E + P

La velocità di produzione del prodotto dipende dalla velocità di scomparsa del substrato: v0=k2{ES}

Proteine (3 decks)

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