Proteines Flashcards

(55 cards)

1
Q

un acide aminé 4 groupement autour du carbone alpha

A
  • groupement amino H2N
  • groupement carboxyle COOH
  • proton
  • chaine laterale R
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2
Q

dans l’eau a ph neutre

A

les groupements amines et carboxyles sont ionisés

H3N+
COO-

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3
Q

glycine particularité

A

proton en tant que chaine laterale, seule la glycine est symetrique

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4
Q

carbones alpha des 20 acides aminés sauf glycine sont ?

on trouve la forme?

A

asymetriques, image en miroir, on trouve exclusivement la forme L

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5
Q

4 categories d’acides aminés selon…?

lesquels?

A

-leur chaine laterale

basique, acide, non chargee polaire, non chargee apolaire

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6
Q

combien d’acides aminés trouvés dans l’alimentation? Les autres?

A

9

11 autres produits dans l’organisme

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7
Q

Etre apolaire revient a etre

A

hydrophobe

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8
Q

quels acides aminés porte une charge electrique negative?

A

acide aspartique

acide glutamique

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9
Q

quels acides aminés portent une charge positive?

A

Arginine
Lysine
Histidine

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10
Q

quels acides aminés sont polaires?

A
Aspargine
Glutamime
Serine
Threonine
Tyrosine
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11
Q

si difference delectro > 1.7

A

tres hydrophile, acides aminés chargés

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12
Q

si difference delectro

A

hydrophile

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13
Q

quel est le seul acide aminé qui peut faire des ponts disulfures, reaction d’oxydation? lequel a aussi du souffre mais ne peut pas faire de ponts?

A

la cysteine

methionine

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14
Q

phenylanine de l’alimentation a 3 possibilités

A
  • incorporation dans prot
  • transformation en tryptophan puis incorporation dans les proteines
  • catabolisme de l’exces qui aboutit au cycle de krebs et synthese des lipides
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15
Q

catabolisme de la phenylanine peut conduire a deux maladies

A
  • alcaptonurie

- phenylcetonurie

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16
Q

alcaptonurie

A

maladie genetique, phé transformee en tyrosine mais accumulation plus loin d’acide homogentistique (urine noire)

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17
Q

phenylcetonurie

A

phenylanine hydroxylase transforme en temps normal la phenylanine en exces en tyrosine. Si phe hydro manque, exces est transformé en cetone, toxique pour syst nerveux

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18
Q

alimentation de personnes atteints de la phenylocetonurie

A
  • faible en phenylanine

- assez de tyrosine

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19
Q

test de la phenylcetonurie

A

a tous les nouveaux nés : test de guthrie

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20
Q

combien d’acides aminés peuvent etre modifiés

A

10

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21
Q

modification des acides aminés possibles

A
  • hydroxylation
  • phosphorylation
  • acetylation
  • sucre
  • formyl methionine
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22
Q

hydroxylation modification dun acide aminé

A

la proline est synthetisee en hydroxyproline pour la formation de collagene, grace a la vitamine C.

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23
Q

Si deficience en vitamine C

A

scorbut, probleme de collagene

24
Q

modification des acides aminés par phosphorylation

A

-serine, threonine et tyrosine peuvent recevoir un groupement phosphate

25
modification des acides aminés acetylation
perte des charges + de la lysine | augmente l'accessibilité a la chromatine
26
glycolisation de proteines secretees se passe sur
aspargine
27
formyl methionine
modification de la methionine par une bacterie
28
structure primaire des proteines? elle determine?
succession lineaire d'acides aminés la structure tridimensionnelle de la proteine
29
sens N vers C correspond
a lordre dans lequel les acides aminés se sont ajoutés N correspond a 5' C correspond a 3'
30
liaison peptidique
liaison covalente entre le groupement amino et le groupement carboxyle lie deux acides aminés
31
reaction de condensation? | reaction inverse?
perte de H2O | hydrolyse
32
structure secondaire
repliement local de la chaine principale dune prot, replie en une confo de plus faible energie
33
la liaison peptidique est plane, permet elle une rotation?
non
34
rotation possible autour du carbone alpha?
oui mais quand meme limitee a la nature des acides autour delle
35
encombrement sterique
nature des acides amines ne permet pas toutes les rotations
36
liaison ioniques
- liaison non covalentes les plus fortes | - radicaux qui sionisent positivement peuvent former des liaison ioniques avec ceux qui sionisent negativement
37
liaison hydrogene
atome hydrogene pris en sandwich entre deux atomes attirant les electrons
38
quand les liaisons hydrogenes sont elles plus fortes?
quand les 3 atomes sont alignés
39
force de van der waals
liaison les plus faibles dipole ephemere fait intervenir les regions non polaires des acides aminés
40
force hydrophobe
attraction causee par repulsion de l'eau acides aminés hydrophobe se regroupent acides aminés hydrophiles veulent etre en contact avec leau
41
pont disulfure
liaison covalente entre deux soufre de la cysteine.
42
la conformation dune proteine depend uniquement de ? | pourquoi?
sa sequence d'acides amines si denature la prot, devient denaturee, quand on enleve le denaturant revient a la configuration initiale
43
structure secondaire motifs?
helice alpha feuillet beta helice proline
44
helice alpha
motif le plus frequent | chaines laterales a lexterieur de l'helice, stabilisee par liaisons hydrogenes entre le NH et le O
45
helice proline
sequences riches en proline (collagene) forment ces helices. Molecules rigides incapables de rotation autour du carbone alpha.
46
si proline presente dans helice alpha
arret de l'helice ou forte deformation
47
proline et helice alpha
proline souvent le premier acide aminé dune helice alpha, car rigidité structurelle
48
feuillet beta quand se forment ils?
quand les parties de la longue chaine polyp. se replient et se longent, forme des ponts hydrogene avec la voisine
49
feuillet beta parallelle
chaines meme sens
50
feuillet beta antiparallele
direction opposees
51
structure tertiaire
helices et feuillets s'agencent de maniere stable dans l'espace, organisation tridimensionnelle complete.
52
un domaine correspond a ?
une fonction precise et a une structure precise.
53
conformation de la proteine joue un role dans
sa fonction
54
structure quaternaire?
agencement des sous unités entre elles
55
proteines sont des polymeres ...
d'acides aminés