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Flashcards in Proteines Deck (55):
1

un acide aminé 4 groupement autour du carbone alpha

-groupement amino H2N
-groupement carboxyle COOH
-proton
-chaine laterale R

2

dans l'eau a ph neutre

les groupements amines et carboxyles sont ionisés

H3N+
COO-

3

glycine particularité

proton en tant que chaine laterale, seule la glycine est symetrique

4

carbones alpha des 20 acides aminés sauf glycine sont ?
on trouve la forme?

asymetriques, image en miroir, on trouve exclusivement la forme L

5

4 categories d'acides aminés selon...?
lesquels?

-leur chaine laterale
basique, acide, non chargee polaire, non chargee apolaire

6

combien d'acides aminés trouvés dans l'alimentation? Les autres?

9
11 autres produits dans l'organisme

7

Etre apolaire revient a etre

hydrophobe

8

quels acides aminés porte une charge electrique negative?

acide aspartique
acide glutamique

9

quels acides aminés portent une charge positive?

Arginine
Lysine
Histidine

10

quels acides aminés sont polaires?

Aspargine
Glutamime
Serine
Threonine
Tyrosine

11

si difference delectro > 1.7

tres hydrophile, acides aminés chargés

12

si difference delectro

hydrophile

13

quel est le seul acide aminé qui peut faire des ponts disulfures, reaction d'oxydation? lequel a aussi du souffre mais ne peut pas faire de ponts?

la cysteine
methionine

14

phenylanine de l'alimentation a 3 possibilités

-incorporation dans prot
-transformation en tryptophan puis incorporation dans les proteines
-catabolisme de l'exces qui aboutit au cycle de krebs et synthese des lipides

15

catabolisme de la phenylanine peut conduire a deux maladies

-alcaptonurie
-phenylcetonurie

16

alcaptonurie

maladie genetique, phé transformee en tyrosine mais accumulation plus loin d'acide homogentistique (urine noire)

17

phenylcetonurie

phenylanine hydroxylase transforme en temps normal la phenylanine en exces en tyrosine. Si phe hydro manque, exces est transformé en cetone, toxique pour syst nerveux

18

alimentation de personnes atteints de la phenylocetonurie

-faible en phenylanine
-assez de tyrosine

19

test de la phenylcetonurie

a tous les nouveaux nés : test de guthrie

20

combien d'acides aminés peuvent etre modifiés

10

21

modification des acides aminés possibles

-hydroxylation
-phosphorylation
-acetylation
-sucre
-formyl methionine

22

hydroxylation modification dun acide aminé

la proline est synthetisee en hydroxyproline pour la formation de collagene, grace a la vitamine C.

23

Si deficience en vitamine C

scorbut, probleme de collagene

24

modification des acides aminés par phosphorylation

-serine, threonine et tyrosine peuvent recevoir un groupement phosphate

25

modification des acides aminés acetylation

perte des charges + de la lysine
augmente l'accessibilité a la chromatine

26

glycolisation de proteines secretees se passe sur

aspargine

27

formyl methionine

modification de la methionine par une bacterie

28

structure primaire des proteines?

elle determine?

succession lineaire d'acides aminés

la structure tridimensionnelle de la proteine

29

sens N vers C correspond

a lordre dans lequel les acides aminés se sont ajoutés
N correspond a 5'
C correspond a 3'

30

liaison peptidique

liaison covalente entre le groupement amino et le groupement carboxyle

lie deux acides aminés

31

reaction de condensation?
reaction inverse?

perte de H2O
hydrolyse

32

structure secondaire

repliement local de la chaine principale dune prot, replie en une confo de plus faible energie

33

la liaison peptidique est plane, permet elle une rotation?

non

34

rotation possible autour du carbone alpha?

oui mais quand meme limitee a la nature des acides autour delle

35

encombrement sterique

nature des acides amines ne permet pas toutes les rotations

36

liaison ioniques

-liaison non covalentes les plus fortes
-radicaux qui sionisent positivement peuvent former des liaison ioniques avec ceux qui sionisent negativement

37

liaison hydrogene

atome hydrogene pris en sandwich entre deux atomes attirant les electrons

38

quand les liaisons hydrogenes sont elles plus fortes?

quand les 3 atomes sont alignés

39

force de van der waals

liaison les plus faibles
dipole ephemere
fait intervenir les regions non polaires des acides aminés

40

force hydrophobe

attraction causee par repulsion de l'eau
acides aminés hydrophobe se regroupent
acides aminés hydrophiles veulent etre en contact avec leau

41

pont disulfure

liaison covalente entre deux soufre de la cysteine.

42

la conformation dune proteine depend uniquement de ?
pourquoi?

sa sequence d'acides amines

si denature la prot, devient denaturee, quand on enleve le denaturant revient a la configuration initiale

43

structure secondaire motifs?

helice alpha
feuillet beta
helice proline

44

helice alpha

motif le plus frequent
chaines laterales a lexterieur de l'helice, stabilisee par liaisons hydrogenes entre le NH et le O

45

helice proline

sequences riches en proline (collagene) forment ces helices. Molecules rigides incapables de rotation autour du carbone alpha.

46

si proline presente dans helice alpha

arret de l'helice ou forte deformation

47

proline et helice alpha

proline souvent le premier acide aminé dune helice alpha, car rigidité structurelle

48

feuillet beta quand se forment ils?

quand les parties de la longue chaine polyp. se replient et se longent, forme des ponts hydrogene avec la voisine

49

feuillet beta parallelle

chaines meme sens

50

feuillet beta antiparallele

direction opposees

51

structure tertiaire

helices et feuillets s'agencent de maniere stable dans l'espace, organisation tridimensionnelle complete.

52

un domaine correspond a ?

une fonction precise et a une structure precise.

53

conformation de la proteine joue un role dans

sa fonction

54

structure quaternaire?

agencement des sous unités entre elles

55

proteines sont des polymeres ...

d'acides aminés