Pitanja s usmenog - Aleksandra Flashcards

Question 1

Q

Što je inzulin po strukturi?

Answer

A

Proteinski hormon, sastoji se od dva lanca povezana disulfidnim vezama

Važno jer se inače mislilo da su hormoni male molekule

Question 2

Q

Za što služi H+ kojeg dobijemo u mehanizmu ugljične anhidraze?

Answer

A

Snizuje se pH, dolazi do jačanja Bohrovog efekta

Question 3

Q

Nacrtaj fosfatidil-serin

Answer

A

Glicerol s dve masne kiseline

C3 s fosforilnom skupinom skupinom na koju je vezan serin glicerol-O-P-O-CH2-CH-COO(NH2)

Question 4

Q

Sekundarni glasnici - navedi kojim nacinom rade, navedi primjer, nacrtaj strukturno reakciju sinteze cAMP i kako se regulira prelaskom u AMP nacrtat

Answer

A

Sekundarni glasnici su male kratkozivuce molekule koje ‘prenose informaciju’ kao rezultat nastanka ligand-receptor kompleksa. Primjer je ciklicki adenozin trifosfat cija je sinteza katalizira adenilil ciklazom. Hidrolizom cAMPa se moze doci do AMPa. Unutarstanicni signal postoji sam dok je hormon vezan na receptor. U ovom slucaju adrenalin bi bio hormon koji potice sintezu cAMPa.

Question 5

Q

Nakon sinteze cAMPa objasni njegovo dijelovanje (protein kinaza A, glikogen..)

Answer

A

cAMP alostericki aktivira protein kinazu A koja dalje fosforilira

Question 6

Q

primjer sekundarnog glasnika da nije cAMP

Answer

A

inozitol 1,4,5 trifosfat, kalcijev ion (Ca2+)

Question 7

Q

put pentoza fosfata: koje faze ima, u kojim koracima koristimo dehidrogenaze, napisi reakciju strukturnim formulama, opisi zasto postoji taj put

Answer

A

Metabolicki put pri kojemu se koristi glukoza-6-fosfat i nastaje NADPH (koji se koristi u reduktivnim biosintezama) i riboza (koja se koristi pri sintezi DNA, RNA, ATP, NADH, CoA..). Sastoji se od oksidativne i neoksidativne faze te se dehidrogenaze koriste u oskidativnoj fazi. Nacrtat sve reakcije.
Dogada se u citosolu, a nastali NADPH u eritrocitima se koristi pri prevenciji oksidacijske stete (npr. oko).

Question 8

Q

Signalni put kojim inzulin regulira aktivnost
glikogen-sintaze i ekspresiju gena

Answer

A

Inzulin interagira s alfa podjedinicama receptora. Receptor se sastoji od alfa i beza podjedinica. Alfa podjedinice gledaju na vanjsku stranu membrane, a beta podjedinice u unutrašnjost. Inzulin interagira/ veže se na alfa podjenice receptora/ enzima i dolazi do konformacijske promjene i autofosforilacije beta podjedinica. Prije autofosforilacije, aktivno mjesto nije bilo prohodno i inzulin supstra receptor (IRS) se nije mogao vezati. Autofosforilacijom se fosforiliraju 3 tirozina koji su prije bili u jakoj interakciji s aspartatom. Sada dolazi do konformacijske promjene i aktivno mjesto postaje prohodno (miče se aktivacijska petlja).
2. IRS biva fosforiliran od strame receptora.

ZA EKSPRESIJU GENA:
Fsforiliran IRS interagira i aktivira Grb protein-> Sos-> Ras protein. Potiče se kaskada fosforilacije proteina koji postaju aktivni i dalje fosforiliraju druge proteine sve dok jedan specifičan ne može proći iz citosola u staničnu jezgru. Tamo on interagira s transkripcijskim faktorima gena koji dalje potiču ranskripciju i translaciju gena.

Proteini koji sudjeluju u kaskadi se nazivaju mitogen aktivirane protein kinaze. Postoji hijerarhija, MAPKKK aktivira MAPKK koja aktiira MAPK.

*Ras protein je GTPaza-> izmjenjuje GDP s GTPom kako bi postao aktivan

ZA SINTEZU GLIKOGEN SINTAZE:
Inzulin se luči kada imamo visoku koncentraciju glukoze u krvi. Potiče se sinteza glikogena, dakle aktivira se glikogen sintaza
Fosforiliran IRS aktivira fosfatidil inozitol kinazu 3 (PI-3K) . Ona prevodi fosfatidil inozitol bifosfat (PIP2) u fosfatidil inozitol trifosfat (PIP3). (Oni sačinjavaju lipidni dvosloj).
PIP3 aktivira protein kinazu B (PKB). PKB aktivira glikogen sintazu kinazu 3 (GSK3). Kada je GSK3 fosforilirana, ona je inaktivna.

Glikogen sintaza postoji u dvije forme: A (aktivna forma) i B (inaktivna forma). A je defosforilirana, a B je fosforilirana. GSK3 fosforilira A formu glikogen sintaze kako bi ona postala inaktivna.

Fosforilirana GSK3 je inaktivna i ne može fosforilirati GSA-GSB. Kada imamo glikogen sintazu A imamo ugradnju glukoze u glikogen

Question 9

Q

Nacini regulacije enzimske aktivnosti

Answer

A

Alostericka konrtola (CTP sa aspartat-transkarbamoilazom, cAMP sa protein kinazom A)

Reverzibilna kovalentna modifikacija (de/fosforilacija, tj. kinaza/fosfataza glikogen-sintaza)

Proteoliticka aktivacija (kimotripsinogen i kimotripsin)

Izozimi (heksokinaze123 misici i 4 jetra)

Regulacija na nivou transkripcije/translacije (egzonukleazne aktivnosti, proofreading aktivnost)

Question 10

Q

Sve o alfa zavojnici
Kako se to može pozezati s kanalima( konkretno akvaporin i kak dipol zavojnice utječe na prijenos)

Answer

A

Akvaporini su kanali koji prenose vodu. Vrlo su specifični i prenose samo vodu, ne H+ i H3O+. U sredini postoji suženje da može proći jedna po jedna molekula vode. U tom suženju su i 2 alfa zavojnice koje su okrenute s pozitivne strane. Alfa zavojnica ima permanentni dipol. + strana je okrenuta da se može ostvariti interakcija s kisikom ima parcijalni negativni naboj. Pozitivni naboj alfa zavojnice i pozitivno nabijene aminokiseine (npr. histidin) osiguravaju da može proći samo voda a ne i H+ (zbog + + odbijanja)

Question 11

Q

Dva puta od piruvata do PEP, zašto se koji događa i na koji način?
Napisati reakcije

Answer

A

Kada idemo iz piruvata do fosfoenolpiruvata (PEP), to je prvi “korak” u glukoneogenezi.
Postoje 2 načina:
1. Idemo direktno iz piruvata
2. Idemo iz laktata (on nastaje u mišićima i onda se putem krvi prenosi u jetru i tamo se pretvara u piruvat pa u glukozu= Korijev ciklus)

U oba slučaja želimo da nastane NADH (uz glukozu). NADH nam treba u jednom koraku glukoeogeneze (iz COO- u COH). Generalno imamo više NADH u mitohondriju nego u citosolu.

Piruvat nastaje u citosolu-> prelazi u mitohondrij gdje nastaje oksaloacetat pomoću enzima piruvat karboksilaze. Za to nam bomaže biotin. Treba nam i CO2 i ATP.
Oksaloacetat prelazi u malat. (Mitohondrij nema prolaz ua oksaloacetat). Malat izlazi iz mitohondrija nazad u citosol. Tamo prelazi u oksaloacetat pri čemu nastaje NADH. Oksaloacetat s GTP i PEP karboksikinaza prelazi u PEP.
Laktat dolazi do jetre iz mišića/eritrocita. U citosolu prelazi u piruvat pomoću LDH (laktat dehidrogenaza) pri čemu nastaje NADH. Piruvat ulazi u mitohondrij-> prelazi u oksaloacetat-> potom u PEP-> izlazi iz mitohondrija u citosol.

Question 12

Q

Kako nastaje laktat i s kojim ciklusom ga povezujemo

Answer

A

Laktat nastaje u glikolizi u anaerobnim uvjetima u mišićima i eritrocitima. Prvo nastaje piruvat koji laktat dehidrogenazom prelazi u laktat.
Povezujemo ga s korijevim ciklusom?
Mišići i eritrociti (gdje nastaje laktat) enmaju glukoza 6 fosfatazu. To je enzim koji je potreban u glukoeogenezi da iz glukoze 6 fosfat dobijemo glukozu.

Laktat iz mišića, preko krvi, dolazi do stanica jetre. Tamo prelazi u piruvat pa glukoneogenezom do glukoze.

Na taj način se sprječava i laktoacidoza u mišićima (prevelika količina laktata, preniski pH)

Question 13

Q

Objasni način na koji inzulin regulira transkripciju gena i kako to povezujemo s heksokinazom

Answer

A

Inzulin interagira s alfa podjedinicama receptora. Receptor se sastoji od alfa i beza podjedinica. Alfa podjedinice gledaju na vanjsku stranu membrane, a beta podjedinice u unutrašnjost. Inzulin interagira/ veže se na alfa podjenice receptora/ enzima i dolazi do konformacijske promjene i autofosforilacije beta podjedinica. Prije autofosforilacije, aktivno mjesto nije bilo prohodno i inzulin supstra receptor (IRS) se nije mogao vezati. Autofosforilacijom se fosforiliraju 3 tirozina koji su prije bili u jakoj interakciji s aspartatom. Sada dolazi do konformacijske promjene i aktivno mjesto postaje prohodno (miče se aktivacijska petlja).
2. IRS biva fosforiliran od strame receptora.

ZA EKSPRESIJU GENA:
Fsforiliran IRS interagira i aktivira Grb protein-> Sos-> Ras protein. Potiče se kaskada fosforilacije proteina koji postaju aktivni i dalje fosforiliraju druge proteine sve dok jedan specifičan ne može proći iz citosola u staničnu jezgru. Tamo on interagira s transkripcijskim faktorima gena koji dalje potiču ranskripciju i translaciju gena.

Potiče se sinteza heksokinaze IV koja se nalazi u jetri. Inzulin se luči pri povišenoj koncentraciji glukoze u krvi. Heksokinaza fosforilira glukozu u glukozu 6 fosfat kako bi se potaknula glukoliza ili put pentoze fosfat.

Proteini koji sudjeluju u kaskadi se nazivaju mitogen aktivirane protein kinaze. Postoji hijerarhija, MAPKKK aktivira MAPKK koja aktiira MAPK.

*Ras protein je GTPaza-> izmjenjuje GDP s GTPom kako bi postao aktivan

Question 14

Q

Kimotripsin

Answer

A

To je enzim koji cijepa druge proteine nakon aromatskih aminokiselina u aminokiselinskom slijedu,. On je serinska proteaza.
Proteaza= cijepa druge proteine
Serinska= serin sudjeluje kao nukleofil
Ima katalitičku trijadu: Asp, His, Ser
Kimotripsin katalizira hidrolizu peptidne veze, ali ne direktno nukleofilni napad vode već reakcija ide preko acil enzima međuprodukta.
Aspartat povisuje pKa histidina
Histidin sudeluje kao kiselina i baza u mehanizmu-> kiselobazna kataliza
Deporotonirani serin je nukleofil

Serin biva deprotoniran i napada karbonilnu skupinu-> nastaje acil enzim–> kovalentna kataliza.
Acil enzim je nestabilna struktura-> nastaje C=O i izbacuje se NH2R
Nakon toga, histidin deprotonira vodu koja onda postaje jaki nukloefil i naprada C=O. Ponovno dobivamo nestabilni međuprodukt. Stabiliziran je u oksoanionskoj šupljini s Gly i Ser-> elektrostatka kataliza. Međuprodukt kolabira i izlazna skupina je HO-Ser.

Question 15

Q

Mehanizam ugljične anhidraze, za što služi H+ koji dobijemo, od kud nam CO2 u organizmu

Answer

A

Ugljična anhidraza je enzim koji katalizira reakciju CO2 + H2O–> H+ + HCO3-

U sebi sadrži katalitički cink koji je koordiniran s 3 Histidina. 4 koordinacijsko mjesto zauzima voda. Cink ju dodatno polarizira -> dolazi do odcjepljenja jednog vodika. Voda napada CO2. Cink stabilizira nastali međuprodukt (+ i -). Voda napada koordinirani cink s druge strane i istiskuje HCO3-.

H+ se veže na aminokiseline hemoglobina -> pada afinitet hemoglobina za kisik?
CO2 je produkt staničnog disanja: Glukoza + O2–> energija ( u obliku ATP-a) + CO2 + H2O

Question 16

Q

Koraci u putu pentoza fosfata u kojima se koriste dehidrogenaze

Answer

A

glukoza 6 fosfat-> 6 fosfoglukonat delta lakton —————-> G6F DEHIDROGENAZA

6 fosfoglukonat—> ribuloza 5 fosfat————>6FGlukonat DEHIDROGENAZA

U oba slučaja NADP+ ide u NADPH

Question 17

Q

Glikozaminoglikani

Answer

A

Jedna klasa polisaharida. Sastoje se od ponavljajuće disaharidne jedinice u kojoj barem jedna ima anion (npr karboksilni COO-, sulfatitni SO3-)

Tvore izvanstanični matriks.

Sudjeluju u sastavu proteoglikana. Nisu direktno povezani na protein nego:
glikozaminoglikan + tetramen negok monomernog čećera povezan na HO skupinu Serina proteina.

Question 18

Q

Mehanizam aldolaze, kako se dihidroksiaceton-fosfat prevodi u gliceraldehid-3-fosfat, koji enzim i koja je to vrsta reakcije. Katalitičke uloge cinka, mehanizam alkohol dehidrogenaze, uloga nadh/nad+

Question 19

Q

alkohol dehidrogenaza i ugljicna anhidraza mehanizmi, uloga cinka, zasto nam je bitna ugljicna anhidraza (treba spomenut ulogu pH na vezanje kisika u hemoglobinu, objasniti prijenos CO2) , u kojoj reakciji koristimo nad+, napisati reakciju, koji je kofaktor kod piruvat dekarboksilaze, gdje se on jos koristi

Question 20

Q

Građa membrane, glicerofosfolipidi, sfingolipidi, steroli, kretanje proteina kroz membranu (flipaze, flopaze, skamblaze - razlika), prijenos iona kroz membranu, lektini, nacrtati fosfatidil-serin, za što sve koristimo ATP u stanici

Question 21

Q

Napisi reakcije iz piruvata u fosfoenolpiruvat, koja su dva nacina i kada ce se koji dogadati. Sto su izozimi, da navedem primjer, po cemu se razlikuju i zasto. Koje su sve sudbine glukoze-6-fosfat, da napisem reakcije i kazem kojim metabolickim putevima pripadaju, gdje se nalazi glukoza-6-fosfataza.

Question 22

Q

Piruvat kinaza

Question 23

Q

Kretanje fosfolipida u dvosloju

Answer

A

Postoje dva moguća načina kretanja fosfolipida u dvosloju:
1. Lateralna difuzija- “dozvoljena”, brz i spontan proces
2. Transferzna difuzija- “nedozvoljena”, spor proces. može signalizirati staničnu smrt.

Pošto transferzna difuzija nije spontat proces, potrebni su enzimi koji će katalizirati prijenos fosfolipida iz jednog sloja u drugi:
a) FLIPAZE- iz vanjskog u unutarnji fosfolipidni dvosloj. Koriste hidrolizu ATPa kako bi generirale dovoljno energije za prijenos (fosfatidilserin i fosfatidiletnolamin se prenose na takav način)
b) FLOPAZE- iz unutarnjeg u vanjski fosfolipidni dvosloj. Isto koriste hidrolizu ATP-a kako bi mogle izvršiti prijenos fosfolipida. Primjer: ABC transporteri?
c) SKRAMBLAZE- ne koriste ATP. Kataliziraju prijenos niz koncentracijski gradijent (tipa 2 fosfolipida koji se nalaze sa suprotne strane i svaki želi prijeći na drugu stranu)

Question 24

Q

Gdje se sve nalazi TPP

Answer

A

TPP= tiamin pirofosfat. To je prostetička skupina.
Koristi ju enzim transketolaza. Transketolaza prenosi 2C atoma s ketona na neki aldehid (bitno da nije gliceraldehid).
Još smo ju vidjeli kod prelaska piruvata u etanol:

Piruvat—-> acetaldehid ide preko enzima piruvat dekarboksilaza uz TPP
acetaldehid–> etanol preko enzima alkohol dehidrogenaze (NADH + H+–> NAD+)

Question 25

Q

Prijenos signala glukagon/epinefrin

Answer

A

Hormon se veže na vanjsku stranu receptora. S unutrašnje strane, taj receptor interagira s G proteinom. Nakon što hormon interagira s receptorom, s unutrašnje strane se događa disocijacija G alfa podjedinice proteina.

Izmjenom GDP-a s GTP-om, G alfa podjedinica postaje aktivna i giba se do adenill ciklaze. Inetrakcija-> adenil ciklaza postaje aktivna i prevodi ATP u cAMP. (OH skupina riboze ATP-a napada fosfat i dolazi do ciklizacije).
cAMP dolazi do PKA (protein kinaze A). PKA se sastoji od dvije katalitičke i dvije regulatorne podjedinice. PKA u principu sama sebe inhibira na način da su aktivna mjesta katalitičkih podjedinica zauzeta regulatornim podjedinicama. Kada dolazi cAMP. regulatorne podjedinice imaju veći afinitet za cAMP nego za katalitičke podjedinice i dolazi do vezanja 2 cAMP-a po jednoj regulatornoj jedinici i otpuštanja katalitiče podjedinice koja je sada slobodna.

Katalitička podjedinica dalje može fosforilirati enzime kako bi postali aktivni/inaktivni. Npr može fosforilirati bifunkcionalni enzim fosfofruktokinaza-2/fruktoza-2,6-bifosfataza. Kada je taj enzim fosforiliran, FFK-2 je inaktivna (ne želimo sintezu fruktoze 2,6, bifosfat koja bi potaknula FFK-1 i glikolizu), a F26BF je aktivna i potiče se glukoneogeneza.

Dodatno: G protein (konkretno sada govorimo o G alfa podjedinici) ima intrinzičnu GTPaznu aktivost. To znači da, nakon nekog vremena (kada je vrijeme za prestanak prijenosa siganala), GTP (koji čini G protein aktivnim) prelazi u GDP (inaktivno). Ovo je generalno dosta spor proces, stimuliraju ga drugi proteini (GAP= GTPaza activator proteins) i protein regulator signalnog puta G proteina).
S druge strane, intrinzična izmjena GDPa s GTPom isto je sporia, potpomažu ju drugi proteini: GEF (GTP exchange factors)

Question 26

Q

Kontrola glikolize i glukogeogeneze

Answer

A

Generalno oni enzimi koji kataliziraju ireverzibilne reakcije su kontrolne točke regulacije glukolize i glukoengeneze.
(Navest ću samo alosteričke modulatore)

Kod glikolize to su:
1. heksokinaza: glukoza potiče, fruktoza 6-fosfat inhibira (u jetri potičevraćanje heksokinaze IV u jezgru i interakciju s regulatornim proteinom)
2. Fosfofruktokinaza-1- potiče: ADP i fruktoza-2,6bifosfat, inhibira: ATP i citrat
3. Piruvat kinaza: inhibira ATP, potiče ADP, fruktoza-1-6-bifosfat

Piruvat kinaza u jetri se jš može kontrolirati preko fosforilacije (reverzibilna kovalentna modifikacija). To ne može piruvat kinaza u mišićima

Lučenje glukagona-> PKA-> fosforilacija piruvat kinaze-> inaktivna

Kod glukoneogeneze:
1.Piruvat karboksilaza: potiče ju acetil coA
2. Fruktoza 1,6-bifosfataza- regulirana preko fruktoze 2,6 bifosfat. inhibirana je
3. Glukoza-6-fosfataza

Još možemo razgovarati i o regulaciji glikogen<–>glukoza ali to mi se ne da sada

Question 27

Q

Regulacija aspartat transkarbamoilaze (ACTa)

Answer

A

To je primjer alosterične regulacije enzimske aktivnosti.
Aspartat transkarbamoilaza(ACT) katalizira prvu reakciju (kondenzacija aspartata i karbamoil fosfata) u sintezi CTP-a.

ACT se sastoji od 2 katalitička trimera i 3 regulatorna dimera.
Kataitička “Podjedinica” je zaslužna za nastajanje produkta reakcije, a u regulatornu podjedinicu se smještaju alosterički modulatori. Oni mijenjaju konformaciju i afinitet enzima (ACTa) prema supstratu.

+ homotropni alosterički modulatori: supstrat, i u na samom početku PALA (ali onda postaje - homotropni alosterički modulator).

PALA je molekula koja je jako slična supstratu. Razlikuje se po tome što PALA sadrži dodatnu -CH2- skupinu. Ona može “prevariti” enzim da misli da se vezao supstrat pa mijenja konformaciju u kojoj ima veći afinitet prema supstrau. Ali onda ispada da je na katalitičkim podjedinicama skroz vezana PALA i da supstrat zapravo ne može utjecati—> PALA je homotropni alosterički inhibitor.

ATP je heterotropni alosterički aktivator.
CTP je heterotropni alosterički inhibitor (mehanizam povratne sprege)

Graf ovisnosti koncentracije N-karbamoilaspartata o koncentraciji asparatata je sigmoidna krivulja. Ona je pomaknuta ulijevo u slučaju ATP-a (viši afinitet, manji Km), a u desno u slučaju CTPa (niži afinitet).

Kod ovih alosteričkih modulatora se mijenja Km, a Vm ostaje isti. Postoje iznimke kada se mijenja Vm, a Km ostaje isti.

Question 28

Q

Aktivacija PKA

Answer

A

PKA se sastoji od 2 katalitičke i 2 regulatorne podjedinice. Regulatorne podjedinice su još “učvršćene” AKAPOM. One isto tako ulaze i u aktivno mjesto katalitičkih podjedinica–> autoinhibitorska uloga. Kada se sintetizira cAMP, on interagira s regulatornim podjedinicama (2 cAMPa po jednoj regulatornoj podjedinici) koje prestaju interagirati s katalitičkim podjedinicama. Katalitičke podjedinice sada su slobodne i mogu dalje fosforilirati proteine.

cAMP se sintetizira preko aktivne adenil ciklaze. Nju aktivira G alfa podjedinica G proteina.

Question 29

Q

Piruvat dekarboksilaza

Answer

A

Piruvat—–> acetaldehid + CO2
Enzim: piruvat dekarboksilaza uz TPP kao prostetičku skupinu.
Ovaj enzim posjeduju organizmi koji fermentiraju glukozu do etanola

Question 30

Q

Piruvat dehidrogenaza

Answer

A

mislim da ovo pitanje nije vezano uz ovo gradivo?

Question 31

Q

razgradnja proteina, serinske proteaze, oxyanion hole kaj ju cini, vrste kataliza

Answer

A

Proteini se cijepaju cijepanjem peptidne veze. Enzimi koji kataliziraju cijepanje peptidne veze nazivaju se proteaze. Postoji nekoliko vrsta proteaza:
1. Serinske proteaze
2. Cisteinske proteaze
3. Metaloproteaze
4. Aspartil proteaze

U slučaju serinskih proteza, nukelofil je serin. 3 serinske proteaze su: kimotripsin, tripsin i elastaza.
Kimotripsin–> cijepa iz aromatskij AK (fenilalanin, tirozin, triptofan)
Tripsin-> cijepa iz + nabijenih AK (lizin, arginin)
Elastaz-> cijepa iz manjih AK (alanin, glicin, valin, serin)

One ubrzavaju hidrolizu peptidne veze, ali ne diretkno da kataliziraju nukleofilni napad vode, nego nastaje međuprodukt acil-enzim.
Sva 3 enzima posjeduju i katalitičku trijadu: Asp, His, Ser.

Aspartat povisuje pKa histidina kako bi mogao biti bolja baza koja može odcijepiti proton sa serina.
Serin je sada nukleofil koji napada karbonilnu skupinu, nastaje nestabilni tetraedarski međuprodukt koji je stabiliziran u oksoanionskoj šupljni pomoću Gly i Ser (vodikove veze). Protonira se N, postaje dobra izlazna skupina-> regeneracija C=O veze i pucanje peptidne veze. Sada imamo acil enzim. Deprotonirana voda napada karbonilnu skupinu, međuprodukt ponovno stabiliziran u oksoanionskoj šupljini-> regeneracija C=O veze i izbacivanje HO-Ser.

Tipovi katalize:
1. Kiselo-bazna kataliza: His djeluje kao kiselina i baza i pomaže u protonaciji i deprotonaciji odgovarajućih AK
2. Kovalentna kazaliza: nastaje kovalentni međuprodukt (acil-enzim)
3. Elektrostatska kataliza- tetraedarski međuprodukt stabiliziran u oksoanionskoj šupljini preko H-N Gly i Ser)

Question 32

Q

Fosfatidat, glicerolfosfolipidi, sfingozin,
vrste veza s masnom kiselinom i onom skupinom

Answer

A

Masne kiseline imaju skladišnu i strukturu ulogu u našem organizmu (služe i kao izvor energije ali to sada nije bitno).
Skladište se u obliku tri acil glicerola: glicerol kao kostur pri čemu imamo 3 masne kiseline povezane esterskom vezom.

Strukturna uloga-> grade membranske lipide (lipidni dvosloj).
Membranski lipidi se dijele na: fosfolipide, glikolipide i arhebakterijske eterske lipide.

Fosfolipidi se dalje mogu podijeliti preka “kosturu alkohola” od kojeg dolaze pa tako imamo: glicerofosfolipide i sfingolipide

Glicerolfosfolipidi: Glicerol + 2 masne kiseline (esterski povezane) + PO4- skupina= FOSFATIDAT (diacilglicerol fosfat). Dodatkom polarne glave na fosfatidat dobivamo fosfatidil_______

Sfinglolipidi: sfingozin + masna kiselina + PO4- + polarna glava
Sfingozin je dugolančani aminoalkohol-> može “primiti” jednu masnu kiselinu. Oni će biti povezani amidnom vezom.

Lipidi membrana arheja sadrže razgranate lance koji su s glicerolom povezani preko eterskih veza.

Question 33

Q

Cink i alkohol dehidrogenaza mehanizam

Answer

A

Alkohol dehidrogenaza je enzim koji katalizira oksidaciju alkohola u aldehid uz NAD+–> NADH

U svome aktivnom mjestu sadrži cink2+ koji je koordiniran s 2 cisteina (Cys) i jednim histidinom. 4 koordinacijsko mjesto zauzima alkohol preko O. O biva deprotoniran.
Dolazi do nastajanje O=C dvostruke veze pri čemu dolazi do prijenosa hidridnog iona (H:-) na NAD+ (nastaje NADH).
Sada voda zamjenjuje nastali aldehid u ks cinka.
Alkohol zamjenjuje vodu u ks cinka.

Cink služi za:
1. Pozicioniranje supstraza
2. Polarizacija karbonilne skupine za prijenos hidridnog iona
3. stabilizacija alkoksida?

Question 34

Q

Ugljična anhidraza

Answer

A

Enzim koji katalizira reakciju: CO2 + H20–> HCO3- + H+ (H+ je bitan za Bohrov efekt-> stabiliziranje T konformacije hemoglobina)

Ugljična anhidraza u svome aktivnom mjestu posjeduje cink. 3 koordinacijska mjesta popunjena su histidinom, 4 koordinacijsko mjesto je predodređeno da koordinira sa supstratom.
4 koordinacijsko mjesto je popunjeno vodom. Cink promovira deprotonaciju vode (nastaje H+) koja onda nukleofilno napada CO2. Međuprodukt je stabiliziran jer imamo Zn2+ i O- (od CO2). Voda se izmjenjuje s HCO3—> HCO3- izlazi van

Ovo je najefikasniji enzim koji postoji? Može hidrolizirai milijun ovakvih reakcija

Cink služi da:
1. Pozicionira supstrat
2. Polarizira vodu
3. Stabilizira međuprodukt

Question 35

Q

Bohrov efekt

Answer

A

Bohrov efekt je utjecaj pH i CO2 na afinitet hemoglobina prema kisiku.

CO2 nastaje oksidacijom glukoze i masnih kiselina u perifernim tkivima. On difundira u eritrocite. Može se ili vezati na N krajeve kao karbamat ili pomoću ugljične anhidraze prijeći u H+ i CO3-

H+ i CO2 se mogu vezati na krajeve aminokiselina (H+ pretežito histidin) hemoglobina–> ionski postovi–> stabilizacija T konformacije-> otpuštanje kisika.

Question 36

Q

Glukoza 6-fosfat svi putevi

Answer

A

U jetri, pomoću glukoza-6-fosfataze, prelazi u glukozu i nakon toga u krvotok
Glikoliza
Put pentoza fosfata

Question 37

Q

pretvorba piruvata u PEP – enzimi, kofaktori, što sve nastaje, gdje se odvija, prijenos iz mitohondrija, izozimi malat-DH (što su i po čemu se općenito razlikuju (primarna struktura!)), koje reakcije glikolize zamjenjuje, prostetičke skupine uključenih enzima, gdje se u glikolizi koristi NAD+

Answer

A

Imamo 2 puta:
1. Laktat dođe u citosol stanica jetre
Laktat se oksidira do piruvata (laktat dehidrogenaza)-> Nastaje NADH
Piruvat ulazi u mitohondrij
Piruvat + HCO3- + ATP + biotin (kofaktor) —> oksaloacetat (enzim: piruvat karboksilaza)
Oksaloacetat + GTP—-> fosfoenolpiruvat + GDP + CO2 (MITOHONDRIJSKA fosfoenolpiruvat kinaza)
Fosfoenolpiruvat izlazi iz mitohondrija u citosol

Krećemo direktno iz piruvata
Piruvat ulazi u mitohondrij
Piruvat + ATP + HCO3- + biotin—-> oksaloacetat (piruvat karboksilaza)
oksaloacetat se reducira do malata (MITOHONDRIJSKA malat dehidrogenaza). U mitohondriju se oslobađa NAD+
Malat izlazi iz mitohondrija u citosol
Malat se oksidira do oksaloacetata (CITOSOLNA malat dehidrogenaza). U citosolu se oslobađa NADH + H+
Oksaloacetat + GTP —> fosfoenolpiruvat + GDP + CO2 (CITOSOLNA fosfoenolpiruvat kinaza)

Dakle, izoenzimi malat dehidrogenaze: mitohondrijska i citosolna. Kataliziraju istu reakciju ali u drugoj lokaciji. Još se razlikuju po primarnom slijedu AK

U glikolizi posljednja reakcija je: fosfoenol piruvat + ADP—> piruvat + ATP: enzim: piruvat kinaza)
U glukoneogenezi kada idemo iz piruvata u fosfoenol piruvat:
piruvat + HCO3- + ATP—> oksaloacetat; enzim: piruvat karboksilaza
oksaloacetat + GTP—> fosfoenolpiruvat + GDP + CO2 ( piruvat karboksikinaza)

U glikolizi: fruktoza 6 fosfat—> fruktoza 1,6-bifosfat; enzim: fosfofruktokinaza-1
U glukoneogenezi; fruktoza 1,6-bifosfat—> fruktoza 6 fosfat: enzim: fruktoza-1,6-bifosfataza (hidrolizičko cijepanje)

U glikolizi: glukoza + ATP–> glukoza 6 fosfat + ADP: enzim: heksokinaza
U glukoneogenezi: glukoza 6 fosfat–> glukoza: enzim: glukoza-6-fosfataza

U glikolizi kada prelazak gliceraldehida-3-fosfata u 1,3-bisfosfoglicerat imamo redukciju NAD+ do NADH + H+. Troši se i Pi

Question 38

Q

piruvat-DC – reakcija, kofaktor (+ gdje smo ga još sreli)

Answer

A

Kod organizama koji mogu fermentirati glukozu do alkohola odvija se sljedeća reakcija:
Piruvat—> Acetaldehid + CO2. Reakcija je katalizirana piruvat dekarboksilazom uz TPP (tiamin pirofosfat) kao kofaktor
Dalje: Acetaldehid—> etanol Reakcija je katalizirana alkohol dehidrogenazom

TPP smo još sreli kao kofaktor kod transketolaze.
Transketolaza je enzim koji smo spominjali u neoksidativnoj grani puta pentoza fosfata- Prenose se 2C atoma s ketona na aldehid (koji nije gliceraldehid 3 fosfat)

Question 39

Q

inzulinski receptor – ukratko opisati

Answer

A

To je tirozin kinazni receptor. Sastoji se od 2 domene: jedna ostvaruje specifičnu interakciju s ligandom/hormonom, a druga posjeduje enzimsku aktivnost.

U stanju mirovanja, aktivno mjesto tog enzima je neprohodno zbok aktivacijske petlje koju čine 3 tirozina i 1 aspartat. Interakcijom receptora i liganda dolazi do autofosforilacije s unutrašnje strane membrane. Fosforiliraju se Tyr aktivacijske petlje. Dolazi do konformacijske promjene (zbog velike količine negativnog naboja) i aktivacijska petlja se pomiče stvarajući smjesta za inzuin receptor supstrat.

Question 40

Q

regulacija glikolize i glukoneogeneze – alosterija, PFK-1, Fru-2,6-BP

Answer

A

Glikoliza i glukoneogeneza se zajedno regulira preko fruktoze-2,6-bifosfat alosterički.
Ona se sintetizira iz fruktoze 6 fosfat pomoću enzima fosfofruktokinaza-2. Hidrolizira se pomoću enzima fruktoza-2,6-bifosfataza.

Fruktoza-2,6-bifosfat alosterički aktivira fosfofruktokinazu-1 potičući glikolizu. Ona inhibira fruktozu-1,6-bifosfatazu stišavajući glukoneogenezu.

Question 41

Q

gdje smo sreli 2,3-BPG

Answer

A

sreli smo ga kod hemoglobina, specifično u hemoglobinu.
On stabilizira T konformaciju–> niži afinitet prema kisiku

Question 42

Q

UDP-Glc

Question 43

Q

katalitički efekt enzima – objasniti kako se postiže, tipovi katalize, zašto je His najbolji za kis.-baz. kazalizu

uloga Zn2+ u katalizi kod alkohol-DH, druge uloge metalnih iona

Answer

A

Katalitički efekt enzima se postiže na naćin da je enzim “dizajniran” na način da najbolje stabilizira strukturu prijelaznog stanja, a ne početnog supstrata.
Tipovi katalize:
1. Kiselo-bazna kataliza- histidin dobar jer ima pKa oko 7 (blizu fiziološkog pH pa može biti i kiselina i baza?)
2. Kovalentna- stvaranje kovalentnog međuprodukta (npr. acil enzim)
3. Elektrostatska- elektrostatska stabilizacija prijelaznog stanja
4. Kataliza pomoću metalnog iona- primjer alkohol dehidrogenaza i ugljična anhidraza

U alkohol dehidrogenazi-> cink je koordiniran s 2 Cys i 1 His. 4 koordinacijsko mjesto zauzima supstrat, odnosno alkohol. Cink polarizira O–> deprotonacija
Generiranje O=C dvostruke veze i prijenos hidridnog iona-> Nastaje NADH.
Voda istiskuje RCHO iz koordinacijske sfere.

Uloga Zn2+:
1. pozicionira supstrat
2. Pomaže u deprotonaciji alkohola?
3. STabilizira prijelazno stanje- alkoksidni ion

Uloga drugih metalnih iona:
npr. Mg2+ stabilizira negativne naboje fosfata u ATPu
charge shielding kod kinaza?
cink može imati i strukturnu ulogu-> strukturni motiv zinc fingers je česta domena u okviru proteina koji interagiraju s DNA ili RNA

Katalitički cink: 3 koordinacijska mjesta popunjena, 4 za supstrat
kod strukturnog cinka su sva 4 mjesta popunjena s Cys

Question 44

Q

aktivacija PKA + prikazati nastanak cAMP iz ATP – koliko dugo traje njegov prijenos signala, koji je tip reakcije njegovo cijepanje + prikazati tu hidrolizu

Answer

A

Hormon interagira s receptorom koji je s unutrašnje strane vezan/interagira s G proteinom. DOlazi do izmjene GDPa s GTPom u G alfa podjedinici i ona postaje aktivna. Ona disocira od ostatka proteina i dolazi do adenill ciklaze koja onda postaje aktivna i katalizira sintezu cAMPa iz ATPa. cAMP je sekundarni glasnik- to je kratkoživuća vrsta koja “traje” sve dok je hormon vezan na receptor. cAMP dolazi do PKA pri čemu PKA postaje aktivna. PKA se sastoji od 2 katalitičke i 2 regulatorne podjedinice koje su međusobno u nterakciji. Interakcija regulatornih podjedinica je dodatno učvršćena AKAPom. Aktivna mjesta katalitičkih podjedinica su zauzeta regulatornim podjedinicama-> autoinhibicija. regulatorne podjedinice imaju veći afinitet prema cAMPu nego prema katalitičkoj podjedinici. Kada cAMP dođe do njih, regulatorne jedinice će interagirat s cAMPom–> “puštaju” katalitičke podjedinice koje onda dalje fosforiliraju proteine.
Tip reakcije cijepanja cAMP u AMP= hidroliza?

Question 45

Q

kako PKA potiče razgradnju glikogena, što se događa s Glc-1-P, kako PKA djeluje na glukoneogenezu, što se događa s glikolizom u jetri u ovim okolnostima

Answer

A

PKA aktivira npr glukagon (to je hormon koji se luči pri niskoj koncentraciji glukoze). PKA dalje fosforilira proteine- pa tako i kinazu glikogen fosforilaze B. Tako aktivna kinaza glikogen fosforilaze B fosforilira glikogen fosforilazu (iz svoje inaktivne B forme) u svoju aktivnu A formu. Glikogen fosforilaza cijepa glikozidne alfa 1–> 4 veze s nereducirajućeg kraja glikogena koristeći anorganski fosfat kao nukleofil. Nastaje glukoza 1 fosfat koja pomoću enzima fosfoglukomutaza prelazi u glukoza 6 fosfat koja ima 3 sudbine ( u jetri može prijeći u glukozu, može ući u glikolizu ili u put pentoza fosfata)

Glukoneogeneza: stvaranje glukoze iz piruvata i neugljikohidratnih preteča.
Glukagon (malo glukoze u krvi) aktivira PKA koja fosforilira bifunkcionalni enzim fosfofruktokinaza-2/fruktoza-2,6-bifosfataza na način da stišava kinazu i aktivira fosforilazu. Aktiviranje F-2,6BF pojačava hidrolizu fruktoze 2,6, bifosfat u fruktozu 6 fosfat. Fruktoza 2,6-bifosfat je alosterički aktivator fosfofruktokinaze-1 i glikolize. Pošto nema fruktoze-2,6-bifosfat kao glavnog alosteričkog aktivatora glikolize–> prevladava glukoneogeneza.

U jetri imamo posebnu piruvat kinazu (koja je prisutna samo u jetri). Glukagom aktivira PKA koja fosforilira piruvat kinazu čineći ju inaktivnom–> neće se odvijati posljednja reakcija glikolize?

Question 46

Q

opisati ATCazu i njezinu alosteriju (+ navesti alost. modulatore), prikazati krivulje aktivnosti ATCaze u ovisnosti o [Asp]

Answer

A

To je primjer alosterične regulacije enzimske aktivnosti.
Aspartat transkarbamoilaza(ACT) katalizira prvu reakciju (kondenzacija aspartata i karbamoil fosfata) u sintezi CTP-a.

ACT se sastoji od 2 katalitička trimera i 3 regulatorna dimera.
Kataitička “Podjedinica” je zaslužna za nastajanje produkta reakcije, a u regulatornu podjedinicu se smještaju alosterički modulatori. Oni mijenjaju konformaciju i afinitet enzima (ACTa) prema supstratu.

+ homotropni alosterički modulatori: supstrat, i u na samom početku PALA (ali onda postaje - homotropni alosterički modulator).

PALA je molekula koja je jako slična supstratu. Razlikuje se po tome što PALA sadrži dodatnu -CH2- skupinu. Ona može “prevariti” enzim da misli da se vezao supstrat pa mijenja konformaciju u kojoj ima veći afinitet prema supstrau. Ali onda ispada da je na katalitičkim podjedinicama skroz vezana PALA i da supstrat zapravo ne može utjecati—> PALA je homotropni alosterički inhibitor.

ATP je heterotropni alosterički aktivator.
CTP je heterotropni alosterički inhibitor (mehanizam povratne sprege)

Graf ovisnosti koncentracije N-karbamoilaspartata o koncentraciji asparatata je sigmoidna krivulja. Ona je pomaknuta ulijevo u slučaju ATP-a (viši afinitet, manji Km), a u desno u slučaju CTPa (niži afinitet).

Kod ovih alosteričkih modulatora se mijenja Km, a Vm ostaje isti. Postoje iznimke kada se mijenja Vm, a Km ostaje isti.

Question 47

Q

razgradnja proteina uzetih prehranom

Answer

A

ne znam je li to ovo gradivo?

Question 48

Q

serinske proteaze – objasniti taj naziv, uloga Ser, kako Ser postaje nukleofil, uloga Asp

Answer

A

Proteaza= enzim koji katalizira cijepanje peptidne veze proteina na manje polipeptidne lance. Ako je proteaza serinska, to znači da je serin nukleofil. On je jak nukleofil kada je nepronotiran. Histidin ga deprotonira. Uloga aspartata je povećati pKa histidina kako bi on mogao biti bolja baza (proton akceptor) u danim uvjetima. Velik pKa-> slabija kiselina, jača baza

Question 49

Q

membrane, gibanje fosfolipida u membrani, flipaze flopaze skramblaze

Answer

A

Gibanje fosfolipida dvosloju. Moguća su dva načina: lateralni i transferzalni.
Lateralni je brz, spontat i dozvoljen, a transferzalni je spor “nedozvoljen”.

Postoje 3 proteina koji kataliziraju prijenos fosfolipida transferzalno:
1. Flipaze- iz vanjskog u unutarnji sloj- potreban ATP
2. Flopaze- iz unutrašnjeg u vanjski sloj- potreban ATP
3. Skramblaze- ne troše ATP. Katalizira prijenos niz koncentracijski gradijent (2 fosfolipida svaki ide na drugu stranu?)

Question 50

Q

nacrtati udp glukozu

Question 51

Q

građa glikogena

Answer

A

Glikogen je razgranat polimer glukoze. Sastoji se od alfa 1–> 4 glikozidnih veza. Na otprilike svakih 10 glukoza nalazi se ogranak koji je povezan s alfa 1–>6 glikozidnom vezom na početni lanac.

Question 52

Q

anaerobna Glikoliza

Answer

A

Odvija se u organelima gdje nemamo kisika, ili imamo kisika ali nemamo mitohondrij (npr. eritrociti)
Dolazi do stvaranja piruvata koji prelazi u laktat.

U prvoj reakciji faze isplate glikolize troši se NAD+ i nastaje NADH. NADH se mora negdje/nekako reoksidirati do NAD+ kako bi se glikoliza mogla neometano odvijati.
U aerobnim uvjetima, NADH se oksidira na način da predaje elektrone na kisik kroz lanac prijenosa elektrona u membrani mitohondrija.
U anaerobnim uvjetima to nije moguće, NAD+ se mora generirati na neki drugi način:
Kada se piruvat reducira u laktat, NAD+ prelazi u NADH

Question 53

Q

corijev ciklus

Answer

A

Ciklus u kojem se laktat reciklira nazad do glukoze
Jetra preuzima laktat koji je nastao anaerobnom fermentacijom u mišićima i eritrocitima.
Prevodi ga nazad u piruvat i odvija se glukoneogeneza.
Glikoliza u mišićima daje 2 ATPa, a u glukoneogenezi se troši 6 ATPa. Svaka iteracija Corijevog ciklusa troši 4 ATPa.

Važnost ovog ciklusa je u prevenciji acidoze (laktacidoza)

Question 54

Q

alkoholno vrenje

Answer

A

Alkoholno vrenje rade organizmi koji mogu prevesti glukozu do etanola. Za to je potrebna piruvat dekarboksilaza.

Glukoza glikolizom prelazi u piruvat.
Piruvat —> acetaldehid + CO2 enzim: piruvat dekarboksilaza, kofaktor TPP
Acetaldehid—> Etanol enzim: alkohol dehidrogenaza. Generira se NADH

Question 55

Q

peptidna veza, nacrtat, svojstva, zasto se ne rotira, zasto se druge veze mogu, mogu li se u svim kutevima

Answer

A

Peptidna veza je veza između 2 aminokiseline povezane preko C kraja jedne i N kraja druge. Ova veza se ne može rotirati zbog parcijalnog dvostrukog karaktera veze, druge veze se mogu rotirati ali ne nužno u svim kutevima zbog steričkih smetnji i energijske nepovoljnosti.
Peptidna veza je trans konfiguracije i ona je dipol

Ramachandranov dijagram nam prikazuje dozvoljene kombinacije torzijskih kuteva

Question 56

Q

kako se zovu enzimi koji cijepaju peptidnu vezu, koje smo obradivali na satu, koji je njihov skupni naziv, kako oni funkcioniraju, opisat mehanizam kimotripsina

Answer

A

Enzimi koji cijepaju peptidnu vezu nazivaju se proteaze.
Mi smo na satu obrađivali kimotripsin, lizozim, alkohol dehidrogenaza
Kimotripsin je serinska proteaza-> deprotonirani serin je nukleofil
Serinske proteaze imaju katalitičku trijadu: Asp, His. Ser
funkcioniraju na način da kataliziraju hidrolizu peptidne veze, ali ne direktni napad vode već reakcija ide preko kovalentnog međuprodukta acil-enzima

Question 57

Q

sudbine piruvata

Answer

A

Piruvat ima 3 sudbine:
aerobna sudbina: ulazi u ciklus limunske kiseline
anaerobna sudbina:
prelazi u laktat
prelazi u alkohol

Question 58

Q

Polisaharidi i njihova grada

Answer

A

Polisaharidi su dugački lanci monosaharida.
Obrađivali smo amilozu, amilopektin i glikogen kao “predstavnike” polisaharida koji su povezani alfa 1–>4 glikozidnom vezom

Amiloza je samo lanac glukoze
Amilopektin na svakoj 25-30 jedinici glukoze ima ogranak koji se s “Matičnim” lancem povezan alfa 1–> glikozidnom vezom
Glikogen je polisaharid glukoze. Ogranci su češći nego kod amilopektina, otprilike svakih 10 glukoza je ogranak. (ti ogranci povećavaju topljivost glukoze)
Građa je zavojnica.

Celuloza i hitin su predstavnici polisaharida glukoze koji su povezani beta 1–>4 glikozidnom vezom
Celuloza je ravnolančasti polimer
Hitin isto, samo što još ima i acetiliranu aminoskupinu na C2 atomu
Građa: vlaknaste strukture, kao ploče

Question 59

Q

razgradnja glikogena

Answer

A

Glikogen se razgrađuje s nereducirajućeg kraja. Koristi se enzim glikogen fosforilaza koji katalizira nukleofilni napad anorganskog fosfata (Pi, ne troši se ATP) na C1 atom glukoze pri čemu se razgrađuje alfa 1—>4 glikozidna veza. Nastaje glukoza 1 fosfat
Fosforolitičko cijepanje=fosforoliza
(Fosforilirana glukoza ne može izaći iz stanice)
Glikogen fosforilaza tako katalizira reakciju cijepanja glikozidne veze sve dok ne dođe do 4 ostatka glukoze do alfa 1–>6 točke granja. Tada nastupa enzim transferaza koji katalizira prijenos grane na nereducirajući kraj glikogena. Ostaje samo glukoza koja je povezana na “matični lanac” alfa 1–>6 glikozidnom vezom. Enzim alfa 1–>6 glikozidaza katalizira hidrolitičko cijepanje alfa 1–>6 glikozidne veze.
Enzim glikogen fosforilaza sada dalje nastavlja sa svojim djelovanjem.
Produkti razgradnje glikogena su: glukoza 1 fosfat i glukoza

Question 60

Q

razgradnja proteina

Answer

A

Proteini se razgrađuju na način da se cijepa peptidna veza-> na taj način nastaju manji lanci aminokiselina. Peptidna veza biva hidrolizirana. Postoe enzimi koji kataliziraju hidrolizu/cijepanje peptidne veze, oni se nazivaju proteaze. Mi smo obrađivali serinske proteaze, osim njih još postoje i :
1. Cisteinske proteaze
2. Aspartil proteza (Aspartat aktivira vodu za nukleofilni napad-> deprotonira ju)
3. Metaloproteaze-> metalni kation (npr Zn2+) polarizira vodu kako bi ona bila aktivirana za nukleofilni napad

Question 61

Q

smatanje proteina

Question 62

Q

aspartat-transkarbamoilaza

Question 63

Q

Ugljična anhidraza mehanizam
uloge cinka,
3.Bohrov efekt, povezat to s Hb-om, R i T konformacija, prijelaz i prijenos CO2 do pluća, 4. alkohol-dehidrogenaza mehanizam
Corijev ciklus, reakcije i pričat sve kako iz piruvat i laktata do PEP
sve o biotinu
signalni put inzulina za regulaciju aktivnosti glikogen-sintaze

Question 64

Q

Dobivanja pep iz piruvata i laktata: gdje se odvija, napisati reakcije,
Corijev ciklus; mjesta odvijanja glukoneogenze (citosol, mitohondrij i ER),
Nacrtati fosfatidat i nabrojiti lipide koji se nalaze u membrani
O cemu ovisi fluidnost
razgradnja proteina, koji su enzimi za razgradnju proteina, tko ih proizvodi i objasniti specificnost svakoga

Answer 54

A

a) Laktat dolazi u citosol hepatocita. Tamo prelazi u piruvat. Generira se NAD+. Piruvat ulazi u matrik mitohondrija. Tamo prelazi u oksaloacetat pomoću ATP-a, HCO3- enzim: piruvat karboksilaza (kofaktor: biotin). Oksaloacetat prelazi u PEP (fosfoenol piruvat) pomoću GTP-a i enzima: citosolna PEP karboksikinaza. PEP izlazi iz mitohondrija nazad u citosol.
b) Piruvat se citosolu u stanicama jetre. Ulazi u matriks mitohondrija gdje se pretvara u oksaloacetat (pomoću ATP-a i HCO3-). Oksaloacetat prelazi u malat pomoću enzima: mitohondrijska malat dehidrogenaza. Malat izlazi iz mitohondrija nazad u citosol i pretvara se u oksaloacetat; enzim: citosolna malat dehidrogenaza. Oksaloacetat pomoću GTPa prelazi u PEP pomoću enzima citosolna PEP karboksikinaza
Laktat nastaje u mišićima anaerobnom glikolizom (mišići, eritrociti). Piruvat—> Laktat enzim: laktat dehidrogenaza NADH + H+–> NAD+
Laktat potom ulazi u krvotok i dolazi do jetre. Tamo, u citosolu, ponovno nastaje piruvat koji potom ulazi u glukoneogenezu

Answer 55

A

Hormon(mislim da može biti epinefrin) interagira sa svojim receptorom s vanjske strane membrane. Receptor je s unutrašnje strane u interakciji s G proteinom. Vezanjem hormona na receptor potiče se disocijacija G alfa podjedinica G proteina koja je sada aktivna izmjenom GDP-a s GTPom. G alfa podjedinica se kreće do fosfolipaze C koja katalizira cijepanje veze u fosfatidilinozitol bifosfatu (PIP2). Cijepanjem veze nastaje diacilglicerol (DAG) i inozitoltrifosfat (IP3).
IP3 putuje do kanala za kalcij (taj kanal povezuje ER s citosolom) i veže se na receptor za IP3. Sada dolazi do bržeg “izlučivanja”/prijenosa kalcija iz ERa u citosol. Ca2+ i diacilgliceroli dolaze do PKC (protein kinaza c) koja je sada aktivirana i ona dalje fosforilira neke proteine.
Aktivirana G alfa podjedinica G proteina difundira do enzima adenil ciklaze i aktivira ga. Sada aktivan enzim katalizira sintezu cAMPa iz ATPa. cAMP je sekundarni glasnik (oni su kratkoživući). cAMP–>AMP događa se hidroliza. Enzim je fosfodiesteraza cikličkog nukleotida
Ubikvitin je mali protein koji služi kao privjesak koji obilježava proteine za razgradnju. Veže se na protein preko izopeptidne veze.
Ubikvitin se prvo mora aktivirati pomoću ATP-a . Nastaje ubikvitin-AMP. E1 enzim zamjenjuje AMP. Onda E2 (ubikvitin konjugirajući enzim) zamjenjuje E1 (enzim za aktivaciju ubikvitina). E3 (ubikvitin-protein ligaza) odlučuje koji protein će biti ubikvitiran. Njegovo aktivno mjesto ima veliku zahvatnu udaljenosz i na jednom je kraju ubikvitin+E2 a na drugom željeni protein. On katalizira vezanje unikvitina na željeni protein izopeptidnom vezom
Fermentacija se odvija u anaerobnim uvjetima. U glikolizi, u prvoj reakciji isplate, NAD+ prelazi u NADH. Taj NADH se mora nekako oksidirati nazad u NAD+ kako bi se glikoliza mogla dalje neometano odvijati. U aerobnim uvjetima NADH prenosi elektrone do kisika putem lanca prijenosa elektrona koji se nalazi u membrani mitohondrija, u anaerobnim uvjetima to nije moguće (ili nemamo kisik, ili nemamo mitohondije).
Fermentacija se događa kako bi ipak nekako došli iz NADH u NAD+. Postoje 2 načina:
Piruvat–>Laktat enzim: laktat dehidrogenaza NADH–> NAD+ ‘ H+
Piruvat—> acetaldehid + CO2 enzim: piruvat dekarboksilaza (kofaktor: TPP)
acetaldehid—-> etanol enzim: alkohol dehidrogenaza NADH–> NAD+ + H+

Brainscape's Knowledge GenomeTM

Pitanja s usmenog - Aleksandra Flashcards

Brainscape's Knowledge Genome^TM