protéines Flashcards
Quel est le rôle de la myoglobine ?
Protéine fixatrice de l’o2 dans les muscles
La myoglobine a combien AA ? et combien d’hèlice alpha ?
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Y a-t’il présence d’hème sur la myoglobine ? qu’est-ce ?
oui , C’est un groupement prothétique qui donne la couleur rouge au sang
Est-ce que l’hème possède des AA ?
NON, donc sa synthèse est indépendante de celle de la protéine
En temps normale, l’affinité de l’hème-Fe2+ est combien de fois plus grande pour le CO que pour l’O2 ?
250X
Quel est la situation anormal où l’hème à une affinité 25000 X plus grande pour le CO que pour l’O2 ?
Lorsque l’hème est lié au Fe3+
en temps normal, combien de % des sites de l’hème sont occupés par le CO ?
1%
Quel est la composition de l’hème ?
protoporphyrine + atome de Fe
De quoi est formé la protoporphyrine ?
- 2 groupements vinyles tournés vers l’int de la moléc
- 2 groupement propinates tournés vers le milieu aqueux
À quoi servent les 6 axes de coordination avec le Fe2+ de l’hème ?
4 avec l’azote de la protoporphyrine
1 avec l’azote de l’histidine
1 pour la liaison avec l’O2
Comment nomme t’on la myoglobine en abscence et en présence d’O2 ?
absence : désoxymyoglobine
Présence : oxymyoglobine
À quoi sert la courbe d,oxygénation de la myoglobine ?
À quoi ressemble la courbe ?
Que signifie le K diss ?
Permet de savoir la saturation dans un milieu à une pO2 connue
Hyperbolle
K diss = pO2 à laquelle on a 0,5 de saturation = constante d’affinité
À quoi sert l’hémoglobine 6
Transport de l’O2 par les érythrocyte / le sang
Décrit l’HbA ?
4 protomères
- 2 alpha (141 AA)
- 2 Beta (146 AA)
1 hème / protomère
Décrit L’HbA2 ?
4 protomères :
- 2 alpha
- 2 delta (146 AA, dont 131 identique à Beta)
Décris l’HbF ?
Fétale : persiste jusqu’à 6 mois post-natal
4 protomères :
- 2 alpha
- 2 gamma (35 AA de différente que beta)
Décris HbE?
Embryon / première semaine de vie et persiste jusqu’à 3 mois
4 protomères :
- 2 dséta (57AA de différent de alpha)
- 2 epsilon (34 AA de différentes de Beta)
Ordre croissant d’affinité avec l’O2 des hémoglobine
HbA < HbA2 < HbF < HbE
Donc l’O2 va plus facilement sur l’hémoglobine de l’embryon
Quel est la forme de la courbe d’oxygénation de l’hémoglobine ?
sigmoïdale
L’hémoglobine ou la myoglobine qui a une plus grande affinité avec l’O2 ?
Myoglobine, ça fait du sens, car dans les tissus, l’O2 passe du sang au muscle / l’hémoglobine –> Myoglobine
Qu’est-ce qu’un effecteur allostérique ?
Un molécule qui se lie à une protéine allostérique et module son activité
Quel est l’effecteur allostérique de l’hémoglobine ?
l’O2
Quel sorte de coopération l’O2 a avec l’hémoglobine,, explique !
Coopération positive :
L’ajout d’une molécule d,O2 change la conformation de l’hémoglobine et facilite l’ajout des autres molécules O2 !
Quelles sont les 2 conformation de l’hémoglobine et leur différence ?
conformation T : peu d’affinité avec l’O2
conformation R : BCP d’affinité avec l’O2
