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Pag 1-6 Flashcards

(53 cards)

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1
Q

Funzioni proteine + esempi

A
  • catalisi : enzimi
  • trasporto : emoglobina
  • struttura : actina
  • movimento : flagello
  • immunità : Ab
  • comunicazione : recettori
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Q

Caratteristiche generali degli amminoacidi

A

Hanno conformazione preferenziale L e presentano un carbonio chirale che lavora come stereocentro

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3
Q

Quale amminoacido causa il ripiegamento ad alpha elica?

A

Alanina

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4
Q

Legge di Lambert-Beer

A

Assorbanza = coef estinzione molare x concentrazione x l

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5
Q

Perchè la concentrazione di una proteina non corrisponde per forza alla sua attività?

A
  • Ci possono essere inibitori o mutazioni che limitano l’attività
  • la proteina potrebbe essere destrutturata
  • ci può essere contaminante proteico
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6
Q

Definizione di punto isoelettrico

A

valore di pH a cui una molecola non possiede carica.
Se il pI è < del pH allora la carica è negativa, se è > del pH allora la carica è positiva.

Si può anche esprimere come la media delle pKa dei gruppi ionizzabili

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7
Q

Come si differenziano l’ambiente extracellulare e quello intracellulare?

A

Extracellulare : ossidante quindi si formano ponti disolfuro

Intracellulare : riducente, non si formano ponti disolfuro

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8
Q

Cosa posso valutare avendo a disposizione la sequenza aminoacidica primaria di una proteina?

A
  • pI ad un certo pH
  • massa molecolare
  • mutazioni
  • appartenenza ad una famiglia
  • storia evolutiva
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9
Q

Come posso studiare il legame peptidico?

A

Posso valutare la probabilità degli angoli di legame con il grafico di Ramachandran

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10
Q

Come è strutturata un’alpha elica?

A

è una struttura secondaria che presenta un core idrofobico e le catene laterali verso l’esterno. Ha sempre una rotazione destrorsa

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11
Q

Come posso destabilizzare un’alpha elica?

A
  • gruppi carichi adiacenti
  • prolina : è rigida
  • glicina : l’H laterale dà troppa libertà
  • cariche + all’N terminale e cariche - al C terminale : causano repulsioni elettrostatiche
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12
Q

Quali sono le caratteristiche di un beta foglietto?

A

presenta legami H tra catene adiacenti formando una conformazione parallela o antiparallela.
Tende ad aggregare quindi le proteine con queste strutture tendono a precipitare

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13
Q

Come viene guidato il processo di folding?

A

Viene guidato dall’effetto idrofobico: gli amminoacidi idrofobici si posizionano nel core causando un aumento del disordine del sistema

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14
Q

Quali sono degli esempi di proteine fibrose e quali sono le loro strutture

A
  • cheratina : 1 alpha elica e poi 2 eliche sinistrorse stabilizzate da ponti disolfuro
  • collagene: 1 elica sinistrorsa e poi 3 alpha eliche
  • fibroina della seta: foglietto beta antiparallelo
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15
Q

Che cos’è la proteostasi?

A

è la regolazione di sintesi, ripiegamento e denaturazione delle proteine.
Questi eventi sono tutti reversibili secondo il dogma di Anfinsen

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16
Q

Come può avvenire la denaturazione di una proteina?

A
  • calore
  • pH : altera le cariche nette causando repulsioni elettrostatiche
  • solventi organici e detergenti : rompono le interazioni nel core idrofobico
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17
Q

Perchè la denaturazione è un processo cooperativo?

A

Una proteina che denatura espone il suo core idrofobico che funziona come detergente per altre proteine in soluzione

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18
Q

Come avviene il ripiegamento di una proteina?

A

Si ha un processo gerarchico veloce in cui la proteina passa in stadi intermedi di energia (minimi relativi) fino a raggiungere un minimo assoluto in cui l’entropia ha valore massimo (modello a imbuto)

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19
Q

Cosa sono ed esempi di chaperonine

A

sono proteine con un’alta affinità per le regioni destrutturate, in grado di usare l’atp per favorire il ripiegamento.
Sono esempi le heat shock protein, GroEL e GroEs

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20
Q

Come funzionano HSP40 e HSP70?

A

HSP 70 riconosce le regioni idrofobiche e, collaborando con HSP40 guida il folding.

Queste proteine hanno anche altri ruoli nella cellula:
* protezione da stress termico
* mantenimento dello stato denaturato durante la traslocazione
* avviamento delle misfolded verso l’ubiquitinazione

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21
Q

Dove si trovano GroEL e GroES?

A

Sono chaperonine tipiche dei batteri, sono spesso contaminanti infatti nella cromatografia e nella microscopia

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22
Q

Che cosa sono e qual è il ruolo delle proteine intrinsicamente disordinate?
Esempi?

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A

sono proteine con segmenti disordinati o nucleo idrofobico troppo debole per formare un core.

Hanno promiscuità funzionale perchè possono interagire con molte proteine diverse e quindi lavorare come linker, scavanger, inibitori.

Sono esempi p53 e p27

23
Q

Quali possono essere le cause alla base di un evento di misfolding?

Study These Flashcards
A

ci può essere una mutazione che altera la struttura o causa aggregazione o si può avere uno splicing errato

24
Q

Quali sono degli esempi di patologie dovute a proteine misfolding?

Study These Flashcards
A

Amiloidosi : si formano placche extracellulari di peptide-beta-amiloide (doveva essere alpha) che possono dare origine all’Alzheimer

Malattie prioniche: il prione ripiegato male causa encefalopatie spongiformi. Un esempio è la malattia della mucca pazza

25
Definizione Kd
concentrazione alla quale il 50% dei siti di legame della proteina sono occupati. minore è la Kd, minore sarà l'affinità
26
Definizione induced fit
modificazione conformazionale che favorisce il riconoscimento del ligando
27
Definizione gruppo prostetico
molecola associata ad una proteina e che ne permette la funzionalità
28
Da cosa è causata l'anemia falciforme?
si ha un'alterazione della sequenza primaria dell'emoglobina in cui un'alanina viene trasformata in valina. Se un solo allele codifica per l'emoglobina mutata allora nel sangue si avrà un misto di globuli rossi a falce e sani
29
Qual è la struttura dell'emoglobina?
Presenta due catene alpha, due catene beta e lega il gruppo EME, una molecola della famiglia delle protoporfirine con una struttura di 4 anelli pirrolici con un Fe2+ centrale
30
Come funziona l'emoglobina? è affine all'ossigeno?
è in grado di legare l'ossigeno con diverse affinità: nello stato rilassato lega con alta affinità, nello stato teso con bassa affinità. L'ossigeno può anche legare un sito secondario ed aumentare l'affinità per sè stesso sul sito principale
31
Qual è il ruolo della mioglobina?
è necessaria per l'immagazzinamento dell'ossigeno nei tessuti muscolari
32
Qual è la struttura della mioglobina?
è una proteina globulare, costituita da una singola catena polipeptidica avvolta su se stessa a formare 8 alfa-eliche. Si lega all'eme con un legame di valenza con tra un residuo di istidina (His prossimale) con il Fe2+. L’istidina prossimale si coordina con la quinta sfera di valenza del ferro lasciando l’altro piano libero per il legame dell’ossigeno.
33
Come varia l'affinità della mioglobina per ossigeno e monossido di carbonio?
L’istidina distale della mioglobina si pone sul piano alternativo rispetto a quella prossimale in modo da disegnare la tasca di legame e rendere affine per l’ossigeno (legame lineare) e non il monossido di carbonio (legame obliquo).
34
Qual è la differenza tra la curva di legame dell'emoglobina e quella della mioglobina?
la mioglobina ha una curva iperbolica perchè anche a bassi livelli di O la mioglobina lo lega. L'emoglobina ha una curva sigmoide: dove ci sono basse concentrazioni di O (muscolo), l’emoglobina lo rilascia consentendo una risposta più sensibile alla variazione di concentrazione del ligando.
35
Qual è la struttura degli anticorpi?
è una struttura variabile con catene pesanti e leggere. Si riconosce una parte costante formata dalle catene pesanti e una parte variabile formata dalle catene leggere + parte di quelle pesanti
36
Qual distinzione si può fare tra gli anticorpi rispetto alle cellule che li producono?
Possono essere policlonali quindi prodotti da molti linfociti B in risposta a epitopi diversi dello stesso antigene, oppure possono essere monoclonali quindi prodotti da una popolazione di B in risposta ad 1 epitopo
37
Definizione di catalizzazione
Aumento della velocità di reazione senza modificare l'equilibrio
38
Come posso catalizzare una reazione endoergonica?
Una reazione endoergonica richiede energia quindi posso accoppiarla ad una reazione fortemente esoergonica in modo da rendere l'energia libera totale negativa e quindi la reazione più spontanea
39
Che cos'è una riduzione entropica?
una reazione in cui i gradi di libertà del substrato vengono limitati a favore di una disposizione ottimale nel sito catalitico
40
Come funziona una catalisi acido-base?
gli intermedi carichi vengono stabilizzati dal trasferimento di protoni per formare specie che convergano più facilmente verso i prodotti
41
Come funziona la catalisi covalente?
Si forma un legame covalente transitorio tra gruppo nucleofilo dell'enzima e gruppo elettrofilo del substrato
42
Come funziona la catalisi da ioni metallici?
Gli ioni metallici possono catalizzare reazione mediante: - legame e orientamento del substrato nel modo più corretto - mediazione dell'ossidoriduzione mediante cambiamenti dello stato di ossidazione dello ione - stabilizzando elettrostaticamente - schermando le cariche negative
43
Quali sono le caratteristiche del virus dell'influenza?
- ha RNA a singolo filamento negativo e segmentato in 8 segmenti lineari. - è circondato da un involucroproteico
44
Quali sono gli enzimi caratteristici del virus dell'influenza?
emoagglutinina : per l'ingresso nella cellula neuraminidasi : attacca l'acido sialico Si possono bloccare con oseltamivir e zanamivir bloccando così entrata e uscita del virus
45
Come funziona l'inibizione competitiva?
L'inibitore compete con il substrato per il sito attivo e causa la riduzione della concentrazione di enzima libero
46
Come funziona l'inibizione non competitiva?
L'inibitore si lega al complesso enzima-substrato in un sito diverso dal catalitico, allosterico o del co-fattore. Causa l'inattivazione dell'enzima e una diminuzione quindi della Vmax
47
Che cos'è IC50?
è la concentrazione di inibitore che causa una riduzione del 50% dell'attività dell'enzima
48
Come posso rappresentare graficamente i vari tipi di inibizione
P 6 schemi Se aumentando la concentrazione di inibitore si aumenta la Km allora si ha inibizione competitiva Se diminuiscono Km e Vmax si ha inibizione non competitiva Se Vmax diminuisce e Km varia l'inibizione è mista
49
Come funziona l'inibizione suicida?
L'inibitore blocca irreversibilmente il sito catalitico o la tasca di legame
50
Come funziona l'inibizione suicida su una proteasi?
Viene bloccata la serina che è l'amminoacido responsabile della rottura del legame peptidico
51
Qual è il meccanismo di funzionamento dell'acido acetilsalicilico?
inibisce (inibizione suicida) la Ser della ciclossigenasi abbassando la sintesi dell'acido arachidonico e quindi l'infiammazione
52
Come posso rappresentare graficamente la velocità di reazione di un enzima?
P 6 schemi V0 = Vmax*{S} / Km+{S} Riconosco la Vmax (velocità massima di catalisi) e linearizzando (diagramma dei doppi reciproci) posso trovare la Km (concentrazione di substrato a cui Vmax è al 50%)
53
Scrivi l'equazione generale di una reazione chimica. Da cosa dipende la velocità di produzione del prodotto?
--k1-> E + S <-k2--- ES --k2-> E + P La velocità di produzione del prodotto dipende dalla velocità di scomparsa del substrato: v0=k2{ES}

Proteine (3 decks)

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