Protéines - Rokeach Flashcards by Lydia Saleh

Quels sont les composants d’un acide aminé?

Il comporte un carbone alpha auxquels sont attachés:
1- atome d'H
2- groupement carboxyle (-COOH)
3- groupement amine (-NH2)
4- chaîne latérale variable (-R)

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Quelle est la structure variable chez un AA?

La chaîne latérale (-R)

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Comment appelle-t-on une chaîne latérale attachée à un squelette polypeptidique (que ce soit un AA ou une protéine)?

Résidu

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

À compléter: Chaque protéine est dotée d’une extrémité _________ et d’une extrémité __________.

Les deux termes sont interchangeables:

N-terminale et C-terminale

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Comment se forme un lien peptidique?

Un lien peptidique s’effectue par élimination d’une molécule d’H2O, c’est-à-dire par élimination du -OH d’un groupement carboxyle d’un AA et le -H d’un groupement amine d’un autre AA, ce qui résulte en la perte d’une molécule d’eau et une liaison C-N.

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Vrai ou faux. Il n’y a aucune rotation permise autour du carbone alpha. (Expliquez)

Faux. Elle est permise.

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Vrai ou faux. Il n’y a aucune rotation permise autour du lien peptidique. (Expliquez)

Vrai. Le lien peptidique fait partie d’un plan RIGIDE et n’effectue donc aucune rotation.

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

À compléter: Les protéines sont des ______ d’acides aminés.

Polymères

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Quelle est la partie d’une protéine qui se répète tout au long de la chaîne?

Le squelette polypeptidique

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Comment appelle-t-on deux AA liés par une liaison peptidique?

Dipeptide

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Comment appelle-t-on 3 AA liés par des liaisons peptidiques?

Tripeptide

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Comment appelle-t-on plusieurs AA liés par des liaisons peptidiques (+ de 10 AA)?

Polypeptide

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Comment appelle-t-on 3 à 10 AA liés par des liaisons peptidiques?

Oligopeptide

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Comment appelle-t-on le carbone auxquels sont rattachés le groupement amine, l’atome d’hydrogène, le groupement carboxyle et la chaîne latérale variable?

Carbone alpha

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Combien y a-t-il d’AA différents? Qu’est-ce qui les distingue?

Ils se distinguent par leur chaîne latérale variable (=résidu)

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Quels sont les 3 types de chaîne latérale variable? Qualifiez leur affinité avec l’eau et donnez-leur quelques caractéristiques.

Apolaires (hydrophobes)
Polaires non chargés (hydrophiles):
- Contiennent des H qui effectuent des ponts hydrogène avec des atomes fortement électronégatifs (O, N, etc.)
Polaires chargés (hydrophiles):
- Chargés + (basique)
- Chargés - (acide)

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Qualifiez la conformation (structure) d’une protéine.

Tridimensionnelle, flexible et mobile dans l’espace

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

À compléter: La dynamique des protéines dépend de:

1) _______
2) _______

1) Énergie du mouvement brownien

2) Molécules énergétiques comme ATP et GTP

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Qu’est-ce que le mouvement Brownien?

Mouvement aléatoire que toute molécule adopte et qui s’amplifie au fur et à mesure que la température croît (en raison de l’augmentation du nb de collisions)

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Quelle représentation est la plus utilisée pour les protéines?

Space filling

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

À compléter: La structure détermine la ______.

Fonction

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Quelles sont les 4 liaisons chimiques faibles qui relient les protéines? Quel est leur rôle?

1) Interactions hydrophobes
2) Force de Van der Waals
3) Liaisons ioniques (= pont salin)
4) Pont hydrogène
Leur rôle est de maintenir et stabiliser la structure tridimensionnelle de la protéine.

How well did you know this?

Not at all

Perfectly

Qu’est-ce que la force de Van der Waals?

Force qui correspond à l’équilibre entre l’attraction et la répulsion entre deux atomes situés très courte distance de l’un et de l’autre.

Qu’est-ce qu’une liaison ionique?

Une liaison ionique s’établit entre deux résidus (ou chaînes latérales) de charges opposées.

Qu'est-ce qu'une interaction hydrophobe?

S'effectuent entre les résidus apolaires et donc, hydrophobes, d'une protéine afin de diminuer leur exposition à l'eau, ce qui les amène vers le centre de la protéine et met en périphérie les régions hydrophiles de la protéine, soit les résidus polaires (chargés et non chargés)

Qu'est-ce qu'un pont hydrogène?

Liaison s'établissant entre un atome d'H et un autre atome très électronégatif comme O et N

Quelle est la liaison non covalente d'une protéine s'établissant entre deux chaînes latérales de charges opposées?

Liaison ionique

Où sont poussés les résidus apolaires et les résidus polaires d'une protéine en raison des interactions hydrophobes?

Résidus polaires: périphérie | Résidus apolaires: centre

Pourquoi est-ce que les régions hydrophobes d'une protéine se lient-elles par des interactions hydrophobes?

Afin de diminuer leur surface d'exposition à l'eau, ce qui est plus avantageux sur le plan énergétique.

Quels sont les niveaux de structure d'une protéine? Lequel n'est pas toujours présent?

1. Primaire 2. Secondaire 3. Tertiaire 4. Quaternaire (s'il y a lieu)

Qu'est-ce que la structure secondaire d'une protéine?

Correspond au premier niveau d'organisation dans l'espace de la protéine.

Quels sont les deux types de structure secondaire d'une protéine? Quelles sont leurs caractéristiques?

1. Hélice alpha: - Repliement de la protéine dû à l'établissement de ponts hydrogène entre le C=O et N-H du squelette polypeptidique de la protéine, et ce, à chaque 4 liaison peptidique - Comporte 3,6 AA par tour d'hélice 2. Feuillet bêta: - Peuvent entre disposés soit de façon parallèle (en boucle) ou de façon antiparallèle (en coude) - Chaque résidu est disposé dans le sens opposé au résidu consécutif ou précédent

Quelles sont les caractéristiques des hélices alpha?

- Présence d'un pont hydrogène/4 liaisons peptidiques | - 3,6 AA/tour d'hélice

Quelles sont les caractéristiques des feuillets bêta?

Il y en a 2 types: -Parallèles (en boucle) -Antiparallèles (en coude) Aussi, chaque résidu possède une direction opposée au résidu précédent ou consécutif

Quelle niveau de structure correspond au premier niveau d'organisation spatial de la protéine?

Structure secondaire

Vrai ou faux. La structure primaire d'une protéine permet une organisation dans l'espace de celle-ci.

Faux.

Qu'est-ce que la structure primaire d'une protéine?

Correspond à la séquence des AA.

Est-ce que le résidu est compris dans le lien peptidique? Basez-vous sur votre réponse pour déterminer s'il sera capable d'effectuer de la rotation.

Non, la chaîne latérale n'est pas comprise dans le lien peptidique. Ainsi, sa rotation est permise.

Quelle est l'unique liaison forte (c-à-d covalente) qui stabilise et maintient la structure tridimensionnelle d'une protéine?

Pont disulfure (S-S)

Comment est formé un pont disulfure?

L'oxydation des groupements thiol (S-H) appartenant à deux cystéines forme un pont disulfure S-S

Où retrouve t-on principalement les ponts disulfure? Pourquoi?

On les retrouve surtout chez les protéines extracellulaires puisque les ponts disulfure permet de conserver, le plus fortement possible, la structure de la protéine malgré la présence de facteurs dénaturants.

Quels sont les deux moyens de contrôle de l'activité des protéines?

1. Phosphorylation | 2. Liaison de GTP

Expliquez le fonctionnement de la phosphorylation d'une protéine (en quoi consiste-t-elle, AA pouvant être phosphorylés, état d'activation et de désactivation, enzyme impliquée, etc.).

D'abord, la phosphorylation d'un acide aminé est l'ajout d'un groupement phosphate, provenant de l'ATP, par la protéine kinase. - Seuls AA pouvant être phosphorylés: Sérine, thréonine et tyrosine - Effet: La phosphorylation d'un AA peut soit l'activer ou le désactiver en induisant un changement conformationnel RÉVERSIBLE

Expliquez le fonctionnement de la liaison de GTP sur une protéine.

Si une protéine est liée à la GTP, elle sera activée. Si une protéine est liée au GDP (donc, le GTP a été hydrolysé), elle sera désactivée. La liaison de GTP cause un changement conformationnel RÉVERSIBLE.

Quelle est la caractéristique commune des deux méthodes de contrôle de l'activité protéique?

Elles induisent toutes les deux des changements conformationnels réversibles auprès de la protéine.

Quels sont les seuls AA pouvant être phosphorylés?

1. Sérine 2. Thréonine 3. Tyrosine

Quelle enzyme catalyse la phosphorylation?

Protéine kinase

Vrai ou faux. La phosphorylation d'un AA l'active, tandis que la déphosphorylation d'un AA le désactive.

Faux. La phosphorylation d'un AA peut soit activer ou désactiver l'AA en question.

D'où provient le groupement phosphate ajouté à un AA subissant une phosphorylation par une protéine kinase?

ATP

À compléter: Si une protéine est liée à du GTP, elle est 1) _______. Par contre, si une protéine est liée à du GDP, elle est 2)________.

1) Activée | 2) Désactivée

En quoi consiste la structure tertiaire d'une protéine? Est-elle obligatoire?

La structure tertiaire d'une protéine correspond à l'organisation spatiale des structures secondaires entre elles, ce qui donne lieu à des domaines protéiques. Elle est obligatoire.

Qu'est-ce qu'un domaine protéique? À quel niveau de structure apparaît-il?

Région d'une protéine qui se replie indépendamment du reste de la protéine et qui occupe une fonction spécifique. Un domaine protéique apparaît à la structure tertiaire.

Qu'est-ce que la structure quaternaire d'une protéine? Est-elle obligatoirement présente?

C'est l'assemblage des sous-unités protéiques (qui possèdent chacune leur structure tertiaire) entre elles. Elle n'est pas obligatoirement présente chez toutes les protéines.

Comment appelle-t-on....?: 1) 4 sous-unités protéiques identiques 2) 2 sous-unités protéiques différentes 3) 2 sous-unités protéiques identiques 4) 4 sous-unités protéiques différentes

1) homotétramère 2) hétérodimère 3) homodimère 4) hétérotétramère

Quels sont les différents types de structures complexes multimériques (3) ? Comment se forment-ils?

1. Dimère: Une protéine ayant un site de liaison peut se lier avec une protéine identique, ce qui forme un dimère. 2. Long filament hélicoïdal: Des protéines identiques ayant 2 sites de liaisons peuvent s'assembler de sorte à former un long filament hélicoïdal. 3. Cercle: Des protéines identiques ayant 2 sites de liaisons disposés d'une façon adéquate peuvent s'assembler en cercle plutôt qu'en long filament hélicoïdal

À quel niveau de structure protéique apparaissent les structures complexes multimériques?

Structure quaternaire