PROTEINAS Flashcards
(39 cards)
BALANÇO NITROGENADO + E -
Quantidade de nitrogênio consumido equivalente ao excretado na urina, suor e fezes.
KWASHIORKOR
KWASHIORKOR
- Privação de proteína maior que a calórica
- frequente em crianças após o desmame, dieta predominante em
carboidratos
•Sintomas:
- Retardo no crescimento;
- Edema;
- Lesões de pele;
- Despigmentação do cabelo;
- Anorexia;
- Fígado gorduroso.
MARASMO
MARASMO
- Privação de calorias maior que a proteica
- frequente em crianças menores de 1 ano
•Sintomas:
- Parada no crescimento;
- Perda muscular;
- Fraqueza;
- Anemia;
- Não apresentam edema.
PROTEÍNAS SIMPLES X COMPOSTAS
Proteínas simples (homoproteínas): exclusivamente aminoácidos->
albuminas, as globulinas e proteínas fibrosas.
Proteínas conjugadas (heteroproteínas): apresenta componente não-
protéico-> grupo prostético-> cromoproteínas, as fosfoproteínas, as glicoproteínas,
as lipoproteínas.
Proteínas derivadas: desnaturação ou hidrólise-> proteoses e as peptonas
QUAL É A LIGAÇÃO DOS A.A ENTRE SI PARA FORMAR PROTEÍNAS?
QUAIS AS CARACTERÍSTICAS DESSA LIGAÇÃO
ANG PHI E PSI
Nível estrutural primário: sequência de aminoácidos que se
encontram ligados entre si por ligações covalentes (LP).
• LP: Ressonância Característica de dupla ligação
Curta, rígida e plana – não permite torção
- Φ : entre Cα e N
- Ψ : entre Cα e C
PROTEÍNAS
Permitem torção
ESTRUTURA SECUNDÁRIA O QUE É
UM ARRANJO EM ALFA HELICE OU FOLHAS BETA
Alfa hélices (ex: queratina)
-Esqueleto formado por UMA cadeia polipeptídica fortemente
enovelado ao redor de um eixo imaginário.
-Os grupos R dos resíduos de aa. projetam-se para fora do
esqueleto helicoidal.
-Proteínas normalmente têm hélice pra direita.
-Estabilizadas por LH
- Cada volta completa possui 3,6 resíduos de aa
- A distância entre cada volta é de 5,4 Å
1 Å = 10-10 m
-Folhas beta (conformação beta, folha pregueada beta)
– ex: fibroína da seda
-Esqueleto da cadeia polipeptídica estendido em zigue-zague.
-LH são perpendiculares ao eixo das folhas.
- Prolina-> torção
Em relação à orientação amino até a carboxila oposta:
- Paralela(N->C)
- Antiparalela
ESTRUTURA SECUNDÁRIA COMO SE ESTABILIZA
LH
QUAL A IMPORTANCIA DAS DOBRAS BETA?
responsável pelo anti-paralelismo das folhas
beta. Prolina e glicina sempre estão envolvidas em dobras beta
IMPORTANCIA PROLINA E GLICINA PARA ESTRUTURAS SECUNDARIAS
Prolina e glicina sempre estão envolvidas em dobras beta
ESTRUTURA TERCIÁRIA O QUE É
Arranjo tridimensional definido por interações não covalentes entre as
cadeias laterais dos aminoácidos (ligações de hidrogênio, interações
hidrofóbicas, ligações iônicas…) e por ligações covalente, como a
ligação dissulfeto.
Motivos Estruturais/Estrutura super secundária: auxiliam na determinação da
estrutura tridimensional. Ex: Barril β, alça β-α-β, hélice- α -hélice.
ESTRUTURA QUATERNÁRIAO QUE É
UNIÃO DE + DE 1 SUBUNIDADE
COMO AS SUBUNIDADES SE LIGAM NA EST. QUATERNÁIA
A DESNATURÇÃO DESFAZ A PROTEÍNA?
NÃO, SÓ DESFAZ OS NIVEIS SECUNDARIOS E TERCIARIOS MAS NAO DESFAZ AS LIGAÇÕES PEPTIDICAS
REVERSIVEL
COMO AS SUBUNIDADES SE LIGAM NA EST. QUATERNÁIA
NÃO COVALENTE
QUAL ESTRUTURA DETERMINA A FUNÇÃO DA PROTEINA
3
ESTRUTURA 4 PRECISA DE TER + DE UMA CADEIA POLIPEPTIDICA?
SIM
ESTRUTURA QUERATINA?
ALFA HELICE
proteínas fibrosas e gloBulares são de qual estrutura?
3
FIBROSA ESTÁ PRESENTE EM QUE TUPO DE FUNÇÃO?
E e gloBulares?
FORÇA E RESIST (TENDÃO)
TRANSP E ARMAZ.
EXPLIQUE E DESENHE A LIGAÇÃO PEPTÍDICA
OK
ENTRE C E N
NAS PROTEÍNAS ENCONTRMOS D OU L-AA?
L
2 CODONS DIFERENTES PODEM CODIFICAR O MSM A.A ?
SIM
EPA RIBSSOMOS
E=EXIT = SAIDE O TRNA QUE JA FEZ SEU PAPEL
P= ONDE A CADEIA POLIPEPTIDICA TA SENDO FORMADA
A= ONDE CHEGA O TRNA COM O NOVO A.A
o que é um aa na forma zwieroica
COOH-
NH3
OLIGOMER X PROTOMERO
SUBUNIDADES IGUAIS
SUBUN DIF
